Кинетические свойства каталазы Penicillium vitale. Каталазная реакция фермента

Исследована кинетика быстрой фазы каталазной реакции каталазы P. vitale методом «останов­ленной струи». Определены предстационарные кинетические константы скорости образования ферментно-субстратного комплекса, его самопроизвольной диссоциации и диссоциации с образова­нием продукта, составляющие соот...

Повний опис

Збережено в:
Бібліографічні деталі
Опубліковано в: :Біополімери і клітина
Дата:2003
Автори: Гудкова, Л.В., Латышко, Н.В., Гудкова, О.А.
Формат: Стаття
Мова:Російська
Опубліковано: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 2003
Теми:
Онлайн доступ:https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/156355
Теги: Додати тег
Немає тегів, Будьте першим, хто поставить тег для цього запису!
Назва журналу:Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Цитувати:Кинетические свойства каталазы Penicillium vitale. Каталазная реакция фермента / Л.В. Гудкова, Н.В. Латышко, О.А. Гудкова // Вiopolymers and Cell. — 2003. — Т. 19, № 1. — С. 31-36. — Бібліогр.: 21 назв. — рос.

Репозитарії

Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Опис
Резюме:Исследована кинетика быстрой фазы каталазной реакции каталазы P. vitale методом «останов­ленной струи». Определены предстационарные кинетические константы скорости образования ферментно-субстратного комплекса, его самопроизвольной диссоциации и диссоциации с образова­нием продукта, составляющие соответственно 0.614·106 M⁻¹s⁻¹, 1.78 s⁻¹ and 1.85·106 M⁻¹s⁻¹ при температуре 25 °С. Вивчено кінетику швидкої фази каталазної реакції каталази Р. vitale методом «зупиненого струменя». Визначено передстаціонарні кінетичні константи швидкості утворення ферментно-субстратного комплексу, його спонтанної дисоціації та дисоціації з утворенням продукту, які укладають відповідно 0.614·106 M⁻¹s⁻¹, 1.78 s⁻¹ and 1.85·106 M⁻¹s⁻¹ за температури 25 °С. The fast kinetics of the P. vitale catalase (CPV) catalytic reaction was investigated by the stop-flow technique. The transient-state rate constants of the intermediate complex (Compound I) formation as well as the rate of spontaneous dissociation and dissociation resulting in the reaction product creation were found at 25 °C to be 0.614·106 M⁻¹s⁻¹, 1.78 s⁻¹ and 1.85·106 M⁻¹s⁻¹, respectively.
ISSN:0233-7657