Фосфатидилхолін і фосфатидилінозит – алостеричні регулятори 5-ліпоксигенази з бульб картоплі

• Опубліковано в: : Біополімери і клітина
• Дата: 2008
• Автори: Харитоненко, Г.І., Харченко, О.В.
• Формат: Стаття
• Мова: Українська
• Опубліковано: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 2008
• Теми: Біоорганічна хімія
• Онлайн доступ: https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/157690
• Назва журналу: Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
• Цитувати: Фосфатидилхолін і фосфатидилінозит – алостеричні регулятори 5-ліпоксигенази з бульб картоплі / Г.І. Харитоненко, О.В. Харченко // Біополімери і клітина. — 2008. — Т. 24, № 3. — С. 254-259. — Бібліогр.: 19 назв. — укр.

Визначено кінетичні константи реакції окиснення лінолевої кислоти за присутності очищеної 5-ліпоксигенази з бульб Solanum tuberosum. Показано, що гідрофільна та гідрофобна форми ферменту за умов міцелярної системи проявляють позитивну кооперативність відносно лінолевої кислоти. Приєднання фосфатидилхоліну або фосфатидилінозиту до ліпоксигенази призводить до вивільнення субстрату з ферменту і, таким чином, до зменшення або збільшення швидкості реакції відповідно. Отримані результати свідчать про алостеричний механізм регуляції активності 5-ліпоксигенази зазначеними фосфоліпідами. Kinetic constants of the linoleic acid oxidation catalized by purified 5-lipoxygenase from Solanum tuberosum tubers have been determined. Hydrophilic and hydrophobic forms of the enzyme have been shown to bind linoleic acid with positive cooperativity in micellar system. Phosphatidylcholine and phosphatidylinositol binding to lipoxygenase results in the release of the substrate from the enzyme, causing the decrease or increase of the reaction rate, respectively. Presented findings imply the allosteric regulation of the 5-lipoxygenase activity by these phospholipids. Определены кинетические константы реакции окисления линолевой кислоты в присутствии очищенной 5-липоксигеназы из клубней Solanum tuberosum. Показано, что гидрофильная и гидрофобная формы фермента в мицеллярной системе проявляют положительную кооперативность относительно линолевой кислоты. Присоединение фосфатидилхолина или фосфатидилинозита к липоксигеназе приводит к высвобождению субстрати из фермента и, таким образом, к уменьшению или увеличению скорости реакции соответственно. Полученные результаты свидетельствуют об аллостерическом механизме регуляции активности 5-липоксигеназы указанными фосфолипидами.