Koshland’s model as a method for the analysis of enzymatic dera ce mization reactions
Koshland’s four-point location model is applied to consider some enzymatic reactions of deracemization. The sequential
 model is a theory describing the cooperativity of protein subunits. It postulates that the conformation of the
 protein changes with each binding of a ligand, thus...
Saved in:
| Published in: | Доповіді НАН України |
|---|---|
| Date: | 2021 |
| Main Authors: | , |
| Format: | Article |
| Language: | English |
| Published: |
Видавничий дім "Академперіодика" НАН України
2021
|
| Subjects: | |
| Online Access: | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/180394 |
| Tags: |
Add Tag
No Tags, Be the first to tag this record!
|
| Journal Title: | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| Cite this: | Koshland’s model as a method for the analysis of enzymatic dera ce mization reactions / О.S. Verovka, А.О. Kolodiazhna // Доповіді Національної академії наук України. — 2021. — № 1. — С. 84-92. — Бібліогр.: 11 назв. — англ. |
Institution
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine| _version_ | 1862732786930024448 |
|---|---|
| author | Verovka, О.S. Kolodiazhna, А.О. |
| author_facet | Verovka, О.S. Kolodiazhna, А.О. |
| citation_txt | Koshland’s model as a method for the analysis of enzymatic dera ce mization reactions / О.S. Verovka, А.О. Kolodiazhna // Доповіді Національної академії наук України. — 2021. — № 1. — С. 84-92. — Бібліогр.: 11 назв. — англ. |
| collection | DSpace DC |
| container_title | Доповіді НАН України |
| description | Koshland’s four-point location model is applied to consider some enzymatic reactions of deracemization. The sequential
model is a theory describing the cooperativity of protein subunits. It postulates that the conformation of the
protein changes with each binding of a ligand, thus sequentially changing its affinity to ligands at adjacent binding
sites. When the substrate binds to the active site of one subunit of the enzyme, the remaining subunits are activated.
The possibility of the alternative binding of both substrates and products of the enzymatic reaction can be assessed
on the basis of the known data on the structure of all four substituents at the chiral atom and their correspondence
to the ligand specificity of the corresponding subsets of the enzyme. The made theoretical conclusions were tested by
the example of the enzymatic deracemization of some hydroxyphosphonic acids. The replacement of ethoxyl groups
at the phosphorus atom by isopropoxy groups and an increase in the volume of the substituent led to a significant
increase in the enantiomeric excess of the hydrolysis product of hydroxyphosphonate. Hence, the conclusion is drawn
that the key criterion for the efficient or inefficient passage of the reaction is the ratio of the sizes and the degree of
hydrophobicity of the corresponding substituents at the asymmetric reaction center.
Чотириточкова локаційна модель Кошланда застосована для розгляду деяких ферментативних реакцій
дерацемізації. Послідовна модель — це теорія, яка описує кооперативність білкових субодиниць. Вона постулює, що конформація білка змінюється з кожним зв’язуванням ліганду, таким чином послідовно змінюючи його спорідненість до ліганду в сусідніх сайтах зв’язування. Коли субстрат зв’язується з активним центром однієї субодиниці ферменту, інші субодиниці активуються. Можливість альтернативного
зв’язування як субстрату, так і продукту ферментативної реакції може бути оцінена на основі відомих даних про структуру всіх чотирьох замісників хірального атома та їх відповідності лігандній специфічності
відповідних секторів ферменту. Зроблені теоретичні висновки перевірені на прикладі ферментативної дерацемізації деяких гідроксифосфонових кислот. У результаті заміни етоксильних груп в атомі фосфору на
ізопропоксильні і збільшення обсягу замісника істотно збільшився енантіомерний надлишок продукту
гідролізу гідроксифосфонату. Звідси зроблений висновок, що ключовим критерієм ефективного або неефективного проходження реакції є співвідношення розмірів і ступеня гідрофобності відповідних замісників у асиметричному реакційному центрі.
|
| first_indexed | 2025-12-07T19:34:00Z |
| format | Article |
| fulltext | |
| id | nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-180394 |
| institution | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| issn | 1025-6415 |
| language | English |
| last_indexed | 2025-12-07T19:34:00Z |
| publishDate | 2021 |
| publisher | Видавничий дім "Академперіодика" НАН України |
| record_format | dspace |
| spelling | Verovka, О.S. Kolodiazhna, А.О. 2021-09-20T16:01:53Z 2021-09-20T16:01:53Z 2021 Koshland’s model as a method for the analysis of enzymatic dera ce mization reactions / О.S. Verovka, А.О. Kolodiazhna // Доповіді Національної академії наук України. — 2021. — № 1. — С. 84-92. — Бібліогр.: 11 назв. — англ. 1025-6415 DOI: doi.org/10.15407/dopovidi2021.01.084 https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/180394 547.783 Koshland’s four-point location model is applied to consider some enzymatic reactions of deracemization. The sequential
 model is a theory describing the cooperativity of protein subunits. It postulates that the conformation of the
 protein changes with each binding of a ligand, thus sequentially changing its affinity to ligands at adjacent binding
 sites. When the substrate binds to the active site of one subunit of the enzyme, the remaining subunits are activated.
 The possibility of the alternative binding of both substrates and products of the enzymatic reaction can be assessed
 on the basis of the known data on the structure of all four substituents at the chiral atom and their correspondence
 to the ligand specificity of the corresponding subsets of the enzyme. The made theoretical conclusions were tested by
 the example of the enzymatic deracemization of some hydroxyphosphonic acids. The replacement of ethoxyl groups
 at the phosphorus atom by isopropoxy groups and an increase in the volume of the substituent led to a significant
 increase in the enantiomeric excess of the hydrolysis product of hydroxyphosphonate. Hence, the conclusion is drawn
 that the key criterion for the efficient or inefficient passage of the reaction is the ratio of the sizes and the degree of
 hydrophobicity of the corresponding substituents at the asymmetric reaction center. Чотириточкова локаційна модель Кошланда застосована для розгляду деяких ферментативних реакцій
 дерацемізації. Послідовна модель — це теорія, яка описує кооперативність білкових субодиниць. Вона постулює, що конформація білка змінюється з кожним зв’язуванням ліганду, таким чином послідовно змінюючи його спорідненість до ліганду в сусідніх сайтах зв’язування. Коли субстрат зв’язується з активним центром однієї субодиниці ферменту, інші субодиниці активуються. Можливість альтернативного
 зв’язування як субстрату, так і продукту ферментативної реакції може бути оцінена на основі відомих даних про структуру всіх чотирьох замісників хірального атома та їх відповідності лігандній специфічності
 відповідних секторів ферменту. Зроблені теоретичні висновки перевірені на прикладі ферментативної дерацемізації деяких гідроксифосфонових кислот. У результаті заміни етоксильних груп в атомі фосфору на
 ізопропоксильні і збільшення обсягу замісника істотно збільшився енантіомерний надлишок продукту
 гідролізу гідроксифосфонату. Звідси зроблений висновок, що ключовим критерієм ефективного або неефективного проходження реакції є співвідношення розмірів і ступеня гідрофобності відповідних замісників у асиметричному реакційному центрі. en Видавничий дім "Академперіодика" НАН України Доповіді НАН України Хімія Koshland’s model as a method for the analysis of enzymatic dera ce mization reactions Модель Кошланда як метод аналізу ферментативної реакції дерацемізації Article published earlier |
| spellingShingle | Koshland’s model as a method for the analysis of enzymatic dera ce mization reactions Verovka, О.S. Kolodiazhna, А.О. Хімія |
| title | Koshland’s model as a method for the analysis of enzymatic dera ce mization reactions |
| title_alt | Модель Кошланда як метод аналізу ферментативної реакції дерацемізації |
| title_full | Koshland’s model as a method for the analysis of enzymatic dera ce mization reactions |
| title_fullStr | Koshland’s model as a method for the analysis of enzymatic dera ce mization reactions |
| title_full_unstemmed | Koshland’s model as a method for the analysis of enzymatic dera ce mization reactions |
| title_short | Koshland’s model as a method for the analysis of enzymatic dera ce mization reactions |
| title_sort | koshland’s model as a method for the analysis of enzymatic dera ce mization reactions |
| topic | Хімія |
| topic_facet | Хімія |
| url | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/180394 |
| work_keys_str_mv | AT verovkaos koshlandsmodelasamethodfortheanalysisofenzymaticderacemizationreactions AT kolodiazhnaao koshlandsmodelasamethodfortheanalysisofenzymaticderacemizationreactions AT verovkaos modelʹkošlandaâkmetodanalízufermentativnoíreakcííderacemízacíí AT kolodiazhnaao modelʹkošlandaâkmetodanalízufermentativnoíreakcííderacemízacíí |