Влияние хлороформа на состояние воды, адсорбированной сывороточным альбумином

• Veröffentlicht in: Біополімери і клітина
• Datum: 2006
• ISSN: 0233-7657
• Hauptverfasser: Нечипор, О.В., Гунько, В.М., Барвинченко, В.Н., Туров, В.В.
• Format: Artikel
• Sprache: Russisch
• Veröffentlicht: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 2006
• Schlagworte: Молекулярна біофізика
• Online Zugang: https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/156869
• Назва журналу: Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
• Zitieren: Влияние хлороформа на состояние воды, адсорбированной сывороточным альбумином / О.В. Нечипор, В.М. Гунько, В.Н. Барвинченко, В.В. Туров // Біополімери і клітина. — 2006. — Т. 22, № 5. — С. 375-383. — Бібліогр.: 35 назв. — рос., англ.

Методом ¹H ЯМР спектроскопии с вымораживанием жидкой фазы изучено строение гидратной оболочки лиофилизированного и сорбированного на поверхности высокодисперсного кремнезема сывороточного альбумина человека, находящегося в слабополярном растворителе (хлороформе) или при его добавлении к гидратированной системе. Показано, что влияние хлороформа может приводить к изменению объемов внутренних областей белковой глобулы, характеризующихся различной гидрофильностью и заполненных структурированной водой, которая не замерзает при Т< 273 К. Методом ¹H ЯМР спектроскопії з виморожуванням рідкої фази вивчено будову гідратної оболонки ліофілізованого і сорбованого на поверхні високодисперсного кремнезему сироват­кового альбуміну людини, що знаходиться в слабополярному розчиннику (хлороформі) або при його додаванні до гідратованої системи. Показано, що вплив хлороформу може спри­чинювати зміну об'ємів внутрішніх областей білкової глобули, які характеризуються різною гідрофільністю і заповнених структурованою водою, що не замерзає за температури Т < 273 К. The hydrate shell structure of dry human serum albumin and albumin adsorbed on a surface of highly disperse silica in a weakly polar solvent (chloroform) or with addition of this solvent was studied by ¹H NMR spectroscopy with layer-by-layer freezing out of a liquid phase. The influence of chloroform can result in changes in the ratio of volumes of internal regions of protein globule characterized by different hydration level and filled up with structured water unfrozen at T < 273K.