Вплив іонів цинку на АТФазну активність міозину і реакцію суперпреципітації актоміозину серцевого м’яза
Мета. Дослідити вплив іонів цинку на АТФ-гідролазну реакцію, що каталізується міозином, та реакцію суперпреципітації (СПП) актоміозину серцевого м’яза. Методи. Препаративна білкова хімія, іонообмінна хроматографія та оптична спектроскопія. Результати. Показано, що у діапазоні концентрацій 0,1–5...
Gespeichert in:
| Veröffentlicht in: | Вiopolymers and Cell |
|---|---|
| Datum: | 2011 |
| Hauptverfasser: | , |
| Format: | Artikel |
| Sprache: | Ukrainian |
| Veröffentlicht: |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
2011
|
| Schlagworte: | |
| Online Zugang: | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/156379 |
| Tags: |
Tag hinzufügen
Keine Tags, Fügen Sie den ersten Tag hinzu!
|
| Назва журналу: | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| Zitieren: | Вплив іонів цинку на АТФазну активність міозину і реакцію суперпреципітації актоміозину серцевого м’яза / К.І. Богуцька, Ю.І. Прилуцький // Вiopolymers and Cell. — 2011. — Т. 27, № 6. — С. 446-452. — Бібліогр.: 32 назв. — укр. |
Institution
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine| id |
nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-156379 |
|---|---|
| record_format |
dspace |
| spelling |
Богуцька, К.І. Прилуцький, Ю.І. 2019-06-18T12:27:25Z 2019-06-18T12:27:25Z 2011 Вплив іонів цинку на АТФазну активність міозину і реакцію суперпреципітації актоміозину серцевого м’яза / К.І. Богуцька, Ю.І. Прилуцький // Вiopolymers and Cell. — 2011. — Т. 27, № 6. — С. 446-452. — Бібліогр.: 32 назв. — укр. 0233-7657 DOI: http://dx.doi.org/10.7124/bc.000116 https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/156379 577.34(35):577.152 Мета. Дослідити вплив іонів цинку на АТФ-гідролазну реакцію, що каталізується міозином, та реакцію суперпреципітації (СПП) актоміозину серцевого м’яза. Методи. Препаративна білкова хімія, іонообмінна хроматографія та оптична спектроскопія. Результати. Показано, що у діапазоні концентрацій 0,1–5 мМ іони цинку пригнічують Са²⁺-АТФазну активність міозину та Мg²⁺-залежну реакцію СПП актоміозину серцевого м’яза. Порівняно оригінальні результати з відомими даними щодо впливу інших двовалентних іонів – стронцію та кадмію – на вищезгадані процеси. Висновки. Іони цинку, ймовірно, заміщуючи іони кальцію або магнію за реакції СПП та АТФ-гідролазного процесу, здатні модулювати актин-міозинову взаємодію, змінюючи функціональні характеристики актоміозинових макромолекул м’яза. Отримані результати розширюють існуючі уявлення щодо механізмів впливу фізико-хімічних чинників середовища, зокрема, іонів металів на ферментативну активність АТФ-гідролаз, а саме – міозинової АТФази міокарда. Aim. To study the influence of zinc ions on the ATP-hydrolase reaction, catalyzed by myosin, and the superprecipitation (SPP)reaction of actomyosin cardiac muscle. Methods. Preparative protein chemistry, ion-exchange chromatography and optical spectroscopy. Results. It was shown that zinc ions in the range of concentrations 0.1–5 mM inhibit the Ca²⁺-ATPase myosin activity and Mg²⁺-dependent SPP reaction of actomyosin cardiac muscle. The original results were compared with the well-known data on the influence of other bivalent ions – strontium and cadmium – on the above processes. Conclusions. Zinc ions, probably by replacing the calcium and magnesium ions in the SPP reaction and ATP-hydrolase process, can modulate the actinmyosin interaction by changing the functional characteristics of muscle actomyosin macromolecules. The obtained results extend the existing understanding of the mechanisms of physical and chemical environmental factors influence, in particular metal ions, on the enzymatic activity of ATP-hydrolases, namely myocardium myosin ATPase. Key words: myosin, actomyosin, ATPase,zinc ions, cardiac muscle. Цель. Исследоваmь влияние ионов цинка на АТФ-гидролазную реакцию, катализируемую миозином, и реакцию суперпреципитации (СПП) актомиозина сердечной мышцы. Методы. Препаративная белковая химия, ионообменная хроматография и оптическая спектроскопия. Результаты. Показано, что в диапазоне концентраций 0,1–5 мМ ионы цинка ингибируют Са²⁺-АТФазную активность миозина и Мg²⁺-зависимую реакцию СПП актомиозина сердечной мышцы. Проведено сравнение оригинальных результатов с известными данными по влиянию других двухвалентных ионов – стронция и кадмия – на вышеупомянутые процессы. Выводы. Ионы цинка, вероятно, замещая ионы кальция и магния в реакции СПП и АТФ-гидролазном процессе, могут модулировать актинмиозиновое взаимодействие, изменяя функциональные характеристики актомиозиновых макромолекул мышцы. Полученные результаты расширяют существующие представления о механизмах влияния физико-химических факторов среды, в частности, ионов металлов на ферментативную активность АТФ-гидролаз, а именно – миозиновой АТФазы миокарда. Ключевые слова: миозин, актомиозин, АТФаза, ионы цинка, сердечная мышца. uk Інститут молекулярної біології і генетики НАН України Вiopolymers and Cell Structure and Function of Biopolymers Вплив іонів цинку на АТФазну активність міозину і реакцію суперпреципітації актоміозину серцевого м’яза Influence of zinc ions on myosin ATPase activity and superprecipitation reaction of actomyosin of cardiac muscle Влияние ионов цинка на АТФазную активность миозина и реакцию суперпреципитации актомиозина сердечной мышцы Article published earlier |
| institution |
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| collection |
DSpace DC |
| title |
Вплив іонів цинку на АТФазну активність міозину і реакцію суперпреципітації актоміозину серцевого м’яза |
| spellingShingle |
Вплив іонів цинку на АТФазну активність міозину і реакцію суперпреципітації актоміозину серцевого м’яза Богуцька, К.І. Прилуцький, Ю.І. Structure and Function of Biopolymers |
| title_short |
Вплив іонів цинку на АТФазну активність міозину і реакцію суперпреципітації актоміозину серцевого м’яза |
| title_full |
Вплив іонів цинку на АТФазну активність міозину і реакцію суперпреципітації актоміозину серцевого м’яза |
| title_fullStr |
Вплив іонів цинку на АТФазну активність міозину і реакцію суперпреципітації актоміозину серцевого м’яза |
| title_full_unstemmed |
Вплив іонів цинку на АТФазну активність міозину і реакцію суперпреципітації актоміозину серцевого м’яза |
| title_sort |
вплив іонів цинку на атфазну активність міозину і реакцію суперпреципітації актоміозину серцевого м’яза |
| author |
Богуцька, К.І. Прилуцький, Ю.І. |
| author_facet |
Богуцька, К.І. Прилуцький, Ю.І. |
| topic |
Structure and Function of Biopolymers |
| topic_facet |
Structure and Function of Biopolymers |
| publishDate |
2011 |
| language |
Ukrainian |
| container_title |
Вiopolymers and Cell |
| publisher |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України |
| format |
Article |
| title_alt |
Influence of zinc ions on myosin ATPase activity and superprecipitation reaction of actomyosin of cardiac muscle Влияние ионов цинка на АТФазную активность миозина и реакцию суперпреципитации актомиозина сердечной мышцы |
| description |
Мета. Дослідити вплив іонів цинку на АТФ-гідролазну реакцію, що каталізується міозином, та реакцію
суперпреципітації (СПП) актоміозину серцевого м’яза. Методи. Препаративна білкова хімія, іонообмінна хроматографія та оптична спектроскопія. Результати. Показано, що у діапазоні концентрацій
0,1–5 мМ іони цинку пригнічують Са²⁺-АТФазну активність міозину та Мg²⁺-залежну реакцію СПП актоміозину серцевого м’яза. Порівняно оригінальні результати з відомими даними щодо впливу інших
двовалентних іонів – стронцію та кадмію – на вищезгадані процеси. Висновки. Іони цинку, ймовірно,
заміщуючи іони кальцію або магнію за реакції СПП та АТФ-гідролазного процесу, здатні модулювати
актин-міозинову взаємодію, змінюючи функціональні характеристики актоміозинових макромолекул
м’яза. Отримані результати розширюють існуючі уявлення щодо механізмів впливу фізико-хімічних чинників середовища, зокрема, іонів металів на ферментативну активність АТФ-гідролаз, а саме – міозинової АТФази міокарда.
Aim. To study the influence of zinc ions on the ATP-hydrolase reaction, catalyzed by myosin, and the superprecipitation (SPP)reaction of
actomyosin cardiac muscle. Methods. Preparative protein chemistry,
ion-exchange chromatography and optical spectroscopy. Results. It
was shown that zinc ions in the range of concentrations 0.1–5 mM inhibit the Ca²⁺-ATPase myosin activity and Mg²⁺-dependent SPP reaction of actomyosin cardiac muscle. The original results were compared with the well-known data on the influence of other bivalent ions –
strontium and cadmium – on the above processes. Conclusions. Zinc
ions, probably by replacing the calcium and magnesium ions in the
SPP reaction and ATP-hydrolase process, can modulate the actinmyosin interaction by changing the functional characteristics of muscle actomyosin macromolecules. The obtained results extend the existing understanding of the mechanisms of physical and chemical environmental factors influence, in particular metal ions, on the enzymatic
activity of ATP-hydrolases, namely myocardium myosin ATPase.
Key words: myosin, actomyosin, ATPase,zinc ions, cardiac muscle.
Цель. Исследоваmь влияние ионов цинка на АТФ-гидролазную реакцию, катализируемую миозином, и реакцию суперпреципитации (СПП) актомиозина сердечной мышцы. Методы. Препаративная белковая химия, ионообменная хроматография и оптическая
спектроскопия. Результаты. Показано, что в диапазоне концентраций 0,1–5 мМ ионы цинка ингибируют Са²⁺-АТФазную активность миозина и Мg²⁺-зависимую реакцию СПП актомиозина сердечной мышцы. Проведено сравнение оригинальных результатов
с известными данными по влиянию других двухвалентных ионов –
стронция и кадмия – на вышеупомянутые процессы. Выводы.
Ионы цинка, вероятно, замещая ионы кальция и магния в реакции
СПП и АТФ-гидролазном процессе, могут модулировать актинмиозиновое взаимодействие, изменяя функциональные характеристики актомиозиновых макромолекул мышцы. Полученные результаты расширяют существующие представления о механизмах влияния физико-химических факторов среды, в частности,
ионов металлов на ферментативную активность АТФ-гидролаз,
а именно – миозиновой АТФазы миокарда.
Ключевые слова: миозин, актомиозин, АТФаза, ионы цинка,
сердечная мышца.
|
| issn |
0233-7657 |
| url |
https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/156379 |
| citation_txt |
Вплив іонів цинку на АТФазну активність міозину і реакцію суперпреципітації актоміозину серцевого м’яза / К.І. Богуцька, Ю.І. Прилуцький // Вiopolymers and Cell. — 2011. — Т. 27, № 6. — С. 446-452. — Бібліогр.: 32 назв. — укр. |
| work_keys_str_mv |
AT bogucʹkakí vplivíonívcinkunaatfaznuaktivnístʹmíozinuíreakcíûsuperprecipítacííaktomíozinusercevogomâza AT prilucʹkiiûí vplivíonívcinkunaatfaznuaktivnístʹmíozinuíreakcíûsuperprecipítacííaktomíozinusercevogomâza AT bogucʹkakí influenceofzincionsonmyosinatpaseactivityandsuperprecipitationreactionofactomyosinofcardiacmuscle AT prilucʹkiiûí influenceofzincionsonmyosinatpaseactivityandsuperprecipitationreactionofactomyosinofcardiacmuscle AT bogucʹkakí vliânieionovcinkanaatfaznuûaktivnostʹmiozinaireakciûsuperprecipitaciiaktomiozinaserdečnoimyšcy AT prilucʹkiiûí vliânieionovcinkanaatfaznuûaktivnostʹmiozinaireakciûsuperprecipitaciiaktomiozinaserdečnoimyšcy |
| first_indexed |
2025-11-27T07:30:55Z |
| last_indexed |
2025-11-27T07:30:55Z |
| _version_ |
1850806517501001728 |
| fulltext |
Вплив іонів цин ку на АТФазну ак тивність міози ну і
ре акцію су перпре ципітації ак томіози ну сер це во го м’я за
К. І. Бо гуць ка, Ю. І. При луць кий
Київський національ ний універ си тет імені Та ра са Шев чен ка
Вул. Во ло ди ми рська, 64, Київ, Украї на, 01601
biophys@univ.kiev.ua
Мета. Дослідити вплив іонів цин ку на АТФ-гідро лаз ну ре акцію, що ка талізується міози ном, та ре акцію
су перпре ципітації (СПП) ак томіози ну сер це во го м’я за. Ме то ди. Пре па ра тив на білко ва хімія, іоно об-
мінна хро ма тог рафія та оптич на спек трос копія. Ре зуль та ти. По ка за но, що у діапа зоні кон цен трацій
0,1–5 мМ іони цин ку при гнічу ють Са2+-АТФазну ак тивність міози ну та Мg2+-за леж ну ре акцію СПП ак -
томіози ну сер це во го м’я за. Порівня но оригіна льні ре зуль та ти з відо ми ми да ни ми щодо впли ву інших
дво ва лен тних іонів – стронцію та кадмію – на ви щез га дані про це си. Вис нов ки. Іони цин ку, ймовірно,
заміщу ю чи іони кальцію або магнію за ре акції СПП та АТФ-гідро лаз но го про це су, здатні мо ду лю ва ти
ак тин-міози но ву взаємодію, зміню ю чи функціональні ха рак те рис ти ки ак томіози но вих мак ро мо ле кул
м’я за. Отри мані ре зуль та ти роз ши рю ють існу ючі уяв лен ня щодо ме ханізмів впли ву фізико-хімічних чин-
ників се ре до ви ща, зок ре ма, іонів ме талів на фер мен та тив ну ак тивність АТФ-гідро лаз, а саме – міози -
но вої АТФази міокар да.
Клю чові сло ва: міозин, ак томіозин, АТФаза, іони цин ку, сер це вий м’яз.
Вступ. Проб ле ма ре гу ляції функціональ ної ак тив -
ності м’язів і ка талітич них ме ханізмів за без пе чен -
ня цьо го про це су за вжди була і є ак ту аль ною для
біофізики, біохімії, фізіології та фар ма ко логії м’я-
зів. Важ ли вим у цьо му кон тексті є вив чен ня впли ву
фізико-хімічних чин ників се ре до ви ща на ак тив-
ність різних АТФаз м’я зо вої тка ни ни. На сьо годні
існує дос тат ньо інфор мації щодо ролі АТФазної ак -
тив ності міози ну у реалізації ско рот ли вої функції
міофібрил [1], але досі відкри ти ми за ли ша ють ся та-
кі пи тан ня, як роль катіонів у функціону ванні АТФ-
ази міози ну, їхній вплив на кон фор мацію фер мен ту
та струк ту ру суб стра ту тощо. Для по шу ку відпові-
дей на них не обхідні под альші досліджен ня на очи -
ще них м’я зо вих ско рот ли вих білках.
Нез ва жа ю чи на знач ну кількість да них з біоло-
гічної дії іонів ме талів (Ме2+) на організм, моле ку -
лярні ме ханізми та кої дії на суб клітин но му рівні ви-
вче но ма ло. Отри ман ня но вих ек спе ри мен тальних
да них спри я ти ме роз робці ме тодів підви щен ня
стійкості організму до дії шкідли вих фак торів і те-
рапії інток си кацій, вик ли ка них різно манітни ми
спо лу ка ми ме талів. При ви борі катіона по трібно
врахо ву ва ти йо го функціональ ну зна чущість, здат-
ність на ко пи чу ва ти ся у м’я зовій тка нині і, на решті,
про яв ля ти се бе у тих чи інших біохімічних про це сах
[2–5].
Відо мо, що в біологічних сис те мах цинк існує як
у зв’я заній формі, так і хімічно ре ак тив ний – Zn2+.
Це скла до вий струк тур ний ком по нент ба гать ох
цинк-вмісних білків включ но з мо ле ку ла ми клітин -
них сиг наль них шляхів [4, 5]. У ске лет них м’я зах
446
ISSN 0233–7657. Biopolymers and Cell. 2011. Vol. 27. N 6. P. 446–452
Institute of Molecular Biology and Genetics NAS of Ukraine, 2011
щурів виз на че но роз поділ цин ку з ви ко рис тан ням
цинк-адек ват ної та цинк-дефіцит ної дієт [6]. Де-
фіцит цин ку мо же бу ти фак то ром впли ву на мор фо -
логію сер ця та сер це вих білків на мо делі щурів [7].
Виз на чаль ною є роль цин ку як біомар ке ра де я ких
процесів, у то му числі старіння [8, 9]. Та кож про во -
дять ся досліджен ня що до з’я су ван ня фізіологічної
ролі цин ку як ан ти ок си дан та, з виз на чен ня ци то ток -
сич ності на ночас ти нок цин ку, мож ли вості ство рен -
ня біосен со ра на основі кардіоміоцитів для де текції
важ ких ме талів [10–12].
Вза галі, останніми ро ка ми вив ча ють ефек ти
впливу іонів цин ку на організм – при життєвий та
ле таль ний роз поділ у тка ни нах, дію на окремі струк-
ту ри (мем бра ни, білки та ін.) [3, 13–15], а та кож
з’я со ву ють роль цинк-вмісних ме та лоп ро теїнів як
пер спек тив ної фар ма ко логічної мішені [16]. Про те
не до сить вив че ним за ли шається ме ханізм кон тро -
лю внутрішньоклітин но го роз поділу Zn2+ та йо го
зміни про тя гом цик лу функціону ван ня сер ця [17,
18]. Подібні досліджен ня зміни го ме ос та зу Zn2+
про во дять з ви ко рис тан ням спе цифічно го флу о рес -
цен тно го бар вни ка FluoZin-3 [19], а та кож мас-
спек тро мет рич ної техніки, яка доз во ляє «за кар ту -
ва ти» ме тал у біологічній тка нині.
Так, у серці ми шей цинк роз поділяється не го -
мо ген но з се ред ньою кон цен трацією 26 мкг/г тка -
ни ни [19]. Ре зуль та ти свідчать, що цинк аку му -
люється го лов ним чи ном у м’я зо вих во лок нах се-
ред ньої об олон ки міокар да. Якщо в гла день ких м’я-
зах він рівномірно роз поділе ний у сар коп лаз ма тич -
но му ре ти ку лумі, то у во лок нах міокар да він кон -
цен трується пе ре важ но в анізот роп них дис ках міо-
фібрил, тоб то у тих їхніх ділян ках, що скла да ють ся
з міози ну.
Вста нов ле но ток сичність вільно го цин ку за умов
in vitro [20]. При аналізі вмісту мікро е ле ментів у
різних ділян ках ліво го шлу ноч ка хво рих на іше-
мічну хво ро бу сер ця ме то дом рен тге ноф лу о рес -
цен тно го аналізу з ви ко рис тан ням син хрот рон но го
вип роміню ван ня ви яв ле но дис ба ланс мікро е ле мен-
тів, зок ре ма, різко підви ще ний вміст Zn [3]. У рам -
ках вив чен ня кардіопро тек тор них влас ти вос тей
цинк-вмісних спо лук зроб ле но при пу щен ня про те,
що іони цин ку можуть бу ти по тенційни ми зни жу -
ва ча ми ішемічних та по стішемічних по шкод жень
тка нин внаслідок ме ханізму, по в’я за но го з ан та го-
нізмом по ре ак тив ності міді [21].
Отже, про ве ден ня досліджень у цьо му на прям -
ку за га лом має прак тич не зна чен ня че рез мож ли ву
ре гу ляцію функціональ ної ак тив ності м’язів за уча-
сті іонів цин ку за умов нор ми і па то логії [3, 22, 23].
Ме тою цієї ро бо ти бу ло вивчити вплив іонів
цин ку на біохімічні про це си, які мо де лю ють мо ле -
ку ляр ний ме ханізм ско ро чен ня м’язів, – АТФ-гід-
ро лаз ну ре акцію, що ка талізується міози ном, та ре -
акцію су перпре ципітації (СПП) ак томіози но во го
ком плек су.
Ма теріали і ме то ди. Міозин сер це во го м’я за
би ка виділя ли за ме то дом Мар го сян з де я ки ми мо -
дифікаціями [24]. Актоміозин екстра гу ва ли впро -
довж 1 год роз чи ном, що містив 0,2 М КCl, 0,15 М
трис-HCl, рН 8,0, 1 мМ ЕДТА, 5 мМ MgCl2, 0,2 мМ
PMSF, 1 мМ NaN3, 3,5 мМ АТФ. Актоміозин осад -
жу ва ли із су перна тан ту до да ван ням 10 об’ємів хо-
лод ної дис тиль о ва ної во ди, по пе ред ньо довівши 0,1 н
оцто вою кис ло тою ве ли чи ну його рН до 6,2. Білок
зби ра ли цен три фу гу ван ням при 3000 g про тя гом
15 хв. Після роз чи нен ня в 40 мМ Na4P2O7, рН 7,5,
1 мМ ДТТ, 1 мМ NaN3 та діалізу білок цен три фу гу -
ва ли про тя гом 1 год при 100000 g. Су пер на тант на -
но си ли на ко лон ку з ДЕАЕ-се фа ро зою (4 × 45 см),
зрівно ва же ну тим же бу фе ром. Елюцію з ко лон ки
про во ди ли лінійним градієнтом [0÷0,5 М] NaCl. За -
галь ний об’єм градієнта скла дав 900 мл. Міозин
сходив з ко лон ки в меж ах кон цен трацій NaCl 0,07–
0,14 М. Фракції цьо го піка зби ра ли і діалізу ва ли про -
ти бу фе ра 0,05 М KСl, 5 мМ іміда зол, рН 6,2, 0,5 мМ
ДТТ, 1 мМ NaN3. Утво ре ний осад міози ну зби ра ли
цен три фу гу ван ням і роз чи ня ли в бу фері 0,5 М KСl,
5 мМ трис-HCl, рН 7,5, 1 мМ NaN3, 0,5 мМ ДТТ. Ак-
тивність міози но вої АТФази вимірю ва ли за темпе -
ра ту ри 37 °С у се ре до вищі за галь ним об’ємом 1,8 мл
та ко го скла ду: 20 мМ іміда зол, рН 7,5, 5 мМ CaCl2,
2,5 мМ MgCl2, 1 мМ ЕДТА, 0,5 мМ ДТТ, 1 мМ
АТФ, 0,5 або 0,05 М KСl, 0,14 мг/мл білка.
Кількість утво ре но го під час гідролізу АТФ не -
органічно го фос фа ту виз на ча ли за ме то дом Фіске-
Суб ба роу [25]. Активність АТФази міози ну ви ра -
жа ли в мкмоль Фн /хв на 1 мг білка.
Кіне ти ку СПП ак томіози ну реєстру ва ли за змі-
ною оптичної гус ти ни ак томіози ну при дов жині хви-
447
ВПЛИВ ІОНІВ ЦИН КУ НА АТФазну АК ТИВНІСТЬ МІОЗИ НУ
лі 450 нм і тем пе ра турі 25 °С про тя гом 20 хв на
спек тро фо то метрі «Spekord М-40» (ФРН). Ре акцій-
на суміш для ре акції СПП ак томіози ну місти ла
20 мМ трис-HCl, рН 7,5, 0,15 КСl, 1 мМ MgCl2,
0,1 мМ CaCl2, кон цен трація ак томіози ну в су мар но -
му об’ємі про би 2 мл ста но ви ла 0,1 мг/мл. СПП іні-
ціювали до да ван ням до се ре до ви ща АТФ. Про швид-
кість ре акції СПП су ди ли за ве ли чиною ча су t1/2,
про тя гом яко го оптич на гус ти на ак томіози ну зро-
стала до ве ли чи ни D/2, де D – оптич на гус ти на ак -
томіози ну після за вер шен ня ре акції СПП.
При вив ченні впли ву іонів цин ку на АТФазну
активність міози ну та СПП ак томіози ну ці катіони
(у виг ляді роз чи ну хло ри ду цин ку) до да ва ли у від-
повідних кон цен траціях до се ре до ви ща інку бації.
У ро боті за сто со ва но ре ак ти ви вітчиз ня них та
іно зем них ви роб ників кла су чис то ти не ни жче ч. д.
а. Для при го ту ван ня вод них роз чинів ре ак тивів і се -
ре до вищ інку бації ви ко рис та но бідис тиль о ва ну та
деіонізо ва ну во ду.
Ре зуль та ти і об го во рен ня. Пер ше за вдан ня екс-
пери мен таль ної час ти ни ро бо ти по ля га ло у дослід-
женні АТФазної ак тив ності міози ну і ак томіозину
сер це во го м’я за за при сут ності іонів Zn.
У табл. 1 на ве де но ре зуль та ти дії дво ва лен тних
катіонів (для порівнян ня) на АТФазну ак тивність
міози ну та ак томіози ну, яку вимірю ва ли за умов
низ ь кої і ви со кої іон ної си ли се ре до ви ща за при сут -
ності 5 мМ Zn2+ на фоні 5 мМ Са2+ або 5 мМ Мg2+ для
міози но вої та ак томіози но вої АТФаз відповідно.
Окре мо аналізу ва ли в плив іонів цин ку на АТФ-
аз ну ак тивність міози ну у діапа зоні кон цен трацій
від 0,1 до 5 мМ за при сут ності 5 мМ Са2+ (рис. 1). На-
півмак си маль не галь му ван ня ак тив ності АТФази
спостеріга ли за кон цен трації іонів цин ку 2 мМ.
У ре зуль таті про ве де них досліджень вста нов ле -
но, що іони цин ку інгібу ють АТФазну ак тивність
міози ну сер це во го м’я за. Подібну за лежність при -
гнічу ю чої дії іонів цин ку ви яв ле но і для Са2+-АТФ-
ази ерит ро цитів [26].
Нас туп ним за вдан ням бу ло досліди ти ре акцію
СПП ак томіози ну сер це во го м’я за за при сут ності
іонів Zn. Са ме на такій мо делі мож на вив ча ти мо ле -
ку лярні ме ханізми ско ро чу валь ної ак тив ності м’я-
зів. На рис. 2 пред став ле но кіне тичні криві ре акції
СПП ак томіози ну за різних кон цен трацій іонів цин -
ку (0,01–5 мМ). При до да ванні до роз чи ну ак томіо-
зи ну 0,05 мМ АТФ відбу вається швид ка СПП ак то-
міози ну (кри ва 1 – кон троль). При вне сенні у се ре -
до ви ще 0,1 мМ ZnCl2 на фоні Мg2+ пе ребіг кри вої
СПП май же не змінюється (кри ва 2). За по сту по во -
го збільшен ня кон цен трації катіонів Zn2+ (криві 2–
5) про цес СПП при гнічується: змен шується не ли -
ше її ве ли чи на, але й швидкість (зрос тає t1/2). Це за -
свідчує, що катіони Zn2+ уповільню ють пе ребіг ре-
акції СПП ак томіози ну, а за пев ної кон цен трації
(1 мМ і більше) зовсім її при гнічу ють.
Отже, при вив ченні ефектів впли ву іонів цин ку
на АТФазну ак тивність міози ну і ак томіози ну та
ре акцію СПП ак томіози ну ви яв ле но інгібу ван ня
об ох про цесів: за кон цен трації 5 мМ Zn2+ при гнічу -
ють ак тивність міози но вої і ак томіози но вої АТФ-
аз, а за кон цен трації 1 мМ – знач но галь му ють Mg2+-
залеж ну ре акцію СПП ак томіози ну.
Для порівнян ня на рис. 3 пред став ле но дані до-
сліджен ня СПП ак томіози ну та АТФазної ак тив -
ності ак томіози ну і міози ну сер це во го м’я за за при-
сут ності 1 мМ Zn2+ та інших дво ва лен тних катіонів.
З діаг ра ми вип ли ває, що єди но го ха рак те ру дії іонів
ме талів на ці про це си не про слідко вується. Так, за
448
БО ГУЦЬ КА К. І., ПРИ ЛУЦЬ КИЙ Ю. І.
Умови
Міозин Актоміозин
50 мМ KCl 0,5 М KCl 50 мМ KCl
5 мМ CaСl2 40,74 ± 1,68 24,09 ± 1,18 15,01 ± 0,43
5 мМ MgCl2 0,58 ± 0,02 2,04 ± 0,04 12,95 ± 0,29
5 мМ ZnCl2 1,62 ± 0,04 0,84 ± 0,03 0,48 ± 0,02
Таб ли ця 1
АТФазна ак тивність міози ну і ак томіози ну сер це во го м’я за
(мкмоль Фн/год на 1 мг білка, M ± m, n = 7)
[ZnCl2], mM
0
20
40
60
80
100
120
0 1 2 3 4 5 6
1
2
Рис. 1. Вплив іонів цин ку на АТФазну ак тивність міози ну сер це -
во го м’я за за при сут ності 5 мМ СаСl2: 1 – низ ь ка (0,05 М KCl); 2 –
ви со ка (0,5 М KCl) іонна сила се ре до ви ща
при сут ності іонів стронцію відбувається ак ти вація
СПП та АТФазної ак тив ності ак томіозину і міози ну
[27], а за при сут ності іонів кадмію, на впа ки, – знач не
інгібу ван ня об ох цих про цесів [28].
У дослідженні впли ву іонів цин ку на СПП ак -
томіози ну та АТФазну ак тивність міози ну і ак то-
міози ну сер це во го м’я за зафіксо ва но інгібу ван ня
об ох цих про цесів. Більшість літе ра тур них да них
свідчить на ко ристь то го, що ре гу ляція АТФазної
ак тив ності міози ну дво ва лен тни ми іона ми відбу ва-
ється за вдя ки без по се ред ньо му зв’я зу ван ню катіо-
нів з білком. З іншо го бо ку, роль іонів ме талів мо же
по ля га ти у ство ренні або стабілізації пев ної кон -
фор мації білко вої мо ле ку ли [29], не обхідної для за -
без пе чен ня ка талітич ної дії міози ну як фер мен ту.
Тоб то спе цифічну дію катіонів мож на по яс ни ти як
без по се реднім впли вом на ак тив ний центр білка іо-
нів, що зв’я зу ють ся, так і опо се ред ко ва ним впли -
вом катіонів че рез зміну кон фор мації мак ро мо ле -
ку ли в ціло му. Але пи тан ня що до взаємовідно шен-
ня шляхів ре алізації ре гу ля тор них ефектів дво ва -
лен тних іонів (як про яв кон ку ренції між пря мою
(че рез ак тивні цен три) та опо се ред ко ваною (Ме2+-
АТФ) дією катіонів) за ли шається дис кусійним.
Цілком зро зуміло, що здатність іонів ме талів
взаємодіяти з різни ми функціональ ни ми сис те ма -
ми, зок ре ма, АТФазою ско рот ли вих білків не одна -
ко ва і виз на чається їхніми фізи ко-хімічни ми влас -
ти вос тя ми [30, 31]: іон ним радіусом, ен тальпією
гідра тації, різною спорідненістю до АТФ та функ-
ціона льно важ ли вих груп мак ро мо ле ку ли. Так, ка-
тіони Sr2+ утво рю ють стійкі ком плек си з ліган да ми
з ви со кою елек тро не га тивністю, Zn2+ ха рак те ри -
зується знач ною міцністю утво рю ва но го зв’яз ку з
ліган да ми з низ ь кою елек тро не га тивністю, що мі-
стять фос фор і сірку, а катіони Cd2+ відрізня ють ся
висо кою спорідненість до SН-груп.
Фізи ко-хімічні ха рак те рис ти ки іонів ме талів,
такі як енергія ак ти вації, спорідненість до елек тро -
на, іон на та елек трич на провідність, ко ефіцієнт ди -
фузії у вод них роз чи нах, ма ють близькі зна чен ня. У
той же час відо мо, що ба га то фер ментів ви яв ля ють
се лек тивність віднос но пев но го катіона. У іонів Ме2+
відсут ня чітко ви ра же на вибірковість, на прав ле на
на взаємодію ли ше з елек трон-до нор ни ми гру па ми
ак тивно го цен тра фер ментів. Ме2+ та кож влас ти ва
здатність до ком плек со ут во рен ня із суб стра та ми, то-
му за лежність ха рак те ру інгібу ван ня ме та ла ми фер -
ментів із зрос тан ням кон цен трації Ме2+ іноді зміню-
ється нелінійно. Відо мо, що де які катіони дво ва лен -
тних ме талів (на прик лад, Zn2+ і Cd2+) за кон цен трацій
10–2–10–4 М при гнічу ють ак тивність більшості фер -
ментів, тоді як інші (Са2+, Sr2+ і Mg2+) за цих кон цен -
трацій не про яв ля ють помітно го ефек ту [30].
У вод но му роз чині кож ний іон ото че ний обо-
лон кою з мо ле кул во ди і, та ким чи ном, утво рюєть-
ся пер вин на зо на гідра тації. Кількість іонів у ній є
ко ор ди наційним чис лом. У ділянці пер вин ної зо ни
гідра тації внаслідок по ру шен ня струк ту ри роз чин -
ни ка змінюється йо го діелек трич на про никність.
Розрізня ють ще дві зо ни гідра тації: вто рин ну і зону,
яку на зи ва ють меж ею по вної со льва тації. За зви-
чай них умов здатність гідра ту ва ти ся за ле жить від
449
ВПЛИВ ІОНІВ ЦИН КУ НА АТФазну АК ТИВНІСТЬ МІОЗИ НУ
0
0,1
0,2
0,3
0,4
0,5
0,6
0,7
D
0 5 10 15 Час, хв
1
2
3
4
5
Рис. 2. Ти пові кіне тичні криві ре акції су перпре ципітації ак томіо-
зину сер це во го м’я за при до да ванні різних кон цен трацій ZnCl2
(мМ): 1 – без Zn2+ (кон троль); 2 – 0,1; 3 – 0,5; 4 – 1; 5 – 5
0
20
40
60
80
100
120
140
Sr2+ Zn2+ Cd2+
1
2
3
Рис. 3. Віднос на ефек тивність впли ву іонів ме талів (Ме2+, 1 мМ)
на су перпре ципітацію (S) (1) ак томіози ну та АТФазну ак тивність
(А) ак томіози ну (2) і міози ну (3) сер це во го м’я за. За 100 % при й ня -
то зна чен ня цих па ра метрів за при сут ності Мg2+ (для су перпре ци-
пітації та АТФазної ак тив ності ак томіози ну) або Са2+ (для АТФ-
аз ної ак тив ності міози ну), але за відсут ності Ме2+ (M ± m, n = 7)
при ро ди іона, йо го за ря ду, розміру, бу до ви елект-
рон ної об олон ки, кон цен трації роз чин ни ка. Гідра -
ту ю ча здатність змен шується у ря ду: Cd2+ > Zn2+ >
> Mg2+. Гідра тація змінює влас ти вості не ли ше роз -
чин ни ка, але й іонів. При гідра тації за знає змін і ен -
тропія роз чи ну ∆S. Якщо гідра тація суп ро вод жу-
ється знач ним по ру шен ням струк ту ри роз чин ни ка
(дес трук ту ру ван ням), то ен тропія роз чи ну зрос тає.
Якщо струк ту ра роз чин ни ка при гідра тації впоряд -
ко вується, то ∆S змен шується [31]. На на шу думку,
спорідненість катіонів до діля нок зв’я зу ван ня та
здатність впли ва ти на АТФазну ак тивність, за й ма -
ю чи ці ділян ки, виз на чається іон ним радіусом ка-
тіона (табл. 2). АТФазна ак тивність міози ну є мак -
си маль ною за при сут ності Са2+. Катіони з мен ши ми
іон ни ми радіуса ми ак ти ву ють АТФазу знач но слаб-
ше. На рис. 4 пред став ле но дані, які вка зу ють на за -
лежність АТФазної ак тив ності міози ну від іон но го
радіуса катіона.
Отже, ак тивність міози но вої АТФази за ле жить
від ти пу катіона, ко ре лює з йо го іон ним радіусом,
відповідно зміню ю чись при цьо му. Ви ня ток ста но -
вить Сd2+, який хо ча й має близькі до Са2+ за ряд і ра-
діус негідра то ва но го катіона, однак при гнічує АТФ-
аз ну ак тивність. У катіона Sr2+ внаслідок ве ли ко го
іон но го радіуса знач но мен ша спорідненість до ді-
лян ки зв’я зу ван ня дво ва лен тних катіонів порівня -
но з Са2+ і Мg2+.
В ек спе ри мен тах з вив чен ня впли ву іонів ме та-
лів на ре акцію СПП швидкість цьо го про це су бу ла
різною за леж но від катіона, що до да вав ся. Дво ва-
лентні катіони за їхнім впливом на СПП мож на умов-
но поділи ти на дві гру пи. Пер ша – це не ве ликі за
розміром дво ва лентні катіони, які міцно зв’я зу ють ся
з АТФ і утво рю ють суб страт ний ком плекс в ак тив -
ному центрі голівки міози ну. Основ ним пред став ни -
ком цієї гру пи є Mg2+ і де я кою мірою Mn2+. Дру гу
гру пу скла да ють ве ликі за розміром катіони, які
слаб ко зв’я зу ють ся в ак тив но му центрі міози ну.
Го лов ним у цій групі є Са2+, йо го замісни ка ми мо -
жуть бу ти Sr2+ і Ва2+.
Якщо про слідку ва ти за зміною радіусів іонів за
підгру па ми Ca2+-Sr2+-Ва2+ і Zn2+-Cd2+-Hg2+, то радіу-
си одна ко во за ряд же них іонів зрос та ють. Якщо дво-
ва лентні катіони роз гля да ти як ато ми, що не ма ють
двох елек тронів і відповідно во лодіють певною здат-
ністю ком пен су ва ти цей дефіцит, то підси лен ня при-
гнічу ю чо го ефек ту в Ме2+ вар то очіку ва ти зі збіль-
шен ням су мар них зна чень енергії пер шо го і дру го -
го по тенціалів іонізації (Е) цих катіонів. Зро зуміло,
що чим більшу енергію не обхідно вит ра ти ти на їх-
нє ви лу чен ня, тим сильніше відповідні катіони бу -
дуть праг ну ти ліквіду ва ти дефіцит елек трон ної
гус ти ни, що утво рив ся [31]. Най дос тупніши ми для
цьо го в мо ле ку лах фер ментів мо жуть бу ти, перш за
все, елек трон-до норні гру пи ак тив но го цен тра. В
ак тив но му центрі існу ють аніонні ділян ки, які не -
суть не га тив ний за ряд. Якщо ж катіони Ме2+ роз -
гля да ти як ато ми, що не суть по зи тивні за ря ди (z) і
ма ють певні розміри (r, нм), то іншим, не менш
суттєвим фак то ром, який виз на чає здатність цих ка-
тіонів до взаємодії з не га тив но за ряд же ни ми аміно -
кис лот ни ми за лиш ка ми фер ментів (по ти пу іон них
зв’язків), мо же бу ти ве ли чи на їхньої елек трос та -
тич ної енергії (z2/r). Але за рівних за рядів ця елек -
трос та тич на ха рак те рис ти ка вра хо вує, го лов ним
чи ном, розмір катіонів, які до то го ж пе ре бу ва ють у
гідра то ва но му стані.
450
БО ГУЦЬ КА К. І., ПРИ ЛУЦЬ КИЙ Ю. І.
0,07 0,08 0,09 0,10 0,11 0,12
0,0
0,1
0,2
0,3
0,4
0,5
0,6
0,7
Mg Zn Cd
SrCa
r, нм
A
0,07 0,08 0,09 0,10 0,11
0,0
0,1
0,2
0,3
Ca
MnFe
Co
Mg Ni
r, нм
А
а б
Рис. 4. За лежність АТФазної ак тив ності міози ну (А, мкмоль Фн/ хв на 1 мг білка) за при сут ності різних дво ва лен тних іонів Ме2+ від іон-
ного радіуса (а – власні дані; б – літе ра турні дже ре ла [32])
Ото чені мо ле ку ла ми во ди катіони ме талів част-
ко во ком пен су ють дефіцит своєї елек трон ної гус -
ти ни за ра ху нок взаємодії з кис не ви ми ато ма ми.
Кількісною мірою цьо го про це су є енергія гідра та-
ції (∆Н) катіонів. Але на си чен ня дефіци ту елект-
рон ної гус ти ни катіонів бу де по слаб лю ва ти їхні ко -
ва лентні ха рак те рис ти ки, які виз на ча ють ся па ра -
мет ром Е, і тим сильніше, чим більше зна чен ня ∆Н
цьо го катіона. Останнє вра хо вується зна чен ням пе -
ре хо ду (Е – ∆Н), тоб то ко ва лен тни ми ха рак те -
ристи ка ми катіонів, які ефек тив но про яв ля ють ся
за умов гідра тації.
Зістав лен ня зна чен ня інгібу ван ня для катіонів
за кон цен трації 1 мМ (порівня но з кон тро лем, рис.
3) з су мар ною вели чи ною елек трос та тич ної та ко -
ва лен тної ха рак те рис тик (табл. 2) ви яв ляє збіг між
збільшен ням при гнічу ю чо го ефек ту се ред катіонів
ме талів та зрос тан ням ве ли чи ни W: W = (z2/r) + (E –
– ∆H). Це дає мож ливість порівня ти інгібу ван ня
АТФазної ак тив ності катіона ми дво ва лен тних ме-
талів з їхньою здатністю ком пен су ва ти дефіцит сво-
єї елек трон ної гус ти ни.
Вис новки. Про ве дені досліджен ня ефектів впли-
ву іонів цин ку на АТФазну ак тивність міози ну та
СПП ак томіози ну сер це во го м’я за за свідчи ли, що
Zn2+, вірогідно, зда тен 1) заміща ти іони кальцію або
магнію, хо ча та ке заміщен ня менш ефек тив не для
ре алізації ре акції СПП та АТФ-гідро лаз но го про це-
су, і 2) мо ду лю ва ти ак тин-міози но ву взаємодію, змі-
ню ю чи функціональні ха рак те рис ти ки ак томіози-
но вих мак ро мо ле кул м’я за. Отри мані ре зуль та ти
розши рю ють уяв лен ня про ме ханізми впли ву фізи -
ко-хімічних чин ників се ре до ви ща, зок ре ма, іонів
цин ку на фер мен та тив ну ак тивність АТФ-гідро лаз,
а са ме – міози но вої АТФази міокар да.
K. I. Bogutska, Yu. I. Prylutskyy
Influence of zinc ions on myosin ATPase activity and
superprecipitation reaction of actomyosin of cardiac muscle
Taras Shevchenko National University of Kyiv
64, Volodymyrska Str., Kyiv, Ukraine, 01601
Summary
Aim. To study the influence of zinc ions on the ATP-hydrolase reac-
tion, catalyzed by myosin, and the superprecipitation (SPP) reaction of
actomyosin cardiac muscle. Methods. Preparative protein chemistry,
ion-exchange chromatography and optical spectroscopy. Results. It
was shown that zinc ions in the range of concentrations 0.1–5 mM in-
hibit the Ca2+-ATPase myosin activity and Mg2+-dependent SPP reac-
tion of actomyosin cardiac muscle. The original results were compa-
red with the well-known data on the influence of other bivalent ions –
strontium and cadmium – on the above processes. Conclusions. Zinc
ions, probably by replacing the calcium and magnesium ions in the
SPP reaction and ATP-hydrolase process, can modulate the actin-
myosin interaction by changing the functional characteristics of musc-
le actomyosin macromolecules. The obtained results extend the exis-
ting understanding of the mechanisms of physical and chemical envi-
ronmental factors influence, in particular metal ions, on the enzymatic
activity of ATP-hydrolases, namely myocardium myosin ATPase.
Key words: myosin, actomyosin, ATPase, zinc ions, cardiac muscle.
Е. И. Бо гуц кая, Ю. И. При луц кий
Вли я ние ио нов цин ка на АТФазную ак тив ность ми о зи на и
ре ак цию су перпре ци пи та ции ак то ми о зи на сер деч ной мыш цы
Ре зю ме
Цель. Иссле до ваmь вли я ние ио нов цин ка на АТФ-гид ро лаз ную ре -
ак цию, ка та ли зи ру е мую ми о зи ном, и ре ак цию су перпре ци пи та-
ции (СПП) ак то ми о зи на сер деч ной мыш цы. Мето ды. Пре па ра тив -
ная бел ко вая хи мия, ио но об мен ная хро ма тог ра фия и опти чес кая
спек трос ко пия. Ре зуль та ты. По ка за но, что в ди а па зо не кон цент-
ра ций 0,1–5 мМ ионы цин ка ин ги би ру ют Са2+-АТФазную актив -
ность ми о зи на и Мg2+-за ви си мую ре ак цию СПП ак то ми о зи на сер-
деч ной мыш цы. Про ве де но срав не ние ори ги наль ных ре зуль та тов
с из вес тны ми дан ны ми по вли я нию дру гих двух ва лен тных ио нов –
строн ция и кад мия – на вы ше у по мя ну тые про цес сы. Вы во ды.
Ионы цин ка, ве ро ят но, за ме щая ионы каль ция и маг ния в ре ак ции
СПП и АТФ-гид ро лаз ном про цес се, мо гут мо ду ли ро вать ак тин-
ми о зи но вое вза и мо де йствие, из ме няя функ ци о наль ные ха рак те -
рис ти ки ак то ми о зи но вых мак ро мо ле кул мыш цы. По лу чен ные ре -
451
ВПЛИВ ІОНІВ ЦИН КУ НА АТФазну АК ТИВНІСТЬ МІОЗИ НУ
Me2+ Іонний радіус,
нм
Ентальпія гідратації ∆H,
кДж/моль z2/r, еВ E, еВ E-∆H, еВ W, еВ
Sr 0,112 1486 3,33 16,72 1,43 4,76
Ca 0,099 1653 3,85 17,98 1,21 5,06
Mg 0,074 1965 5,41 22,67 2,43 7,84
Zn 0,083 2094 4,82 27,35 5,86 10,68
Cd 0,097 1860 4,04 25,89 6,86 10,90
Таб ли ця 2
Фізико-хімічні ха рак те рис ти ки катіонів дво ва лен тних ме талів [30, 31]
452
БО ГУЦЬ КА К. І., ПРИ ЛУЦЬ КИЙ Ю. І.
зуль та ты рас ши ря ют су щес тву ю щие пред став ле ния о ме ха низ-
мах вли я ния фи зи ко-хи ми чес ких фак то ров сре ды, в час тнос ти,
ио нов ме тал лов на фер мен та тив ную ак тив ность АТФ-гид ро лаз,
а имен но – ми о зи но вой АТФазы ми о кар да.
Клю че вые сло ва: ми о зин, ак то ми о зин, АТФаза, ионы цин ка,
сер деч ная мыш ца.
ПЕРЕЛІК ЛІТЕРАТУРИ
1. Suprun A. D., Danilova V. M., Prylutsky Yu. І., Shut A. M. Phy-
sics of functioning proteins.–Kyiv: Way, 2004.–90 p.
2. Skalniy A. V., Rudakov I. A. Bioelements in medicine.–Moscow:
Onix 21 Century, 2004.–272 p.
3. Okuneva G. N., Cherniavskii A. M., Levicheva E. N., Volkov A.
M., Trunova V. A., Zvereva V. V. Content of microelements in
left ventricular myocardium of patients with ischemic heart
disease. Data of roentgenofluorescent analysis with the use of
synchrotron irradiation // Kardiologiia.–2006.–46, N 10.–
P. 13–17.
4. Hirano T., Murakami M., Fukada T., Nishida K., Yamasaki S.,
Suzuki T. Roles of zinc and zinc signaling in immunity: zinc as
an intracellular signaling molecule // Adv. Immunol.–2008.–
97.–P. 149–176.
5. Maret W. Metals on the move: zinc ions in cellular regulation
and in the coordination dynamics of zinc proteins // Biometals.–
2011.–24, N 3.–P. 411–418.
6. Jing M. Y., Sun J. Y., Wang J. F. The effect of peripheral admini-
stration of zinc on food intake in rats fed Zn-adequate or Zn-defi-
cient diets // Biol. Trace. Elem. Res.–2008.–124, N 2.–P. 144–156.
7. Lopez V., Keen C. L., Lanoue L. Prenatal zinc deficiency: influ-
ence on heart morphology and distribution of key heart proteins
in a rat model // Biol. Trace Elem. Res.–2008.–122, N 3.–
P. 238–255.
8. Torres C., Jarreta B. M., Alegret R., Hernandez del Rincon J. P.,
Falcon M., Gomez Zapata M., Perez-Carceles M. D., Osuna E.,
Luna A. Analysis of ionic ratios in the interventricular wall and
their relation with cardiac damage as seen in anatomo-patholo-
gical and cardiac biomarkers // Leg. Med. (Tokyo).–2009.–11,
Suppl 1.–P. S360–S362.
9. Malavolta M., Giacconi R., Piacenza F., Santarelli L., Cipriano
C., Costarelli L., Tesei S., Pierpaoli S., Basso A., Galeazzi R.,
Lattanzio F., Mocchegiani E. Plasma copper/zinc ratio: an in-
flammatory/nutritional biomarker as predictor of all-cause mor-
tality in elderly population // Biogerontology.–2010.–11, N 3.–
P. 309–319.
10. Valko M., Morris H., Cronin M. T. Metals, toxicity and oxidati-
ve stress // Curr. Med. Chem.–2005.–12, N 10.–P. 1161–1208.
11. Glushchenko N., Skalniy A. Toxicity of zincnanoparticles and
their biological properties // Actual problems of transport medi-
cine.–2010.–N 3.–P. 118–121.
12. Liu Q., Cai H., Xu Y., Xiao L., Yang M., Wang P. Detection of
heavy metal toxicity using cardiac cell-based biosensor // Bio-
sens. Bioelectron.–2007.–22, N 12.–P. 3224–3229.
13. Lech T., Sadlik J. K. Zinc in postmortem body tissues and fluids
// Biol. Trace Elem. Res.–2011.–142, N 1.–P. 11–17.
14. Maret W. Molecular aspects of human cellular zinc homeosta-
sis: redox control of zinc potentials and zinc signals // Biometals.–
2009.–22, N 1.–P. 149–157.
15. Palmer B. M., Vogt S., Chen Z., Lachapelle R. R., Lewinter M.
M. Intracellular distributions of essential elements in cardiomyo-
cytes // J. Struct. Biol.–2006.–155, N 1.–P. 12–21.
16. Anzellotti A. I., Farrell N. P. Zinc metalloproteins as medicinal
targets // Chem. Soc. Rev.–2008.–37, N 8.–P. 1629–1651.
17. Korichneva I. Zinc dynamics in the myocardial redox signaling
network // Antioxid. Redox Signal.–2006.–8, N 9–10.–P. 1707–
1721.
18. Tuncay E., Bilginoglu A., Sozmen N. N., Zeydanli E. N., Ugur
M., Vassort G., Turan B. Intracellular free zinc during cardiac
excitation-contraction cycle: calcium and redox dependencies //
Cardiovasc. Res.–2011.–89, N 3.–P. 634–642.
19. Becker J. S., Breuer U., Hsieh H. F., Osterholt T., Kumtabtim
U., Wu B., Matusch A., Caruso J. A., Qin Z. Bioimaging of me-
tals and biomolecules in mouse heart by laser ablation inducti-
vely coupled plasma mass spectrometry and secondary ion mass
spectrometry // Anal. Chem.–2010.–82, N 22.–P. 9528–9533.
20. Bozym R. A., Chimienti F., Giblin L. J., Gross G. W., Korichne-
va I., Li Y., Libert S., Maret W., Parviz M., Frederickson C. J.,
Thompson R. B. Free zinc ions outside a narrow concentration
range are toxic to a variety of cells in vitro // Exp. Biol. Med.
(Maywood).–2010.–235, N 6.–P. 741–750.
21. Atahan E., Ergun Y., Kurutaє E. B., Alici T. Protective effect of
zinc aspartate on long-term ischemia-reperfusion injury in rat
skeletal muscle // Biol. Trace Elem. Res.–2010.–137, N 2.–
P. 206–215.
22. Antonov A. R., Vas’kina E. A., Cherniakin Iu. D. Exchange of bio-
metals in myocardial infarction: a clinical and experimental stu-
dy // Patol. Fiziol. Eksp. Ter.–2009.–N 4.–P. 8–10.
23. Kamalov G., Ahokas R. A., Zhao W., Shahbaz A. U., Bhat-
tacharya S. K., Sun Y., Gerling I. C., Weber K. T. Temporal res-
ponses to intrinsically coupled calcium and zinc dyshomeo-
stasis in cardiac myocytes and mitochondria during aldoste-
ronism // Am. J. Physiol. Heart Circ. Physiol.–2010.–298, N 2.–
P. H385–H394.
24. Margossian S. S. Reversible dissociation of dog cardiac myosin
regulatory light chain 2 and its influence on ATP hydrolysis // J.
Biol. Chem.–1985.–260, N 25.–P. 13747–13754.
25. Severin S. E., Solov’eva G. A. Biochemical praktics.–Leningrad:
LGU, 1989.–509 p.
26. Hogstrand C., Verbost P. M., Wendelaar Bonga S. E. Inhibition
of human erythrocyte Ca2+-ATPase by Zn2+ // Toxicology.–
1999.–133, N 2–3.–P. 139–145.
27. Bogutska K., Minchenko P., Minchenko O. The influence of stron-
tium ions on conformational changes of cardiac and skeletal
muscles actomyosin // Bulletin of Kiev National Taras Shev-
chenko University. Biology.–2008.–Іs. 52–53.–P. 24–26.
28. Bogutska K., Minchenko P. The influence of cadmium ions on
the superprecipitation reaction of cardiac and skeletal muscles
actomyosin // Bulletin of Kiev National Taras Shevchenko Uni-
versity. Biology.–2010.–Іs. 56.–P. 21–23.
29. Tikunov B. A. The effect of magnesium ions on the two-stage ki-
netics of superprecipitation and ATPase activity of natural acto-
myosin // Biokhimiia.–1990.–55, N 5.–P. 822–828.
30. Krupianko V. I. Distribution of the inhibiting activity among bi-
valent metal cations // Biokhimiia.–1988.–53, N 6.–P. 905–911.
31. The general chemistry / Ed. E. Sokolovskaya, G. Vovchenko, L.
Goosej.–Moscow: MGU, 1980.–726 р.
32. Peyser Y. M., Ben-Hur M., Werber M. M., Muhlrad A. Effect of
divalent cations on the formation and stability of myosin subfrag-
ment 1-ADP-phosphate analog complexes // Biochemistry.–
1996.–35, N 14.–P. 4409–4416.
UDC 577.34(35):577.152
Received 20.04.11
|