Conformational flexibility of interdomain linker in bovine tyrosyl-tRNA synthetase studied by molecular dynamics simulation
Here we report a study of molecular dynamics of a YCD2 fragment of mammalian tyrosyl-tRNA synthethase (Asp322-Ser528), which includes the COOH-terminal cytokine-like domain, intermodular flexible linker, and H5-α-helix of catalytic core of synthetase. Our calculations show that while compact C-termi...
Saved in:
| Published in: | Біополімери і клітина |
|---|---|
| Date: | 2006 |
| Main Authors: | , , |
| Format: | Article |
| Language: | English |
| Published: |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
2006
|
| Subjects: | |
| Online Access: | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/156882 |
| Tags: |
Add Tag
No Tags, Be the first to tag this record!
|
| Journal Title: | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| Cite this: | Conformational flexibility of interdomain linker in bovine tyrosyl-tRNA synthetase studied by molecular dynamics simulation / N.A. Pydiura, F.A. Tereshchenko, A.I. Kornelyuk // Біополімери і клітина. — 2006. — Т. 22, № 6. — С. 433-438. — Бібліогр.: 29 назв. — англ. |
Institution
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine| _version_ | 1862673120352010240 |
|---|---|
| author | Pydiura, N.A. Tereshchenko, F.A. Kornelyuk, A.I. |
| author_facet | Pydiura, N.A. Tereshchenko, F.A. Kornelyuk, A.I. |
| citation_txt | Conformational flexibility of interdomain linker in bovine tyrosyl-tRNA synthetase studied by molecular dynamics simulation / N.A. Pydiura, F.A. Tereshchenko, A.I. Kornelyuk // Біополімери і клітина. — 2006. — Т. 22, № 6. — С. 433-438. — Бібліогр.: 29 назв. — англ. |
| collection | DSpace DC |
| container_title | Біополімери і клітина |
| description | Here we report a study of molecular dynamics of a YCD2 fragment of mammalian tyrosyl-tRNA synthethase (Asp322-Ser528), which includes the COOH-terminal cytokine-like domain, intermodular flexible linker, and H5-α-helix of catalytic core of synthetase. Our calculations show that while compact C-terminal domain was less flexible and relatively stable, the interdomain linker shows a high degree of conformational changes. After short relaxation time it forms a short helix-like structure, which may be involved in the regulation of domain interaction and modulation of protein activities.
Здійснено дослідження молекулярної динаміки YCD2- фрагмента тирозил-тРНК синтетази ссавців (Asp322-Ser528), який включає СООН-кінцевий цитокінподібньїй модуль, міжмодульний гнучкий лінкер та Н5-α-спіраль каталітичного модуля синтетази. У процесі динаміки компактний С-кінцевий домен виявився менш рухливим і відносно стабільним, тоді як міжмодульний лінкер піддався значним конформаційним перебудовам. Після короткого періоду релаксації у лінкері виявлено формування короткої спіральної ділянки, яка може бути причетною до регуляції взаємодії доменів і модуляції активностей білка.
Описано исследование молекулярной динамики фрагмента YCD2 тирозил-тРНК синтетазы млекопитащих (Asp322-Ser528), включающего СООН-концевой цитокинподобный домен, межмодульный гибкий линкер и Н5-α-спираль каталитического модуля синтетазы В процессе динамики компактный С-концевой домен белка оказался менее подвижным и относительно стабильным, тогда как межмодульный линкер выявил значительные конформационные перестройки. После короткого периода релаксации обнаружено образование короткого спирального участка, который может быть вовлечен в регулирование взаимодействия доменов и модуляции активностей белка.
|
| first_indexed | 2025-12-07T15:38:33Z |
| format | Article |
| fulltext | |
| id | nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-156882 |
| institution | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| issn | 0233-7657 |
| language | English |
| last_indexed | 2025-12-07T15:38:33Z |
| publishDate | 2006 |
| publisher | Інститут молекулярної біології і генетики НАН України |
| record_format | dspace |
| spelling | Pydiura, N.A. Tereshchenko, F.A. Kornelyuk, A.I. 2019-06-19T08:26:59Z 2019-06-19T08:26:59Z 2006 Conformational flexibility of interdomain linker in bovine tyrosyl-tRNA synthetase studied by molecular dynamics simulation / N.A. Pydiura, F.A. Tereshchenko, A.I. Kornelyuk // Біополімери і клітина. — 2006. — Т. 22, № 6. — С. 433-438. — Бібліогр.: 29 назв. — англ. 0233-7657 DOI: http://dx.doi.org/10.7124/bc.000749 https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/156882 577.152.611:576.31 Here we report a study of molecular dynamics of a YCD2 fragment of mammalian tyrosyl-tRNA synthethase (Asp322-Ser528), which includes the COOH-terminal cytokine-like domain, intermodular flexible linker, and H5-α-helix of catalytic core of synthetase. Our calculations show that while compact C-terminal domain was less flexible and relatively stable, the interdomain linker shows a high degree of conformational changes. After short relaxation time it forms a short helix-like structure, which may be involved in the regulation of domain interaction and modulation of protein activities. Здійснено дослідження молекулярної динаміки YCD2- фрагмента тирозил-тРНК синтетази ссавців (Asp322-Ser528), який включає СООН-кінцевий цитокінподібньїй модуль, міжмодульний гнучкий лінкер та Н5-α-спіраль каталітичного модуля синтетази. У процесі динаміки компактний С-кінцевий домен виявився менш рухливим і відносно стабільним, тоді як міжмодульний лінкер піддався значним конформаційним перебудовам. Після короткого періоду релаксації у лінкері виявлено формування короткої спіральної ділянки, яка може бути причетною до регуляції взаємодії доменів і модуляції активностей білка. Описано исследование молекулярной динамики фрагмента YCD2 тирозил-тРНК синтетазы млекопитащих (Asp322-Ser528), включающего СООН-концевой цитокинподобный домен, межмодульный гибкий линкер и Н5-α-спираль каталитического модуля синтетазы В процессе динамики компактный С-концевой домен белка оказался менее подвижным и относительно стабильным, тогда как межмодульный линкер выявил значительные конформационные перестройки. После короткого периода релаксации обнаружено образование короткого спирального участка, который может быть вовлечен в регулирование взаимодействия доменов и модуляции активностей белка. en Інститут молекулярної біології і генетики НАН України Біополімери і клітина Структура та функції біополімерів Conformational flexibility of interdomain linker in bovine tyrosyl-tRNA synthetase studied by molecular dynamics simulation Вивчення конформаційної рухливості міждоменного лінкера тирозил-тРНК синтетазы ссавців методом моделювання молекулярної динаміки Изучение конформационной подвижности междоменного линкера тирозил-тРНК синтетазы млекопитающих методом Article published earlier |
| spellingShingle | Conformational flexibility of interdomain linker in bovine tyrosyl-tRNA synthetase studied by molecular dynamics simulation Pydiura, N.A. Tereshchenko, F.A. Kornelyuk, A.I. Структура та функції біополімерів |
| title | Conformational flexibility of interdomain linker in bovine tyrosyl-tRNA synthetase studied by molecular dynamics simulation |
| title_alt | Вивчення конформаційної рухливості міждоменного лінкера тирозил-тРНК синтетазы ссавців методом моделювання молекулярної динаміки Изучение конформационной подвижности междоменного линкера тирозил-тРНК синтетазы млекопитающих методом |
| title_full | Conformational flexibility of interdomain linker in bovine tyrosyl-tRNA synthetase studied by molecular dynamics simulation |
| title_fullStr | Conformational flexibility of interdomain linker in bovine tyrosyl-tRNA synthetase studied by molecular dynamics simulation |
| title_full_unstemmed | Conformational flexibility of interdomain linker in bovine tyrosyl-tRNA synthetase studied by molecular dynamics simulation |
| title_short | Conformational flexibility of interdomain linker in bovine tyrosyl-tRNA synthetase studied by molecular dynamics simulation |
| title_sort | conformational flexibility of interdomain linker in bovine tyrosyl-trna synthetase studied by molecular dynamics simulation |
| topic | Структура та функції біополімерів |
| topic_facet | Структура та функції біополімерів |
| url | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/156882 |
| work_keys_str_mv | AT pydiurana conformationalflexibilityofinterdomainlinkerinbovinetyrosyltrnasynthetasestudiedbymoleculardynamicssimulation AT tereshchenkofa conformationalflexibilityofinterdomainlinkerinbovinetyrosyltrnasynthetasestudiedbymoleculardynamicssimulation AT kornelyukai conformationalflexibilityofinterdomainlinkerinbovinetyrosyltrnasynthetasestudiedbymoleculardynamicssimulation AT pydiurana vivčennâkonformacíinoíruhlivostímíždomennogolínkeratiroziltrnksintetazyssavcívmetodommodelûvannâmolekulârnoídinamíki AT tereshchenkofa vivčennâkonformacíinoíruhlivostímíždomennogolínkeratiroziltrnksintetazyssavcívmetodommodelûvannâmolekulârnoídinamíki AT kornelyukai vivčennâkonformacíinoíruhlivostímíždomennogolínkeratiroziltrnksintetazyssavcívmetodommodelûvannâmolekulârnoídinamíki AT pydiurana izučeniekonformacionnoipodvižnostimeždomennogolinkeratiroziltrnksintetazymlekopitaûŝihmetodom AT tereshchenkofa izučeniekonformacionnoipodvižnostimeždomennogolinkeratiroziltrnksintetazymlekopitaûŝihmetodom AT kornelyukai izučeniekonformacionnoipodvižnostimeždomennogolinkeratiroziltrnksintetazymlekopitaûŝihmetodom |