The new base excision repair pathway in mammals mediated by tyrosyl-DNA-phosphodiesterase 1
Human tyrosyl-DNA phosphodiesterase 1 (Tdp1) hydrolyzesthe phosphodiester bond at a DNA 3' end linked to a tyrosyl moiety and has been implicated in the repair of Topoisomerase I (TopI )-DNA covalent complexes. Tdp1 can also hydrolyze other 3' end DNA alterations including 3' phosphog...
Gespeichert in:
| Veröffentlicht in: | Вiopolymers and Cell |
|---|---|
| Datum: | 2012 |
| Hauptverfasser: | , , |
| Format: | Artikel |
| Sprache: | English |
| Veröffentlicht: |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
2012
|
| Schlagworte: | |
| Online Zugang: | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/156841 |
| Tags: |
Tag hinzufügen
Keine Tags, Fügen Sie den ersten Tag hinzu!
|
| Назва журналу: | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| Zitieren: | The new base excision repair pathway in mammals mediated by tyrosyl-DNA-phosphodiesterase 1 / N.A. Lebedeva, N.I. Rechkunova, O.I. Lavrik // Вiopolymers and Cell. — 2012. — Т. 28, № 3. — С. 202-206. — Бібліогр.: 36 назв. — англ. |
Institution
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine| id |
nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-156841 |
|---|---|
| record_format |
dspace |
| spelling |
Lebedeva, N.A. Rechkunova, N.I. Lavrik, O.I. 2019-06-19T06:49:57Z 2019-06-19T06:49:57Z 2012 The new base excision repair pathway in mammals mediated by tyrosyl-DNA-phosphodiesterase 1 / N.A. Lebedeva, N.I. Rechkunova, O.I. Lavrik // Вiopolymers and Cell. — 2012. — Т. 28, № 3. — С. 202-206. — Бібліогр.: 36 назв. — англ. 0233-7657 DOI: http://dx.doi.org/10.7124/bc.00004E https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/156841 577.151.042 Human tyrosyl-DNA phosphodiesterase 1 (Tdp1) hydrolyzesthe phosphodiester bond at a DNA 3' end linked to a tyrosyl moiety and has been implicated in the repair of Topoisomerase I (TopI )-DNA covalent complexes. Tdp1 can also hydrolyze other 3' end DNA alterations including 3' phosphoglycolate and 3' abasic (AP) sites, and exhibits the 3' nucleosidase activity indicating that it may function as a general 3' end-processing DNA repair enzyme. Recently we have shown a new Tdp1 activity generating DNA strand break with the 3' phosphate termini from the AP site. AP sites are formed spontaneously and are inevitable intermediates during base excision repair of DNA base damages. AP sites are both mutagenic and cytotoxic, and key enzymes for their removal are AP endonucleases. However, AP endonuclease independent repair, initiated by DNA glycosylases performing beta, delta-elimination cleavage of the AP sites, has been described in mammalian cells. Here, we describe another AP endonuclease independent repair pathway for removal of AP sites that is initiated by tyrosyl phosphodiesterase Tdp1. We propose that repair is completed by the action of a polynucleotide kinase, a DNA polymerase and finally a DNA ligase to seal the gap Keywords: base excision repair, AP site, tyrosyl-DNA phosphodiesterase 1. Тирозил-ДНК-фосфодіестераза 1 (Tdp1) людини гідролізує 3'-фосфотирозильні зв’язки, які утворюються in vivo в результаті приєднання до ДНК-топоізомерази I (TopI). Tdp1 людини також здатна видаляти з 3'-кінця ДНК інші модифікувальні групи, включаючи 3'-фосфогліколати і залишки дезоксирибози, тобто функціонувати як 3'-фосфодіестераза і фермент репарації. Недавно ми показали, що Tdp1 людини притаманна ще одна активність – вона може гідролізувати апуринові/апіримідинові (АР) сайти всередині ланцюга ДНК з утворенням 3'-кінцевого фосфату. АР-сайти – це одне з найчастіше виникаючих пошкоджень ДНК. Ключовим ферментом, який розщеплює АР-сайти, є апуринова/апіримідинова ендонуклеаза 1 (АРЕ1). Проте в клітинах ссавців існує шлях репарації, незалежний від АРЕ1, у якому беруть участь ДНК-глікозилази. У даній роботі описано ще один АРЕ1-незалежний шлях репарації АР-сайтів за участі Tdp1. До повного циклу репарації залучені полінуклеотидкіназа/фосфатаза, яка має 3'-фосфатазну активність, ДНК-полімераза та ДНК-лігаза. Ключові слова: ексцизійна репарація основ, АР-сайт, тирозил-ДНК-фосфодіестераза 1. Тирозил-ДНК-фосфодиэстераза 1 (Tdp1) человека гидролизует 3'- фосфотирозильные связи, образующиеся in vivo в результате присоединения к ДНК-топоизомеразе I (TopI). Tdp1 человека также способна удалять с 3'-конца ДНК другие модифицирующие группы, включая 3'-фосфогликолаты и остатки дезоксирибозы, т. е. функционировать как 3'-фосфодиэстераза и фермент репарации. Недавно мы показали, что Tdp1 человека обладает еще одной активностью – она может гидролизовать апуриновые/апиримидиновые (АР) сайты внутри цепи ДНК с образованием 3'концевого фосфата. АР-сайты – это одно из наиболее часто возникающих повреждений в ДНК. Ключевым ферментом, расщепляющим АР-сайты, является апуриновая/апиримидиновая эндонуклеаза 1 (АРЕ1). Однако в клетках млекопитающих существует путь репарации, независимый от АРЕ1, с участием ДНК-гликозилаз. В данной работе описан еще один АРЕ1-независимый путь репарации АР-сайтов с участием Tdp1. В полный цикл репарации вовлечены полинуклеотидкиназа/фосфатаза, обладающая 3'-фосфатазной активностью, ДНК-полимераза и ДНК-лигаза. Ключевые слова: эксцизионная репарация оснований, АР-сайт, тирозил-ДНК-фосфодиэстераза 1. en Інститут молекулярної біології і генетики НАН України Вiopolymers and Cell Minireviews The new base excision repair pathway in mammals mediated by tyrosyl-DNA-phosphodiesterase 1 Новий шлях ексцизійної репарації основ у ссавців за участі тирозил-ДНК-фосфодіестерази 1 Новый путь эксцизионной репарации оснований у млекопитающих с участием тирозил-ДНК-фосфодиэстеразы 1 Article published earlier |
| institution |
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| collection |
DSpace DC |
| title |
The new base excision repair pathway in mammals mediated by tyrosyl-DNA-phosphodiesterase 1 |
| spellingShingle |
The new base excision repair pathway in mammals mediated by tyrosyl-DNA-phosphodiesterase 1 Lebedeva, N.A. Rechkunova, N.I. Lavrik, O.I. Minireviews |
| title_short |
The new base excision repair pathway in mammals mediated by tyrosyl-DNA-phosphodiesterase 1 |
| title_full |
The new base excision repair pathway in mammals mediated by tyrosyl-DNA-phosphodiesterase 1 |
| title_fullStr |
The new base excision repair pathway in mammals mediated by tyrosyl-DNA-phosphodiesterase 1 |
| title_full_unstemmed |
The new base excision repair pathway in mammals mediated by tyrosyl-DNA-phosphodiesterase 1 |
| title_sort |
new base excision repair pathway in mammals mediated by tyrosyl-dna-phosphodiesterase 1 |
| author |
Lebedeva, N.A. Rechkunova, N.I. Lavrik, O.I. |
| author_facet |
Lebedeva, N.A. Rechkunova, N.I. Lavrik, O.I. |
| topic |
Minireviews |
| topic_facet |
Minireviews |
| publishDate |
2012 |
| language |
English |
| container_title |
Вiopolymers and Cell |
| publisher |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України |
| format |
Article |
| title_alt |
Новий шлях ексцизійної репарації основ у ссавців за участі тирозил-ДНК-фосфодіестерази 1 Новый путь эксцизионной репарации оснований у млекопитающих с участием тирозил-ДНК-фосфодиэстеразы 1 |
| description |
Human tyrosyl-DNA phosphodiesterase 1 (Tdp1) hydrolyzesthe phosphodiester bond at a DNA 3' end linked to a tyrosyl moiety and has been implicated in the repair of Topoisomerase I (TopI )-DNA covalent complexes. Tdp1 can also hydrolyze other 3' end DNA alterations including 3' phosphoglycolate and 3' abasic (AP) sites, and exhibits the 3' nucleosidase activity indicating that it may function as a general 3' end-processing DNA repair enzyme. Recently we have shown a new Tdp1 activity generating DNA strand break with the 3' phosphate termini from the AP site. AP sites are formed spontaneously and are inevitable intermediates during base excision repair of DNA base damages. AP sites are both mutagenic and cytotoxic, and key enzymes for their removal are AP endonucleases. However, AP endonuclease independent repair, initiated by DNA glycosylases performing beta, delta-elimination cleavage of the AP sites, has been described in mammalian cells. Here, we describe another AP endonuclease independent repair pathway for removal of AP sites that is initiated by tyrosyl phosphodiesterase Tdp1. We propose that repair is completed by the action of a polynucleotide kinase, a DNA polymerase and finally a DNA ligase to seal the gap
Keywords: base excision repair, AP site, tyrosyl-DNA phosphodiesterase 1.
Тирозил-ДНК-фосфодіестераза 1 (Tdp1) людини гідролізує 3'-фосфотирозильні зв’язки, які утворюються in vivo в результаті приєднання до ДНК-топоізомерази I (TopI). Tdp1 людини також здатна видаляти з 3'-кінця ДНК інші модифікувальні групи, включаючи 3'-фосфогліколати і залишки дезоксирибози, тобто функціонувати як 3'-фосфодіестераза і фермент репарації. Недавно ми показали, що Tdp1 людини притаманна ще одна активність – вона може гідролізувати апуринові/апіримідинові (АР) сайти всередині ланцюга ДНК з утворенням 3'-кінцевого фосфату. АР-сайти – це одне з найчастіше виникаючих пошкоджень ДНК. Ключовим ферментом, який розщеплює АР-сайти, є апуринова/апіримідинова ендонуклеаза 1 (АРЕ1). Проте в клітинах ссавців існує шлях репарації, незалежний від АРЕ1, у якому беруть участь ДНК-глікозилази. У даній роботі описано ще один АРЕ1-незалежний шлях репарації АР-сайтів за участі Tdp1. До повного циклу репарації залучені полінуклеотидкіназа/фосфатаза, яка має 3'-фосфатазну активність, ДНК-полімераза та ДНК-лігаза.
Ключові слова: ексцизійна репарація основ, АР-сайт, тирозил-ДНК-фосфодіестераза 1.
Тирозил-ДНК-фосфодиэстераза 1 (Tdp1) человека гидролизует 3'- фосфотирозильные связи, образующиеся in vivo в результате присоединения к ДНК-топоизомеразе I (TopI). Tdp1 человека также способна удалять с 3'-конца ДНК другие модифицирующие группы, включая 3'-фосфогликолаты и остатки дезоксирибозы, т. е. функционировать как 3'-фосфодиэстераза и фермент репарации. Недавно мы показали, что Tdp1 человека обладает еще одной активностью – она может гидролизовать апуриновые/апиримидиновые (АР) сайты внутри цепи ДНК с образованием 3'концевого фосфата. АР-сайты – это одно из наиболее часто возникающих повреждений в ДНК. Ключевым ферментом, расщепляющим АР-сайты, является апуриновая/апиримидиновая эндонуклеаза 1 (АРЕ1). Однако в клетках млекопитающих существует путь репарации, независимый от АРЕ1, с участием ДНК-гликозилаз. В данной работе описан еще один АРЕ1-независимый путь репарации АР-сайтов с участием Tdp1. В полный цикл репарации вовлечены полинуклеотидкиназа/фосфатаза, обладающая 3'-фосфатазной активностью, ДНК-полимераза и ДНК-лигаза.
Ключевые слова: эксцизионная репарация оснований, АР-сайт, тирозил-ДНК-фосфодиэстераза 1.
|
| issn |
0233-7657 |
| url |
https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/156841 |
| citation_txt |
The new base excision repair pathway in mammals mediated by tyrosyl-DNA-phosphodiesterase 1 / N.A. Lebedeva, N.I. Rechkunova, O.I. Lavrik // Вiopolymers and Cell. — 2012. — Т. 28, № 3. — С. 202-206. — Бібліогр.: 36 назв. — англ. |
| work_keys_str_mv |
AT lebedevana thenewbaseexcisionrepairpathwayinmammalsmediatedbytyrosyldnaphosphodiesterase1 AT rechkunovani thenewbaseexcisionrepairpathwayinmammalsmediatedbytyrosyldnaphosphodiesterase1 AT lavrikoi thenewbaseexcisionrepairpathwayinmammalsmediatedbytyrosyldnaphosphodiesterase1 AT lebedevana noviišlâhekscizíinoíreparacííosnovussavcívzaučastítirozildnkfosfodíesterazi1 AT rechkunovani noviišlâhekscizíinoíreparacííosnovussavcívzaučastítirozildnkfosfodíesterazi1 AT lavrikoi noviišlâhekscizíinoíreparacííosnovussavcívzaučastítirozildnkfosfodíesterazi1 AT lebedevana novyiputʹékscizionnoireparaciiosnovaniiumlekopitaûŝihsučastiemtirozildnkfosfodiésterazy1 AT rechkunovani novyiputʹékscizionnoireparaciiosnovaniiumlekopitaûŝihsučastiemtirozildnkfosfodiésterazy1 AT lavrikoi novyiputʹékscizionnoireparaciiosnovaniiumlekopitaûŝihsučastiemtirozildnkfosfodiésterazy1 AT lebedevana newbaseexcisionrepairpathwayinmammalsmediatedbytyrosyldnaphosphodiesterase1 AT rechkunovani newbaseexcisionrepairpathwayinmammalsmediatedbytyrosyldnaphosphodiesterase1 AT lavrikoi newbaseexcisionrepairpathwayinmammalsmediatedbytyrosyldnaphosphodiesterase1 |
| first_indexed |
2025-12-07T19:53:49Z |
| last_indexed |
2025-12-07T19:53:49Z |
| _version_ |
1850880535898882048 |