Cтруктурний аналог вітаміну B1 3-децилоксикарбонілметил-4-метил-5-(β-гідроксіетил)тіазолій хлорид (ДМГТ) блокує трансмембранний струм через іонні канали, що утворені ністатином у бішаровій ліпідній мембрані

• Datum: 2009
• Hauptverfasser: Шатурський, О.Я., Романенко, О.В., Гіммельрейх, Н.Г.
• Format: Artikel
• Sprache: Ukrainisch
• Veröffentlicht: Видавничий дім "Академперіодика" НАН України 2009
• Schlagworte: Біохімія
• Online Zugang: https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/18709
• Назва журналу: Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
• Zitieren: Cтруктурний аналог вітаміну B1 3-децилоксикарбонілметил-4-метил-5-(β-гідроксіетил)тіазолій хлорид (ДМГТ) блокує трансмембранний струм через іонні канали, що утворені ністатином у бішаровій ліпідній мембрані / О.Я. Шатурський, О.В. Романенко, Н. Г. Гiммельрейх // Доп. НАН України. — 2009. — № 9. — С. 188-194. — Бібліогр.: 14 назв. — укр.

Аплiкацiя 0,1 ммоль/л cтруктурного аналога вiтамiну B1(тiамiну) — 3-децилоксикарбонiлметил-4-метил-5-(β-гiдроксiетил)тiазолiй хлориду (ДMГT) з цис-боку холестеролвмiсної бiшарової фосфолiпiдної мембрани в симетричному розчинi 100 ммоль/л KCl викликала зворотне зменшення провiдностi нiстатинових каналiв, реконструйованих з того самого боку мембрани, на (67 ± 3)%. Провiднiсть нiстатинових каналiв, вбудованих у лiпiдний бiшар мембрани з цис-боку, не змiнювалася, коли ДМГТ був введений з протилежного транс-боку модифiкованої мембрани. Кiнетикою iнгiбування ДМГТ однобiчних нiстатинових каналiв не виявлено кооперативностi, отже можна припустити, що ДМГТ зв’язується лише з одним негативно зарядженим центром каналу. Вiдносно висока pK зв’язування ДМГТ з нiстатиновими каналами (4,77) дає змогу зробити висновок, що такий центр здатний забезпечувати специфiчну взаємодiю з ДМГТ. The application of 0.1 mM of vitamin B1 (thiamine) structural analogue, 3-decyloxycarbonylmethyl-4-methyl-5-(β-hydroxyethyl)thiazole chloride (DMHT) from the cis-side of a cholesterol-containing phospholipid bilayer membrane in a symmetric solution of 100 mM KCl reversibly reduced the conductance of nystatin channels reconstituted from the same side of the membrane by (67 ± 3)%. The conductance of nystatin channels applied to the cis-side of the bilayer membrane remained unaffected, when DMHT was introduced separately to the opposite trans-side of the modified membrane. The inhibition kinetics for nystatin channels with DMHT showed no cooperativity allowing to expect that negatively charged ionogenic groups of these channels formed one DMHT binding site per channel. Relatively high pK of binding with nystatin channels (4.77) suggests that this site provides a specific interaction with DMHT.