Функции лектинов растений при абиотических и биотических стрессах

В статье обобщены литературные данные о возможной роли лектинов в адаптации растений к биотическим и абиотическим стрессам. Рассмотрено участие протеинов с гемагглютинирующей активностью в формировании неспецифических механизмов защиты растений от воздействий разнообразной природы. У статті узагальн...

Full description

Saved in:

Bibliographic Details
Published in:	Физиология растений и генетика
Date:	2014
Main Author:	Маменко, П.Н.
Format:	Article
Language:	Russian
Published:	Iнститут фізіології рослин і генетики НАН України 2014
Online Access:	https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/159397
Tags:	Add Tag No Tags, Be the first to tag this record!
Journal Title:	Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Cite this:	Функции лектинов растений при абиотических и биотических стрессах / П.Н. Маменко // Физиология растений и генетика. — 2014. — Т. 46, № 2. — С. 95-107. — Бібліогр.: 113 назв. — рос.

Institution

Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine

_version_	1860246151225147392
author	Маменко, П.Н.
author_facet	Маменко, П.Н.
citation_txt	Функции лектинов растений при абиотических и биотических стрессах / П.Н. Маменко // Физиология растений и генетика. — 2014. — Т. 46, № 2. — С. 95-107. — Бібліогр.: 113 назв. — рос.
collection	DSpace DC
container_title	Физиология растений и генетика
description	В статье обобщены литературные данные о возможной роли лектинов в адаптации растений к биотическим и абиотическим стрессам. Рассмотрено участие протеинов с гемагглютинирующей активностью в формировании неспецифических механизмов защиты растений от воздействий разнообразной природы. У статті узагальнено літературні дані про можливу роль лектинів в адаптації рослин до біотичних і абіотичних стресів. Розглянуто участь протеїнів з гемаглютинувальною активністю у формуванні неспецифічних механізмів захисту рослин від різноманітних за природою впливів. This review summarizes the results of long-term studies of scientists on the possible role of lectins in plant adaptation to biotic and abiotic stresses. The involvement of proteins with hemagglutinating activity in the formation of non-specific protection mechanisms of plants to various impacts in nature is discussed.
first_indexed	2025-12-07T18:36:38Z
format	Article
fulltext	УДК 581.1:581.557:579.6 ФУНКЦИИ ЛЕКТИНОВ РАСТЕНИЙ ПРИ АБИОТИЧЕСКИХ И БИОТИЧЕСКИХ СТРЕССАХ П.Н. МАМЕНКО Институт физиологии растений и генетики Национальной академии наук Украины 03022 Киев, ул. Васильковская, 31/17 В статье обобщены литературные данные о возможной роли лектинов в адапта- ции растений к биотическим и абиотическим стрессам. Рассмотрено участие протеинов с гемагглютинирующей активностью в формировании неспецифиче- ских механизмов защиты растений от воздействий разнообразной природы. Ключевые слова: лектины растений, белок-углеводное взаимодействие, абиотиче- ский стресс, патоген. Белки, в том числе и ферменты, связывающие углеводы, содержатся в большом количестве во всех живых клетках, участвуя во множестве важ- нейших биологических процессов. Обилие этих молекул в первую оче- редь связано с тем, что углеводы, полученные при ассимиляции углекис- лого газа, составляют основную часть органического вещества на Земле. Их различные производные и полимерные формы используются во мно- гих важных процессах в клетке. Сахара являются основным источником энергии для функционирования живых клеток. Фосфатные производ- ные, включающие моносахариды, имеют важное значение в преобразо- вании энергии, в частности АТФ играет ключевую роль в ее запасании и передаче. Для поглощения сахаров клетками и их последующего ис- пользования необходимы транспортные белки и ферменты. Кроме того, углеводы в виде полисахаридов используются для хранения энергии, а также в качестве структурных элементов. Нуклеиновые кислоты, кон- тролирующие биосинтез белков и передачу генетической информации, также имеют углеводные составляющие. Полисахариды, связанные с белками (гликопротеины), являются важными компонентами клеточных мембран и соединительной ткани. На данный момент повышается инте- рес к белок-углеводному взаимодействию с участием лектинов, играю- щему важную роль в биологическом узнавании и процессе адгезии. Лектины — особый класс белков или гликопротеидов, разнообраз- ных по структуре и биохимическим особенностям, обладающих спо- собностью специфически и обратимо связывать углеводы, не вызывая их химического превращения. Решающую роль в выполнении предпо- лагаемых функций этих протеинов отводят наличию у них углеводсвя- зывающих доменов, благодаря которым лектины могут взаимодейство- вать как со свободными моно- и олигосахаридами, так и с остатками углеводов в составе полисахаридов, гликолипидов и гликопротеидов [6, 8, 17, 37, 48, 71, 86]. ФИЗИОЛОГИЯ РАСТЕНИЙ И ГЕНЕТИКА. 2014. Т. 46. № 2 95 © П.Н. МАМЕНКО, 2014 За последнее десятилетие стало понятно, что олигосахаридный сиг- налинг принимает участие в процессах развития и защиты растений, а также других видах их взаимодействия с окружающей средой [41, 77, 97]. Последние данные о том, что некоторые лектины бобовых проявляют разностороннюю активность, позволяют рассматривать их в качестве рецепторов олигосахаридных сигналов. Как отмечалось, главной характеристикой лектинов является их угле- водная или иммунохимическая специфичность. Константа ассоциации (Ka) лектинов с их лигандами составляет 104—105 М—1 [106]. Лектины, как и антитела, являются в большинстве случаев поливалентными и имеют в своей структуре два или четыре центра связывания углеводов [8]. Разнообразие лектиновых структур, их присутствие в разных видах растений, а также наличие различных агглютинирующих белков в орга- нах одного и того же растения позволяют предположить, что эти моле- кулы имеют большое физиологическое значение в метаболизме. В насто- ящее время известно, что многие лектины вегетативных органов, имеющие структуру, аналогичную таковой лектинов семян, содержатся лишь в небольших количествах в их тканях [49, 50] и, вероятно, функ- ционируют в низких концентрациях. Распределение лектинов в органах и клетках высших растений изучалось на протяжении последних 40 лет, хотя в настоящее время роль лектинов в растениях все еще малоизвест- на, а предположения об их функциях носят сугубо гипотетический ха- рактер [49, 91, 96]. Наиболее интересными являются многочисленные данные об учас- тии лектинов в реакциях растений на неблагоприятные условия внеш- ней среды [72], в частности, о повышении гемагглютинирующей актив- ности различных лектинов (в том числе внутриклеточных) при различных повреждениях [11], воздействии низких температур [5, 15], гипертермии [20, 104, 109], засухе, осмотическом шоке [31], засолении среды [19]. В ряде работ показана индукция экспрессии генов лектинов при дефиците влаги [107], раневом [113] и солевом [112] стрессах. Первым доказательством защитной функции лектинов при засоле- нии было обнаружение белка, кодируемого геном Sal T, в растениях ри- са (Oryza sativa L.) [39]. Этот белок является цитоплазматическим лекти- ном, специфичным к маннозе [67, 112]. Данный лектин риса не обнаруживается в растениях в нормальных условиях, но его находят в корнях растений, подвергшихся солевому стрессу, засухе [43, 57], а так- же в листьях при старении [92]. Тем не менее даже после индукции аби- отическими стрессовыми факторами уровень экспрессии гена лектина риса остается на низком уровне. Получены интересные сведения о возможных механизмах криопро- текторного эффекта галактозоспецифических лектинов семян ряда рас- тений на изолированные тилакоидные мембраны листьев [65]. Благода- ря относительной гидрофобности этих лектинов они способны связываться с гликолипидами мембран, что может способствовать ук- реплению мембранных структур тилакоидов и снижению их поврежде- ния в ходе промораживания. Анализ сезонных изменений уровня лекти- нов листьев омелы (Viscum album L.) показал максимальное его повышение в зимние месяцы [66]. Наличие лектинов в плазматической мембране, а также в мембра- нах органелл позволяет предположить, что они могут играть существен- ную роль в рецепторной и транспортной функциях мембран, участвовать 96 П.Н. МАМЕНКО ISSN 2308-7099. Физиология растений и генетика. 2014. Т. 46. № 2 в реакции клетки на различные воздействия. Например, выступая в ка- честве положительных или отрицательных «эффекторов» мембранных процессов, лектиноподобные компоненты внешних мембран органелл могут участвовать в регуляции их функциональной активности в период адаптации к холоду озимой пшеницы (Тriticum aestivum L.) [4]. Появле- ние и (или) модификация лектинов клеточных стенок под влиянием низких температур приводит к изменению трансмембранных взаимодей- ствий в системе клеточная стенка—плазмалемма—цитоскелет. В резуль- тате повышается динамическая нестабильность микротрубочек и микро- филаментов, что запускает каскад ответных реакций, обеспечивающих скоординированное функционирование защитно-приспособительных систем в клетках и формирование морозоустойчивости [2]. Лектины, находящиеся в вакуолях и белковых тельцах, могут участ- вовать в защитных реакциях растений. Когда проникновение микробов или насекомых нарушает целостность растительных клеток, лектины мо- гут превращаться в клееобразное вещество, предотвращая патогенез [37]. Следует подчеркнуть, что лектины существуют не только в форме свободных белков, локализованных в различных цитоплазматических компартментах, вакуолях, или связанных с цитоплазматическими мемб- ранами и клеточной плазмалеммой протеинов (это так называемые клас- сические лектины). Имеются также прочносвязанные с клеточными стенками лектины, или P-лектины, которые хотя и обладают доменами углеводной специфичности, но не способны агглютинировать эритроци- ты либо агглютинируют их очень слабо [34, 44]. К P-лектинам относит- ся, например, экстенсин [6, 9, 49]. Вероятно, именно последним при- надлежит важная роль в межклеточном взаимодействии, лежащем в основе узнавания патогенов растениями-хозяевами. Прочносвязанный с клеточными стенками картофеля экстенсин агглютинирует большое ко- личество авирулентных штаммов Pseudomonas solanacearum, возможно, посредством взаимодействия с мембранным липополисахаридом (ЛПС) бактерий, но практически не связывает вирулентные штаммы [74]. Это, по-видимому, обусловлено тем, что вирулентные штаммы продуцируют экстрацеллюлярный полисахарид (ЭПС), препятствующий взаимодейст- вию лектина с ЛПС, тогда как при удалении ЭПС вирулентные клетки приобретают способность связываться с лектином [9]. Слабую рецепцию вирулентных штаммов Erwiniaste wartii лектином кукурузы (Zea mays L.) также связывают с выделением ими ЭПС в окружающую среду [28]. Наряду с экстенсином в картофеле (Solanum tuberosum L.) содержится очень близкий к нему по химической структуре, составу и свойствам водорастворимый связанный с плазмалеммой лектин, кото- рый может рассматриваться в качестве предшественника экстенсина. При этом он, если и не участвует в создании прочного комплекса кле- ток в системе растение—патоген, поскольку не встроен в структуру кле- точной стенки, все же реально может участвовать в становлении взаимо- отношений между картофелем и возбудителем фитофтороза [9, 11]. Взаимодействие лектинов с углеводными гаптенами фитопатогенов мо- жет запускать в растении-хозяине ответ на микробную инфекцию из цепи защитных реакций, в том числе реакции сверхчувствительности [9, 30, 49, 73]. Клонирование лектинов флоэмы из нескольких видов тыквенных [27] и лектина семян амаранта (Amaranthus hypochondriacus L.) [93] пока- зало, что эти белки синтезируются без сигнальных пептидов и накапли- 97 ФУНКЦИИ ЛЕКТИНОВ РАСТЕНИЙ ISSN 2308-7099. Физиология растений и генетика. 2014. Т. 46. №2 ваются в цитоплазме. После ранения ткани лектины флоэмы образуют с помощью дисульфидных связей крупные агрегаты с основным белком флоэмы — PP1, что физически защищает поврежденный узел флоэмы и, возможно, также обеспечивает защиту от инфицирования грибами [94]. Мало что известно о роли лектина Amaranthus hypochondriacus L. Однако приняв во внимание, что накопление лектина происходит исключи- тельно в развивающемся эндосперме семян и он взаимодействует лишь с Т-антигеном (специфичные сахара в растении отсутствуют) [95], мож- но предположить его защитную функцию. Результаты последних исследований показывают, что гены лектино- в экспрессируются во многих тканях [26, 99, 101]. Основной уровень экспрессии генов лектинов зависит от структуры органа и может изме- няться в ответ на патогенез или другие факторы окружающей среды. На- пример, изучение синтеза белка люцерны трункатуле Medicago truncatula L. Lectin 1 (MtLEC1), гомолога лектина гороха (Pisum sativum L.) (PSL) и люцерны посевной Medicago sativa L. Lectin 1 (MsLEC1) показало нали- чие высокого уровня экспрессии гена в корнях непосредственно перед инфицированием клубеньковыми бактериями [26]. Уровень кальретику- лина, который участвует в структурировании белков, повышается в 8 раз в ответ на инфекцию микроорганизмами [26]. Лектины животных (галектины) распознают патогенные микроорга- низмы, скорее всего, путем взаимодействия с патогенассоциированными молекулярными структурами (pathogen-associated molecular patterns — PAMPs) или микробассоциированными молекулярными структурами (microbe-associated molecular patterns — MAMPs), т. е. липополисахари- дами, олигомерами хитина, гликанами и другими углеводсодержащими молекулами, а также пептидами и белками. Распознавание лигандов лек- тинами вызывает активацию сериновых протеаз (ферменты, способные разрезать белки рассечением пептидных связей и отличающиеся от дру- гих протеаз наличием в активном центре аминокислоты серина), в ре- зультате чего наступает опсонизация (изменение восприимчивости к фа- гоцитозу) возбудителя [54]. Хотя галектины не найдены в растениях, трансмембранные лектинрецепторные киназы (LecRKs) в растениях мо- гут представлять собой альтернативное средство для достижения анало- гичной биологической реакции [74]. Вполне возможно, что во время эволюции у бобовых развилась спо- собность накапливать лектины в значительных концентрациях в семенах и эти высокие уровни лектина защищают семена от насекомых и других животных, придавая им эволюционно селективное преимущество. Лек- тины в высоких концентрациях в семенах и коре бобовых растений ток- сичны для животных, что свидетельствует в пользу гипотезы о роли лек- тинов как защитных белков [37, 86]. Лектины включаются во многие механизмы защиты растений [49]. Считают, что они могут защищать растения от бактериальных [70], грибных [10, 11, 76] и вирусных [82] болезнетворных организмов во вре- мя прорастания семян и роста проростков. Это предположение под- тверждается тремя главными особенностями лектинов: наличие лекти- нов на потенциальных участках вторжения инфекционных агентов [53, 61]; прикрепление лектинов к различным грибам и способность блоки- ровать их рост и размножение [55, 56, 60]; корреляция между степенью связывания лектином микроорганизмов и их патогенностью [60]. Невы- ясненным остается вопрос о возможности лектинов реализовывать свои 98 П.Н. МАМЕНКО ISSN 2308-7099. Физиология растений и генетика. 2014. Т. 46. № 2 функции в зрелых растениях. Косвенные доказательства возможного связывания бактерий и защиты растений от патогенов были получены на фасоли [107] и листьях табака [102]. Однако в этих исследованиях ис- пользовали экзогенный лектин, а не лектин из тканей растения. Кроме того, не была установлена корреляция между бактериальной патогенно- стью и способностью лектинов растений агглютинировать эти микроор- ганизмы [51, 59]. Одной из первых защитных реакций бобовых является выделение низкомолекулярных изофлавоноидов, называемых фитоалексинами, ко- торые играют роль антимикробных соединений [46]. Синтез фитоалек- синов стимулируется освобождением элиситоров, многие из которых яв- ляются олигосахаридами и происходят из фрагментов клеточной стенки растений или патогенов [41, 77]. Предполагают, что лектины выступают в этом процессе в качестве рецепторов для элиситоров или участвуют в образовании комплексов для таких рецепторов [108]. Поскольку струк- тура большинства элиситоров установлена, было бы интересно узнать, существует ли корреляция таких структур с углеводной специфичностью лектинов тех видов растений, из которых эти элиситоры получены. В ли- тературе имеются данные об индукции под влиянием различных лекти- нов двудольных растений (гороха, клещевины, арахиса, фасоли) образо- вания фитоалексина гороха — пизатина, что подтверждает возможность действия растворимых лектинов в качестве рецепторов элиситоров [111]. Лектины защищают растения от заражения микроорганизмами ана- логично иммунной системе иммунокомпетентных организмов. Они фиксируют фитопатогены, а инфекционный процесс начинает разви- ваться в случае нарушения этой «линии защиты» [1]. Растительные лек- тины способны инактивировать вирусы различных таксономических групп, связывая углеводные концы их оболочек. Антивирусной активно- стью обладают многие известные лектины. Механизм антивирусного действия лектинов каланхоэ (Kalanchoe blossfeldiana L.) связан с непо- средственным склеиванием вирусных частиц, изменением их морфоло- гии и торможением адсорбции вирусов на поверхности клеток [3]. По- казано, что уровень гемагглютинирующей активности при системной устойчивости растений картофеля (Solanum tuberosum L.), индуцирован- ной арахидоновой кислотой, практически не зависит от природы вирус- ного патогена, развивающегося в иммунизированном растении. Выска- зано предположение о взаимосвязи между активированием механизма антивирусной защиты растений и изменением активности фитогемаг- глютининов [14]. Предполагают, что агглютинирующие белки клубней картофеля принимают участие в формировании механизмов их устой- чивости к вирусам и вредителям [10, 13]. Известно, что сорта сои (Glycine max (L.) Merr.), устойчивые к корневой гнили, вызванной Phytophtora megasperma, содержат вдвое больше лектина (SBL), чем вос- приимчивые сорта [60]. SBL, выделяющийся при прорастании семян устойчивых сортов, связывает Phytophtora megasperma и тормозит ее рост. Активность фитогемагглютинина фасоли (Phaseolus lunatus L.) (PHA) повышается на поврежденных корнях [63]. Лектин также защищает растения от насекомых. Гены, кодирующие лектин чеснока (Allium sativum L.) [98], агглютинин подснежника (Galanthus nivalis L.) [78] и лектин гороха [75], были введены в табак, пшеницу, рис для снижения их поедания тлей. Перенос генов умень- шил, но полностью не устранил повреждение этими вредителями. Ис- 99 ФУНКЦИИ ЛЕКТИНОВ РАСТЕНИЙ ISSN 2308-7099. Физиология растений и генетика. 2014. Т. 46. №2 следования природной и трансгенной бузины (Sambucus nigra L.) и дру- гих растений показали, что токсическое действие лектинов приводит к потере насекомыми способности размножаться (как правило, при по- средничестве углеводсвязывающего домена лектинов) и протекает на физиологическом уровне [103]. Хитинсвязывающие лектины благодаря своей специфичности к N- ацетил-D-глюкозамину (GlcNAc) и олигомерам хитина — наиболее ве- роятные вещества, играющие в растениях защитную роль от грибных па- тогенов [18, 37, 81, 86], так как большинство фитопатогенных грибов содержат хитин [83]. К таким белкам относятся, например, связанный с плазмалеммой лектин картофеля [9], лектин корневища крапивы (Urtica dioica L.) [29], а также агглютинин зародышей пшеницы (WGA) [23]. Кроме того, в защите растений от хитинсодержащих фитопатогенов предполагают и кооперативное участие хитинспецифичных фермен- тов — анионной пероксидазы и оксалатоксидазы [12]. Возможность выполнения антифунгальной роли WGA впервые по- казана в работе Мирельмана и соавт. [76] в опытах in vitro. WGA инги- бировал прорастание спор Trichoderma viride и Fusarium solani, это дало основание предположить, что WGA, обладающий специфическим срод- ством к GlcNAc — структурному компоненту хитина, подавляет его син- тез и таким образом может защищать растения от хитинсодержащих фито- патогенных грибов. Позднее было показано, что WGA взаимодействовал с грибными патогенами пшеницы Tilletia caries, Puccinia graminis, подав- ляя прорастание их спор [25], с гифами грибов Helminthosporia sativum [7], с гаусториями Erysiphae graminis, клеточными стенками Fusarium graminearum и Fusarium oxysporum [38]. Микроскопические исследования влияния WGA на ранних стадиях развития двух последних грибов вы- явили различные модификации ростовых трубочек, опухолеобразование, вакуолизацию клеток и лизис клеточных стенок [38]. Поскольку пред- ставленные выше результаты были получены с применением экзогенно- го WGA, у некоторых исследователей возникли сомнения в чистоте пре- парата WGA, так как даже незначительные примеси хитиназы в препарате могут вызывать ингибирование роста грибов [100]. Для выяс- нения данного вопроса Брокартом и соавт. [29] были проделаны специ- альные опыты по тщательной термической очистке лектина корневища крапивы, обладающего, как и WGA, специфичностью к GlcNAc, от воз- можных примесей хитиназы с одновременной проверкой препарата на хитиназную активность. Несмотря на то что препарат лектина после до- полнительной очистки терял хитиназную активность, он, тем не менее, подавлял рост Botrytis cinerea, Trichoderma hamatum, Phycomyces blakesleeanus [29]. Проверка препарата на наличие хитиназ была прове- дена и в отношении WGA [38]. Очевидно, в защите растений от хитинсодержащих фитопатогенов лектины тесно взаимодействуют с хитиназами. Более того, например, обнаружено сродство N-концевого хитинсвязывающего домена хитиназ класса I табака (Nicotiana tabacum L.) с таковым у некоторых раститель- ных лектинов [88], а эксперименты с мутациями в потенциально ката- литических последовательностях хитиназы А табака показали, что заме- на глутамата в положениях 122 и 144 на аланин и глицин приводит к потере каталитической (гидролитической) активности домена хитиназы с превращением его в хитинсвязывающий лектин [69]. В этом аспекте также интересна работа по созданию химерной конструкции белка, со- 100 П.Н. МАМЕНКО ISSN 2308-7099. Физиология растений и генетика. 2014. Т. 46. № 2 бранного из лектина корневища крапивы и каталитического домена хи- тиназы I табака [47]. Следует подчеркнуть, что прямые доказательства вовлечения WGA в формирование защитных реакций в системе растение—гриб (in vivo) пока не получены. В пользу его участия в ответе на инфицирование мо- гут свидетельствовать данные о 2—3-кратном повышении уровня этого белка в зараженных корневой гнилью и септориозом растениях пшени- цы [21, 22], а также при обработке элиситорами [32] и препаратами, по- вышающими устойчивость пшеницы к возбудителям грибных болезней [16]. Имеются данные, демонстрирующие вовлечение WGA в активацию ряда ферментов, участвующих в обменных процессах клеток [52], в уси- лении продуцирования активных форм кислорода [80], связывании с пе- роксидазой и транспорте ее по тканям растений [62], гликозилировании ферментов [40], причем все эти реакции подавляются специфическим для него лигандом — GlcNAc. Вместе с тем не для всех авторов защитная роль WGA бесспорна. Например, связывание WGA даже в больших концентрациях с гифами Fusarium poae не ингибирует их рост [89]. Более того, WGA способен да- же активировать прорастание спор гриба Aspergillus flavus [25]. Также из- вестно, что гифы грибов, кроме активно растущего апекса, экранирова- ны глюканами [83], которые делают невозможным связывание WGA с клетками грибов. К контраргументам относительно защитной функции WGA можно отнести слабую устойчивость некоторых сортов пшеницы к грибным патогенам по сравнению с ее дикими предками, несмотря на более высокое содержание в них WGA, а также незначительное количе- ство WGA в листьях, хотя пшеница, так же, как и все злаки, подверже- на жесткой атаке грибных патогенов, поражающих листовые поверхнос- ти [85]. Правда, впоследствии [33] был выявлен существенный уровень лектина в листьях взрослых растений ячменя. Использование чувстви- тельных современных методов количественного анализа WGA позволяет провести более адекватную оценку содержания этого белка в различных органах пшеницы на протяжении всего онтогенеза. Представленные выше данные свидетельствуют о противоречивости имеющихся знаний по влиянию экзогенного лектина на рост грибов и практическом отсутствии работ, указывающих на вовлечение WGA в ре- акции устойчивости пшеницы к болезням in vivo. Высокая аффинность к углеводным компонентам клеточной стенки хитинсодержащих грибов, а также способность в значительных количествах выделяться в окружа- ющую среду остаются аргументами в пользу вовлечения WGA в форми- рование защитных реакций растений пшеницы к фитопатогенам [86]. Анализ уровня WGA в инфицированных растениях, а также динамики его количества в ходе патогенеза позволит приблизиться к ответу на во- прос об участии этого белка в защите пшеницы от фитопатогенов. В последнее время в литературе появляется все больше данных о наличии в растениях особой группы ферментов с гемагглютинирующей активностью [43, 45]. Эти ферменты на данный момент составляют от- дельную категорию молекул, иммунохимически похожих на молекулы, которые в настоящее время классифицируются как лектины [105]. Раз- личные типы жакалинподобных лектинов, содержащих С-концевой жа- калиновый домен, подобный N-концевому домену диригентных белков (семейство белков, синтезирующихся в растениях в ответ на болезни), выявлены в зерновых культурах. 101 ФУНКЦИИ ЛЕКТИНОВ РАСТЕНИЙ ISSN 2308-7099. Физиология растений и генетика. 2014. Т. 46. №2 Так, жасмоновая кислота индуцирует синтез маннозоспецифичес- ких жакалинподобных лектинов в каллюсе злаковых культур [68, 79]. Подобный лектин синтезируется в листьях ячменя после их освещения интенсивным светом [90]. Недавние исследования показали [64], что ген, кодирующий лектин стеблей и листьев долихоса двуцветкового (Dolichos biflorus L.) DB58, находится под контролем, аналогичным дру- гим защитным белкам в растении. Уровень этого лектина повышается при повреждении растения или при обработке метилжасмонатом. В арабидопсисе (Arabidopsis thaliana L.) один из белков, участвую- щих в блокировании движения патогенного вируса табака, был иденти- фицирован как аналог маннозоспецифического жакалинподобного лек- тина. Этот белок RTM1 синтезируется только в ограниченном количестве в клетках сосудов [35, 36] и, вероятно, функционирует в ка- честве белка-шаперона [36]. Другая группа жакалинподобных лектинов, так называемые MBPs (myrosinase-binding proteins), имеет в структуре от двух до шести жакалиновых доменов. Некоторые MBPs индуцируются в ответ на повреждение тканей растений или при экзогенной обработке жасмоновой кислотой (например, MBPs листьев) [58, 110]. MBPs из семя- н рапса (Brassica napus L.) проявляют маннозосвязывающую активность и формируют жесткие комплексы с определенными мирозиназами (фер- ментами, которые расщепляют глюкозинолаты, КФ 3.2.3.1). Однако эти MBPs не представлены в клетках, продуцирующих данный фермент, и образуют комплексы только после разрушения тканей [24]. Корни калистеги (Calystegia sepium L.) содержат жакалинподобный лектин со специфичностью к маннозе, который находится в цитоплазме и ядерном компартменте [87]. Однако высокое содержание и накопление исключительно в вегетативных запасающих тканях показывают, что лек- тин калистеги представляет собой обычный цитоплазматический запаса- ющий или защитный белок [84]. То же относится ко всем другим запаса- ющим маннозоспецифичным жакалинподобным лектинам, найденным в семенах и вегетативных запасающих тканях растений. Данные, касающиеся участия разнообразных лектинов в защите ра- стений от неблагоприятных биотических факторов окружающей среды, свидетельствуют о том, что эти белки благодаря специфичности к угле- водным компонентам клеточных поверхностей фитопатогенов могут иг- рать важную роль в цепи формирования защитных реакций растений при инфицировании. При этом, видимо, наиболее интригующей являет- ся возможность их участия в первой стадии взаимоотношения расте- ние—патоген — в межклеточном узнавании. Изучение физиолого-био- химического взаимоотношения патогена и растения-хозяина на разных этапах развития болезни показывает сложные взаимосвязи двух организ- мов, которые регулируются внутренними и внешними факторами. Вме- сте с тем при взаимодействии с микроорганизмами роль лектинов явля- ется дуалистической, в одном случае они действуют в защите, в другом — в распознавании симбионтов. В то же время ряд исследований демонстрируют способность неко- торых лектинов бобовых защищать растения от воздействия стрессовых факторов, которая не зависит от их углеводсвязывающей активности. Следовательно, защитная роль лектинов может быть второстепенной, проявляться лишь при высокой концентрации этих белков и не связана с их ролью в метаболизме растений. 102 П.Н. МАМЕНКО ISSN 2308-7099. Физиология растений и генетика. 2014. Т. 46. № 2 Таким образом, несомненна роль лектинов в адаптации растений к разнообразным по природе стрессовым воздействиям и вовлечение их в формирование неспецифических защитных реакций, что еще раз под- черкивает существование сходных механизмов защиты растений от раз- нообразных по природе воздействий. Вместе с тем до настоящего време- ни это все еще предмет активной научной дискуссии. 1. Варбанец Л.Д. Взаимодействие лектина из картофеля с гликополимерами Corynebacterium sepedonicum и Pseudomonas solanacearum // Изучение и применение лек- тинов: Уч. зап. Тартус. ун-та. — 1989. — 870, № 2. — С. 73—76. 2. Гараева Л.Д., Поздеева С.А., Тимофеева О.А. и др. Лектины клеточной стенки при зака- ливании к холоду озимой пшеницы // Физиология растений. — 2006. — 53, № 6. — С. 845—850. 3. Евтушенко A.M. Антивирусные свойства лектинов каланхоэ // Изучение и применение лектинов: Уч. зап. Тартус. ун-та. — 1989. — 870, № 2. — С. 189—192. 4. Комарова Э.Н., Выскребенцева Э.И., Трунова Т.И. Активность лектиноподобных белков клеточных стенок и внешних мембран органелл и их связь с эндогенными лигандами в проростках озимой пшеницы при холодовой адаптации // Физиология растений. — 2003. — 50, № 4. — С. 511—516. 5. Комарова Э.Н., Трунова Т.И., Выскребенцева Э.И. Динамика лектиновой активности клеточных стенок апексов озимой пшеницы на протяжении первых суток закалива- ния // Там же. — 1999. — 46, № 1. — C. 159—163. 6. Королев Н.П. Функции лектинов в клетках // Итоги науки и техники. Сер. Общие про- блемы физико-химической биологии. Т. 1.— М.: ВИНИТИ, 1984. — 351 с. 7. Лахтин В.М., Яковлева З.М. Связывание лектина из зародышей пшеницы с поверхно- стью мицелия и спор Helminthosporium sativum // Изв. АН СССР. Сер. биол. — 1987. — 5. — С. 792—795. 8. Луцик М.Д., Панасюк Е.H., Лyцик А.Д. Лектины. — Львов: Вища шк., 1981. — 154 с. 9. Любимова Н.В., Салькова Е.Г. Лектинуглеводное взаимодействие во взаимоотношениях растение—патоген // Прикл. биохимия и микробиология. — 1988. — 24, № 5. — C. 595— 606. 10. Любимова Н.В., Салькова Е.Г. Межклеточное распознавание и индуцирование устойчи- вости картофеля к возбудителю фитофтороза // Молекулярные и генетические меха- низмы взаимодействия микроорганизмов с растениями. — Пущино: Б.и., 1989. — С. 158— 164. 11. Любимова Н.В., Щербухин В.Д. Процессы межклеточного узнавания и индуцирование устойчивости клубней картофеля к болезням // Прикл. биохимия и микробиология. — 1991. — 27, № 1. — C. 3—16. 12. Макашов И.В., Черепанова Е.А., Яруллина Л.Г. и др. Выделение «хитинспецифичных» ок- сидоредуктаз пшеницы // Там же. — 2005. — 41, № 6. – С. 616—620. 13. Погоріла Н.Ф., Панюта О.О., Кухтей P.P. та ін. Аглютинувальні білки картоплі, фракціоновані з бульб у різні фази розвитку // Физиология и биохимия культ. расте- ний. — 2004. — 36, № 1. — С. 78—83. 14. Рожнова Н.А., Геращенков Г.А., Бабоша А.В. Индукция фитогемагглютинирующей ак- тивности в растениях картофеля in vitro // Физиология растений. — 2002. — 49, № 4. — С. 603—607. 15. Тимофеева О.А., Хохлова Л.П., Трифонова Т.В. и др. Индуцированные модификаторами цитоскелета изменения активности лектинов при адаптации растений к низким темпе- ратурам и обработке АБК // Там же. — 1999. — 46, № 1. — C. 181—186. 16. Хайруллин Р.М., Шакирова Ф.М., Безрукова М.В. и др. Накопление лектина и абсцизо- вой кислоты в проростках пшеницы под воздействием препаратов аминового ряда би- сола-2 и базурана // Новые средства и методы защиты растений. — Уфа: УрО РАН, 1992. — С. 112—117. 17. Хьюз Р. Гликопротеины / Пер. с англ. — М.: Мир, 1985. — 140 с. 18. Шакирова Ф.М., Безрукова М.В. Современные представления о предполагаемых функ- циях лектинов растений // Журн. общей биологии. — 2007. — 68, № 2. — С. 98—114. 19. Шакирова Ф.М., Безрукова М.В., Хайруллин Р.М. Стимуляция увеличения уровня лекти- на в проростках пшеницы под влиянием солевого стресса // Изв. РАН. Сер. биол. — 1993. — 1. — C. 143—145. 20. Шакирова Ф.М., Безрукова М.В., Шаяхметов И.Ф. Влияние теплового стресса на дина- мику накопления АБК и лектина в культуре клеток пшеницы // Физиология расте- ний. — 1995. — 42, № 4. — C. 700—702. 103 ФУНКЦИИ ЛЕКТИНОВ РАСТЕНИЙ ISSN 2308-7099. Физиология растений и генетика. 2014. Т. 46. №2 21. Шакирова Ф.М., Максимов И.В., Хайруллин Р.М. и др. О влиянии септориоза колоса на динамику накопления лектина и содержание фитогормонов в развивающихся зерновках пшеницы // Физиология и биохимия культ. растений. — 1994. — 26, № 1. — С. 40—45. 22. Шакирова Ф.М., Хайруллин Р.М., Ямалеев А.М. Сравнительный анализ содержания лек- тина и абсцизовой кислоты в проростках пшеницы, инфицированных корневыми гни- лями // Иммуноферментный анализ регуляторов роста растений. Применение в физи- ологии растений и экологии. — Уфа: БНЦ УрО АН СССР, 1990. — C. 38—41. 23. Allen A.K., Neuberger A., Sharon N. The purification, composition and specificity of wheat- germ agglutinin // Biochem. J. — 1973. — 131. — P. 155—162. 24. Andreasson E., Jorgensen L.B., Hoglund A.S. et al. Different myrosinase and idioblast distribu- tion in Arabidopsis and Brassica napus // Plant Physiol. — 2001. — 127, N 8. — P. 1750— 1763. 25. Barraqueta-Egea P., Schauz K. The influence of phytolectins on spore germination of Tilletia caries, Puccinia graminis and Aspergillus flavus // Z. Pflanzenkrankh und Pflanzenschutz. — 1983. — 90. — P. 488—495. 26. Benedito V.A., Torres-Jerez I., Murray J.D. et al. A gene expression atlas of the model legume Medicago truncatula // Plant J. — 2008. — 55. — P. 504—513. 27. Bostwick D.E., Dannenhoffer J.M., Skaggs M.I. et al. Pumpkin phloem lectin genes are speci- fically expressed in companion cells // Plant Cell. — 1992. — 4. — P. 1539—1548. 28. Bradshaw-Rose J.J., Whatley M.H., Coplin D.L. et al. Agglutination of Erwinia stewartii strains with a corn agglutinin: correlation with extracellular polysaccharide production and patho- genecity // Appl. Environ. Microbiol. — 1981. — 42. — P. 344—350. 29. Broecaert W.F., Van Parijs J., Leyns F. et al. A chitin-binding lectin from stinging nettle rhi- zomes with antifungal properties // Science. — 1989. — 245. — P. 1100—1102. 30. Brownleader M.D., Hopkins J., Mobasheri A. et al. Role of extensin peroxidase in tomato (Lycopersicon esculentum Mill.) seedling growth // Planta. — 2000. — 210. — P. 668—676. 31. Cammue B.P.A., Broecaert W.F., Kellens T.S. et al. Stress-induced accumulation of wheat germ agglutinin and abscisic acid in roots of wheat seedlings // Plant Physiol. — 1989. — 91, N 7. — P. 1432—1435. 32. Cammue B.P.A., Broeckart W.F., Peumans W.J. Wheat germ agglutinin in wheat seedling roots induction by elicitors and fungi // Plant Cell Rep. — 1990. — 9. — P. 264—267. 33. Cammue B.P.A., Stinissen H.M., Peumans W.J. Lectin in vegetative tissues of adult barley plants grown under field conditions // Plant Physiol. — 1985. — 78, N 2. — P. 384—387. 34. Cellier F., Clarke A.E., Gleeson P.A. et al. Characterization and localization of -lectins in lower and higher plants // Austral. J. Plant Physiol. — 1978. — 5. — P. 707—722. 35. Chisholm S.T., Mahajan S.K., Whitham S.A. et al. Cloning of the Arabidopsis RTM1 gene, which controls restriction of long-distance movement of tobacco etch virus // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. — 2000. — 97. — P. 489—494. 36. Chisholm S.T., Parra M.A., Anderberg R.J. et al. Arabidopsis RTM1 and RTM2 genes function in phloem to restrict long-distance movement of tobacco etch virus // Plant Physiol. — 2001. — 127, N 6. — P. 1667—1675. 37. Chrispeels M.J., Raikhel N.V. Lectins, lectin genes, and their role in plant defence // Plant Cell. — 1991. — 3. — P. 1—9. 38. Ciopraga J., Gozia O., Tudor R. et al. Fusarium sp. growth inhibition by wheat germ agglu- tinin // Biochim. Biophys. acta. — 1999. — 1428. — P. 424—432. 39. Claes B., Dekeyser R., Villarroel R. et al. Characterization of a rice gene showing organspeci- fic expression in response to salt stress and drought // Plant Cell. — 1990. — 2. — P. 19—27. 40. Clark R.A.C., Kuster B., Benallal M. et al. Characterisation of tissue-specific oligosaccharides from rat brain and kidney membrane preparation enriched in Na+,K+-ATPase // Glycoconjugate J. — 1999. — 16. — P. 437—456. 41. Cote F., Hahn M.G. Oligosaccharins: structures and signal transduction // Plant Mol. Biol. — 1994. — 26. — P. 1379—1411. 42. Del Campillo E., Shannon L.M. An alpha-galactosidase with hemagglutinin properties from soybean seeds // Plant Physiol. — 1982. — 69, N 3. — P. 628—631. 43. De Souza Filho G., Ferreira B.S., Dias J.M.R. et al. Accumulation of Sal T protein in rice plants as a response to environmental stresses // Plant Sci. — 2003. — 164. — P. 623—628. 44. Dey P.M., Brownleader M.D., Pantelides A.T. et al. Extensin from suspension-cultured potato cells: a hydroxyproline-rich glicoprotein, devoid of agglutinin activity // Planta. — 1997. — 202. — P. 179—187. 45. Dey P.M., Naik S., Bridham J.B. The lectin nature of -galactosidases from Vicia faba seeds // FEBS Lett. — 1982. — 150. — P. 233—237. 46. Dixon R.A., Paiva N.L. Stress-induced phenylpropanoid metabolism // Plant Cell. — 1995. — 7. — P. 1085—1097. 47. Does M.P., Cornelissen B.J.C. A chimerica of Urtica dioica agglutinin and tobacco chitinase display both agglutination and chitinase activity // Plant Sci. — 1999. — 148. — P. 121—129. 104 П.Н. МАМЕНКО ISSN 2308-7099. Физиология растений и генетика. 2014. Т. 46. № 2 48. Espinosa J.F., Asensio J.L., Garsia J.L. et al. NMR investigation of proteincarbohydrate. Binding studies and refind three-dimensional solution structure of the complex between the B domain of wheat germ agglutinin and N,N',N''-triacetylchitotriose // Eur. J. Biochem. — 2000. — 267. — P. 3965—3978. 49. Etzler M.E. Distribution and functions of plant lectins // The lectins: properties, functions, and applications in biology and medicine / Eds I.E. Leiner, N. Sharon, I.G. Goldstein. — New York: Acad. Press, 1986. — P. 371—435. 50. Etzler M.E. Plant lectins: Molecular biology, synthesis, and function // Glycoconjugates. Composition, structure and function / Eds H.J. Allen, E.C. Kisailus. — New York: Marcel Dekker Inc, 1992. — P. 521—539. 51. Felt W.F., Sequeira L.A. New bacterial agglutinin from soybean. 2. Evidence against a role in determining pathogen specificity // Plant Physiol. — 1980. — 66, N 4. — P. 853—858. 52. Ferens-Sieczkowska M., Karczewska J., Morawiecka B. The lectin level and the effect of abscisic acid on hemagglutinating activity during rice germination // Acta Soc. Bot. Pol. — 1989. — 58. — P. 343—350. 53. Fountain D.W., Foard D.E., Replogle W.D. et al. Lectin release by soybean seeds // Science. — 1977. — 197. — P. 1185—1187. 54. Fujita T., Matsushita M., Endo Y. The lectin-complement pathway — Its role in innate immu- nity and evolution // Immunol. Rev. — 2004. — 198. — P. 185—202. 55. Galun M., Braun A., Frensdorff A. et al. Hyphal walls of isolated lichen fungi // Arch. Microbiol. — 1976. — 108. — P. 9—16. 56. Garas N.A., Kuc J. Potato lectin lyses zoospores of Phytophthora infestans and precipitates eli- citors of terpenoid accumulation produced by the fungus // Physiol. Plant Pathol. — 1981. — 18. — P. 227—237. 57. Garcia A.B., Engler J.A., Claes B. et al. The expression of the salt-responsive gene Sal T from rice is regulated by hormonal and developmental cues // Planta. — 1998. — 207. — P. 172—180. 58. Geshi N., Brandt A. Two jasmonate-inducible myrosinasebinding proteins from Brassica napus L. seedlings with homology to jacalin // Ibid. — 1998. — 204. — P. 295—304. 59. Ghanekar A., Perombelon M.C.M. Interactions between potato lectin and some phytobacteria in relation to potato tuber decay caused by Erwinia carotovora // Phytopathol. Z. — 1980. — 98. — P. 137—149. 60. Gibson D.M., Stack S., Krell K. et al. A comparison of soybean agglutinin in cultivars resistant and susceptible to Phytophthora megasperma var. sojae (Race-I) // Plant Physiol. — 1982. — 70, N 3. — P. 560—566. 61. Gietl C., Ziegler H. Lectins in the excretion of intact roots // Naturwissenschaften. — 1979. — 66. — P. 161—162. 62. Gordon D.R., Czerwinski-Mowers D., Marchand J. et al. Endocytosis by the corneal endothe- lium. I. Regulation of binding and transport of hemiproteins and peroxidase-conjugated lectins across the tissue // Histochem. Cell Biol. — 1998. — 110. — P. 251—262. 63. Hamblin J., Kent S.P. Possible role of phytohemagglutinin in Phaseolus vulgaris L. // Nature. New Biol. — 1973. — 245. — P. 28—30. 64. Hamelryck T.W., Loris R., Bouckaert J. et al. Carbohydrate binding, quaternary structure and a novel hydrophobic binding site in two legume lectin oligomers from Dolichos biflorus // J. Mol. Biol. — 1999. — 5. — P. 1161—1177. 65. Hincha D.K., Bakaltcheva I., Schmitt J.M. Galactose-specific lectins protect isolated thylakoids against freeze-thaw damage // Plant Physiol. — 1993. — 103, N 1. — P. 59—63. 66. Hincha D.K., Pfuller U., Schmitt J.M. The concentration of cryoprotectivelectins in mistletoe (Viscum album L.) leaves is correlated with leaf frost hardiness // Planta. — 1997. — 203. — P. 140—144. 67. Hirano K., Teraoka T., Yamanaka H. et al. Novel mannose-binding rice lectin composed of some isolectins and its relation to a stress-inducible Sal T gene // Plant Cell Physiol. — 2000. — 41. — P. 258—267. 68. Imanishi S., Kito-Nakamura K., Matsuoka K. et al. A major jasmonate-inducible protein of sweet potato, ipomoelin, is an ABA-independent woundinducible protein // Ibid. — 1997. — 38. — P. 643—652. 69. Iseli-Gamboni B., Boller T., Neuhaus J.M. Mutation of either of two essential glutamates con- verts the catalytic domain of tobacco class I chitinase into a chitin-binding lectin // Plant Sci. — 1998. — 134. — P. 45—51. 70. Jones D.A. The lectin in the seeds of Vicia cracca L. II. A population study and a possible function for the lectin // Heredity. — 1964. — 19. — P. 459—469. 71. Jouanin L., Bonade-Bottino M., Girard C. et al. Transgenic plants for insect resistance // Plant Sci. — 1998. — 131. — P. 1—11. 72. Kiraly Z., Ersek T., Barna B. et al. Pathophysiological aspects of plants disease resistance // Acta phytopathol. entomol. Hung. — 1991. — 26. — P. 233—250. 105 ФУНКЦИИ ЛЕКТИНОВ РАСТЕНИЙ ISSN 2308-7099. Физиология растений и генетика. 2014. Т. 46. №2 73. Leach J.E., Cantrell M.A., Sequerira L. Hydroxyproline-rich bacterial agglutinin from potato. Extraction, purification, and characterization // Plant Physiol. — 1982. — 70, N 7. — P. 1353— 1358. 74. Lefebvre B., Furt F., Hartmann M.A. et al. Characterization of lipid rafts from Medicago trun- catula root plasma membranes: a proteomic study reveals the presence of a raft-associated redox system // Ibid. — 2007. — 144, N 2. — P. 402—418. 75. Melander M., Ahman I., Kamnert I. et al. Pea lectin expressed transgenically in oil seed rape reduces growth rate of pollen beetle larvae // Transgenic Res. — 2003. — 12. — P. 555—567. 76. Mirelman D., Galun E., Sharon N. et al. Inhibition of fungal growth by wheat germ agglu- tinin // Nature. — 1975. — 256. — P. 414—416. 77. Mohnen D., Hahn M.G. Cell wall carbohydrates as signals in plants // Semin. Cell Biol. — 1993. — 4. — P. 93—102. 78. Nagadhara D., Ramesh S., Pasalu I.C. et al. Transgenic rice plants expressing the snowdrop lectin gene (gna) exhibit high-level resistance to the whitebacked planthopper (Sogatella fur- cifera) // Theor. Appl. Genet. — 2004. — 109. — P. 1399—1405. 79. Nakagawa R., Okumura Y., Kawakami M. et al. Stimulated accumulation of lectin mRNA and stress response in Helianthus tuberosus callus by methyljasmonate // Biosci. Biotech. Biochem. — 2003. — 67. — P. 1822—1824. 80. Oda T., Nakamura A., Okamoto T. et al. Lectin-induced enhancement of superoxide anion production by red tide phytoplankton // Mar. Biol. — 1998. — 131. — P. 383—390. 81. Oka Y., Chet I., Spiegel Y. An immunoreactive protein to wheat-germ agglutinin antibody is induced in oat roots following invasion of cereal cyst nematode Heterodera avenae and jas- monate // Mol. Plant Microbe. Interact. — 1997. — 10. — P. 961—969. 82. Partridge J., Shannon L., Gumpf D. A barley lectin that bind is free amino sugars. I. Purification and characterization // Biochim. Biophys. acta. — 1976. — 451. — P. 470—483. 83. Peberdy J.F. Fungal cell walls / Biochem. cell wall membranes in fungi / Eds J. Kuhn, A.J. Trinci, M.J. Jung et al. — Berlin: Springer Verlag, 1989. — P. 5—21. 84. Peumans W.J., Hause B., Van Damme E.J.M. The galactose-binding and mannose-binding jacalin-related lectins are located in different sub-cellular compartments // FEBS Lett. — 2000. — 477. — P. 186—192. 85. Peumans W.J., Stinissen H.M. Gramineae lectins: occurrence, molecular biology and physio- logical function // Chemical taxonomy, molecular biology and function of plant lectins / Eds I.J. Goldstein, M.E. Etzler. — New York: Alan R Liss Inc, 1983. — P. 99—116. 86. Peumans W.J., Van Damme E.J.M. Lectins as plant defence proteins // Plant Physiol. — 1995. — 109, N 2. — P. 347—352. 87. Peumans W.J. Winter H.C., Bemer V. et al. Isolation of a novel plant lectin with an unusual specificity from Calystegia sepium // Glycoconj. J. — 1997. — 14. — P. 259—265. 88. Ponstei S., Bres-Vloemans S.A., Sela-Buurlage M.B. et al. A novel pathogenand wound- inducible tobacco (Nicotiana tabacum) protein with antifungal activity // Plant Physiol. — 1994. — 104, N 1. — P. 109—118. 89. Poschenrider G., Huber S.J. Interaction of wheat germ agglutinin (lectin) with microconidia of Fusarium poae // Z. Pflanzenkrankh und Pflanzenschutz. — 1982. — 89. — P. 194—199. 90. Potter E., Beator J., Kloppstech K. The expression of mRNAs for lightstress proteins in barley: inverse relationship of mRNA levels of individual genes within the leaf gradient // Planta. — 1996. — 199. — P. 314—320. 91. Pusztai A. Plant lectins. — Cambridge: Cambridge Univ. Press, 1991. — 452 p. 92. Qin Q.-M., Zhan Q., Zhao W.S. et al. Identification of a lectin gene induced in rice in response to Magnaporthe grisea infection // Acta bot. sin. — 2003. — 45. — P. 76—81. 93. Raina A., Datta A. Molecular cloning of a gene encoding a seed-specific protein with nutri- tionally balanced amino acid composition from Amaranthus // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. — 1992. — 89. — P. 11774—11778. 94. Read S.M., Northcote D.H. Subunit structure and interactions of the phloem proteins of Cucurbita maxima (pumpkin) // Eur. J. Biochem. — 1983. — 134. — P. 561—569. 95. Rinderle S.J., Goldstein I.J., Matta K.L. et al. Isolation and characterization of amaranthin, a lectin present in the seeds of Amaranthus caudatus, that recognizes the T- (or cryptic T)-anti- gen // J. Biol. Chem. — 1989. — 264. — P. 16123—16131. 96. Rudiger H. On the physiological role of plant lectins // BioSci. — 1984. — 34. — P. 95—99. 97. Ryan C.A., Farmer E.E. Oligosaccharide signals in plants: a current assessment // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. — 1991. — 42. — P. 651—674. 98. Sadeghi A., Smagghe G., Broeders S. et al. Ectopically expressed leaf and bulb lectins from gar- lic (Allium sativum L.) protein transgenic tobacco plants against cotton leafworm (Spodoptera littoralis) // Transgen. Res. —2003. — 17. — P. 9—18. 99. Sato S., Nakamura Y., Kaneko T. et al. Genome structure of the legume, Lotus japonicus // DNA Res. — 2008. — 15. — P. 227—239. 106 П.Н. МАМЕНКО ISSN 2308-7099. Физиология растений и генетика. 2014. Т. 46. № 2 100. Schlumbaum A., Mauch F., Vogeli U. et al. Plant chitinases are potent inhibitors of fungal growth // Nature. — 1986. — 324. — P. 365—367. 101. Schmid M., Davison T.S., Henz S.R. et al. A gene expression map of Arabidopsis thaliana development // Nat. Genet. — 2005. — 37. — P. 501—506. 102. Sequeira L., Gaard G., De Zoeten G.A. Interaction of bacteria and host cell walls: Its relation to mechanisms of induced resistance // Physiol. Plant Pathol. — 1977. — 10. — P. 43—50. 103. Shahidi-Noghabi S., Van Damme E.J., Smagghe G. Carbohydrate binding activity of the type-2 ribosome-inactivating protein SNA-I from elderberry (Sambucus nigra) is a determining fac- tor for its insecticidal activity // Phytochemistry. — 2008. — 69. — P. 2972—2978. 104. Shakirova F.M., Bezrukova M.V., Shayakhmetov I.F. Effect of heat shock on dynamics of ABA and WGA accumulation in wheat cell culture // Plant Growth Regul. — 1996. — 19. — P. 85—87. 105. Shannon L.M. Structural properties of legume lectins // Chemical taxonomy, molecular bio- logy, and function of plant lectins / Eds I.J. Goldstein, M.E. Etzler. — New York: Alan R Liss Inc., 1983. — P. 47—61. 106. Sharon N., Lis H. Legume lectins a large family of homologous proteins // FASEB J. — 1990. — 4. — P. 3198—3208. 107. Sing V.O., Schroth M.N. Bacteria-plant cell surface interactions: Active immobilization of saprophytic bacteria in plant leaves // Science. — 1977. — 197. — P. 759—761. 108. Smith H. Recognition and defence in plants // Nature. — 1978. — 273. — P. 266—268. 109. Spadoro-Tank J.P., Etzler M.E. Heat shock enhances the synthesis of lectinrelated protein in Dolichos biflorus cell suspension cultures // Plant Physiol. — 1988. — 88, N 5. — P. 1131— 1135. 110. Taipalensuu J., Eriksson S., Rask L. The myrosinase-binding protein from Brassica napus seeds possesses lectin activity and has a highly similar vegetatively expressed wound-inducible counterpart // Eur. J. Biochem. — 1997. — 250. — P. 680—688. 111. Toyoda K., Miki K., Ichinose Y. et al. Plant lectins induce the production of a phytoalexin in Pisum sativum // Plant Cell Physiol. — 1995. — 36. — P. 799—807. 112. Zhang W., Peumans W., Barre A. et al. Isolation and characterization of a jacalinrelated man- nose-binding lectin from salt-stressed rice (Oryza sativa) plants // Planta. — 2000. — 210. — P. 970—978. 113. Zhu-Salzman K., Salzman R.A., Koiwa H. et al. Ethylene negatively regulates local expression of plant defence lectin genes // Physiol. plant. — 1998. — 104. — P. 365—372. Получено 04.02.2014 ФУНКЦIЇ ЛЕКТИНIВ РОСЛИН ПРИ АБIОТИЧНИХ I БIОТИЧНИХ СТРЕСАХ П.М. Маменко Iнститут фізіології рослин і генетики Національної академії наук України, Київ У статті узагальнено літературні дані про можливу роль лектинів в адаптації рослин до біотичних і абіотичних стресів. Розглянуто участь протеїнів з гемаглютинувальною ак- тивністю у формуванні неспецифічних механізмів захисту рослин від різноманітних за при- родою впливів. THE FUNCTIONS OF PLANTS LECTINS UNDER ABIOTIC AND BIOTIC STRESSES P.M. Mamenko Institute of Plant Physiology and Genetics, National Academy of Sciences of Ukraine 31/17 Vasylkivska St., Kyiv, 03022, Ukraine This review summarizes the results of long-term studies of scientists on the possible role of lectins in plant adaptation to biotic and abiotic stresses. The involvement of proteins with hemaggluti- nating activity in the formation of non-specific protection mechanisms of plants to various impacts in nature is discussed. Key words: plant lectins, protein-carbohydrate interactions, abiotic stress, pathogen. 107 ФУНКЦИИ ЛЕКТИНОВ РАСТЕНИЙ ISSN 2308-7099. Физиология растений и генетика. 2014. Т. 46. №2
id	nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-159397
institution	Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
issn	2308-7099
language	Russian
last_indexed	2025-12-07T18:36:38Z
publishDate	2014
publisher	Iнститут фізіології рослин і генетики НАН України
record_format	dspace
spelling	Маменко, П.Н. 2019-10-02T19:20:07Z 2019-10-02T19:20:07Z 2014 Функции лектинов растений при абиотических и биотических стрессах / П.Н. Маменко // Физиология растений и генетика. — 2014. — Т. 46, № 2. — С. 95-107. — Бібліогр.: 113 назв. — рос. 2308-7099 https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/159397 581.1:581.557:579.6 В статье обобщены литературные данные о возможной роли лектинов в адаптации растений к биотическим и абиотическим стрессам. Рассмотрено участие протеинов с гемагглютинирующей активностью в формировании неспецифических механизмов защиты растений от воздействий разнообразной природы. У статті узагальнено літературні дані про можливу роль лектинів в адаптації рослин до біотичних і абіотичних стресів. Розглянуто участь протеїнів з гемаглютинувальною активністю у формуванні неспецифічних механізмів захисту рослин від різноманітних за природою впливів. This review summarizes the results of long-term studies of scientists on the possible role of lectins in plant adaptation to biotic and abiotic stresses. The involvement of proteins with hemagglutinating activity in the formation of non-specific protection mechanisms of plants to various impacts in nature is discussed. ru Iнститут фізіології рослин і генетики НАН України Физиология растений и генетика Функции лектинов растений при абиотических и биотических стрессах Функції лектинів рослин при абіотичних і біотичних стресах The functions of plants lectins under abiotic and biotic stresses Article published earlier
spellingShingle	Функции лектинов растений при абиотических и биотических стрессах Маменко, П.Н.
title	Функции лектинов растений при абиотических и биотических стрессах
title_alt	Функції лектинів рослин при абіотичних і біотичних стресах The functions of plants lectins under abiotic and biotic stresses
title_full	Функции лектинов растений при абиотических и биотических стрессах
title_fullStr	Функции лектинов растений при абиотических и биотических стрессах
title_full_unstemmed	Функции лектинов растений при абиотических и биотических стрессах
title_short	Функции лектинов растений при абиотических и биотических стрессах
title_sort	функции лектинов растений при абиотических и биотических стрессах
url	https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/159397
work_keys_str_mv	AT mamenkopn funkciilektinovrasteniipriabiotičeskihibiotičeskihstressah AT mamenkopn funkcíílektinívroslinpriabíotičnihíbíotičnihstresah AT mamenkopn thefunctionsofplantslectinsunderabioticandbioticstresses

Функции лектинов растений при абиотических и биотических стрессах

Institution

Similar Items