Тгр144 как флуоресцентный зонд для изучения конформационной подвижности С-модуля эукариотической тирозил-тРНК синтетазы

Получены спектры флуоресценции С-модуля тирозил-тРНК синтетазы. Используя методы флуоресцентной спектроскопии и компьютерного моделирования, впервые охарактеризовано микроокружение остатка триптофана. Быстрая конформационная динамика С-модуля в наносекундном временном интервале определена с помощью...

Full description

Saved in:
Bibliographic Details
Published in:Біополімери і клітина
Date:2003
Main Authors: Кордыш, М.А., Одынец, К.А., Корнелюк, А.И.
Format: Article
Language:Russian
Published: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 2003
Subjects:
Online Access:https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/156628
Tags: Add Tag
No Tags, Be the first to tag this record!
Journal Title:Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Cite this:Тгр144 как флуоресцентный зонд для изучения конформационной подвижности С-модуля эукариотической тирозил-тРНК синтетазы / М.А. Кордыш, К.А. Одынец, А.И. Корнелюк // Вiopolymers and Cell. — 2003. — Т. 19, № 5. — С. 436-439. — Бібліогр.: 11 назв. — рос.

Institution

Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Description
Summary:Получены спектры флуоресценции С-модуля тирозил-тРНК синтетазы. Используя методы флуоресцентной спектроскопии и компьютерного моделирования, впервые охарактеризовано микроокружение остатка триптофана. Быстрая конформационная динамика С-модуля в наносекундном временном интервале определена с помощью тушения флуоресценции С-модуля акриламидом и ионами Cs+ . Одержано спектри флуоресценції С-модуля тирозил-тРНК синтетази. Використовуючи методи флуоресцентної спектро­скопії та комп' ютерного моделювання, вперше охарактеризо­вано мікрооточення залишку триптофану. Швидку конформаційну динаміку С-модуля в наносекундному часовому інтер­валі визначено за допомогою гасіння флуоресценції С-модуля акриламідом та іонами Cs+ . The spectra of fluorescence of the tyrosyle-tRNA synthetase C-module have been obtained. The microsurrounding of a tryptophan residue has been characterized using the methods of fluorescence spectroscopy and computational modeling. The rapid conformation dynamics of the C-module in nanosecond time scale is revealed using the fluorescence quenching with acrylamide and Cs ions.
ISSN:0233-7657