Биоинформатический поиск потенциальных сайтов фосфорилирования мелузина – интегрин-β1-связывающего белка

Фосфорилирование белков является важным механизмом посттрансляционной модификации и существенно влияет на клеточные процессы, такие как метаболизм, дифференциация, мембранный транспорт и сигнальные пути клетки. Мелузин – интегрин-β1-связывающий белок – относится к белкам, остро реагирующим на порого...

Full description

Saved in:
Bibliographic Details
Published in:Біополімери і клітина
Date:2008
Main Authors: Крупская, И.В., Капустян, Л.Н., Сидорик, Л.Л.
Format: Article
Language:Ukrainian
Published: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 2008
Subjects:
Online Access:https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/157890
Tags: Add Tag
No Tags, Be the first to tag this record!
Journal Title:Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Cite this:Биоинформатический поиск потенциальных сайтов фосфорилирования мелузина – интегрин-β1-связывающего белка / И.В. Крупская, Л.Н. Капустян, Л.Л. Сидорик // Біополімери і клітина. — 2008. — Т. 24, № 6. — С. 503-507. — Бібліогр.: 23 назв. — рос., англ.

Institution

Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
id nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-157890
record_format dspace
spelling Крупская, И.В.
Капустян, Л.Н.
Сидорик, Л.Л.
2019-06-21T05:36:47Z
2019-06-21T05:36:47Z
2008
Биоинформатический поиск потенциальных сайтов фосфорилирования мелузина – интегрин-β1-связывающего белка / И.В. Крупская, Л.Н. Капустян, Л.Л. Сидорик // Біополімери і клітина. — 2008. — Т. 24, № 6. — С. 503-507. — Бібліогр.: 23 назв. — рос., англ.
0233-7657
DOI: http://dx.doi.org/10.7124/bc.0007C3
https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/157890
577.21
Фосфорилирование белков является важным механизмом посттрансляционной модификации и существенно влияет на клеточные процессы, такие как метаболизм, дифференциация, мембранный транспорт и сигнальные пути клетки. Мелузин – интегрин-β1-связывающий белок – относится к белкам, остро реагирующим на пороговые уровни механического стресса и активирующим сигнальные пути кардиомиоцитов. В данной работе проведен поиск потенциальных сайтов фосфорилирования мелузина с использованием биоинформатического анализа первичной последовательности белка. С помощью объединенного биоинформатического подхода к предсказанию сайтов фосфорилирования, а также эволюционных и структурных исследований идентифицировано, что именно Ser326, Ser329, Ser334 мелузина являются потенциальными участками для фосфорилирования протеинкиназой СК2.
Фосфорилювання білків є важливим механізмом посттрансляційної модифікації, що суттєво впливає на клітинні процеси, такі як метаболізм, диференціація, мембранний транспорт та сигнальні шляхи клітини. Мелузин належить до білків, які гостро реагують на порогові рівні механічного стресу та активують сигнальні шляхи кардіоміоцитів. Наші дослідження присвячені пошуку потенційних сайтів фосфорилювання мелузину з використанням біоінформаційного аналізу послідовності білка. Внаслідок об’єднаного біоінформатичного підходу передбачення сайтів фосфорилювання, еволюційних і структурних досліджень идентифіковано, що Ser326, Ser329, і Ser334 мелузина є потенційними ділянками для фосфорилювання протеїнкіназою СК2.
Phosphorylation is one of the most frequently occurring posttranslational modifications in proteins. It plays an essential role in transferring outside signals into a cell and regulates different cellular processes such as growth, metabolism, proliferation, motility and differentiation. Melusin is a stress response protein which strictly reacts to the threshold levels of mechanic stress and activates cardiomyocytes signaling pathways. The search for potential sites of melusin phosphorylation was performed using bioinformatic analysis of primary protein sequences. The comparative bioinformatic analysis of possible phosphorylation sites, evolutionary and structural motifs has identified Ser326, Ser329 and Ser334 as the most likely sites for phosphorylation of melusin by protein kinase CK2 in cardiamyocytes.
uk
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
Біополімери і клітина
Біоінформатика
Биоинформатический поиск потенциальных сайтов фосфорилирования мелузина – интегрин-β1-связывающего белка
Біоінформатичний пошук потенційних сайтів фосфорилювання мелузину – інтегрин-β1-зв’язувального білка
Bioinformatic search for potential phosphorylation sites of melusin – integrin β1-binding protein
Article
published earlier
institution Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
collection DSpace DC
title Биоинформатический поиск потенциальных сайтов фосфорилирования мелузина – интегрин-β1-связывающего белка
spellingShingle Биоинформатический поиск потенциальных сайтов фосфорилирования мелузина – интегрин-β1-связывающего белка
Крупская, И.В.
Капустян, Л.Н.
Сидорик, Л.Л.
Біоінформатика
title_short Биоинформатический поиск потенциальных сайтов фосфорилирования мелузина – интегрин-β1-связывающего белка
title_full Биоинформатический поиск потенциальных сайтов фосфорилирования мелузина – интегрин-β1-связывающего белка
title_fullStr Биоинформатический поиск потенциальных сайтов фосфорилирования мелузина – интегрин-β1-связывающего белка
title_full_unstemmed Биоинформатический поиск потенциальных сайтов фосфорилирования мелузина – интегрин-β1-связывающего белка
title_sort биоинформатический поиск потенциальных сайтов фосфорилирования мелузина – интегрин-β1-связывающего белка
author Крупская, И.В.
Капустян, Л.Н.
Сидорик, Л.Л.
author_facet Крупская, И.В.
Капустян, Л.Н.
Сидорик, Л.Л.
topic Біоінформатика
topic_facet Біоінформатика
publishDate 2008
language Ukrainian
container_title Біополімери і клітина
publisher Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
format Article
title_alt Біоінформатичний пошук потенційних сайтів фосфорилювання мелузину – інтегрин-β1-зв’язувального білка
Bioinformatic search for potential phosphorylation sites of melusin – integrin β1-binding protein
description Фосфорилирование белков является важным механизмом посттрансляционной модификации и существенно влияет на клеточные процессы, такие как метаболизм, дифференциация, мембранный транспорт и сигнальные пути клетки. Мелузин – интегрин-β1-связывающий белок – относится к белкам, остро реагирующим на пороговые уровни механического стресса и активирующим сигнальные пути кардиомиоцитов. В данной работе проведен поиск потенциальных сайтов фосфорилирования мелузина с использованием биоинформатического анализа первичной последовательности белка. С помощью объединенного биоинформатического подхода к предсказанию сайтов фосфорилирования, а также эволюционных и структурных исследований идентифицировано, что именно Ser326, Ser329, Ser334 мелузина являются потенциальными участками для фосфорилирования протеинкиназой СК2. Фосфорилювання білків є важливим механізмом посттрансляційної модифікації, що суттєво впливає на клітинні процеси, такі як метаболізм, диференціація, мембранний транспорт та сигнальні шляхи клітини. Мелузин належить до білків, які гостро реагують на порогові рівні механічного стресу та активують сигнальні шляхи кардіоміоцитів. Наші дослідження присвячені пошуку потенційних сайтів фосфорилювання мелузину з використанням біоінформаційного аналізу послідовності білка. Внаслідок об’єднаного біоінформатичного підходу передбачення сайтів фосфорилювання, еволюційних і структурних досліджень идентифіковано, що Ser326, Ser329, і Ser334 мелузина є потенційними ділянками для фосфорилювання протеїнкіназою СК2. Phosphorylation is one of the most frequently occurring posttranslational modifications in proteins. It plays an essential role in transferring outside signals into a cell and regulates different cellular processes such as growth, metabolism, proliferation, motility and differentiation. Melusin is a stress response protein which strictly reacts to the threshold levels of mechanic stress and activates cardiomyocytes signaling pathways. The search for potential sites of melusin phosphorylation was performed using bioinformatic analysis of primary protein sequences. The comparative bioinformatic analysis of possible phosphorylation sites, evolutionary and structural motifs has identified Ser326, Ser329 and Ser334 as the most likely sites for phosphorylation of melusin by protein kinase CK2 in cardiamyocytes.
issn 0233-7657
url https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/157890
citation_txt Биоинформатический поиск потенциальных сайтов фосфорилирования мелузина – интегрин-β1-связывающего белка / И.В. Крупская, Л.Н. Капустян, Л.Л. Сидорик // Біополімери і клітина. — 2008. — Т. 24, № 6. — С. 503-507. — Бібліогр.: 23 назв. — рос., англ.
work_keys_str_mv AT krupskaâiv bioinformatičeskiipoiskpotencialʹnyhsaitovfosforilirovaniâmeluzinaintegrinβ1svâzyvaûŝegobelka
AT kapustânln bioinformatičeskiipoiskpotencialʹnyhsaitovfosforilirovaniâmeluzinaintegrinβ1svâzyvaûŝegobelka
AT sidorikll bioinformatičeskiipoiskpotencialʹnyhsaitovfosforilirovaniâmeluzinaintegrinβ1svâzyvaûŝegobelka
AT krupskaâiv bíoínformatičniipošukpotencíinihsaitívfosforilûvannâmeluzinuíntegrinβ1zvâzuvalʹnogobílka
AT kapustânln bíoínformatičniipošukpotencíinihsaitívfosforilûvannâmeluzinuíntegrinβ1zvâzuvalʹnogobílka
AT sidorikll bíoínformatičniipošukpotencíinihsaitívfosforilûvannâmeluzinuíntegrinβ1zvâzuvalʹnogobílka
AT krupskaâiv bioinformaticsearchforpotentialphosphorylationsitesofmelusinintegrinβ1bindingprotein
AT kapustânln bioinformaticsearchforpotentialphosphorylationsitesofmelusinintegrinβ1bindingprotein
AT sidorikll bioinformaticsearchforpotentialphosphorylationsitesofmelusinintegrinβ1bindingprotein
first_indexed 2025-12-07T19:11:56Z
last_indexed 2025-12-07T19:11:56Z
_version_ 1850877900021039104