Взаємодія сироваткових альбумінів з кластерними сполуками ренію цис- і транс-конфігурації

Мета. Вивчити відмінності у взаємодії біядерних кластерних сполук ренію(ІІІ) цис-(I) і транс-(II) конфігурації з альбуміном сироватки бика (BSA) та aльбуміном сироватки крові людини (HSA). Методи. Електронна спектроскопія, триптофанова флуоресценція, круговий дихроїзм. Результати. Показано, що в пр...

Ausführliche Beschreibung

Gespeichert in:
Bibliographische Detailangaben
Veröffentlicht in:Вiopolymers and Cell
Datum:2011
Hauptverfasser: Леус, І.В., Кленіна, І.А., Заблоцька, К.А., Голіченко, О.А., Штеменко, О.В., Штеменко, Н.І.
Format: Artikel
Sprache:Ukrainian
Veröffentlicht: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 2011
Schlagworte:
Online Zugang:https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/156496
Tags: Tag hinzufügen
Keine Tags, Fügen Sie den ersten Tag hinzu!
Назва журналу:Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Zitieren:Взаємодія сироваткових альбумінів з кластерними сполуками ренію цис- і транс-конфігурації / І.В. Леус, І.А. Кленіна, К.А. Заблоцька, О.А. Голіченко, О.В. Штеменко, Н.І. Штеменко // Вiopolymers and Cell. — 2011. — Т. 27, № 6. — С. 465-471. — Бібліогр.: 15 назв. — укр.

Institution

Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
id nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-156496
record_format dspace
spelling Леус, І.В.
Кленіна, І.А.
Заблоцька, К.А.
Голіченко, О.А.
Штеменко, О.В.
Штеменко, Н.І.
2019-06-18T14:51:28Z
2019-06-18T14:51:28Z
2011
Взаємодія сироваткових альбумінів з кластерними сполуками ренію цис- і транс-конфігурації / І.В. Леус, І.А. Кленіна, К.А. Заблоцька, О.А. Голіченко, О.В. Штеменко, Н.І. Штеменко // Вiopolymers and Cell. — 2011. — Т. 27, № 6. — С. 465-471. — Бібліогр.: 15 назв. — укр.
0233-7657
DOI: http://dx.doi.org/10.7124/bc.000119
https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/156496
546.719:54–386; 547.96
Мета. Вивчити відмінності у взаємодії біядерних кластерних сполук ренію(ІІІ) цис-(I) і транс-(II) конфігурації з альбуміном сироватки бика (BSA) та aльбуміном сироватки крові людини (HSA). Методи. Електронна спектроскопія, триптофанова флуоресценція, круговий дихроїзм. Результати. Показано, що в процесі взаємодії І і ІІ з альбумінами утворюються комплекси із збереженням четверного зв’язку Re–Re та різними характеристиками. Висновки. Зроблено припущення, що транс-ІІ взаємодіє з молекулярним оточенням Trp-214 (HSA) і Trp-212 (ВSA) у гідрофобній кишені субдомену IIА гомологічних білків. Для цис-І характерний складніший механізм взаємодії з альбумінами, що включає не тільки субдомен IIА, а й як мінімум другий сайт зв’язування сполуки ренію у субдомені ІВ. Показано, що I і II по-різному змінюють вторинну структуру гомологічних білків. Ключові слова: сироваткові альбуміни, кластерні сполуки ренію, спектри флуоресценції, електронні спектри поглинання, вторинна структура.
Aim. To investigate differences in the interactions of binuclear cluster rhenium(ІІІ) compounds of cis(I)- and trans(II)-configuration with bovine serum albumin (BSA) and human serum albumin (НSA). Меthods. Electronic spectroscopy, tryptophan fluorescence and circular dichroism spectroscopy. Results. It was shown that in the process of interaction of I and II with proteins different complexes were formed where the quadruple bond Re–Re remained. Conclusions. It is proposed that the trans-isomer interacts with molecular environment of Trp-214 (HSA) and Trp-212 (BSА) in hydrophobic pocket of the IIА subdomain of homological proteins. For the cis-isomer more complex mechanism operatesthat includes not only the subdomain IIА, but also at least one more binding site for the rhenium compound in the subdomain ІВ of the proteins. Different influence of I and II on the secondary structure of homological proteins has been shown. Keywords: serum proteins, cluster rhenium compounds, fluorescent spectra, electronic absorbtion spectra, secondary structure.
Цель. Изучить различия во взаимодействии биядерных кластерных соединений рения(III) цис-(I) и транс-(II) конфигураций с бычьим сывороточным альбумином (BSA) и сывороточным альбумином человека (HSA). Методы. Электронная спектроскопия, триптофановая флуоресценция, круговой дихроизм. Результаты. Показано, что в процессе взаимодействия I и II с альбуминами происходит образование различных комплексов, где четверная связь Re–Re сохраняется. Выводы. Сделано предположение о том, что II взаимодействует с молекулярным окружением Trp214 (HSA) и Trp-212 (BSA) в гидрофобном кармане субдомена IIА гомологичных белков. Для I характерен более сложный механизм взаимодействия с альбуминами, включающий не только субдомен IIА, но и как минимум второй сайт связывания соединения рения в субдомене ІВ. Показано, что I и II по-разному изменяют вторичную структуру гомологичных альбуминов. Ключевые слова: сывороточные альбумины, кластерные соединения рения, спектры флуоресценции, электронные спектры поглощения, вторичная структура.
uk
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
Вiopolymers and Cell
Structure and Function of Biopolymers
Взаємодія сироваткових альбумінів з кластерними сполуками ренію цис- і транс-конфігурації
Interaction of serum albumins with cluster rhenium compounds of cis- and trans-configuration
Взаимодействие сывороточных альбуминов с кластерными соединениями рения цис- и транс-конфигурации
Article
published earlier
institution Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
collection DSpace DC
title Взаємодія сироваткових альбумінів з кластерними сполуками ренію цис- і транс-конфігурації
spellingShingle Взаємодія сироваткових альбумінів з кластерними сполуками ренію цис- і транс-конфігурації
Леус, І.В.
Кленіна, І.А.
Заблоцька, К.А.
Голіченко, О.А.
Штеменко, О.В.
Штеменко, Н.І.
Structure and Function of Biopolymers
title_short Взаємодія сироваткових альбумінів з кластерними сполуками ренію цис- і транс-конфігурації
title_full Взаємодія сироваткових альбумінів з кластерними сполуками ренію цис- і транс-конфігурації
title_fullStr Взаємодія сироваткових альбумінів з кластерними сполуками ренію цис- і транс-конфігурації
title_full_unstemmed Взаємодія сироваткових альбумінів з кластерними сполуками ренію цис- і транс-конфігурації
title_sort взаємодія сироваткових альбумінів з кластерними сполуками ренію цис- і транс-конфігурації
author Леус, І.В.
Кленіна, І.А.
Заблоцька, К.А.
Голіченко, О.А.
Штеменко, О.В.
Штеменко, Н.І.
author_facet Леус, І.В.
Кленіна, І.А.
Заблоцька, К.А.
Голіченко, О.А.
Штеменко, О.В.
Штеменко, Н.І.
topic Structure and Function of Biopolymers
topic_facet Structure and Function of Biopolymers
publishDate 2011
language Ukrainian
container_title Вiopolymers and Cell
publisher Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
format Article
title_alt Interaction of serum albumins with cluster rhenium compounds of cis- and trans-configuration
Взаимодействие сывороточных альбуминов с кластерными соединениями рения цис- и транс-конфигурации
description Мета. Вивчити відмінності у взаємодії біядерних кластерних сполук ренію(ІІІ) цис-(I) і транс-(II) конфігурації з альбуміном сироватки бика (BSA) та aльбуміном сироватки крові людини (HSA). Методи. Електронна спектроскопія, триптофанова флуоресценція, круговий дихроїзм. Результати. Показано, що в процесі взаємодії І і ІІ з альбумінами утворюються комплекси із збереженням четверного зв’язку Re–Re та різними характеристиками. Висновки. Зроблено припущення, що транс-ІІ взаємодіє з молекулярним оточенням Trp-214 (HSA) і Trp-212 (ВSA) у гідрофобній кишені субдомену IIА гомологічних білків. Для цис-І характерний складніший механізм взаємодії з альбумінами, що включає не тільки субдомен IIА, а й як мінімум другий сайт зв’язування сполуки ренію у субдомені ІВ. Показано, що I і II по-різному змінюють вторинну структуру гомологічних білків. Ключові слова: сироваткові альбуміни, кластерні сполуки ренію, спектри флуоресценції, електронні спектри поглинання, вторинна структура. Aim. To investigate differences in the interactions of binuclear cluster rhenium(ІІІ) compounds of cis(I)- and trans(II)-configuration with bovine serum albumin (BSA) and human serum albumin (НSA). Меthods. Electronic spectroscopy, tryptophan fluorescence and circular dichroism spectroscopy. Results. It was shown that in the process of interaction of I and II with proteins different complexes were formed where the quadruple bond Re–Re remained. Conclusions. It is proposed that the trans-isomer interacts with molecular environment of Trp-214 (HSA) and Trp-212 (BSА) in hydrophobic pocket of the IIА subdomain of homological proteins. For the cis-isomer more complex mechanism operatesthat includes not only the subdomain IIА, but also at least one more binding site for the rhenium compound in the subdomain ІВ of the proteins. Different influence of I and II on the secondary structure of homological proteins has been shown. Keywords: serum proteins, cluster rhenium compounds, fluorescent spectra, electronic absorbtion spectra, secondary structure. Цель. Изучить различия во взаимодействии биядерных кластерных соединений рения(III) цис-(I) и транс-(II) конфигураций с бычьим сывороточным альбумином (BSA) и сывороточным альбумином человека (HSA). Методы. Электронная спектроскопия, триптофановая флуоресценция, круговой дихроизм. Результаты. Показано, что в процессе взаимодействия I и II с альбуминами происходит образование различных комплексов, где четверная связь Re–Re сохраняется. Выводы. Сделано предположение о том, что II взаимодействует с молекулярным окружением Trp214 (HSA) и Trp-212 (BSA) в гидрофобном кармане субдомена IIА гомологичных белков. Для I характерен более сложный механизм взаимодействия с альбуминами, включающий не только субдомен IIА, но и как минимум второй сайт связывания соединения рения в субдомене ІВ. Показано, что I и II по-разному изменяют вторичную структуру гомологичных альбуминов. Ключевые слова: сывороточные альбумины, кластерные соединения рения, спектры флуоресценции, электронные спектры поглощения, вторичная структура.
issn 0233-7657
url https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/156496
citation_txt Взаємодія сироваткових альбумінів з кластерними сполуками ренію цис- і транс-конфігурації / І.В. Леус, І.А. Кленіна, К.А. Заблоцька, О.А. Голіченко, О.В. Штеменко, Н.І. Штеменко // Вiopolymers and Cell. — 2011. — Т. 27, № 6. — С. 465-471. — Бібліогр.: 15 назв. — укр.
work_keys_str_mv AT leusív vzaêmodíâsirovatkovihalʹbumínívzklasternimispolukamireníûcisítranskonfíguracíí
AT klenínaía vzaêmodíâsirovatkovihalʹbumínívzklasternimispolukamireníûcisítranskonfíguracíí
AT zablocʹkaka vzaêmodíâsirovatkovihalʹbumínívzklasternimispolukamireníûcisítranskonfíguracíí
AT golíčenkooa vzaêmodíâsirovatkovihalʹbumínívzklasternimispolukamireníûcisítranskonfíguracíí
AT štemenkoov vzaêmodíâsirovatkovihalʹbumínívzklasternimispolukamireníûcisítranskonfíguracíí
AT štemenkoní vzaêmodíâsirovatkovihalʹbumínívzklasternimispolukamireníûcisítranskonfíguracíí
AT leusív interactionofserumalbuminswithclusterrheniumcompoundsofcisandtransconfiguration
AT klenínaía interactionofserumalbuminswithclusterrheniumcompoundsofcisandtransconfiguration
AT zablocʹkaka interactionofserumalbuminswithclusterrheniumcompoundsofcisandtransconfiguration
AT golíčenkooa interactionofserumalbuminswithclusterrheniumcompoundsofcisandtransconfiguration
AT štemenkoov interactionofserumalbuminswithclusterrheniumcompoundsofcisandtransconfiguration
AT štemenkoní interactionofserumalbuminswithclusterrheniumcompoundsofcisandtransconfiguration
AT leusív vzaimodeistviesyvorotočnyhalʹbuminovsklasternymisoedineniâmireniâcisitranskonfiguracii
AT klenínaía vzaimodeistviesyvorotočnyhalʹbuminovsklasternymisoedineniâmireniâcisitranskonfiguracii
AT zablocʹkaka vzaimodeistviesyvorotočnyhalʹbuminovsklasternymisoedineniâmireniâcisitranskonfiguracii
AT golíčenkooa vzaimodeistviesyvorotočnyhalʹbuminovsklasternymisoedineniâmireniâcisitranskonfiguracii
AT štemenkoov vzaimodeistviesyvorotočnyhalʹbuminovsklasternymisoedineniâmireniâcisitranskonfiguracii
AT štemenkoní vzaimodeistviesyvorotočnyhalʹbuminovsklasternymisoedineniâmireniâcisitranskonfiguracii
first_indexed 2025-12-07T16:52:54Z
last_indexed 2025-12-07T16:52:54Z
_version_ 1850869153309655040