Физические факторы стабильности трехспиральных структур коллагенового типа

• Опубліковано в: : Біополімери і клітина
• Дата: 2006
• Автори: Борискина, Е.П., Больбух, Т.В., Семенов, М.А., Малеев, В.Я.
• Формат: Стаття
• Мова: Російська
• Опубліковано: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 2006
• Теми: Молекулярна біофізика
• Онлайн доступ: https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/156878
• Назва журналу: Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
• Цитувати: Физические факторы стабильности трехспиральных структур коллагенового типа / Е.П. Борискина, Т.В. Больбух, М.А. Семенов, В.Я. Малеев // Біополімери і клітина. — 2006. — Т. 22, № 6. — С. 458-467. — Бібліогр.: 38 назв. — рос., англ.

Вычислены энтальпия межпептидных водородных связей и энергия гидратации коллагена, а также модельного коллагенового политрипептида poly(Gly-Pro-Pro) и определены относительные вклады энергий взаимодействий различных типов в общую энергию стабилизации трехспиральных структур коллагенового типа. Расчет проводили на основании данных комплекса эксперименталь­ных физических методов: ИК спектроскопии, пьезогравиметрии и дифференциальной сканирующей калориметрии. Розраховано ентальпію міжпептидних водневих зв'язків та енергію гідратації модельного колагенового політрипептиду poly (Gly-Pro-Pro) та колагену, а також оцінено відносні внески енергій різних типів взаємодій у загальну енергію стабілізації трьохспіральних структур колагенового типу. Розрахунок здійснено на основі даних комплексу експериментальних фі­зичних методик: 14 спектроскопії, пьєзогравіметрії та диференційної сканувальної калориметрії. In the present study a complex approach of a number of expe­rimental techniques, namely infrared spectroscopy, quartz piezogravimetry, and differential scanning calorimetry, was used to estimate the hydration energy and enthalpy of interpeptide hydrogen bonds. On the basis of the results obtained the values of relative contributions of energies of interactions of different types into the total energy of stabilization of triple helical collagen structures were evaluated.