Ренатурація фенілаланіл-тРНК синтетази фактором елонгації eEF1A

Фактор елонгації трансляції eEF1A забезпечує зв'язування кодонспецифічної аміноацил-тРНК з аміноацильним сайтом рибосоми. В даній роботі показано, що, крім своєї ролі в трансляції, eEF1A мас властивості, подібні до шаперонів, і здатний відновлювати активність денатурованої фенілаланіл-тРНК синт...

Повний опис

Збережено в:
Бібліографічні деталі
Опубліковано в: :Біополімери і клітина
Дата:2003
Автори: Лукаш, Т.О., Турківська, Г.В., Негруцький, Б.С., Єльська, Г.В.
Формат: Стаття
Мова:Ukrainian
Опубліковано: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 2003
Теми:
Онлайн доступ:https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/156565
Теги: Додати тег
Немає тегів, Будьте першим, хто поставить тег для цього запису!
Назва журналу:Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Цитувати:Ренатурація фенілаланіл-тРНК синтетази фактором елонгації eEF1A / Т.О. Лукаш, Г.В. Турківська, Б.С. Негруцький, Г.В. Єльська // Вiopolymers and Cell. — 2003. — Т. 19, № 4. — С. 350-354. — Бібліогр.: 13 назв. — укр.

Репозитарії

Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
id nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-156565
record_format dspace
spelling Лукаш, Т.О.
Турківська, Г.В.
Негруцький, Б.С.
Єльська, Г.В.
2019-06-18T16:44:00Z
2019-06-18T16:44:00Z
2003
Ренатурація фенілаланіл-тРНК синтетази фактором елонгації eEF1A / Т.О. Лукаш, Г.В. Турківська, Б.С. Негруцький, Г.В. Єльська // Вiopolymers and Cell. — 2003. — Т. 19, № 4. — С. 350-354. — Бібліогр.: 13 назв. — укр.
0233-7657
DOI:http://dx.doi.org/10.7124/bc.000666
https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/156565
577.152.611:577.217.535
Фактор елонгації трансляції eEF1A забезпечує зв'язування кодонспецифічної аміноацил-тРНК з аміноацильним сайтом рибосоми. В даній роботі показано, що, крім своєї ролі в трансляції, eEF1A мас властивості, подібні до шаперонів, і здатний відновлювати активність денатурованої фенілаланіл-тРНК синтетази (PheRS). eEF1A·GDP і eEF1A·GTP форми фактора показують однаковий рівень активності у стимуляції ренату рації ферменту. Здатність eEF1A стимулюва­ти ренатурацію денатурованої PheRS може бути важливою для підтримки активної конформації ферменту в клітинах.
Фактор элонгации трансляции eEF1A обеспечивает связыва­ние кодонспецифической аминоацил-тРНК с А-сайтом рибосо­мы. В представленной работе показано, что, кроме своей роли в трансляции, eEF1A имеет свойства, подобные иіаперонам, и обладает способностью восстанавливать активность частич­но денатурированной фенилаланил-тРНК синтетазы (PheRS). eEFIA · GDP и eEF1A · GTP формы фактора обладают одинако­вой активностью в стимулировании ренатурации фермента. Способность eEF1A стимулировать ренатурацию денатуриро­ванной PheRS может быть важной для поддержания активной конформации фермента в клетках высших эукариот.
Translation elongation factor eEF1A provides binding of codon-specific aminoacyl-tRNA to the ribosomal A-site. We report herewith that, in addition to its role in the translation, eEF1A has chaperone-like properties to promote renaturation of denatured phenylalanyl-tRNA synthetase (PheRS). The eEF1A·GDP and eEF1A · GTP complexes demonstrate the same level of activity in stimulating the enzyme renaturation. The eEF1A capacity to promote renaturation of denatured PheRS might be important for maintenance of the enzyme activity in the protein synthesis compartment in higher eukaryotic cells.
uk
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
Біополімери і клітина
Структура та функції біополімерів
Ренатурація фенілаланіл-тРНК синтетази фактором елонгації eEF1A
Ренатурация фенилаланил-тРНК синтетазы фактором элонгации eEF1A
Renaturation of phenylalanyl-tRNA synlhetase by translation elongation factor eEF1A
Article
published earlier
institution Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
collection DSpace DC
title Ренатурація фенілаланіл-тРНК синтетази фактором елонгації eEF1A
spellingShingle Ренатурація фенілаланіл-тРНК синтетази фактором елонгації eEF1A
Лукаш, Т.О.
Турківська, Г.В.
Негруцький, Б.С.
Єльська, Г.В.
Структура та функції біополімерів
title_short Ренатурація фенілаланіл-тРНК синтетази фактором елонгації eEF1A
title_full Ренатурація фенілаланіл-тРНК синтетази фактором елонгації eEF1A
title_fullStr Ренатурація фенілаланіл-тРНК синтетази фактором елонгації eEF1A
title_full_unstemmed Ренатурація фенілаланіл-тРНК синтетази фактором елонгації eEF1A
title_sort ренатурація фенілаланіл-трнк синтетази фактором елонгації eef1a
author Лукаш, Т.О.
Турківська, Г.В.
Негруцький, Б.С.
Єльська, Г.В.
author_facet Лукаш, Т.О.
Турківська, Г.В.
Негруцький, Б.С.
Єльська, Г.В.
topic Структура та функції біополімерів
topic_facet Структура та функції біополімерів
publishDate 2003
language Ukrainian
container_title Біополімери і клітина
publisher Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
format Article
title_alt Ренатурация фенилаланил-тРНК синтетазы фактором элонгации eEF1A
Renaturation of phenylalanyl-tRNA synlhetase by translation elongation factor eEF1A
description Фактор елонгації трансляції eEF1A забезпечує зв'язування кодонспецифічної аміноацил-тРНК з аміноацильним сайтом рибосоми. В даній роботі показано, що, крім своєї ролі в трансляції, eEF1A мас властивості, подібні до шаперонів, і здатний відновлювати активність денатурованої фенілаланіл-тРНК синтетази (PheRS). eEF1A·GDP і eEF1A·GTP форми фактора показують однаковий рівень активності у стимуляції ренату рації ферменту. Здатність eEF1A стимулюва­ти ренатурацію денатурованої PheRS може бути важливою для підтримки активної конформації ферменту в клітинах. Фактор элонгации трансляции eEF1A обеспечивает связыва­ние кодонспецифической аминоацил-тРНК с А-сайтом рибосо­мы. В представленной работе показано, что, кроме своей роли в трансляции, eEF1A имеет свойства, подобные иіаперонам, и обладает способностью восстанавливать активность частич­но денатурированной фенилаланил-тРНК синтетазы (PheRS). eEFIA · GDP и eEF1A · GTP формы фактора обладают одинако­вой активностью в стимулировании ренатурации фермента. Способность eEF1A стимулировать ренатурацию денатуриро­ванной PheRS может быть важной для поддержания активной конформации фермента в клетках высших эукариот. Translation elongation factor eEF1A provides binding of codon-specific aminoacyl-tRNA to the ribosomal A-site. We report herewith that, in addition to its role in the translation, eEF1A has chaperone-like properties to promote renaturation of denatured phenylalanyl-tRNA synthetase (PheRS). The eEF1A·GDP and eEF1A · GTP complexes demonstrate the same level of activity in stimulating the enzyme renaturation. The eEF1A capacity to promote renaturation of denatured PheRS might be important for maintenance of the enzyme activity in the protein synthesis compartment in higher eukaryotic cells.
issn 0233-7657
url https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/156565
citation_txt Ренатурація фенілаланіл-тРНК синтетази фактором елонгації eEF1A / Т.О. Лукаш, Г.В. Турківська, Б.С. Негруцький, Г.В. Єльська // Вiopolymers and Cell. — 2003. — Т. 19, № 4. — С. 350-354. — Бібліогр.: 13 назв. — укр.
work_keys_str_mv AT lukašto renaturacíâfenílalaníltrnksintetazifaktoromelongacííeef1a
AT turkívsʹkagv renaturacíâfenílalaníltrnksintetazifaktoromelongacííeef1a
AT negrucʹkiibs renaturacíâfenílalaníltrnksintetazifaktoromelongacííeef1a
AT êlʹsʹkagv renaturacíâfenílalaníltrnksintetazifaktoromelongacííeef1a
AT lukašto renaturaciâfenilalaniltrnksintetazyfaktoromélongaciieef1a
AT turkívsʹkagv renaturaciâfenilalaniltrnksintetazyfaktoromélongaciieef1a
AT negrucʹkiibs renaturaciâfenilalaniltrnksintetazyfaktoromélongaciieef1a
AT êlʹsʹkagv renaturaciâfenilalaniltrnksintetazyfaktoromélongaciieef1a
AT lukašto renaturationofphenylalanyltrnasynlhetasebytranslationelongationfactoreef1a
AT turkívsʹkagv renaturationofphenylalanyltrnasynlhetasebytranslationelongationfactoreef1a
AT negrucʹkiibs renaturationofphenylalanyltrnasynlhetasebytranslationelongationfactoreef1a
AT êlʹsʹkagv renaturationofphenylalanyltrnasynlhetasebytranslationelongationfactoreef1a
first_indexed 2025-12-07T13:35:22Z
last_indexed 2025-12-07T13:35:22Z
_version_ 1850856725379284992