Структурні механізми взаємодії дефосфорильованих 2`-5`-триаденілатів з білком S100A1
За допомогою методів ЯМР спектроскопії та комп'ютерного моделювання вивчали структурні механізми
 взаємодії дефосфорильованих 2´5´
 триаденілатів з білком S100A1. Встановлено, що дефосфорильований 2´5´
 триаденілат зв'язується з білком S100A1 на межі Са²⁺
 з...
Gespeichert in:
| Veröffentlicht in: | Доповіді НАН України |
|---|---|
| Datum: | 2020 |
| Hauptverfasser: | , , |
| Format: | Artikel |
| Sprache: | Ukrainisch |
| Veröffentlicht: |
Видавничий дім "Академперіодика" НАН України
2020
|
| Schlagworte: | |
| Online Zugang: | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/170266 |
| Tags: |
Tag hinzufügen
Keine Tags, Fügen Sie den ersten Tag hinzu!
|
| Назва журналу: | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| Zitieren: | Структурні механізми взаємодії дефосфорильованих 2`-5`-триаденілатів з білком S100A1 / О.Ю. Скоробогатов, І.Ю. Жуков, З.Ю. Ткачук // Доповіді Національної академії наук України. — 2020. — № 1. — С. 89-94. — Бібліогр.: 5 назв. — укр. |
Institution
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine| _version_ | 1862575281994203136 |
|---|---|
| author | Скоробогатов, О.Ю. Жуков, І.Ю. Ткачук, З.Ю. |
| author_facet | Скоробогатов, О.Ю. Жуков, І.Ю. Ткачук, З.Ю. |
| citation_txt | Структурні механізми взаємодії дефосфорильованих 2`-5`-триаденілатів з білком S100A1 / О.Ю. Скоробогатов, І.Ю. Жуков, З.Ю. Ткачук // Доповіді Національної академії наук України. — 2020. — № 1. — С. 89-94. — Бібліогр.: 5 назв. — укр. |
| collection | DSpace DC |
| container_title | Доповіді НАН України |
| description | За допомогою методів ЯМР спектроскопії та комп'ютерного моделювання вивчали структурні механізми
взаємодії дефосфорильованих 2´5´
триаденілатів з білком S100A1. Встановлено, що дефосфорильований 2´5´
триаденілат зв'язується з білком S100A1 на межі Са²⁺
зв'язувального домену та лінкерного регіо ну.
Утворення комплексу білок—триаденілат стабілізується трьома зв'язками, два з яких електростатичні,
а один водневий. Зафіксовані особливості взаємодії дефосфорильованого 2´5´
триаденілату з S100A1 можуть бути підґрунтям для пояснення однієї з неописаних раніше функцій дефосфорильованого 2´5´
триаденілату.
We study the structural mechanisms of interaction of dephosphorylated 2´5´ triadenylates
with S100A1 protein
by NMR spectroscopy and computer simulation methods. Earlier, it was demonstrated that 2´5´ triadenylates
are capable of stimulating the muscle contraction via a direct or indirect interaction with the Ryano dine
receptor (RyR). One of the key regulators of this intracellular Са²⁺ pump is a calciumbinding
protein S100A1.
We assumed that the naturally occurring 2´5´ triadenylate
may interact with S100A1 directly, by exhibiting its
effect, and took a detailed look at the interaction. It is shown that dephosphorylated 2´5´ triadenylate
binds to
S100A1 within the Са²⁺ binding
loop/linker interface, where the aminoacids within the S100A1 homodimer
displayed the highest amplitude of chemical shifts. Complex formation turned out to be stabilized by the formation
of two electrostatic and one hydrogen bonds. The data obtained may suggest an insight into how the
naturally occurring 2´5´ triadenylate
exhibits its purely biological function. An alternative possible scenario is
the interaction between 2´5´ triadenylate
and CAM kinase, which leads to the alteration of the latter’s functioning,
which further affects the RyR. S100A1’s antagonist regarding the RyR functioning, Calmodulin, was
earlier shown to interact with 2´5´ triadenylate,
which led to the Са²⁺ affinity alteration of the latter. Collectively,
these data assume that 2´5´ triadenylate interacts with both major regulators of RyR’s Са²⁺releasing activity.
С помощью методов ЯМР спектроскопии и компьютерного моделирования изучали структурные меха
низмы взаимодействия дефосфорилированного 2´5´
триаденилата с белком S100A1. Установлено, что дефосфорилированный 2´5´
триаденилат связывается с белком S100A1 на грани Са²⁺
связывающего домена и линкерного региона. Образование комплекса белок—триаденилат стабилизируется тремя связями,
два из которых электростатические, а один — водородный. Зафиксированные особенности взаимодействия дефосфорилированного 2´5´
триаденилата с S100A1 могут служить в качестве основы для объясне
ния одной из неописанных ранее функций дефосфорилированного 2´5´
триаденилата.
|
| first_indexed | 2025-11-26T11:56:03Z |
| format | Article |
| fulltext | |
| id | nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-170266 |
| institution | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| issn | 1025-6415 |
| language | Ukrainian |
| last_indexed | 2025-11-26T11:56:03Z |
| publishDate | 2020 |
| publisher | Видавничий дім "Академперіодика" НАН України |
| record_format | dspace |
| spelling | Скоробогатов, О.Ю. Жуков, І.Ю. Ткачук, З.Ю. 2020-07-09T16:25:17Z 2020-07-09T16:25:17Z 2020 Структурні механізми взаємодії дефосфорильованих 2`-5`-триаденілатів з білком S100A1 / О.Ю. Скоробогатов, І.Ю. Жуков, З.Ю. Ткачук // Доповіді Національної академії наук України. — 2020. — № 1. — С. 89-94. — Бібліогр.: 5 назв. — укр. 1025-6415 DOI: doi.org/10.15407/dopovidi2020.01.089 https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/170266 577.32:577.112 За допомогою методів ЯМР спектроскопії та комп'ютерного моделювання вивчали структурні механізми
 взаємодії дефосфорильованих 2´5´
 триаденілатів з білком S100A1. Встановлено, що дефосфорильований 2´5´
 триаденілат зв'язується з білком S100A1 на межі Са²⁺
 зв'язувального домену та лінкерного регіо ну.
 Утворення комплексу білок—триаденілат стабілізується трьома зв'язками, два з яких електростатичні,
 а один водневий. Зафіксовані особливості взаємодії дефосфорильованого 2´5´
 триаденілату з S100A1 можуть бути підґрунтям для пояснення однієї з неописаних раніше функцій дефосфорильованого 2´5´
 триаденілату. We study the structural mechanisms of interaction of dephosphorylated 2´5´ triadenylates
 with S100A1 protein
 by NMR spectroscopy and computer simulation methods. Earlier, it was demonstrated that 2´5´ triadenylates
 are capable of stimulating the muscle contraction via a direct or indirect interaction with the Ryano dine
 receptor (RyR). One of the key regulators of this intracellular Са²⁺ pump is a calciumbinding
 protein S100A1.
 We assumed that the naturally occurring 2´5´ triadenylate
 may interact with S100A1 directly, by exhibiting its
 effect, and took a detailed look at the interaction. It is shown that dephosphorylated 2´5´ triadenylate
 binds to
 S100A1 within the Са²⁺ binding
 loop/linker interface, where the aminoacids within the S100A1 homodimer
 displayed the highest amplitude of chemical shifts. Complex formation turned out to be stabilized by the formation
 of two electrostatic and one hydrogen bonds. The data obtained may suggest an insight into how the
 naturally occurring 2´5´ triadenylate
 exhibits its purely biological function. An alternative possible scenario is
 the interaction between 2´5´ triadenylate
 and CAM kinase, which leads to the alteration of the latter’s functioning,
 which further affects the RyR. S100A1’s antagonist regarding the RyR functioning, Calmodulin, was
 earlier shown to interact with 2´5´ triadenylate,
 which led to the Са²⁺ affinity alteration of the latter. Collectively,
 these data assume that 2´5´ triadenylate interacts with both major regulators of RyR’s Са²⁺releasing activity. С помощью методов ЯМР спектроскопии и компьютерного моделирования изучали структурные меха
 низмы взаимодействия дефосфорилированного 2´5´
 триаденилата с белком S100A1. Установлено, что дефосфорилированный 2´5´
 триаденилат связывается с белком S100A1 на грани Са²⁺
 связывающего домена и линкерного региона. Образование комплекса белок—триаденилат стабилизируется тремя связями,
 два из которых электростатические, а один — водородный. Зафиксированные особенности взаимодействия дефосфорилированного 2´5´
 триаденилата с S100A1 могут служить в качестве основы для объясне
 ния одной из неописанных ранее функций дефосфорилированного 2´5´
 триаденилата. uk Видавничий дім "Академперіодика" НАН України Доповіді НАН України Біологія Структурні механізми взаємодії дефосфорильованих 2`-5`-триаденілатів з білком S100A1 Structural mechanisms of interaction of triphosphorylated 2'- 5'- triadenylates with S100A1 protein Структурные механизмы взаимодействия дефосфорилированных 2'- 5'- триаденилатов с белком S100A1 Article published earlier |
| spellingShingle | Структурні механізми взаємодії дефосфорильованих 2`-5`-триаденілатів з білком S100A1 Скоробогатов, О.Ю. Жуков, І.Ю. Ткачук, З.Ю. Біологія |
| title | Структурні механізми взаємодії дефосфорильованих 2`-5`-триаденілатів з білком S100A1 |
| title_alt | Structural mechanisms of interaction of triphosphorylated 2'- 5'- triadenylates with S100A1 protein Структурные механизмы взаимодействия дефосфорилированных 2'- 5'- триаденилатов с белком S100A1 |
| title_full | Структурні механізми взаємодії дефосфорильованих 2`-5`-триаденілатів з білком S100A1 |
| title_fullStr | Структурні механізми взаємодії дефосфорильованих 2`-5`-триаденілатів з білком S100A1 |
| title_full_unstemmed | Структурні механізми взаємодії дефосфорильованих 2`-5`-триаденілатів з білком S100A1 |
| title_short | Структурні механізми взаємодії дефосфорильованих 2`-5`-триаденілатів з білком S100A1 |
| title_sort | структурні механізми взаємодії дефосфорильованих 2`-5`-триаденілатів з білком s100a1 |
| topic | Біологія |
| topic_facet | Біологія |
| url | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/170266 |
| work_keys_str_mv | AT skorobogatovoû strukturnímehanízmivzaêmodíídefosforilʹovanih25triadenílatívzbílkoms100a1 AT žukovíû strukturnímehanízmivzaêmodíídefosforilʹovanih25triadenílatívzbílkoms100a1 AT tkačukzû strukturnímehanízmivzaêmodíídefosforilʹovanih25triadenílatívzbílkoms100a1 AT skorobogatovoû structuralmechanismsofinteractionoftriphosphorylated25triadenylateswiths100a1protein AT žukovíû structuralmechanismsofinteractionoftriphosphorylated25triadenylateswiths100a1protein AT tkačukzû structuralmechanismsofinteractionoftriphosphorylated25triadenylateswiths100a1protein AT skorobogatovoû strukturnyemehanizmyvzaimodeistviâdefosforilirovannyh25triadenilatovsbelkoms100a1 AT žukovíû strukturnyemehanizmyvzaimodeistviâdefosforilirovannyh25triadenilatovsbelkoms100a1 AT tkačukzû strukturnyemehanizmyvzaimodeistviâdefosforilirovannyh25triadenilatovsbelkoms100a1 |