Molecular cloning, sequencing and sequence analysis of Thermus thermophilus tyrosyl-tRNA synthetase

Molecular cloning, sequencing and sequence analysis of Thermus thermophilus tyrosyl-tRNA synthetase

The gene encoding tyrosyl-tRNA synthetase (TyrRS) from the extreme thermophilic eubacterium T. thermophilus HB27 has been cloned and sequenced. The open reading frame encodes a polypeptide chain of 432 amino acid residues in length (molecular mass 48717 Da). Comparison of the amino acid sequence of...

Повний опис

Збережено в:
Бібліографічні деталі
Опубліковано в: :Біополімери і клітина
Дата:2004
Автори: Yaremchuk, A.D., Kovalenko, O.P., Gudzera, О.I., Tukalo, M.A.
Формат: Стаття
Мова:English
Опубліковано: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 2004
Онлайн доступ:https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/156975
Теги: Додати тег
Немає тегів, Будьте першим, хто поставить тег для цього запису!
Назва журналу:Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Цитувати:Molecular cloning, sequencing and sequence analysis of Thermus thermophilus tyrosyl-tRNA synthetase / A.D. Yaremchuk, O.P. Kovalenko, О.I. Gudzera, M.A. Tukalo // Біополімери і клітина. — 2004. — Т. 20, № 1-2. — С. 144-149. — Бібліогр.: 10 назв. — англ.

Репозитарії

Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
id nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-156975
record_format dspace
spelling Yaremchuk, A.D.
Kovalenko, O.P.
Gudzera, О.I.
Tukalo, M.A.
2019-06-19T12:09:17Z
2019-06-19T12:09:17Z
2004
Molecular cloning, sequencing and sequence analysis of Thermus thermophilus tyrosyl-tRNA synthetase / A.D. Yaremchuk, O.P. Kovalenko, О.I. Gudzera, M.A. Tukalo // Біополімери і клітина. — 2004. — Т. 20, № 1-2. — С. 144-149. — Бібліогр.: 10 назв. — англ.
0233-7657
DOI:http://dx.doi.org/10.7124/bc.00069F
https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/156975
577.21:577.217.32
The gene encoding tyrosyl-tRNA synthetase (TyrRS) from the extreme thermophilic eubacterium T. thermophilus HB27 has been cloned and sequenced. The open reading frame encodes a polypeptide chain of 432 amino acid residues in length (molecular mass 48717 Da). Comparison of the amino acid sequence of the T. thermophilus TyrRS (TyrRSTT) with those of TyrRS from various organisms shows that T. thermophilus enzyme shares a branch in the philogenetic tree of eubacterial TyrRSs with the enzymes from Aquifex aeolicus, Deinococcus radiodurans, Haemophilus influenzae and Helicobacter pyroly (40-57 % amino acid identity), distinct from the branch containing Esherichia coli, Chlamydia trachomatis and Bacillus stearothermophilus, for example (24–28 % amino acid identity). The TyrRS active site domain is highly conserved, whereas a C-terminal tRNA binding domain contains only few conserved residues. But even in the active site exists one very important difference between the two groups of bacterial TyrRSs: Lys-41 in TyrRSTT (and in TyrRS from many human pathogenic bacteria) is conserved as a tyrosine in another group of bacterial TyrRSs and eukaryotic sequences including human. This knowledge could be exploited in the design of new antibiotics.
Клоновано та визначено нуклеотидну послідовність гена, що кодує тирозил-тРНК синтетазу (TyrRS) із екстремальнотермофільної еубактеріХ Т. thermophilus НВ27 (TyrRSTT). Відкрита рамка зчитування кодує поліпептидний ланцюг до­вжиною 432 амінокислотних залишки (молекулярна маса 48717 Да). Порівняння амінокислотної послідовності TyrRSTT з відповідними послідовностями інших організмів виявило, що фермент із Т. thermophilus належить до тієї ж гілки філо­генетичного дерева еубактеріальних TyrRS, що й ферменти із Aquifex aeolicus, Deinococcus radiodurans, Haemophilus influenzae і Helicobacter pyroly (ідентичність 40–57 %), але не до тієї, до якої належать, наприклад, Escherichia coli, Chlamydia tracho­matis і Bacillus stearothermophilus (24–28 % ідентичності). Амінокислотна послідовність каталітичного домену висококонсервативна, тоді як тРНК-зв'язувальний С-кінцевий домен містить лише невелику кількість консервативних залишків. Але навіть в активному центрі існує важлива відмінність між двома групами еубактеріальних TyrRS: залишок Lys-41 в TyrRSTT (і в TyrRS із багатьох патогенних бактерій людини) представлений консервативним залишком тирозину в бак­теріальних TyrRS іншої групи, а також еукаріотичних TyrRS, включаючи людину. Ця відмінність може бути використана при створенні нових антибіотиків.
Клонирован ген, кодирующий тирозил-тРНК синтетазу (TyrRS) из экстремально термофильной эубактерии Т. ther­mophilus НВ27 (TyrRSTT), и определена его нуклеотидная последовательность. Открытая рамка считывания кодирует полипептидную цепь длиной 432 аминокислотных остатка (молекулярная масса 448717 Да). Сравнение аминокислотных последовательностей TyrRSTT с соответствующими последвательностями из других организмов выявило, что фермент из Т. thermophilus относится к той же ветви филогенетиче­ского древа эубактериальных TyrRS, что и ферменты из Aquifex aeolicus, Deinococcus radiodurans, Haemophilus influenzae и Helicobacter pyroly (идентичность 40–57 %), но не к той, к которой принадлежат, например, Escherichia coli, Chlamydia trachomatis и Bacillus stearothermophilus (24–28 % идентично­сти). Аминокислотная последовательность каталитического домена высококонсервативна, в то время как тРНК-связывающий С-концевой домен содержит лишь несколько консерва­тивных остатков. Однако даже в последовательности актив­ного центра отмечено важное различие между двумя группами эубактериальных TyrRS: остаток Lys-41 в TyrRSTT (и в TyrRS из многих патогенных бактерий человека) представлен консервативным остатком тирозина в бактериальных TyrRS другой группы, а также в TyrRS эукариот, включая человека Это отличие может быть использовано при создании новых антибиотиков.
en
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
Біополімери і клітина
Molecular cloning, sequencing and sequence analysis of Thermus thermophilus tyrosyl-tRNA synthetase
Клонування, визначення та аналіз нуклеотидної послідовності гена тирозил-тРНК синтетази із Thermus thermophilic
Клонирование, определение и анализ последовательности гена тирозил-тРНК синтетазы из Thermus thermophilus
Article
published earlier
institution Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
collection DSpace DC
title Molecular cloning, sequencing and sequence analysis of Thermus thermophilus tyrosyl-tRNA synthetase
spellingShingle Molecular cloning, sequencing and sequence analysis of Thermus thermophilus tyrosyl-tRNA synthetase
Yaremchuk, A.D.
Kovalenko, O.P.
Gudzera, О.I.
Tukalo, M.A.
title_short Molecular cloning, sequencing and sequence analysis of Thermus thermophilus tyrosyl-tRNA synthetase
title_full Molecular cloning, sequencing and sequence analysis of Thermus thermophilus tyrosyl-tRNA synthetase
title_fullStr Molecular cloning, sequencing and sequence analysis of Thermus thermophilus tyrosyl-tRNA synthetase
title_full_unstemmed Molecular cloning, sequencing and sequence analysis of Thermus thermophilus tyrosyl-tRNA synthetase
title_sort molecular cloning, sequencing and sequence analysis of thermus thermophilus tyrosyl-trna synthetase
author Yaremchuk, A.D.
Kovalenko, O.P.
Gudzera, О.I.
Tukalo, M.A.
author_facet Yaremchuk, A.D.
Kovalenko, O.P.
Gudzera, О.I.
Tukalo, M.A.
publishDate 2004
language English
container_title Біополімери і клітина
publisher Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
format Article
title_alt Клонування, визначення та аналіз нуклеотидної послідовності гена тирозил-тРНК синтетази із Thermus thermophilic
Клонирование, определение и анализ последовательности гена тирозил-тРНК синтетазы из Thermus thermophilus
description The gene encoding tyrosyl-tRNA synthetase (TyrRS) from the extreme thermophilic eubacterium T. thermophilus HB27 has been cloned and sequenced. The open reading frame encodes a polypeptide chain of 432 amino acid residues in length (molecular mass 48717 Da). Comparison of the amino acid sequence of the T. thermophilus TyrRS (TyrRSTT) with those of TyrRS from various organisms shows that T. thermophilus enzyme shares a branch in the philogenetic tree of eubacterial TyrRSs with the enzymes from Aquifex aeolicus, Deinococcus radiodurans, Haemophilus influenzae and Helicobacter pyroly (40-57 % amino acid identity), distinct from the branch containing Esherichia coli, Chlamydia trachomatis and Bacillus stearothermophilus, for example (24–28 % amino acid identity). The TyrRS active site domain is highly conserved, whereas a C-terminal tRNA binding domain contains only few conserved residues. But even in the active site exists one very important difference between the two groups of bacterial TyrRSs: Lys-41 in TyrRSTT (and in TyrRS from many human pathogenic bacteria) is conserved as a tyrosine in another group of bacterial TyrRSs and eukaryotic sequences including human. This knowledge could be exploited in the design of new antibiotics. Клоновано та визначено нуклеотидну послідовність гена, що кодує тирозил-тРНК синтетазу (TyrRS) із екстремальнотермофільної еубактеріХ Т. thermophilus НВ27 (TyrRSTT). Відкрита рамка зчитування кодує поліпептидний ланцюг до­вжиною 432 амінокислотних залишки (молекулярна маса 48717 Да). Порівняння амінокислотної послідовності TyrRSTT з відповідними послідовностями інших організмів виявило, що фермент із Т. thermophilus належить до тієї ж гілки філо­генетичного дерева еубактеріальних TyrRS, що й ферменти із Aquifex aeolicus, Deinococcus radiodurans, Haemophilus influenzae і Helicobacter pyroly (ідентичність 40–57 %), але не до тієї, до якої належать, наприклад, Escherichia coli, Chlamydia tracho­matis і Bacillus stearothermophilus (24–28 % ідентичності). Амінокислотна послідовність каталітичного домену висококонсервативна, тоді як тРНК-зв'язувальний С-кінцевий домен містить лише невелику кількість консервативних залишків. Але навіть в активному центрі існує важлива відмінність між двома групами еубактеріальних TyrRS: залишок Lys-41 в TyrRSTT (і в TyrRS із багатьох патогенних бактерій людини) представлений консервативним залишком тирозину в бак­теріальних TyrRS іншої групи, а також еукаріотичних TyrRS, включаючи людину. Ця відмінність може бути використана при створенні нових антибіотиків. Клонирован ген, кодирующий тирозил-тРНК синтетазу (TyrRS) из экстремально термофильной эубактерии Т. ther­mophilus НВ27 (TyrRSTT), и определена его нуклеотидная последовательность. Открытая рамка считывания кодирует полипептидную цепь длиной 432 аминокислотных остатка (молекулярная масса 448717 Да). Сравнение аминокислотных последовательностей TyrRSTT с соответствующими последвательностями из других организмов выявило, что фермент из Т. thermophilus относится к той же ветви филогенетиче­ского древа эубактериальных TyrRS, что и ферменты из Aquifex aeolicus, Deinococcus radiodurans, Haemophilus influenzae и Helicobacter pyroly (идентичность 40–57 %), но не к той, к которой принадлежат, например, Escherichia coli, Chlamydia trachomatis и Bacillus stearothermophilus (24–28 % идентично­сти). Аминокислотная последовательность каталитического домена высококонсервативна, в то время как тРНК-связывающий С-концевой домен содержит лишь несколько консерва­тивных остатков. Однако даже в последовательности актив­ного центра отмечено важное различие между двумя группами эубактериальных TyrRS: остаток Lys-41 в TyrRSTT (и в TyrRS из многих патогенных бактерий человека) представлен консервативным остатком тирозина в бактериальных TyrRS другой группы, а также в TyrRS эукариот, включая человека Это отличие может быть использовано при создании новых антибиотиков.
issn 0233-7657
url https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/156975
citation_txt Molecular cloning, sequencing and sequence analysis of Thermus thermophilus tyrosyl-tRNA synthetase / A.D. Yaremchuk, O.P. Kovalenko, О.I. Gudzera, M.A. Tukalo // Біополімери і клітина. — 2004. — Т. 20, № 1-2. — С. 144-149. — Бібліогр.: 10 назв. — англ.
work_keys_str_mv AT yaremchukad molecularcloningsequencingandsequenceanalysisofthermusthermophilustyrosyltrnasynthetase
AT kovalenkoop molecularcloningsequencingandsequenceanalysisofthermusthermophilustyrosyltrnasynthetase
AT gudzeraoi molecularcloningsequencingandsequenceanalysisofthermusthermophilustyrosyltrnasynthetase
AT tukaloma molecularcloningsequencingandsequenceanalysisofthermusthermophilustyrosyltrnasynthetase
AT yaremchukad klonuvannâviznačennâtaanalíznukleotidnoíposlídovnostígenatiroziltrnksintetaziízthermusthermophilic
AT kovalenkoop klonuvannâviznačennâtaanalíznukleotidnoíposlídovnostígenatiroziltrnksintetaziízthermusthermophilic
AT gudzeraoi klonuvannâviznačennâtaanalíznukleotidnoíposlídovnostígenatiroziltrnksintetaziízthermusthermophilic
AT tukaloma klonuvannâviznačennâtaanalíznukleotidnoíposlídovnostígenatiroziltrnksintetaziízthermusthermophilic
AT yaremchukad klonirovanieopredelenieianalizposledovatelʹnostigenatiroziltrnksintetazyizthermusthermophilus
AT kovalenkoop klonirovanieopredelenieianalizposledovatelʹnostigenatiroziltrnksintetazyizthermusthermophilus
AT gudzeraoi klonirovanieopredelenieianalizposledovatelʹnostigenatiroziltrnksintetazyizthermusthermophilus
AT tukaloma klonirovanieopredelenieianalizposledovatelʹnostigenatiroziltrnksintetazyizthermusthermophilus
first_indexed 2025-12-07T18:15:24Z
last_indexed 2025-12-07T18:15:24Z
_version_ 1850874343291092992

Схожі ресурси