Выделение и свойства протеиназы пчелиного яда
В яде пчел (Apis mellifera) содержится протеиназа в количестве 0,8–1,5 % от белково-пептидной фракции. Хроматографией на бензамидин-сефарозе и обратнофазной хроматографией фермент очищен до гомогенного состояния с удельной активностью 110 ед/мг. Протеиназа обладает высокой гидрофобностью, имеет моле...
Saved in:
| Published in: | Биополимеры и клетка |
|---|---|
| Date: | 1999 |
| Main Authors: | , , |
| Format: | Article |
| Language: | Russian |
| Published: |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
1999
|
| Subjects: | |
| Online Access: | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/156536 |
| Tags: |
Add Tag
No Tags, Be the first to tag this record!
|
| Journal Title: | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| Cite this: | Выделение и свойства протеиназы пчелиного яда / А.Ф. Протас, О.С. Бондарева, Н.А. Мулявко // Биополимеры и клетка. — 1999. — Т. 15, № 4. — С. 292-296. — Бібліогр.: 6 назв. — рос. |
Institution
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine| _version_ | 1862596789441396736 |
|---|---|
| author | Протас, А.Ф. Бондарева, О.С. Мулявко, Н.А. |
| author_facet | Протас, А.Ф. Бондарева, О.С. Мулявко, Н.А. |
| citation_txt | Выделение и свойства протеиназы пчелиного яда / А.Ф. Протас, О.С. Бондарева, Н.А. Мулявко // Биополимеры и клетка. — 1999. — Т. 15, № 4. — С. 292-296. — Бібліогр.: 6 назв. — рос. |
| collection | DSpace DC |
| container_title | Биополимеры и клетка |
| description | В яде пчел (Apis mellifera) содержится протеиназа в количестве 0,8–1,5 % от белково-пептидной фракции. Хроматографией на бензамидин-сефарозе и обратнофазной хроматографией фермент очищен до гомогенного состояния с удельной активностью 110 ед/мг. Протеиназа обладает высокой гидрофобностью, имеет молекулярную массу 20 к Да (гель-фильтрация), рН-оптимум действия 4,5, проявляет высокую специфичность по отношению к белкам в составе мембран (теней эритроцитов). Протеиназа кооперативно связывается с наружной клеточной мембраной (эритроцитов), максимальное соотношение связывания (в расчете на белок мембраны) – 1:1,2. Делается вывод о роли протеиназы как одного из токсических компонентов яда, способного существенно влиять на качественный и количественный состав яда при его сертификации.
Встановлено, що в отруті бджіл (Apis mellifera) міститься протеїнова в кількості 0,8–1,5 % від білково-пептидної фракции Хроматографією на бензамідин-сефарозі та зворотнофазною хроматографією фермент очищено до гомогенного стану з питомою активністю ПО од/мг. Протеїназа має молекулярну масу 20 кДа, рН-оптимум дії 4,5, їй притаманна висока гідрофобність та специфічність по відношенню до білків у складі мембран (тіней еритроцитів). Протеїназа кооперативно зв'язується з клітинною мембраною (еритроцитів), при цьому вона практично повністю зв'язується з мембраною, максимальне співвідношенняе зв'язування (в розрахунку на білок мембрани) – 1:1,2. Робиться висновок стосовно функції протеїнази як одного з токсичних компонентів отрути.
See venom contains specific protease. It consists about 0.8–15 % of total proteine-peptide fraction. The enzyme was purified with the help of benzamedine-sepharose and reverse-fase chromatography to the activity 110 U/mg. The protein is hydrophobic, its Mr is equal to 20 kDa (by gel-filtration), pHopt 4.5. Protease specifically binds to cell membrane in cooperative manner; the maximal binding ratio is 1.2. Enzyme has high substrate specifity for membrane proteins. It is concluded that protease is a specific toxic component of bee venom.
|
| first_indexed | 2025-11-27T15:53:22Z |
| format | Article |
| fulltext | |
| id | nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-156536 |
| institution | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| issn | 0233-7657 |
| language | Russian |
| last_indexed | 2025-11-27T15:53:22Z |
| publishDate | 1999 |
| publisher | Інститут молекулярної біології і генетики НАН України |
| record_format | dspace |
| spelling | Протас, А.Ф. Бондарева, О.С. Мулявко, Н.А. 2019-06-18T16:12:20Z 2019-06-18T16:12:20Z 1999 Выделение и свойства протеиназы пчелиного яда / А.Ф. Протас, О.С. Бондарева, Н.А. Мулявко // Биополимеры и клетка. — 1999. — Т. 15, № 4. — С. 292-296. — Бібліогр.: 6 назв. — рос. 0233-7657 DOI: http://dx.doi.org/10.7124/bc.000528 https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/156536 638.178.8 В яде пчел (Apis mellifera) содержится протеиназа в количестве 0,8–1,5 % от белково-пептидной фракции. Хроматографией на бензамидин-сефарозе и обратнофазной хроматографией фермент очищен до гомогенного состояния с удельной активностью 110 ед/мг. Протеиназа обладает высокой гидрофобностью, имеет молекулярную массу 20 к Да (гель-фильтрация), рН-оптимум действия 4,5, проявляет высокую специфичность по отношению к белкам в составе мембран (теней эритроцитов). Протеиназа кооперативно связывается с наружной клеточной мембраной (эритроцитов), максимальное соотношение связывания (в расчете на белок мембраны) – 1:1,2. Делается вывод о роли протеиназы как одного из токсических компонентов яда, способного существенно влиять на качественный и количественный состав яда при его сертификации. Встановлено, що в отруті бджіл (Apis mellifera) міститься протеїнова в кількості 0,8–1,5 % від білково-пептидної фракции Хроматографією на бензамідин-сефарозі та зворотнофазною хроматографією фермент очищено до гомогенного стану з питомою активністю ПО од/мг. Протеїназа має молекулярну масу 20 кДа, рН-оптимум дії 4,5, їй притаманна висока гідрофобність та специфічність по відношенню до білків у складі мембран (тіней еритроцитів). Протеїназа кооперативно зв'язується з клітинною мембраною (еритроцитів), при цьому вона практично повністю зв'язується з мембраною, максимальне співвідношенняе зв'язування (в розрахунку на білок мембрани) – 1:1,2. Робиться висновок стосовно функції протеїнази як одного з токсичних компонентів отрути. See venom contains specific protease. It consists about 0.8–15 % of total proteine-peptide fraction. The enzyme was purified with the help of benzamedine-sepharose and reverse-fase chromatography to the activity 110 U/mg. The protein is hydrophobic, its Mr is equal to 20 kDa (by gel-filtration), pHopt 4.5. Protease specifically binds to cell membrane in cooperative manner; the maximal binding ratio is 1.2. Enzyme has high substrate specifity for membrane proteins. It is concluded that protease is a specific toxic component of bee venom. ru Інститут молекулярної біології і генетики НАН України Биополимеры и клетка Структура и функции биополимеров Выделение и свойства протеиназы пчелиного яда Виділення та властивості протеїнази бджолиної отрути Purification and properties of bee venom protease Article published earlier |
| spellingShingle | Выделение и свойства протеиназы пчелиного яда Протас, А.Ф. Бондарева, О.С. Мулявко, Н.А. Структура и функции биополимеров |
| title | Выделение и свойства протеиназы пчелиного яда |
| title_alt | Виділення та властивості протеїнази бджолиної отрути Purification and properties of bee venom protease |
| title_full | Выделение и свойства протеиназы пчелиного яда |
| title_fullStr | Выделение и свойства протеиназы пчелиного яда |
| title_full_unstemmed | Выделение и свойства протеиназы пчелиного яда |
| title_short | Выделение и свойства протеиназы пчелиного яда |
| title_sort | выделение и свойства протеиназы пчелиного яда |
| topic | Структура и функции биополимеров |
| topic_facet | Структура и функции биополимеров |
| url | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/156536 |
| work_keys_str_mv | AT protasaf vydelenieisvoistvaproteinazypčelinogoâda AT bondarevaos vydelenieisvoistvaproteinazypčelinogoâda AT mulâvkona vydelenieisvoistvaproteinazypčelinogoâda AT protasaf vidílennâtavlastivostíproteínazibdžolinoíotruti AT bondarevaos vidílennâtavlastivostíproteínazibdžolinoíotruti AT mulâvkona vidílennâtavlastivostíproteínazibdžolinoíotruti AT protasaf purificationandpropertiesofbeevenomprotease AT bondarevaos purificationandpropertiesofbeevenomprotease AT mulâvkona purificationandpropertiesofbeevenomprotease |