Conformational flexibility of interdomain linker in bovine tyrosyl-tRNA synthetase studied by molecular dynamics simulation

Conformational flexibility of interdomain linker in bovine tyrosyl-tRNA synthetase studied by molecular dynamics simulation

Here we report a study of molecular dynamics of a YCD2 fragment of mammalian tyrosyl-tRNA synthethase (Asp322-Ser528), which includes the COOH-terminal cytokine-like domain, intermodular flexible linker, and H5-α-helix of catalytic core of synthetase. Our calculations show that while compact C-termi...

Ausführliche Beschreibung

Gespeichert in:
Bibliographische Detailangaben
Veröffentlicht in:Біополімери і клітина
Datum:2006
Hauptverfasser: Pydiura, N.A., Tereshchenko, F.A., Kornelyuk, A.I.
Format: Artikel
Sprache:English
Veröffentlicht: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 2006
Schlagworte:
Структура та функції біополімерів
Online Zugang:https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/156882
Tags: Tag hinzufügen
Keine Tags, Fügen Sie den ersten Tag hinzu!
Назва журналу:Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Zitieren:Conformational flexibility of interdomain linker in bovine tyrosyl-tRNA synthetase studied by molecular dynamics simulation / N.A. Pydiura, F.A. Tereshchenko, A.I. Kornelyuk // Біополімери і клітина. — 2006. — Т. 22, № 6. — С. 433-438. — Бібліогр.: 29 назв. — англ.

Institution

Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
id nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-156882
record_format dspace
spelling Pydiura, N.A.
Tereshchenko, F.A.
Kornelyuk, A.I.
2019-06-19T08:26:59Z
2019-06-19T08:26:59Z
2006
Conformational flexibility of interdomain linker in bovine tyrosyl-tRNA synthetase studied by molecular dynamics simulation / N.A. Pydiura, F.A. Tereshchenko, A.I. Kornelyuk // Біополімери і клітина. — 2006. — Т. 22, № 6. — С. 433-438. — Бібліогр.: 29 назв. — англ.
0233-7657
DOI: http://dx.doi.org/10.7124/bc.000749
https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/156882
577.152.611:576.31
Here we report a study of molecular dynamics of a YCD2 fragment of mammalian tyrosyl-tRNA synthethase (Asp322-Ser528), which includes the COOH-terminal cytokine-like domain, intermodular flexible linker, and H5-α-helix of catalytic core of synthetase. Our calculations show that while compact C-terminal domain was less flexible and relatively stable, the interdomain linker shows a high degree of conformational changes. After short relaxation time it forms a short helix-like structure, which may be involved in the regulation of domain interaction and modulation of protein activities.
Здійснено дослідження молекулярної динаміки YCD2- фрагмен­та тирозил-тРНК синтетази ссавців (Asp322-Ser528), який включає СООН-кінцевий цитокінподібньїй модуль, міжмодульний гнучкий лінкер та Н5-α-спіраль каталітичного модуля синтетази. У процесі динаміки компактний С-кінцевий домен виявився менш рухливим і відносно стабільним, тоді як міжмодульний лінкер піддався значним конформаційним пере­будовам. Після короткого періоду релаксації у лінкері виявлено формування короткої спіральної ділянки, яка може бути причетною до регуляції взаємодії доменів і модуляції активно­стей білка.
Описано исследование молекулярной динамики фрагмента YCD2 тирозил-тРНК синтетазы млекопитащих (Asp322-Ser528), включающего СООН-концевой цитокинподобный до­мен, межмодульный гибкий линкер и Н5-α-спираль каталити­ческого модуля синтетазы В процессе динамики компактный С-концевой домен белка оказался менее подвижным и относи­тельно стабильным, тогда как межмодульный линкер выявил значительные конформационные перестройки. После коротко­го периода релаксации обнаружено образование короткого спи­рального участка, который может быть вовлечен в регулиро­вание взаимодействия доменов и модуляции активностей бел­ка.
en
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
Біополімери і клітина
Структура та функції біополімерів
Conformational flexibility of interdomain linker in bovine tyrosyl-tRNA synthetase studied by molecular dynamics simulation
Вивчення конформаційної рухливості міждоменного лінкера тирозил-тРНК синтетазы ссавців методом моделювання молекулярної динаміки
Изучение конформационной подвижности междоменного линкера тирозил-тРНК синтетазы млекопитающих методом
Article
published earlier
institution Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
collection DSpace DC
title Conformational flexibility of interdomain linker in bovine tyrosyl-tRNA synthetase studied by molecular dynamics simulation
spellingShingle Conformational flexibility of interdomain linker in bovine tyrosyl-tRNA synthetase studied by molecular dynamics simulation
Pydiura, N.A.
Tereshchenko, F.A.
Kornelyuk, A.I.
Структура та функції біополімерів
title_short Conformational flexibility of interdomain linker in bovine tyrosyl-tRNA synthetase studied by molecular dynamics simulation
title_full Conformational flexibility of interdomain linker in bovine tyrosyl-tRNA synthetase studied by molecular dynamics simulation
title_fullStr Conformational flexibility of interdomain linker in bovine tyrosyl-tRNA synthetase studied by molecular dynamics simulation
title_full_unstemmed Conformational flexibility of interdomain linker in bovine tyrosyl-tRNA synthetase studied by molecular dynamics simulation
title_sort conformational flexibility of interdomain linker in bovine tyrosyl-trna synthetase studied by molecular dynamics simulation
author Pydiura, N.A.
Tereshchenko, F.A.
Kornelyuk, A.I.
author_facet Pydiura, N.A.
Tereshchenko, F.A.
Kornelyuk, A.I.
topic Структура та функції біополімерів
topic_facet Структура та функції біополімерів
publishDate 2006
language English
container_title Біополімери і клітина
publisher Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
format Article
title_alt Вивчення конформаційної рухливості міждоменного лінкера тирозил-тРНК синтетазы ссавців методом моделювання молекулярної динаміки
Изучение конформационной подвижности междоменного линкера тирозил-тРНК синтетазы млекопитающих методом
description Here we report a study of molecular dynamics of a YCD2 fragment of mammalian tyrosyl-tRNA synthethase (Asp322-Ser528), which includes the COOH-terminal cytokine-like domain, intermodular flexible linker, and H5-α-helix of catalytic core of synthetase. Our calculations show that while compact C-terminal domain was less flexible and relatively stable, the interdomain linker shows a high degree of conformational changes. After short relaxation time it forms a short helix-like structure, which may be involved in the regulation of domain interaction and modulation of protein activities. Здійснено дослідження молекулярної динаміки YCD2- фрагмен­та тирозил-тРНК синтетази ссавців (Asp322-Ser528), який включає СООН-кінцевий цитокінподібньїй модуль, міжмодульний гнучкий лінкер та Н5-α-спіраль каталітичного модуля синтетази. У процесі динаміки компактний С-кінцевий домен виявився менш рухливим і відносно стабільним, тоді як міжмодульний лінкер піддався значним конформаційним пере­будовам. Після короткого періоду релаксації у лінкері виявлено формування короткої спіральної ділянки, яка може бути причетною до регуляції взаємодії доменів і модуляції активно­стей білка. Описано исследование молекулярной динамики фрагмента YCD2 тирозил-тРНК синтетазы млекопитащих (Asp322-Ser528), включающего СООН-концевой цитокинподобный до­мен, межмодульный гибкий линкер и Н5-α-спираль каталити­ческого модуля синтетазы В процессе динамики компактный С-концевой домен белка оказался менее подвижным и относи­тельно стабильным, тогда как межмодульный линкер выявил значительные конформационные перестройки. После коротко­го периода релаксации обнаружено образование короткого спи­рального участка, который может быть вовлечен в регулиро­вание взаимодействия доменов и модуляции активностей бел­ка.
issn 0233-7657
url https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/156882
citation_txt Conformational flexibility of interdomain linker in bovine tyrosyl-tRNA synthetase studied by molecular dynamics simulation / N.A. Pydiura, F.A. Tereshchenko, A.I. Kornelyuk // Біополімери і клітина. — 2006. — Т. 22, № 6. — С. 433-438. — Бібліогр.: 29 назв. — англ.
work_keys_str_mv AT pydiurana conformationalflexibilityofinterdomainlinkerinbovinetyrosyltrnasynthetasestudiedbymoleculardynamicssimulation
AT tereshchenkofa conformationalflexibilityofinterdomainlinkerinbovinetyrosyltrnasynthetasestudiedbymoleculardynamicssimulation
AT kornelyukai conformationalflexibilityofinterdomainlinkerinbovinetyrosyltrnasynthetasestudiedbymoleculardynamicssimulation
AT pydiurana vivčennâkonformacíinoíruhlivostímíždomennogolínkeratiroziltrnksintetazyssavcívmetodommodelûvannâmolekulârnoídinamíki
AT tereshchenkofa vivčennâkonformacíinoíruhlivostímíždomennogolínkeratiroziltrnksintetazyssavcívmetodommodelûvannâmolekulârnoídinamíki
AT kornelyukai vivčennâkonformacíinoíruhlivostímíždomennogolínkeratiroziltrnksintetazyssavcívmetodommodelûvannâmolekulârnoídinamíki
AT pydiurana izučeniekonformacionnoipodvižnostimeždomennogolinkeratiroziltrnksintetazymlekopitaûŝihmetodom
AT tereshchenkofa izučeniekonformacionnoipodvižnostimeždomennogolinkeratiroziltrnksintetazymlekopitaûŝihmetodom
AT kornelyukai izučeniekonformacionnoipodvižnostimeždomennogolinkeratiroziltrnksintetazymlekopitaûŝihmetodom
first_indexed 2025-12-07T15:38:33Z
last_indexed 2025-12-07T15:38:33Z
_version_ 1850864475096219648

Ähnliche Einträge