Insertion intermediate of annexin B12 is prone to aggregation on membrane interfaces
Annexin B12 (ANX) is known to insert across the lipid bilayer at acidic pH in the absence of Ca²⁺ and to form a pore-like structure consisting of several transmembrane helices, most of which are unknown. Our previous studies demonstrate that the insertion proceeds via an interfacial refolded interme...
Saved in:
| Published in: | Біополімери і клітина |
|---|---|
| Date: | 2008 |
| Main Author: | |
| Format: | Article |
| Language: | Russian |
| Published: |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
2008
|
| Subjects: | |
| Online Access: | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/157669 |
| Tags: |
Add Tag
No Tags, Be the first to tag this record!
|
| Journal Title: | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| Cite this: | Insertion intermediate of annexin B12 is prone to aggregation on membrane interfaces / A.S. Ladokhin // Біополімери і клітина. — 2008. — Т. 24, № 2. — С. 101-104. — Бібліогр.:13 назв. — англ. |
Institution
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine| _version_ | 1862694279041777664 |
|---|---|
| author | Ladokhin, A.S. |
| author_facet | Ladokhin, A.S. |
| citation_txt | Insertion intermediate of annexin B12 is prone to aggregation on membrane interfaces / A.S. Ladokhin // Біополімери і клітина. — 2008. — Т. 24, № 2. — С. 101-104. — Бібліогр.:13 назв. — англ. |
| collection | DSpace DC |
| container_title | Біополімери і клітина |
| description | Annexin B12 (ANX) is known to insert across the lipid bilayer at acidic pH in the absence of Ca²⁺ and to form a pore-like structure consisting of several transmembrane helices, most of which are unknown. Our previous studies demonstrate that the insertion proceeds via an interfacial refolded intermediate state, which can be stabilized by anionic lipids. Energy transfer measurements in a mixture of donor- and acceptor-labeled ANX indicate that this interfacial intermediate, unlike the final transmembrane conformation, is prone to aggregation. Such aggregation of a non-inserted ANX may have implications for a possible general mechanism of misfolding of membrane proteins.
Відомо, що анексин В12 (ANX) вбудовується в ліпідний бішар при кислих рН у відсутності Са²⁺ та утворює пороподібну структуру, яка складається з кількох трансмембранних спіралей, більшість з яких невідома. Наші попередні дослідження показали, що вбудовування відбувається за участі поверхневого фолдингового інтермедіату, що може бути стабілізованим аніонними ліпідами. Виміри переносу енергії в суміші ANX, міченого донором та акцептором, вказують на те, що цей поверхневий інтермедіат, але не кінцева трансмембранна конформація, є схильний до агрегації. Ця агрегація невбудованого ANX може мати наслідки для можливого загального механізму місфолдингу мембранних білків
Известно, что аннексин В12 (ANX) встраивается в липидный бислой при кислых рН в отсутствие Са²⁺ и образует пороподобную структуру, состоящую из нескольких трансмембранных спиралей, большинство из которых неизвестно. Наши предшествующие исследования показали, что встраивание происходит посредством поверхностного фолдингового интермедиата, стабилизируемого анионными липидами. Измерения переноса энергии в смеси ANX, меченного донором и акцептором, указывают на то, что этот поверхностный интермедиат, но не конечная трансмембранная конформация, подвержден агрегации. Такая агрегация невстроенного ANX может иметь последствия для возможного общего механизма мисфолдинга мембранных белков.
|
| first_indexed | 2025-12-07T16:21:52Z |
| format | Article |
| fulltext | |
| id | nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-157669 |
| institution | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| issn | 0233-7657 |
| language | Russian |
| last_indexed | 2025-12-07T16:21:52Z |
| publishDate | 2008 |
| publisher | Інститут молекулярної біології і генетики НАН України |
| record_format | dspace |
| spelling | Ladokhin, A.S. 2019-06-20T16:42:07Z 2019-06-20T16:42:07Z 2008 Insertion intermediate of annexin B12 is prone to aggregation on membrane interfaces / A.S. Ladokhin // Біополімери і клітина. — 2008. — Т. 24, № 2. — С. 101-104. — Бібліогр.:13 назв. — англ. 0233-7657 http://dx.doi.org/10.7124/bc.000796 https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/157669 577.352 Annexin B12 (ANX) is known to insert across the lipid bilayer at acidic pH in the absence of Ca²⁺ and to form a pore-like structure consisting of several transmembrane helices, most of which are unknown. Our previous studies demonstrate that the insertion proceeds via an interfacial refolded intermediate state, which can be stabilized by anionic lipids. Energy transfer measurements in a mixture of donor- and acceptor-labeled ANX indicate that this interfacial intermediate, unlike the final transmembrane conformation, is prone to aggregation. Such aggregation of a non-inserted ANX may have implications for a possible general mechanism of misfolding of membrane proteins. Відомо, що анексин В12 (ANX) вбудовується в ліпідний бішар при кислих рН у відсутності Са²⁺ та утворює пороподібну структуру, яка складається з кількох трансмембранних спіралей, більшість з яких невідома. Наші попередні дослідження показали, що вбудовування відбувається за участі поверхневого фолдингового інтермедіату, що може бути стабілізованим аніонними ліпідами. Виміри переносу енергії в суміші ANX, міченого донором та акцептором, вказують на те, що цей поверхневий інтермедіат, але не кінцева трансмембранна конформація, є схильний до агрегації. Ця агрегація невбудованого ANX може мати наслідки для можливого загального механізму місфолдингу мембранних білків Известно, что аннексин В12 (ANX) встраивается в липидный бислой при кислых рН в отсутствие Са²⁺ и образует пороподобную структуру, состоящую из нескольких трансмембранных спиралей, большинство из которых неизвестно. Наши предшествующие исследования показали, что встраивание происходит посредством поверхностного фолдингового интермедиата, стабилизируемого анионными липидами. Измерения переноса энергии в смеси ANX, меченного донором и акцептором, указывают на то, что этот поверхностный интермедиат, но не конечная трансмембранная конформация, подвержден агрегации. Такая агрегация невстроенного ANX может иметь последствия для возможного общего механизма мисфолдинга мембранных белков. ru Інститут молекулярної біології і генетики НАН України Біополімери і клітина Структура та функції біополімерів Insertion intermediate of annexin B12 is prone to aggregation on membrane interfaces Интермедиат мембранного встраивания аннексина В12 подвержен агрегации в поверхностном слое Інтермедіат мембранного вбудовування анексину В12 є схильним до агрегації у поверхневому шарі Article published earlier |
| spellingShingle | Insertion intermediate of annexin B12 is prone to aggregation on membrane interfaces Ladokhin, A.S. Структура та функції біополімерів |
| title | Insertion intermediate of annexin B12 is prone to aggregation on membrane interfaces |
| title_alt | Интермедиат мембранного встраивания аннексина В12 подвержен агрегации в поверхностном слое Інтермедіат мембранного вбудовування анексину В12 є схильним до агрегації у поверхневому шарі |
| title_full | Insertion intermediate of annexin B12 is prone to aggregation on membrane interfaces |
| title_fullStr | Insertion intermediate of annexin B12 is prone to aggregation on membrane interfaces |
| title_full_unstemmed | Insertion intermediate of annexin B12 is prone to aggregation on membrane interfaces |
| title_short | Insertion intermediate of annexin B12 is prone to aggregation on membrane interfaces |
| title_sort | insertion intermediate of annexin b12 is prone to aggregation on membrane interfaces |
| topic | Структура та функції біополімерів |
| topic_facet | Структура та функції біополімерів |
| url | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/157669 |
| work_keys_str_mv | AT ladokhinas insertionintermediateofannexinb12ispronetoaggregationonmembraneinterfaces AT ladokhinas intermediatmembrannogovstraivaniâanneksinav12podverženagregaciivpoverhnostnomsloe AT ladokhinas íntermedíatmembrannogovbudovuvannâaneksinuv12êshilʹnimdoagregacííupoverhnevomušarí |