Функции лектинов растений при абиотических и биотических стрессах
В статье обобщены литературные данные о возможной роли лектинов в адаптации растений к биотическим и абиотическим стрессам. Рассмотрено участие протеинов с гемагглютинирующей активностью в формировании неспецифических механизмов защиты растений от воздействий разнообразной природы. У статті узагальн...
Gespeichert in:
| Veröffentlicht in: | Физиология растений и генетика |
|---|---|
| Datum: | 2014 |
| 1. Verfasser: | |
| Format: | Artikel |
| Sprache: | Russisch |
| Veröffentlicht: |
Iнститут фізіології рослин і генетики НАН України
2014
|
| Online Zugang: | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/159397 |
| Tags: |
Tag hinzufügen
Keine Tags, Fügen Sie den ersten Tag hinzu!
|
| Назва журналу: | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| Zitieren: | Функции лектинов растений при абиотических и биотических стрессах / П.Н. Маменко // Физиология растений и генетика. — 2014. — Т. 46, № 2. — С. 95-107. — Бібліогр.: 113 назв. — рос. |
Institution
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine| _version_ | 1860246151225147392 |
|---|---|
| author | Маменко, П.Н. |
| author_facet | Маменко, П.Н. |
| citation_txt | Функции лектинов растений при абиотических и биотических стрессах / П.Н. Маменко // Физиология растений и генетика. — 2014. — Т. 46, № 2. — С. 95-107. — Бібліогр.: 113 назв. — рос. |
| collection | DSpace DC |
| container_title | Физиология растений и генетика |
| description | В статье обобщены литературные данные о возможной роли лектинов в адаптации растений к биотическим и абиотическим стрессам. Рассмотрено участие протеинов с гемагглютинирующей активностью в формировании неспецифических механизмов защиты растений от воздействий разнообразной природы.
У статті узагальнено літературні дані про можливу роль лектинів в адаптації рослин до біотичних і абіотичних стресів. Розглянуто участь протеїнів з гемаглютинувальною активністю у формуванні неспецифічних механізмів захисту рослин від різноманітних за природою впливів.
This review summarizes the results of long-term studies of scientists on the possible role of lectins in plant adaptation to biotic and abiotic stresses. The involvement of proteins with hemagglutinating activity in the formation of non-specific protection mechanisms of plants to various impacts in nature is discussed.
|
| first_indexed | 2025-12-07T18:36:38Z |
| format | Article |
| fulltext |
УДК 581.1:581.557:579.6
ФУНКЦИИ ЛЕКТИНОВ РАСТЕНИЙ ПРИ АБИОТИЧЕСКИХ
И БИОТИЧЕСКИХ СТРЕССАХ
П.Н. МАМЕНКО
Институт физиологии растений и генетики Национальной академии наук Украины
03022 Киев, ул. Васильковская, 31/17
В статье обобщены литературные данные о возможной роли лектинов в адапта-
ции растений к биотическим и абиотическим стрессам. Рассмотрено участие
протеинов с гемагглютинирующей активностью в формировании неспецифиче-
ских механизмов защиты растений от воздействий разнообразной природы.
Ключевые слова: лектины растений, белок-углеводное взаимодействие, абиотиче-
ский стресс, патоген.
Белки, в том числе и ферменты, связывающие углеводы, содержатся в
большом количестве во всех живых клетках, участвуя во множестве важ-
нейших биологических процессов. Обилие этих молекул в первую оче-
редь связано с тем, что углеводы, полученные при ассимиляции углекис-
лого газа, составляют основную часть органического вещества на Земле.
Их различные производные и полимерные формы используются во мно-
гих важных процессах в клетке. Сахара являются основным источником
энергии для функционирования живых клеток. Фосфатные производ-
ные, включающие моносахариды, имеют важное значение в преобразо-
вании энергии, в частности АТФ играет ключевую роль в ее запасании
и передаче. Для поглощения сахаров клетками и их последующего ис-
пользования необходимы транспортные белки и ферменты. Кроме того,
углеводы в виде полисахаридов используются для хранения энергии, а
также в качестве структурных элементов. Нуклеиновые кислоты, кон-
тролирующие биосинтез белков и передачу генетической информации,
также имеют углеводные составляющие. Полисахариды, связанные с
белками (гликопротеины), являются важными компонентами клеточных
мембран и соединительной ткани. На данный момент повышается инте-
рес к белок-углеводному взаимодействию с участием лектинов, играю-
щему важную роль в биологическом узнавании и процессе адгезии.
Лектины — особый класс белков или гликопротеидов, разнообраз-
ных по структуре и биохимическим особенностям, обладающих спо-
собностью специфически и обратимо связывать углеводы, не вызывая
их химического превращения. Решающую роль в выполнении предпо-
лагаемых функций этих протеинов отводят наличию у них углеводсвя-
зывающих доменов, благодаря которым лектины могут взаимодейство-
вать как со свободными моно- и олигосахаридами, так и с остатками
углеводов в составе полисахаридов, гликолипидов и гликопротеидов [6,
8, 17, 37, 48, 71, 86].
ФИЗИОЛОГИЯ РАСТЕНИЙ И ГЕНЕТИКА. 2014. Т. 46. № 2
95
© П.Н. МАМЕНКО, 2014
За последнее десятилетие стало понятно, что олигосахаридный сиг-
налинг принимает участие в процессах развития и защиты растений, а
также других видах их взаимодействия с окружающей средой [41, 77, 97].
Последние данные о том, что некоторые лектины бобовых проявляют
разностороннюю активность, позволяют рассматривать их в качестве
рецепторов олигосахаридных сигналов.
Как отмечалось, главной характеристикой лектинов является их угле-
водная или иммунохимическая специфичность. Константа ассоциации
(Ka) лектинов с их лигандами составляет 104—105 М—1 [106]. Лектины, как
и антитела, являются в большинстве случаев поливалентными и имеют в
своей структуре два или четыре центра связывания углеводов [8].
Разнообразие лектиновых структур, их присутствие в разных видах
растений, а также наличие различных агглютинирующих белков в орга-
нах одного и того же растения позволяют предположить, что эти моле-
кулы имеют большое физиологическое значение в метаболизме. В насто-
ящее время известно, что многие лектины вегетативных органов,
имеющие структуру, аналогичную таковой лектинов семян, содержатся
лишь в небольших количествах в их тканях [49, 50] и, вероятно, функ-
ционируют в низких концентрациях. Распределение лектинов в органах
и клетках высших растений изучалось на протяжении последних 40 лет,
хотя в настоящее время роль лектинов в растениях все еще малоизвест-
на, а предположения об их функциях носят сугубо гипотетический ха-
рактер [49, 91, 96].
Наиболее интересными являются многочисленные данные об учас-
тии лектинов в реакциях растений на неблагоприятные условия внеш-
ней среды [72], в частности, о повышении гемагглютинирующей актив-
ности различных лектинов (в том числе внутриклеточных) при
различных повреждениях [11], воздействии низких температур [5, 15],
гипертермии [20, 104, 109], засухе, осмотическом шоке [31], засолении
среды [19]. В ряде работ показана индукция экспрессии генов лектинов
при дефиците влаги [107], раневом [113] и солевом [112] стрессах.
Первым доказательством защитной функции лектинов при засоле-
нии было обнаружение белка, кодируемого геном Sal T, в растениях ри-
са (Oryza sativa L.) [39]. Этот белок является цитоплазматическим лекти-
ном, специфичным к маннозе [67, 112]. Данный лектин риса не
обнаруживается в растениях в нормальных условиях, но его находят в
корнях растений, подвергшихся солевому стрессу, засухе [43, 57], а так-
же в листьях при старении [92]. Тем не менее даже после индукции аби-
отическими стрессовыми факторами уровень экспрессии гена лектина
риса остается на низком уровне.
Получены интересные сведения о возможных механизмах криопро-
текторного эффекта галактозоспецифических лектинов семян ряда рас-
тений на изолированные тилакоидные мембраны листьев [65]. Благода-
ря относительной гидрофобности этих лектинов они способны
связываться с гликолипидами мембран, что может способствовать ук-
реплению мембранных структур тилакоидов и снижению их поврежде-
ния в ходе промораживания. Анализ сезонных изменений уровня лекти-
нов листьев омелы (Viscum album L.) показал максимальное его
повышение в зимние месяцы [66].
Наличие лектинов в плазматической мембране, а также в мембра-
нах органелл позволяет предположить, что они могут играть существен-
ную роль в рецепторной и транспортной функциях мембран, участвовать
96
П.Н. МАМЕНКО
ISSN 2308-7099. Физиология растений и генетика. 2014. Т. 46. № 2
в реакции клетки на различные воздействия. Например, выступая в ка-
честве положительных или отрицательных «эффекторов» мембранных
процессов, лектиноподобные компоненты внешних мембран органелл
могут участвовать в регуляции их функциональной активности в период
адаптации к холоду озимой пшеницы (Тriticum aestivum L.) [4]. Появле-
ние и (или) модификация лектинов клеточных стенок под влиянием
низких температур приводит к изменению трансмембранных взаимодей-
ствий в системе клеточная стенка—плазмалемма—цитоскелет. В резуль-
тате повышается динамическая нестабильность микротрубочек и микро-
филаментов, что запускает каскад ответных реакций, обеспечивающих
скоординированное функционирование защитно-приспособительных
систем в клетках и формирование морозоустойчивости [2].
Лектины, находящиеся в вакуолях и белковых тельцах, могут участ-
вовать в защитных реакциях растений. Когда проникновение микробов
или насекомых нарушает целостность растительных клеток, лектины мо-
гут превращаться в клееобразное вещество, предотвращая патогенез [37].
Следует подчеркнуть, что лектины существуют не только в форме
свободных белков, локализованных в различных цитоплазматических
компартментах, вакуолях, или связанных с цитоплазматическими мемб-
ранами и клеточной плазмалеммой протеинов (это так называемые клас-
сические лектины). Имеются также прочносвязанные с клеточными
стенками лектины, или P-лектины, которые хотя и обладают доменами
углеводной специфичности, но не способны агглютинировать эритроци-
ты либо агглютинируют их очень слабо [34, 44]. К P-лектинам относит-
ся, например, экстенсин [6, 9, 49]. Вероятно, именно последним при-
надлежит важная роль в межклеточном взаимодействии, лежащем в
основе узнавания патогенов растениями-хозяевами. Прочносвязанный с
клеточными стенками картофеля экстенсин агглютинирует большое ко-
личество авирулентных штаммов Pseudomonas solanacearum, возможно,
посредством взаимодействия с мембранным липополисахаридом (ЛПС)
бактерий, но практически не связывает вирулентные штаммы [74]. Это,
по-видимому, обусловлено тем, что вирулентные штаммы продуцируют
экстрацеллюлярный полисахарид (ЭПС), препятствующий взаимодейст-
вию лектина с ЛПС, тогда как при удалении ЭПС вирулентные клетки
приобретают способность связываться с лектином [9]. Слабую рецепцию
вирулентных штаммов Erwiniaste wartii лектином кукурузы (Zea mays L.)
также связывают с выделением ими ЭПС в окружающую среду [28].
Наряду с экстенсином в картофеле (Solanum tuberosum L.)
содержится очень близкий к нему по химической структуре, составу и
свойствам водорастворимый связанный с плазмалеммой лектин, кото-
рый может рассматриваться в качестве предшественника экстенсина.
При этом он, если и не участвует в создании прочного комплекса кле-
ток в системе растение—патоген, поскольку не встроен в структуру кле-
точной стенки, все же реально может участвовать в становлении взаимо-
отношений между картофелем и возбудителем фитофтороза [9, 11].
Взаимодействие лектинов с углеводными гаптенами фитопатогенов мо-
жет запускать в растении-хозяине ответ на микробную инфекцию из
цепи защитных реакций, в том числе реакции сверхчувствительности [9,
30, 49, 73].
Клонирование лектинов флоэмы из нескольких видов тыквенных
[27] и лектина семян амаранта (Amaranthus hypochondriacus L.) [93] пока-
зало, что эти белки синтезируются без сигнальных пептидов и накапли-
97
ФУНКЦИИ ЛЕКТИНОВ РАСТЕНИЙ
ISSN 2308-7099. Физиология растений и генетика. 2014. Т. 46. №2
ваются в цитоплазме. После ранения ткани лектины флоэмы образуют с
помощью дисульфидных связей крупные агрегаты с основным белком
флоэмы — PP1, что физически защищает поврежденный узел флоэмы и,
возможно, также обеспечивает защиту от инфицирования грибами [94].
Мало что известно о роли лектина Amaranthus hypochondriacus L. Однако
приняв во внимание, что накопление лектина происходит исключи-
тельно в развивающемся эндосперме семян и он взаимодействует лишь
с Т-антигеном (специфичные сахара в растении отсутствуют) [95], мож-
но предположить его защитную функцию.
Результаты последних исследований показывают, что гены лектино-
в экспрессируются во многих тканях [26, 99, 101]. Основной уровень
экспрессии генов лектинов зависит от структуры органа и может изме-
няться в ответ на патогенез или другие факторы окружающей среды. На-
пример, изучение синтеза белка люцерны трункатуле Medicago truncatula L.
Lectin 1 (MtLEC1), гомолога лектина гороха (Pisum sativum L.) (PSL) и
люцерны посевной Medicago sativa L. Lectin 1 (MsLEC1) показало нали-
чие высокого уровня экспрессии гена в корнях непосредственно перед
инфицированием клубеньковыми бактериями [26]. Уровень кальретику-
лина, который участвует в структурировании белков, повышается в 8 раз
в ответ на инфекцию микроорганизмами [26].
Лектины животных (галектины) распознают патогенные микроорга-
низмы, скорее всего, путем взаимодействия с патогенассоциированными
молекулярными структурами (pathogen-associated molecular patterns —
PAMPs) или микробассоциированными молекулярными структурами
(microbe-associated molecular patterns — MAMPs), т. е. липополисахари-
дами, олигомерами хитина, гликанами и другими углеводсодержащими
молекулами, а также пептидами и белками. Распознавание лигандов лек-
тинами вызывает активацию сериновых протеаз (ферменты, способные
разрезать белки рассечением пептидных связей и отличающиеся от дру-
гих протеаз наличием в активном центре аминокислоты серина), в ре-
зультате чего наступает опсонизация (изменение восприимчивости к фа-
гоцитозу) возбудителя [54]. Хотя галектины не найдены в растениях,
трансмембранные лектинрецепторные киназы (LecRKs) в растениях мо-
гут представлять собой альтернативное средство для достижения анало-
гичной биологической реакции [74].
Вполне возможно, что во время эволюции у бобовых развилась спо-
собность накапливать лектины в значительных концентрациях в семенах
и эти высокие уровни лектина защищают семена от насекомых и других
животных, придавая им эволюционно селективное преимущество. Лек-
тины в высоких концентрациях в семенах и коре бобовых растений ток-
сичны для животных, что свидетельствует в пользу гипотезы о роли лек-
тинов как защитных белков [37, 86].
Лектины включаются во многие механизмы защиты растений [49].
Считают, что они могут защищать растения от бактериальных [70],
грибных [10, 11, 76] и вирусных [82] болезнетворных организмов во вре-
мя прорастания семян и роста проростков. Это предположение под-
тверждается тремя главными особенностями лектинов: наличие лекти-
нов на потенциальных участках вторжения инфекционных агентов [53,
61]; прикрепление лектинов к различным грибам и способность блоки-
ровать их рост и размножение [55, 56, 60]; корреляция между степенью
связывания лектином микроорганизмов и их патогенностью [60]. Невы-
ясненным остается вопрос о возможности лектинов реализовывать свои
98
П.Н. МАМЕНКО
ISSN 2308-7099. Физиология растений и генетика. 2014. Т. 46. № 2
функции в зрелых растениях. Косвенные доказательства возможного
связывания бактерий и защиты растений от патогенов были получены на
фасоли [107] и листьях табака [102]. Однако в этих исследованиях ис-
пользовали экзогенный лектин, а не лектин из тканей растения. Кроме
того, не была установлена корреляция между бактериальной патогенно-
стью и способностью лектинов растений агглютинировать эти микроор-
ганизмы [51, 59].
Одной из первых защитных реакций бобовых является выделение
низкомолекулярных изофлавоноидов, называемых фитоалексинами, ко-
торые играют роль антимикробных соединений [46]. Синтез фитоалек-
синов стимулируется освобождением элиситоров, многие из которых яв-
ляются олигосахаридами и происходят из фрагментов клеточной стенки
растений или патогенов [41, 77]. Предполагают, что лектины выступают
в этом процессе в качестве рецепторов для элиситоров или участвуют в
образовании комплексов для таких рецепторов [108]. Поскольку струк-
тура большинства элиситоров установлена, было бы интересно узнать,
существует ли корреляция таких структур с углеводной специфичностью
лектинов тех видов растений, из которых эти элиситоры получены. В ли-
тературе имеются данные об индукции под влиянием различных лекти-
нов двудольных растений (гороха, клещевины, арахиса, фасоли) образо-
вания фитоалексина гороха — пизатина, что подтверждает возможность
действия растворимых лектинов в качестве рецепторов элиситоров [111].
Лектины защищают растения от заражения микроорганизмами ана-
логично иммунной системе иммунокомпетентных организмов. Они
фиксируют фитопатогены, а инфекционный процесс начинает разви-
ваться в случае нарушения этой «линии защиты» [1]. Растительные лек-
тины способны инактивировать вирусы различных таксономических
групп, связывая углеводные концы их оболочек. Антивирусной активно-
стью обладают многие известные лектины. Механизм антивирусного
действия лектинов каланхоэ (Kalanchoe blossfeldiana L.) связан с непо-
средственным склеиванием вирусных частиц, изменением их морфоло-
гии и торможением адсорбции вирусов на поверхности клеток [3]. По-
казано, что уровень гемагглютинирующей активности при системной
устойчивости растений картофеля (Solanum tuberosum L.), индуцирован-
ной арахидоновой кислотой, практически не зависит от природы вирус-
ного патогена, развивающегося в иммунизированном растении. Выска-
зано предположение о взаимосвязи между активированием механизма
антивирусной защиты растений и изменением активности фитогемаг-
глютининов [14]. Предполагают, что агглютинирующие белки клубней
картофеля принимают участие в формировании механизмов их устой-
чивости к вирусам и вредителям [10, 13]. Известно, что сорта сои
(Glycine max (L.) Merr.), устойчивые к корневой гнили, вызванной
Phytophtora megasperma, содержат вдвое больше лектина (SBL), чем вос-
приимчивые сорта [60]. SBL, выделяющийся при прорастании семян
устойчивых сортов, связывает Phytophtora megasperma и тормозит ее
рост. Активность фитогемагглютинина фасоли (Phaseolus lunatus L.)
(PHA) повышается на поврежденных корнях [63].
Лектин также защищает растения от насекомых. Гены, кодирующие
лектин чеснока (Allium sativum L.) [98], агглютинин подснежника
(Galanthus nivalis L.) [78] и лектин гороха [75], были введены в табак,
пшеницу, рис для снижения их поедания тлей. Перенос генов умень-
шил, но полностью не устранил повреждение этими вредителями. Ис-
99
ФУНКЦИИ ЛЕКТИНОВ РАСТЕНИЙ
ISSN 2308-7099. Физиология растений и генетика. 2014. Т. 46. №2
следования природной и трансгенной бузины (Sambucus nigra L.) и дру-
гих растений показали, что токсическое действие лектинов приводит к
потере насекомыми способности размножаться (как правило, при по-
средничестве углеводсвязывающего домена лектинов) и протекает на
физиологическом уровне [103].
Хитинсвязывающие лектины благодаря своей специфичности к N-
ацетил-D-глюкозамину (GlcNAc) и олигомерам хитина — наиболее ве-
роятные вещества, играющие в растениях защитную роль от грибных па-
тогенов [18, 37, 81, 86], так как большинство фитопатогенных грибов
содержат хитин [83]. К таким белкам относятся, например, связанный с
плазмалеммой лектин картофеля [9], лектин корневища крапивы (Urtica
dioica L.) [29], а также агглютинин зародышей пшеницы (WGA) [23].
Кроме того, в защите растений от хитинсодержащих фитопатогенов
предполагают и кооперативное участие хитинспецифичных фермен-
тов — анионной пероксидазы и оксалатоксидазы [12].
Возможность выполнения антифунгальной роли WGA впервые по-
казана в работе Мирельмана и соавт. [76] в опытах in vitro. WGA инги-
бировал прорастание спор Trichoderma viride и Fusarium solani, это дало
основание предположить, что WGA, обладающий специфическим срод-
ством к GlcNAc — структурному компоненту хитина, подавляет его син-
тез и таким образом может защищать растения от хитинсодержащих фито-
патогенных грибов. Позднее было показано, что WGA взаимодействовал
с грибными патогенами пшеницы Tilletia caries, Puccinia graminis, подав-
ляя прорастание их спор [25], с гифами грибов Helminthosporia sativum
[7], с гаусториями Erysiphae graminis, клеточными стенками Fusarium
graminearum и Fusarium oxysporum [38]. Микроскопические исследования
влияния WGA на ранних стадиях развития двух последних грибов вы-
явили различные модификации ростовых трубочек, опухолеобразование,
вакуолизацию клеток и лизис клеточных стенок [38]. Поскольку пред-
ставленные выше результаты были получены с применением экзогенно-
го WGA, у некоторых исследователей возникли сомнения в чистоте пре-
парата WGA, так как даже незначительные примеси хитиназы в
препарате могут вызывать ингибирование роста грибов [100]. Для выяс-
нения данного вопроса Брокартом и соавт. [29] были проделаны специ-
альные опыты по тщательной термической очистке лектина корневища
крапивы, обладающего, как и WGA, специфичностью к GlcNAc, от воз-
можных примесей хитиназы с одновременной проверкой препарата на
хитиназную активность. Несмотря на то что препарат лектина после до-
полнительной очистки терял хитиназную активность, он, тем не менее,
подавлял рост Botrytis cinerea, Trichoderma hamatum, Phycomyces
blakesleeanus [29]. Проверка препарата на наличие хитиназ была прове-
дена и в отношении WGA [38].
Очевидно, в защите растений от хитинсодержащих фитопатогенов
лектины тесно взаимодействуют с хитиназами. Более того, например,
обнаружено сродство N-концевого хитинсвязывающего домена хитиназ
класса I табака (Nicotiana tabacum L.) с таковым у некоторых раститель-
ных лектинов [88], а эксперименты с мутациями в потенциально ката-
литических последовательностях хитиназы А табака показали, что заме-
на глутамата в положениях 122 и 144 на аланин и глицин приводит к
потере каталитической (гидролитической) активности домена хитиназы
с превращением его в хитинсвязывающий лектин [69]. В этом аспекте
также интересна работа по созданию химерной конструкции белка, со-
100
П.Н. МАМЕНКО
ISSN 2308-7099. Физиология растений и генетика. 2014. Т. 46. № 2
бранного из лектина корневища крапивы и каталитического домена хи-
тиназы I табака [47].
Следует подчеркнуть, что прямые доказательства вовлечения WGA
в формирование защитных реакций в системе растение—гриб (in vivo)
пока не получены. В пользу его участия в ответе на инфицирование мо-
гут свидетельствовать данные о 2—3-кратном повышении уровня этого
белка в зараженных корневой гнилью и септориозом растениях пшени-
цы [21, 22], а также при обработке элиситорами [32] и препаратами, по-
вышающими устойчивость пшеницы к возбудителям грибных болезней
[16]. Имеются данные, демонстрирующие вовлечение WGA в активацию
ряда ферментов, участвующих в обменных процессах клеток [52], в уси-
лении продуцирования активных форм кислорода [80], связывании с пе-
роксидазой и транспорте ее по тканям растений [62], гликозилировании
ферментов [40], причем все эти реакции подавляются специфическим
для него лигандом — GlcNAc.
Вместе с тем не для всех авторов защитная роль WGA бесспорна.
Например, связывание WGA даже в больших концентрациях с гифами
Fusarium poae не ингибирует их рост [89]. Более того, WGA способен да-
же активировать прорастание спор гриба Aspergillus flavus [25]. Также из-
вестно, что гифы грибов, кроме активно растущего апекса, экранирова-
ны глюканами [83], которые делают невозможным связывание WGA с
клетками грибов. К контраргументам относительно защитной функции
WGA можно отнести слабую устойчивость некоторых сортов пшеницы к
грибным патогенам по сравнению с ее дикими предками, несмотря на
более высокое содержание в них WGA, а также незначительное количе-
ство WGA в листьях, хотя пшеница, так же, как и все злаки, подверже-
на жесткой атаке грибных патогенов, поражающих листовые поверхнос-
ти [85]. Правда, впоследствии [33] был выявлен существенный уровень
лектина в листьях взрослых растений ячменя. Использование чувстви-
тельных современных методов количественного анализа WGA позволяет
провести более адекватную оценку содержания этого белка в различных
органах пшеницы на протяжении всего онтогенеза.
Представленные выше данные свидетельствуют о противоречивости
имеющихся знаний по влиянию экзогенного лектина на рост грибов и
практическом отсутствии работ, указывающих на вовлечение WGA в ре-
акции устойчивости пшеницы к болезням in vivo. Высокая аффинность
к углеводным компонентам клеточной стенки хитинсодержащих грибов,
а также способность в значительных количествах выделяться в окружа-
ющую среду остаются аргументами в пользу вовлечения WGA в форми-
рование защитных реакций растений пшеницы к фитопатогенам [86].
Анализ уровня WGA в инфицированных растениях, а также динамики
его количества в ходе патогенеза позволит приблизиться к ответу на во-
прос об участии этого белка в защите пшеницы от фитопатогенов.
В последнее время в литературе появляется все больше данных о
наличии в растениях особой группы ферментов с гемагглютинирующей
активностью [43, 45]. Эти ферменты на данный момент составляют от-
дельную категорию молекул, иммунохимически похожих на молекулы,
которые в настоящее время классифицируются как лектины [105]. Раз-
личные типы жакалинподобных лектинов, содержащих С-концевой жа-
калиновый домен, подобный N-концевому домену диригентных белков
(семейство белков, синтезирующихся в растениях в ответ на болезни),
выявлены в зерновых культурах.
101
ФУНКЦИИ ЛЕКТИНОВ РАСТЕНИЙ
ISSN 2308-7099. Физиология растений и генетика. 2014. Т. 46. №2
Так, жасмоновая кислота индуцирует синтез маннозоспецифичес-
ких жакалинподобных лектинов в каллюсе злаковых культур [68, 79].
Подобный лектин синтезируется в листьях ячменя после их освещения
интенсивным светом [90]. Недавние исследования показали [64], что
ген, кодирующий лектин стеблей и листьев долихоса двуцветкового
(Dolichos biflorus L.) DB58, находится под контролем, аналогичным дру-
гим защитным белкам в растении. Уровень этого лектина повышается
при повреждении растения или при обработке метилжасмонатом.
В арабидопсисе (Arabidopsis thaliana L.) один из белков, участвую-
щих в блокировании движения патогенного вируса табака, был иденти-
фицирован как аналог маннозоспецифического жакалинподобного лек-
тина. Этот белок RTM1 синтезируется только в ограниченном
количестве в клетках сосудов [35, 36] и, вероятно, функционирует в ка-
честве белка-шаперона [36]. Другая группа жакалинподобных лектинов,
так называемые MBPs (myrosinase-binding proteins), имеет в структуре от
двух до шести жакалиновых доменов. Некоторые MBPs индуцируются в
ответ на повреждение тканей растений или при экзогенной обработке
жасмоновой кислотой (например, MBPs листьев) [58, 110]. MBPs из семя-
н рапса (Brassica napus L.) проявляют маннозосвязывающую активность
и формируют жесткие комплексы с определенными мирозиназами (фер-
ментами, которые расщепляют глюкозинолаты, КФ 3.2.3.1). Однако эти
MBPs не представлены в клетках, продуцирующих данный фермент, и
образуют комплексы только после разрушения тканей [24].
Корни калистеги (Calystegia sepium L.) содержат жакалинподобный
лектин со специфичностью к маннозе, который находится в цитоплазме
и ядерном компартменте [87]. Однако высокое содержание и накопление
исключительно в вегетативных запасающих тканях показывают, что лек-
тин калистеги представляет собой обычный цитоплазматический запаса-
ющий или защитный белок [84]. То же относится ко всем другим запаса-
ющим маннозоспецифичным жакалинподобным лектинам, найденным в
семенах и вегетативных запасающих тканях растений.
Данные, касающиеся участия разнообразных лектинов в защите ра-
стений от неблагоприятных биотических факторов окружающей среды,
свидетельствуют о том, что эти белки благодаря специфичности к угле-
водным компонентам клеточных поверхностей фитопатогенов могут иг-
рать важную роль в цепи формирования защитных реакций растений
при инфицировании. При этом, видимо, наиболее интригующей являет-
ся возможность их участия в первой стадии взаимоотношения расте-
ние—патоген — в межклеточном узнавании. Изучение физиолого-био-
химического взаимоотношения патогена и растения-хозяина на разных
этапах развития болезни показывает сложные взаимосвязи двух организ-
мов, которые регулируются внутренними и внешними факторами. Вме-
сте с тем при взаимодействии с микроорганизмами роль лектинов явля-
ется дуалистической, в одном случае они действуют в защите, в другом —
в распознавании симбионтов.
В то же время ряд исследований демонстрируют способность неко-
торых лектинов бобовых защищать растения от воздействия стрессовых
факторов, которая не зависит от их углеводсвязывающей активности.
Следовательно, защитная роль лектинов может быть второстепенной,
проявляться лишь при высокой концентрации этих белков и не связана
с их ролью в метаболизме растений.
102
П.Н. МАМЕНКО
ISSN 2308-7099. Физиология растений и генетика. 2014. Т. 46. № 2
Таким образом, несомненна роль лектинов в адаптации растений к
разнообразным по природе стрессовым воздействиям и вовлечение их в
формирование неспецифических защитных реакций, что еще раз под-
черкивает существование сходных механизмов защиты растений от раз-
нообразных по природе воздействий. Вместе с тем до настоящего време-
ни это все еще предмет активной научной дискуссии.
1. Варбанец Л.Д. Взаимодействие лектина из картофеля с гликополимерами
Corynebacterium sepedonicum и Pseudomonas solanacearum // Изучение и применение лек-
тинов: Уч. зап. Тартус. ун-та. — 1989. — 870, № 2. — С. 73—76.
2. Гараева Л.Д., Поздеева С.А., Тимофеева О.А. и др. Лектины клеточной стенки при зака-
ливании к холоду озимой пшеницы // Физиология растений. — 2006. — 53, № 6. —
С. 845—850.
3. Евтушенко A.M. Антивирусные свойства лектинов каланхоэ // Изучение и применение
лектинов: Уч. зап. Тартус. ун-та. — 1989. — 870, № 2. — С. 189—192.
4. Комарова Э.Н., Выскребенцева Э.И., Трунова Т.И. Активность лектиноподобных белков
клеточных стенок и внешних мембран органелл и их связь с эндогенными лигандами
в проростках озимой пшеницы при холодовой адаптации // Физиология растений. —
2003. — 50, № 4. — С. 511—516.
5. Комарова Э.Н., Трунова Т.И., Выскребенцева Э.И. Динамика лектиновой активности
клеточных стенок апексов озимой пшеницы на протяжении первых суток закалива-
ния // Там же. — 1999. — 46, № 1. — C. 159—163.
6. Королев Н.П. Функции лектинов в клетках // Итоги науки и техники. Сер. Общие про-
блемы физико-химической биологии. Т. 1.— М.: ВИНИТИ, 1984. — 351 с.
7. Лахтин В.М., Яковлева З.М. Связывание лектина из зародышей пшеницы с поверхно-
стью мицелия и спор Helminthosporium sativum // Изв. АН СССР. Сер. биол. — 1987. —
5. — С. 792—795.
8. Луцик М.Д., Панасюк Е.H., Лyцик А.Д. Лектины. — Львов: Вища шк., 1981. — 154 с.
9. Любимова Н.В., Салькова Е.Г. Лектинуглеводное взаимодействие во взаимоотношениях
растение—патоген // Прикл. биохимия и микробиология. — 1988. — 24, № 5. — C. 595—
606.
10. Любимова Н.В., Салькова Е.Г. Межклеточное распознавание и индуцирование устойчи-
вости картофеля к возбудителю фитофтороза // Молекулярные и генетические меха-
низмы взаимодействия микроорганизмов с растениями. — Пущино: Б.и., 1989. — С. 158—
164.
11. Любимова Н.В., Щербухин В.Д. Процессы межклеточного узнавания и индуцирование
устойчивости клубней картофеля к болезням // Прикл. биохимия и микробиология. —
1991. — 27, № 1. — C. 3—16.
12. Макашов И.В., Черепанова Е.А., Яруллина Л.Г. и др. Выделение «хитинспецифичных» ок-
сидоредуктаз пшеницы // Там же. — 2005. — 41, № 6. – С. 616—620.
13. Погоріла Н.Ф., Панюта О.О., Кухтей P.P. та ін. Аглютинувальні білки картоплі,
фракціоновані з бульб у різні фази розвитку // Физиология и биохимия культ. расте-
ний. — 2004. — 36, № 1. — С. 78—83.
14. Рожнова Н.А., Геращенков Г.А., Бабоша А.В. Индукция фитогемагглютинирующей ак-
тивности в растениях картофеля in vitro // Физиология растений. — 2002. — 49, № 4. —
С. 603—607.
15. Тимофеева О.А., Хохлова Л.П., Трифонова Т.В. и др. Индуцированные модификаторами
цитоскелета изменения активности лектинов при адаптации растений к низким темпе-
ратурам и обработке АБК // Там же. — 1999. — 46, № 1. — C. 181—186.
16. Хайруллин Р.М., Шакирова Ф.М., Безрукова М.В. и др. Накопление лектина и абсцизо-
вой кислоты в проростках пшеницы под воздействием препаратов аминового ряда би-
сола-2 и базурана // Новые средства и методы защиты растений. — Уфа: УрО РАН,
1992. — С. 112—117.
17. Хьюз Р. Гликопротеины / Пер. с англ. — М.: Мир, 1985. — 140 с.
18. Шакирова Ф.М., Безрукова М.В. Современные представления о предполагаемых функ-
циях лектинов растений // Журн. общей биологии. — 2007. — 68, № 2. — С. 98—114.
19. Шакирова Ф.М., Безрукова М.В., Хайруллин Р.М. Стимуляция увеличения уровня лекти-
на в проростках пшеницы под влиянием солевого стресса // Изв. РАН. Сер. биол. —
1993. — 1. — C. 143—145.
20. Шакирова Ф.М., Безрукова М.В., Шаяхметов И.Ф. Влияние теплового стресса на дина-
мику накопления АБК и лектина в культуре клеток пшеницы // Физиология расте-
ний. — 1995. — 42, № 4. — C. 700—702.
103
ФУНКЦИИ ЛЕКТИНОВ РАСТЕНИЙ
ISSN 2308-7099. Физиология растений и генетика. 2014. Т. 46. №2
21. Шакирова Ф.М., Максимов И.В., Хайруллин Р.М. и др. О влиянии септориоза колоса на
динамику накопления лектина и содержание фитогормонов в развивающихся зерновках
пшеницы // Физиология и биохимия культ. растений. — 1994. — 26, № 1. — С. 40—45.
22. Шакирова Ф.М., Хайруллин Р.М., Ямалеев А.М. Сравнительный анализ содержания лек-
тина и абсцизовой кислоты в проростках пшеницы, инфицированных корневыми гни-
лями // Иммуноферментный анализ регуляторов роста растений. Применение в физи-
ологии растений и экологии. — Уфа: БНЦ УрО АН СССР, 1990. — C. 38—41.
23. Allen A.K., Neuberger A., Sharon N. The purification, composition and specificity of wheat-
germ agglutinin // Biochem. J. — 1973. — 131. — P. 155—162.
24. Andreasson E., Jorgensen L.B., Hoglund A.S. et al. Different myrosinase and idioblast distribu-
tion in Arabidopsis and Brassica napus // Plant Physiol. — 2001. — 127, N 8. — P. 1750—
1763.
25. Barraqueta-Egea P., Schauz K. The influence of phytolectins on spore germination of Tilletia
caries, Puccinia graminis and Aspergillus flavus // Z. Pflanzenkrankh und Pflanzenschutz. —
1983. — 90. — P. 488—495.
26. Benedito V.A., Torres-Jerez I., Murray J.D. et al. A gene expression atlas of the model legume
Medicago truncatula // Plant J. — 2008. — 55. — P. 504—513.
27. Bostwick D.E., Dannenhoffer J.M., Skaggs M.I. et al. Pumpkin phloem lectin genes are speci-
fically expressed in companion cells // Plant Cell. — 1992. — 4. — P. 1539—1548.
28. Bradshaw-Rose J.J., Whatley M.H., Coplin D.L. et al. Agglutination of Erwinia stewartii strains
with a corn agglutinin: correlation with extracellular polysaccharide production and patho-
genecity // Appl. Environ. Microbiol. — 1981. — 42. — P. 344—350.
29. Broecaert W.F., Van Parijs J., Leyns F. et al. A chitin-binding lectin from stinging nettle rhi-
zomes with antifungal properties // Science. — 1989. — 245. — P. 1100—1102.
30. Brownleader M.D., Hopkins J., Mobasheri A. et al. Role of extensin peroxidase in tomato
(Lycopersicon esculentum Mill.) seedling growth // Planta. — 2000. — 210. — P. 668—676.
31. Cammue B.P.A., Broecaert W.F., Kellens T.S. et al. Stress-induced accumulation of wheat germ
agglutinin and abscisic acid in roots of wheat seedlings // Plant Physiol. — 1989. — 91,
N 7. — P. 1432—1435.
32. Cammue B.P.A., Broeckart W.F., Peumans W.J. Wheat germ agglutinin in wheat seedling roots
induction by elicitors and fungi // Plant Cell Rep. — 1990. — 9. — P. 264—267.
33. Cammue B.P.A., Stinissen H.M., Peumans W.J. Lectin in vegetative tissues of adult barley
plants grown under field conditions // Plant Physiol. — 1985. — 78, N 2. — P. 384—387.
34. Cellier F., Clarke A.E., Gleeson P.A. et al. Characterization and localization of -lectins in
lower and higher plants // Austral. J. Plant Physiol. — 1978. — 5. — P. 707—722.
35. Chisholm S.T., Mahajan S.K., Whitham S.A. et al. Cloning of the Arabidopsis RTM1 gene,
which controls restriction of long-distance movement of tobacco etch virus // Proc. Nat. Acad.
Sci. USA. — 2000. — 97. — P. 489—494.
36. Chisholm S.T., Parra M.A., Anderberg R.J. et al. Arabidopsis RTM1 and RTM2 genes function
in phloem to restrict long-distance movement of tobacco etch virus // Plant Physiol. —
2001. — 127, N 6. — P. 1667—1675.
37. Chrispeels M.J., Raikhel N.V. Lectins, lectin genes, and their role in plant defence // Plant
Cell. — 1991. — 3. — P. 1—9.
38. Ciopraga J., Gozia O., Tudor R. et al. Fusarium sp. growth inhibition by wheat germ agglu-
tinin // Biochim. Biophys. acta. — 1999. — 1428. — P. 424—432.
39. Claes B., Dekeyser R., Villarroel R. et al. Characterization of a rice gene showing organspeci-
fic expression in response to salt stress and drought // Plant Cell. — 1990. — 2. — P. 19—27.
40. Clark R.A.C., Kuster B., Benallal M. et al. Characterisation of tissue-specific oligosaccharides
from rat brain and kidney membrane preparation enriched in Na+,K+-ATPase //
Glycoconjugate J. — 1999. — 16. — P. 437—456.
41. Cote F., Hahn M.G. Oligosaccharins: structures and signal transduction // Plant Mol. Biol. —
1994. — 26. — P. 1379—1411.
42. Del Campillo E., Shannon L.M. An alpha-galactosidase with hemagglutinin properties from
soybean seeds // Plant Physiol. — 1982. — 69, N 3. — P. 628—631.
43. De Souza Filho G., Ferreira B.S., Dias J.M.R. et al. Accumulation of Sal T protein in rice plants
as a response to environmental stresses // Plant Sci. — 2003. — 164. — P. 623—628.
44. Dey P.M., Brownleader M.D., Pantelides A.T. et al. Extensin from suspension-cultured potato
cells: a hydroxyproline-rich glicoprotein, devoid of agglutinin activity // Planta. — 1997. —
202. — P. 179—187.
45. Dey P.M., Naik S., Bridham J.B. The lectin nature of -galactosidases from Vicia faba seeds //
FEBS Lett. — 1982. — 150. — P. 233—237.
46. Dixon R.A., Paiva N.L. Stress-induced phenylpropanoid metabolism // Plant Cell. — 1995. —
7. — P. 1085—1097.
47. Does M.P., Cornelissen B.J.C. A chimerica of Urtica dioica agglutinin and tobacco chitinase
display both agglutination and chitinase activity // Plant Sci. — 1999. — 148. — P. 121—129.
104
П.Н. МАМЕНКО
ISSN 2308-7099. Физиология растений и генетика. 2014. Т. 46. № 2
48. Espinosa J.F., Asensio J.L., Garsia J.L. et al. NMR investigation of proteincarbohydrate.
Binding studies and refind three-dimensional solution structure of the complex between the B
domain of wheat germ agglutinin and N,N',N''-triacetylchitotriose // Eur. J. Biochem. —
2000. — 267. — P. 3965—3978.
49. Etzler M.E. Distribution and functions of plant lectins // The lectins: properties, functions,
and applications in biology and medicine / Eds I.E. Leiner, N. Sharon, I.G. Goldstein. —
New York: Acad. Press, 1986. — P. 371—435.
50. Etzler M.E. Plant lectins: Molecular biology, synthesis, and function // Glycoconjugates.
Composition, structure and function / Eds H.J. Allen, E.C. Kisailus. — New York: Marcel
Dekker Inc, 1992. — P. 521—539.
51. Felt W.F., Sequeira L.A. New bacterial agglutinin from soybean. 2. Evidence against a role in
determining pathogen specificity // Plant Physiol. — 1980. — 66, N 4. — P. 853—858.
52. Ferens-Sieczkowska M., Karczewska J., Morawiecka B. The lectin level and the effect of abscisic
acid on hemagglutinating activity during rice germination // Acta Soc. Bot. Pol. — 1989. —
58. — P. 343—350.
53. Fountain D.W., Foard D.E., Replogle W.D. et al. Lectin release by soybean seeds // Science. —
1977. — 197. — P. 1185—1187.
54. Fujita T., Matsushita M., Endo Y. The lectin-complement pathway — Its role in innate immu-
nity and evolution // Immunol. Rev. — 2004. — 198. — P. 185—202.
55. Galun M., Braun A., Frensdorff A. et al. Hyphal walls of isolated lichen fungi // Arch.
Microbiol. — 1976. — 108. — P. 9—16.
56. Garas N.A., Kuc J. Potato lectin lyses zoospores of Phytophthora infestans and precipitates eli-
citors of terpenoid accumulation produced by the fungus // Physiol. Plant Pathol. — 1981. —
18. — P. 227—237.
57. Garcia A.B., Engler J.A., Claes B. et al. The expression of the salt-responsive gene Sal T from rice
is regulated by hormonal and developmental cues // Planta. — 1998. — 207. — P. 172—180.
58. Geshi N., Brandt A. Two jasmonate-inducible myrosinasebinding proteins from Brassica napus L.
seedlings with homology to jacalin // Ibid. — 1998. — 204. — P. 295—304.
59. Ghanekar A., Perombelon M.C.M. Interactions between potato lectin and some phytobacteria
in relation to potato tuber decay caused by Erwinia carotovora // Phytopathol. Z. — 1980. —
98. — P. 137—149.
60. Gibson D.M., Stack S., Krell K. et al. A comparison of soybean agglutinin in cultivars resistant
and susceptible to Phytophthora megasperma var. sojae (Race-I) // Plant Physiol. — 1982. —
70, N 3. — P. 560—566.
61. Gietl C., Ziegler H. Lectins in the excretion of intact roots // Naturwissenschaften. — 1979. —
66. — P. 161—162.
62. Gordon D.R., Czerwinski-Mowers D., Marchand J. et al. Endocytosis by the corneal endothe-
lium. I. Regulation of binding and transport of hemiproteins and peroxidase-conjugated lectins
across the tissue // Histochem. Cell Biol. — 1998. — 110. — P. 251—262.
63. Hamblin J., Kent S.P. Possible role of phytohemagglutinin in Phaseolus vulgaris L. // Nature.
New Biol. — 1973. — 245. — P. 28—30.
64. Hamelryck T.W., Loris R., Bouckaert J. et al. Carbohydrate binding, quaternary structure and
a novel hydrophobic binding site in two legume lectin oligomers from Dolichos biflorus // J.
Mol. Biol. — 1999. — 5. — P. 1161—1177.
65. Hincha D.K., Bakaltcheva I., Schmitt J.M. Galactose-specific lectins protect isolated thylakoids
against freeze-thaw damage // Plant Physiol. — 1993. — 103, N 1. — P. 59—63.
66. Hincha D.K., Pfuller U., Schmitt J.M. The concentration of cryoprotectivelectins in mistletoe
(Viscum album L.) leaves is correlated with leaf frost hardiness // Planta. — 1997. — 203. —
P. 140—144.
67. Hirano K., Teraoka T., Yamanaka H. et al. Novel mannose-binding rice lectin composed of
some isolectins and its relation to a stress-inducible Sal T gene // Plant Cell Physiol. —
2000. — 41. — P. 258—267.
68. Imanishi S., Kito-Nakamura K., Matsuoka K. et al. A major jasmonate-inducible protein of
sweet potato, ipomoelin, is an ABA-independent woundinducible protein // Ibid. — 1997. —
38. — P. 643—652.
69. Iseli-Gamboni B., Boller T., Neuhaus J.M. Mutation of either of two essential glutamates con-
verts the catalytic domain of tobacco class I chitinase into a chitin-binding lectin // Plant
Sci. — 1998. — 134. — P. 45—51.
70. Jones D.A. The lectin in the seeds of Vicia cracca L. II. A population study and a possible
function for the lectin // Heredity. — 1964. — 19. — P. 459—469.
71. Jouanin L., Bonade-Bottino M., Girard C. et al. Transgenic plants for insect resistance // Plant
Sci. — 1998. — 131. — P. 1—11.
72. Kiraly Z., Ersek T., Barna B. et al. Pathophysiological aspects of plants disease resistance //
Acta phytopathol. entomol. Hung. — 1991. — 26. — P. 233—250.
105
ФУНКЦИИ ЛЕКТИНОВ РАСТЕНИЙ
ISSN 2308-7099. Физиология растений и генетика. 2014. Т. 46. №2
73. Leach J.E., Cantrell M.A., Sequerira L. Hydroxyproline-rich bacterial agglutinin from potato.
Extraction, purification, and characterization // Plant Physiol. — 1982. — 70, N 7. — P. 1353—
1358.
74. Lefebvre B., Furt F., Hartmann M.A. et al. Characterization of lipid rafts from Medicago trun-
catula root plasma membranes: a proteomic study reveals the presence of a raft-associated
redox system // Ibid. — 2007. — 144, N 2. — P. 402—418.
75. Melander M., Ahman I., Kamnert I. et al. Pea lectin expressed transgenically in oil seed rape
reduces growth rate of pollen beetle larvae // Transgenic Res. — 2003. — 12. — P. 555—567.
76. Mirelman D., Galun E., Sharon N. et al. Inhibition of fungal growth by wheat germ agglu-
tinin // Nature. — 1975. — 256. — P. 414—416.
77. Mohnen D., Hahn M.G. Cell wall carbohydrates as signals in plants // Semin. Cell Biol. —
1993. — 4. — P. 93—102.
78. Nagadhara D., Ramesh S., Pasalu I.C. et al. Transgenic rice plants expressing the snowdrop
lectin gene (gna) exhibit high-level resistance to the whitebacked planthopper (Sogatella fur-
cifera) // Theor. Appl. Genet. — 2004. — 109. — P. 1399—1405.
79. Nakagawa R., Okumura Y., Kawakami M. et al. Stimulated accumulation of lectin mRNA and
stress response in Helianthus tuberosus callus by methyljasmonate // Biosci. Biotech.
Biochem. — 2003. — 67. — P. 1822—1824.
80. Oda T., Nakamura A., Okamoto T. et al. Lectin-induced enhancement of superoxide anion
production by red tide phytoplankton // Mar. Biol. — 1998. — 131. — P. 383—390.
81. Oka Y., Chet I., Spiegel Y. An immunoreactive protein to wheat-germ agglutinin antibody is
induced in oat roots following invasion of cereal cyst nematode Heterodera avenae and jas-
monate // Mol. Plant Microbe. Interact. — 1997. — 10. — P. 961—969.
82. Partridge J., Shannon L., Gumpf D. A barley lectin that bind is free amino sugars. I. Purification
and characterization // Biochim. Biophys. acta. — 1976. — 451. — P. 470—483.
83. Peberdy J.F. Fungal cell walls / Biochem. cell wall membranes in fungi / Eds J. Kuhn, A.J. Trinci,
M.J. Jung et al. — Berlin: Springer Verlag, 1989. — P. 5—21.
84. Peumans W.J., Hause B., Van Damme E.J.M. The galactose-binding and mannose-binding
jacalin-related lectins are located in different sub-cellular compartments // FEBS Lett. —
2000. — 477. — P. 186—192.
85. Peumans W.J., Stinissen H.M. Gramineae lectins: occurrence, molecular biology and physio-
logical function // Chemical taxonomy, molecular biology and function of plant lectins / Eds
I.J. Goldstein, M.E. Etzler. — New York: Alan R Liss Inc, 1983. — P. 99—116.
86. Peumans W.J., Van Damme E.J.M. Lectins as plant defence proteins // Plant Physiol. —
1995. — 109, N 2. — P. 347—352.
87. Peumans W.J. Winter H.C., Bemer V. et al. Isolation of a novel plant lectin with an unusual
specificity from Calystegia sepium // Glycoconj. J. — 1997. — 14. — P. 259—265.
88. Ponstei S., Bres-Vloemans S.A., Sela-Buurlage M.B. et al. A novel pathogenand wound-
inducible tobacco (Nicotiana tabacum) protein with antifungal activity // Plant Physiol. —
1994. — 104, N 1. — P. 109—118.
89. Poschenrider G., Huber S.J. Interaction of wheat germ agglutinin (lectin) with microconidia of
Fusarium poae // Z. Pflanzenkrankh und Pflanzenschutz. — 1982. — 89. — P. 194—199.
90. Potter E., Beator J., Kloppstech K. The expression of mRNAs for lightstress proteins in barley:
inverse relationship of mRNA levels of individual genes within the leaf gradient // Planta. —
1996. — 199. — P. 314—320.
91. Pusztai A. Plant lectins. — Cambridge: Cambridge Univ. Press, 1991. — 452 p.
92. Qin Q.-M., Zhan Q., Zhao W.S. et al. Identification of a lectin gene induced in rice in response
to Magnaporthe grisea infection // Acta bot. sin. — 2003. — 45. — P. 76—81.
93. Raina A., Datta A. Molecular cloning of a gene encoding a seed-specific protein with nutri-
tionally balanced amino acid composition from Amaranthus // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. —
1992. — 89. — P. 11774—11778.
94. Read S.M., Northcote D.H. Subunit structure and interactions of the phloem proteins of
Cucurbita maxima (pumpkin) // Eur. J. Biochem. — 1983. — 134. — P. 561—569.
95. Rinderle S.J., Goldstein I.J., Matta K.L. et al. Isolation and characterization of amaranthin, a
lectin present in the seeds of Amaranthus caudatus, that recognizes the T- (or cryptic T)-anti-
gen // J. Biol. Chem. — 1989. — 264. — P. 16123—16131.
96. Rudiger H. On the physiological role of plant lectins // BioSci. — 1984. — 34. — P. 95—99.
97. Ryan C.A., Farmer E.E. Oligosaccharide signals in plants: a current assessment // Annu. Rev.
Plant Physiol. Plant Mol. Biol. — 1991. — 42. — P. 651—674.
98. Sadeghi A., Smagghe G., Broeders S. et al. Ectopically expressed leaf and bulb lectins from gar-
lic (Allium sativum L.) protein transgenic tobacco plants against cotton leafworm (Spodoptera
littoralis) // Transgen. Res. —2003. — 17. — P. 9—18.
99. Sato S., Nakamura Y., Kaneko T. et al. Genome structure of the legume, Lotus japonicus //
DNA Res. — 2008. — 15. — P. 227—239.
106
П.Н. МАМЕНКО
ISSN 2308-7099. Физиология растений и генетика. 2014. Т. 46. № 2
100. Schlumbaum A., Mauch F., Vogeli U. et al. Plant chitinases are potent inhibitors of fungal
growth // Nature. — 1986. — 324. — P. 365—367.
101. Schmid M., Davison T.S., Henz S.R. et al. A gene expression map of Arabidopsis thaliana
development // Nat. Genet. — 2005. — 37. — P. 501—506.
102. Sequeira L., Gaard G., De Zoeten G.A. Interaction of bacteria and host cell walls: Its relation
to mechanisms of induced resistance // Physiol. Plant Pathol. — 1977. — 10. — P. 43—50.
103. Shahidi-Noghabi S., Van Damme E.J., Smagghe G. Carbohydrate binding activity of the type-2
ribosome-inactivating protein SNA-I from elderberry (Sambucus nigra) is a determining fac-
tor for its insecticidal activity // Phytochemistry. — 2008. — 69. — P. 2972—2978.
104. Shakirova F.M., Bezrukova M.V., Shayakhmetov I.F. Effect of heat shock on dynamics of
ABA and WGA accumulation in wheat cell culture // Plant Growth Regul. — 1996. — 19. —
P. 85—87.
105. Shannon L.M. Structural properties of legume lectins // Chemical taxonomy, molecular bio-
logy, and function of plant lectins / Eds I.J. Goldstein, M.E. Etzler. — New York: Alan R
Liss Inc., 1983. — P. 47—61.
106. Sharon N., Lis H. Legume lectins a large family of homologous proteins // FASEB J. —
1990. — 4. — P. 3198—3208.
107. Sing V.O., Schroth M.N. Bacteria-plant cell surface interactions: Active immobilization of
saprophytic bacteria in plant leaves // Science. — 1977. — 197. — P. 759—761.
108. Smith H. Recognition and defence in plants // Nature. — 1978. — 273. — P. 266—268.
109. Spadoro-Tank J.P., Etzler M.E. Heat shock enhances the synthesis of lectinrelated protein in
Dolichos biflorus cell suspension cultures // Plant Physiol. — 1988. — 88, N 5. — P. 1131—
1135.
110. Taipalensuu J., Eriksson S., Rask L. The myrosinase-binding protein from Brassica napus
seeds possesses lectin activity and has a highly similar vegetatively expressed wound-inducible
counterpart // Eur. J. Biochem. — 1997. — 250. — P. 680—688.
111. Toyoda K., Miki K., Ichinose Y. et al. Plant lectins induce the production of a phytoalexin in
Pisum sativum // Plant Cell Physiol. — 1995. — 36. — P. 799—807.
112. Zhang W., Peumans W., Barre A. et al. Isolation and characterization of a jacalinrelated man-
nose-binding lectin from salt-stressed rice (Oryza sativa) plants // Planta. — 2000. — 210. —
P. 970—978.
113. Zhu-Salzman K., Salzman R.A., Koiwa H. et al. Ethylene negatively regulates local expression
of plant defence lectin genes // Physiol. plant. — 1998. — 104. — P. 365—372.
Получено 04.02.2014
ФУНКЦIЇ ЛЕКТИНIВ РОСЛИН ПРИ АБIОТИЧНИХ I БIОТИЧНИХ СТРЕСАХ
П.М. Маменко
Iнститут фізіології рослин і генетики Національної академії наук України, Київ
У статті узагальнено літературні дані про можливу роль лектинів в адаптації рослин до
біотичних і абіотичних стресів. Розглянуто участь протеїнів з гемаглютинувальною ак-
тивністю у формуванні неспецифічних механізмів захисту рослин від різноманітних за при-
родою впливів.
THE FUNCTIONS OF PLANTS LECTINS UNDER ABIOTIC AND BIOTIC STRESSES
P.M. Mamenko
Institute of Plant Physiology and Genetics, National Academy of Sciences of Ukraine
31/17 Vasylkivska St., Kyiv, 03022, Ukraine
This review summarizes the results of long-term studies of scientists on the possible role of lectins
in plant adaptation to biotic and abiotic stresses. The involvement of proteins with hemaggluti-
nating activity in the formation of non-specific protection mechanisms of plants to various impacts
in nature is discussed.
Key words: plant lectins, protein-carbohydrate interactions, abiotic stress, pathogen.
107
ФУНКЦИИ ЛЕКТИНОВ РАСТЕНИЙ
ISSN 2308-7099. Физиология растений и генетика. 2014. Т. 46. №2
|
| id | nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-159397 |
| institution | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| issn | 2308-7099 |
| language | Russian |
| last_indexed | 2025-12-07T18:36:38Z |
| publishDate | 2014 |
| publisher | Iнститут фізіології рослин і генетики НАН України |
| record_format | dspace |
| spelling | Маменко, П.Н. 2019-10-02T19:20:07Z 2019-10-02T19:20:07Z 2014 Функции лектинов растений при абиотических и биотических стрессах / П.Н. Маменко // Физиология растений и генетика. — 2014. — Т. 46, № 2. — С. 95-107. — Бібліогр.: 113 назв. — рос. 2308-7099 https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/159397 581.1:581.557:579.6 В статье обобщены литературные данные о возможной роли лектинов в адаптации растений к биотическим и абиотическим стрессам. Рассмотрено участие протеинов с гемагглютинирующей активностью в формировании неспецифических механизмов защиты растений от воздействий разнообразной природы. У статті узагальнено літературні дані про можливу роль лектинів в адаптації рослин до біотичних і абіотичних стресів. Розглянуто участь протеїнів з гемаглютинувальною активністю у формуванні неспецифічних механізмів захисту рослин від різноманітних за природою впливів. This review summarizes the results of long-term studies of scientists on the possible role of lectins in plant adaptation to biotic and abiotic stresses. The involvement of proteins with hemagglutinating activity in the formation of non-specific protection mechanisms of plants to various impacts in nature is discussed. ru Iнститут фізіології рослин і генетики НАН України Физиология растений и генетика Функции лектинов растений при абиотических и биотических стрессах Функції лектинів рослин при абіотичних і біотичних стресах The functions of plants lectins under abiotic and biotic stresses Article published earlier |
| spellingShingle | Функции лектинов растений при абиотических и биотических стрессах Маменко, П.Н. |
| title | Функции лектинов растений при абиотических и биотических стрессах |
| title_alt | Функції лектинів рослин при абіотичних і біотичних стресах The functions of plants lectins under abiotic and biotic stresses |
| title_full | Функции лектинов растений при абиотических и биотических стрессах |
| title_fullStr | Функции лектинов растений при абиотических и биотических стрессах |
| title_full_unstemmed | Функции лектинов растений при абиотических и биотических стрессах |
| title_short | Функции лектинов растений при абиотических и биотических стрессах |
| title_sort | функции лектинов растений при абиотических и биотических стрессах |
| url | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/159397 |
| work_keys_str_mv | AT mamenkopn funkciilektinovrasteniipriabiotičeskihibiotičeskihstressah AT mamenkopn funkcíílektinívroslinpriabíotičnihíbíotičnihstresah AT mamenkopn thefunctionsofplantslectinsunderabioticandbioticstresses |