Биоинформатический поиск потенциальных сайтов фосфорилирования мелузина – интегрин-β1-связывающего белка

• Опубліковано в: : Біополімери і клітина
• Дата: 2008
• Автори: Крупская, И.В., Капустян, Л.Н., Сидорик, Л.Л.
• Формат: Стаття
• Мова: Ukrainian
• Опубліковано: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 2008
• Теми: Біоінформатика
• Онлайн доступ: https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/157890
• Назва журналу: Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
• Цитувати: Биоинформатический поиск потенциальных сайтов фосфорилирования мелузина – интегрин-β1-связывающего белка / И.В. Крупская, Л.Н. Капустян, Л.Л. Сидорик // Біополімери і клітина. — 2008. — Т. 24, № 6. — С. 503-507. — Бібліогр.: 23 назв. — рос., англ.

Фосфорилирование белков является важным механизмом посттрансляционной модификации и существенно влияет на клеточные процессы, такие как метаболизм, дифференциация, мембранный транспорт и сигнальные пути клетки. Мелузин – интегрин-β1-связывающий белок – относится к белкам, остро реагирующим на пороговые уровни механического стресса и активирующим сигнальные пути кардиомиоцитов. В данной работе проведен поиск потенциальных сайтов фосфорилирования мелузина с использованием биоинформатического анализа первичной последовательности белка. С помощью объединенного биоинформатического подхода к предсказанию сайтов фосфорилирования, а также эволюционных и структурных исследований идентифицировано, что именно Ser326, Ser329, Ser334 мелузина являются потенциальными участками для фосфорилирования протеинкиназой СК2. Фосфорилювання білків є важливим механізмом посттрансляційної модифікації, що суттєво впливає на клітинні процеси, такі як метаболізм, диференціація, мембранний транспорт та сигнальні шляхи клітини. Мелузин належить до білків, які гостро реагують на порогові рівні механічного стресу та активують сигнальні шляхи кардіоміоцитів. Наші дослідження присвячені пошуку потенційних сайтів фосфорилювання мелузину з використанням біоінформаційного аналізу послідовності білка. Внаслідок об’єднаного біоінформатичного підходу передбачення сайтів фосфорилювання, еволюційних і структурних досліджень идентифіковано, що Ser326, Ser329, і Ser334 мелузина є потенційними ділянками для фосфорилювання протеїнкіназою СК2. Phosphorylation is one of the most frequently occurring posttranslational modifications in proteins. It plays an essential role in transferring outside signals into a cell and regulates different cellular processes such as growth, metabolism, proliferation, motility and differentiation. Melusin is a stress response protein which strictly reacts to the threshold levels of mechanic stress and activates cardiomyocytes signaling pathways. The search for potential sites of melusin phosphorylation was performed using bioinformatic analysis of primary protein sequences. The comparative bioinformatic analysis of possible phosphorylation sites, evolutionary and structural motifs has identified Ser326, Ser329 and Ser334 as the most likely sites for phosphorylation of melusin by protein kinase CK2 in cardiamyocytes.