Lysozyme interaction with liposomes: thermodynamics of binding

Using the method of competitive analysis the interaction of lysozyme with liposomes composed of phosphatidyicholine and diphosphatidylglycerot has been studied. In terms of the lattice and continuum models of large ligand adsorption to membrane thermodynamic parameters for the protein-lipid complexe...

Full description

Saved in:
Bibliographic Details
Published in:Биополимеры и клетка
Date:1999
Main Author: Gorbenko, G.P.
Format: Article
Language:English
Published: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 1999
Subjects:
Online Access:https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/156821
Tags: Add Tag
No Tags, Be the first to tag this record!
Journal Title:Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Cite this:Lysozyme interaction with liposomes: thermodynamics of binding / G.P. Gorbenko // Биополимеры и клетка. — 1999. — Т. 15, № 6. — С. 481-486. — Бібліогр.: 19 назв. — англ.

Institution

Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
id nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-156821
record_format dspace
spelling Gorbenko, G.P.
2019-06-19T06:28:40Z
2019-06-19T06:28:40Z
1999
Lysozyme interaction with liposomes: thermodynamics of binding / G.P. Gorbenko // Биополимеры и клетка. — 1999. — Т. 15, № 6. — С. 481-486. — Бібліогр.: 19 назв. — англ.
0233-7657
DOI: http://dx.doi.org/10.7124/bc.000542
https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/156821
577.37
Using the method of competitive analysis the interaction of lysozyme with liposomes composed of phosphatidyicholine and diphosphatidylglycerot has been studied. In terms of the lattice and continuum models of large ligand adsorption to membrane thermodynamic parameters for the protein-lipid complexes have been estimated. Lysozyme binding to liposomes containing more than 25 mot % of DPG has been found to be characterized by the positive cooperativity, originating, presumably, from the self-association of the bound protein.
Методом конкурентного аналізу досліджували взаємодію лізо­циму з ліпосомами, сформованими з фосфатидилхоліну та діфосфатидилгліцерину. У рамках решіткових та континуаль­них моделей адсорбції великих лігандів на поверхні зроблено оцінку термодинамічних параметрів утворення білок-ліпідних комплексів. Встановлено, іар взаємодія білка з ліпосомами, у яких частка дифосфатидил гліцерину складає понад 25 мол%, характеризується позитивною кооперативністю, яка може бути зумовлена самоасоціаиією молекул зв'язаного білка.
Методом конкурентного анализа исследовано взаимодействие лизоцима с липосомами, состоящими из смесей фосфатидил-холина с дифосфатидил глицерином. В рамках решеточных и континуальных моделей адсорбции больших лигандов на поверхности оценены термодинамические параметры образова­ния белок-липидных комплексов. Установлено, что при содержании дифосфатидил глицерина, превышающем 25 мол% взаимодействие лизоцима с липидным бислоем характеризуется положительной кооперативностью, обусловленной, по-видимо­му, самоассоциацией молекул связанного белка.
I am very grateful to referee for the helpful suggestions aimed at the article improvement.
en
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
Биополимеры и клетка
Структура и функции биополимеров
Lysozyme interaction with liposomes: thermodynamics of binding
Взаємодія лізоциму з ліпосомами: термодинаміка зв'язування
Взаимодействие лизоцима с липосомами: термодинамика связывания
Article
published earlier
institution Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
collection DSpace DC
title Lysozyme interaction with liposomes: thermodynamics of binding
spellingShingle Lysozyme interaction with liposomes: thermodynamics of binding
Gorbenko, G.P.
Структура и функции биополимеров
title_short Lysozyme interaction with liposomes: thermodynamics of binding
title_full Lysozyme interaction with liposomes: thermodynamics of binding
title_fullStr Lysozyme interaction with liposomes: thermodynamics of binding
title_full_unstemmed Lysozyme interaction with liposomes: thermodynamics of binding
title_sort lysozyme interaction with liposomes: thermodynamics of binding
author Gorbenko, G.P.
author_facet Gorbenko, G.P.
topic Структура и функции биополимеров
topic_facet Структура и функции биополимеров
publishDate 1999
language English
container_title Биополимеры и клетка
publisher Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
format Article
title_alt Взаємодія лізоциму з ліпосомами: термодинаміка зв'язування
Взаимодействие лизоцима с липосомами: термодинамика связывания
description Using the method of competitive analysis the interaction of lysozyme with liposomes composed of phosphatidyicholine and diphosphatidylglycerot has been studied. In terms of the lattice and continuum models of large ligand adsorption to membrane thermodynamic parameters for the protein-lipid complexes have been estimated. Lysozyme binding to liposomes containing more than 25 mot % of DPG has been found to be characterized by the positive cooperativity, originating, presumably, from the self-association of the bound protein. Методом конкурентного аналізу досліджували взаємодію лізо­циму з ліпосомами, сформованими з фосфатидилхоліну та діфосфатидилгліцерину. У рамках решіткових та континуаль­них моделей адсорбції великих лігандів на поверхні зроблено оцінку термодинамічних параметрів утворення білок-ліпідних комплексів. Встановлено, іар взаємодія білка з ліпосомами, у яких частка дифосфатидил гліцерину складає понад 25 мол%, характеризується позитивною кооперативністю, яка може бути зумовлена самоасоціаиією молекул зв'язаного білка. Методом конкурентного анализа исследовано взаимодействие лизоцима с липосомами, состоящими из смесей фосфатидил-холина с дифосфатидил глицерином. В рамках решеточных и континуальных моделей адсорбции больших лигандов на поверхности оценены термодинамические параметры образова­ния белок-липидных комплексов. Установлено, что при содержании дифосфатидил глицерина, превышающем 25 мол% взаимодействие лизоцима с липидным бислоем характеризуется положительной кооперативностью, обусловленной, по-видимо­му, самоассоциацией молекул связанного белка.
issn 0233-7657
url https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/156821
citation_txt Lysozyme interaction with liposomes: thermodynamics of binding / G.P. Gorbenko // Биополимеры и клетка. — 1999. — Т. 15, № 6. — С. 481-486. — Бібліогр.: 19 назв. — англ.
work_keys_str_mv AT gorbenkogp lysozymeinteractionwithliposomesthermodynamicsofbinding
AT gorbenkogp vzaêmodíâlízocimuzlíposomamitermodinamíkazvâzuvannâ
AT gorbenkogp vzaimodeistvielizocimasliposomamitermodinamikasvâzyvaniâ
first_indexed 2025-12-07T15:39:33Z
last_indexed 2025-12-07T15:39:33Z
_version_ 1850864538647265280