Выделение и свойства протеиназы пчелиного яда

Выделение и свойства протеиназы пчелиного яда

В яде пчел (Apis mellifera) содержится протеиназа в количестве 0,8–1,5 % от белково-пептидной фракции. Хроматографией на бензамидин-сефарозе и обратнофазной хроматографией фермент очищен до гомогенного состояния с удельной активностью 110 ед/мг. Протеиназа обладает высокой гидрофобностью, имеет моле...

Ausführliche Beschreibung

Gespeichert in:
Bibliographische Detailangaben
Veröffentlicht in:Биополимеры и клетка
Datum:1999
Hauptverfasser: Протас, А.Ф., Бондарева, О.С., Мулявко, Н.А.
Format: Artikel
Sprache:Russian
Veröffentlicht: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 1999
Schlagworte:
Структура и функции биополимеров
Online Zugang:https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/156536
Tags: Tag hinzufügen
Keine Tags, Fügen Sie den ersten Tag hinzu!
Назва журналу:Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Zitieren:Выделение и свойства протеиназы пчелиного яда / А.Ф. Протас, О.С. Бондарева, Н.А. Мулявко // Биополимеры и клетка. — 1999. — Т. 15, № 4. — С. 292-296. — Бібліогр.: 6 назв. — рос.

Institution

Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
id nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-156536
record_format dspace
spelling Протас, А.Ф.
Бондарева, О.С.
Мулявко, Н.А.
2019-06-18T16:12:20Z
2019-06-18T16:12:20Z
1999
Выделение и свойства протеиназы пчелиного яда / А.Ф. Протас, О.С. Бондарева, Н.А. Мулявко // Биополимеры и клетка. — 1999. — Т. 15, № 4. — С. 292-296. — Бібліогр.: 6 назв. — рос.
0233-7657
DOI: http://dx.doi.org/10.7124/bc.000528
https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/156536
638.178.8
В яде пчел (Apis mellifera) содержится протеиназа в количестве 0,8–1,5 % от белково-пептидной фракции. Хроматографией на бензамидин-сефарозе и обратнофазной хроматографией фермент очищен до гомогенного состояния с удельной активностью 110 ед/мг. Протеиназа обладает высокой гидрофобностью, имеет молекулярную массу 20 к Да (гель-фильтрация), рН-оптимум действия 4,5, проявляет высокую специфичность по отношению к белкам в составе мембран (теней эритроцитов). Протеиназа кооперативно связывается с наружной клеточной мембраной (эритроцитов), максимальное соотношение связывания (в расчете на белок мембраны) – 1:1,2. Делается вывод о роли протеиназы как одного из токсических компонентов яда, способного существенно влиять на качественный и количественный состав яда при его сертификации.
Встановлено, що в отруті бджіл (Apis mellifera) міститься протеїнова в кількості 0,8–1,5 % від білково-пептидної фрак­ции Хроматографією на бензамідин-сефарозі та зворотнофазною хроматографією фермент очищено до гомогенного стану з питомою активністю ПО од/мг. Протеїназа має молеку­лярну масу 20 кДа, рН-оптимум дії 4,5, їй притаманна висока гідрофобність та специфічність по відношенню до білків у складі мембран (тіней еритроцитів). Протеїназа кооператив­но зв'язується з клітинною мембраною (еритроцитів), при цьому вона практично повністю зв'язується з мембраною, максимальне співвідношенняе зв'язування (в розрахунку на білок мембрани) – 1:1,2. Робиться висновок стосовно функції протеїнази як одного з токсичних компонентів отрути.
See venom contains specific protease. It consists about 0.8–15 % of total proteine-peptide fraction. The enzyme was purified with the help of benzamedine-sepharose and reverse-fase chromatography to the activity 110 U/mg. The protein is hydrophobic, its Mr is equal to 20 kDa (by gel-filtration), pHopt 4.5. Protease specifically binds to cell membrane in cooperative manner; the maximal binding ratio is 1.2. Enzyme has high substrate specifity for membrane proteins. It is concluded that protease is a specific toxic component of bee venom.
ru
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
Биополимеры и клетка
Структура и функции биополимеров
Выделение и свойства протеиназы пчелиного яда
Виділення та властивості протеїнази бджолиної отрути
Purification and properties of bee venom protease
Article
published earlier
institution Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
collection DSpace DC
title Выделение и свойства протеиназы пчелиного яда
spellingShingle Выделение и свойства протеиназы пчелиного яда
Протас, А.Ф.
Бондарева, О.С.
Мулявко, Н.А.
Структура и функции биополимеров
title_short Выделение и свойства протеиназы пчелиного яда
title_full Выделение и свойства протеиназы пчелиного яда
title_fullStr Выделение и свойства протеиназы пчелиного яда
title_full_unstemmed Выделение и свойства протеиназы пчелиного яда
title_sort выделение и свойства протеиназы пчелиного яда
author Протас, А.Ф.
Бондарева, О.С.
Мулявко, Н.А.
author_facet Протас, А.Ф.
Бондарева, О.С.
Мулявко, Н.А.
topic Структура и функции биополимеров
topic_facet Структура и функции биополимеров
publishDate 1999
language Russian
container_title Биополимеры и клетка
publisher Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
format Article
title_alt Виділення та властивості протеїнази бджолиної отрути
Purification and properties of bee venom protease
description В яде пчел (Apis mellifera) содержится протеиназа в количестве 0,8–1,5 % от белково-пептидной фракции. Хроматографией на бензамидин-сефарозе и обратнофазной хроматографией фермент очищен до гомогенного состояния с удельной активностью 110 ед/мг. Протеиназа обладает высокой гидрофобностью, имеет молекулярную массу 20 к Да (гель-фильтрация), рН-оптимум действия 4,5, проявляет высокую специфичность по отношению к белкам в составе мембран (теней эритроцитов). Протеиназа кооперативно связывается с наружной клеточной мембраной (эритроцитов), максимальное соотношение связывания (в расчете на белок мембраны) – 1:1,2. Делается вывод о роли протеиназы как одного из токсических компонентов яда, способного существенно влиять на качественный и количественный состав яда при его сертификации. Встановлено, що в отруті бджіл (Apis mellifera) міститься протеїнова в кількості 0,8–1,5 % від білково-пептидної фрак­ции Хроматографією на бензамідин-сефарозі та зворотнофазною хроматографією фермент очищено до гомогенного стану з питомою активністю ПО од/мг. Протеїназа має молеку­лярну масу 20 кДа, рН-оптимум дії 4,5, їй притаманна висока гідрофобність та специфічність по відношенню до білків у складі мембран (тіней еритроцитів). Протеїназа кооператив­но зв'язується з клітинною мембраною (еритроцитів), при цьому вона практично повністю зв'язується з мембраною, максимальне співвідношенняе зв'язування (в розрахунку на білок мембрани) – 1:1,2. Робиться висновок стосовно функції протеїнази як одного з токсичних компонентів отрути. See venom contains specific protease. It consists about 0.8–15 % of total proteine-peptide fraction. The enzyme was purified with the help of benzamedine-sepharose and reverse-fase chromatography to the activity 110 U/mg. The protein is hydrophobic, its Mr is equal to 20 kDa (by gel-filtration), pHopt 4.5. Protease specifically binds to cell membrane in cooperative manner; the maximal binding ratio is 1.2. Enzyme has high substrate specifity for membrane proteins. It is concluded that protease is a specific toxic component of bee venom.
issn 0233-7657
url https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/156536
citation_txt Выделение и свойства протеиназы пчелиного яда / А.Ф. Протас, О.С. Бондарева, Н.А. Мулявко // Биополимеры и клетка. — 1999. — Т. 15, № 4. — С. 292-296. — Бібліогр.: 6 назв. — рос.
work_keys_str_mv AT protasaf vydelenieisvoistvaproteinazypčelinogoâda
AT bondarevaos vydelenieisvoistvaproteinazypčelinogoâda
AT mulâvkona vydelenieisvoistvaproteinazypčelinogoâda
AT protasaf vidílennâtavlastivostíproteínazibdžolinoíotruti
AT bondarevaos vidílennâtavlastivostíproteínazibdžolinoíotruti
AT mulâvkona vidílennâtavlastivostíproteínazibdžolinoíotruti
AT protasaf purificationandpropertiesofbeevenomprotease
AT bondarevaos purificationandpropertiesofbeevenomprotease
AT mulâvkona purificationandpropertiesofbeevenomprotease
first_indexed 2025-11-27T15:53:22Z
last_indexed 2025-11-27T15:53:22Z
_version_ 1850852480972226560

Ähnliche Einträge