Фізична модель впізнавання вотсон-криківських пар основ ДНК білками реплікативного комплексу
Вперше запропоновано та обгрунтовано з використанням неемпiричних квантово-механiчних методiв просту фiзичну модель впiзнавання вотсон-крикiвських пар основ бiлками реплiкативного комплексу з боку мажорної борозенки ДНК. Показано, що найiмовiрнiшими претендентами на цю роль є аспарагiн або глутамiн,...
Збережено в:
| Дата: | 2009 |
|---|---|
| Автори: | , , |
| Формат: | Стаття |
| Мова: | Українська |
| Опубліковано: |
Видавничий дім "Академперіодика" НАН України
2009
|
| Теми: | |
| Онлайн доступ: | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/18872 |
| Теги: |
Додати тег
Немає тегів, Будьте першим, хто поставить тег для цього запису!
|
| Назва журналу: | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| Цитувати: | Фізична модель впізнавання вотсон-криківських пар основ ДНК білками реплікативного комплексу / О.О. Броварець, Л.А. Булавiн, Д.М. Говорун // Доп. НАН України. — 2009. — № 10. — С. 194-200. — Бібліогр.: 15 назв. — укр. |
Репозитарії
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine| _version_ | 1860116556119277568 |
|---|---|
| author | Броварець, О.О. Булавін, Л.А. Говорун, Д.М. |
| author_facet | Броварець, О.О. Булавін, Л.А. Говорун, Д.М. |
| citation_txt | Фізична модель впізнавання вотсон-криківських пар основ ДНК білками реплікативного комплексу / О.О. Броварець, Л.А. Булавiн, Д.М. Говорун // Доп. НАН України. — 2009. — № 10. — С. 194-200. — Бібліогр.: 15 назв. — укр. |
| collection | DSpace DC |
| description | Вперше запропоновано та обгрунтовано з використанням неемпiричних квантово-механiчних методiв просту фiзичну модель впiзнавання вотсон-крикiвських пар основ бiлками реплiкативного комплексу з боку мажорної борозенки ДНК. Показано, що найiмовiрнiшими претендентами на цю роль є аспарагiн або глутамiн, якi своїм амiдним бiчним радикалом взаємодiють (з урахуванням його повороту на 180º навколо одинарного зв’язку C−C) двома Н-зв’язками NH. . .O4/6 i C=O. . .HN6/4 з кожною iз чотирьох вотсон-крикiвських пар основ.
A simple physical model of Watson-Crick base pairs recognition by the proteins of a replicative complex from the side of the major groove of DNA using modern non-empirical quantum-mechanical methods is suggested and proved for the first time. It is shown that the most credible candidate for this role is asparagin or glutamine which interacts with his own amide residue (taking into account its rotation by 180º around single bond C−C) by both H-bonds NH. . .O4/6 and C−O. . .HN6/4 with each of four Watson-Crick base pairs.
|
| first_indexed | 2025-12-07T17:36:36Z |
| format | Article |
| fulltext |
оповiдi
НАЦIОНАЛЬНОЇ
АКАДЕМIЇ НАУК
УКРАЇНИ
10 • 2009
БIОФIЗИКА
УДК 577.3
© 2009
О.О. Броварець, академiк НАН України Л. А. Булавiн,
член-кореспондент НАН України Д. М. Говорун
Фiзична модель впiзнавання вотсон-крикiвських пар
основ ДНК бiлками реплiкативного комплексу
Вперше запропоновано та обгрунтовано з використанням неемпiричних квантово-меха-
нiчних методiв просту фiзичну модель впiзнавання вотсон-крикiвських пар основ бiл-
ками реплiкативного комплексу з боку мажорної борозенки ДНК. Показано, що най-
iмовiрнiшими претендентами на цю роль є аспарагiн або глутамiн, якi своїм амiдним
бiчним радикалом взаємодiють (з урахуванням його повороту на 180◦ навколо одинар-
ного зв’язку C−C) двома Н-зв’язками NH. . .O4/6 i C=O. . .HN6/4 з кожною iз чотирьох
вотсон-крикiвських пар основ.
Реплiкацiя ДНК in vivo має високу точнiсть — у середньому 10−9 помилок на пару основ [1].
Незважаючи на неабияку бiологiчну роль цих процесiв у функцiонуваннi клiтини, їхнi фi-
зичнi механiзми нинi до кiнця не з’ясовано (див. [2–5] та наведену там бiблiогр.).
Теоретично [2, 3] i експериментально [6, 7] на моделях встановлено, що ДНК-полiме-
раза in vitro впiзнає вотсон-крикiвськi пари нуклеотидiв водневими (Н) зв’язками мiж її
амiнокислотними залишками, що утворюють досить жорсткий центр впiзнавання, та так
званими iнварiантними атомними групами нуклеотидних основ, а також цукрових зали-
шкiв. Проте такi модельнi уявлення є неповними, оскiльки вони не враховують роль бiлкiв
реплiкативного комплексу, якi, функцiонуючи in vivo разом з ДНК-полiмеразою [1], пiд-
вищують точнiсть реплiкацiї на три–чотири порядки порiвняно з аналогiчною величиною
в експериментах in vitro, коли цi бiлки вiдсутнi.
У цiй роботi вперше описано просту фiзичну модель впiзнавання вотсон-крикiвських
пар основ бiлками реплiкативного комплексу з боку мажорної борозенки ДНК, для обгрун-
тування якої використано сучаснi неемпiричнi квантово-механiчнi методи. Показано, що
найiмовiрнiшими претендентами на цю роль є аспарагiн або глутамiн, якi за допомогою
своїх амiдних бiчних радикалiв iнварiантно (з урахуванням повороту на 180˚ навколо оди-
нарного зв’язку C−C) взаємодiють двома Н-зв’язками NH. . .O4/6 i C=O. . .HN6/4 з кожною
iз чотирьох вотсон-крикiвських пар основ ДНК T · A, A · T, C · G i G · C.
194 ISSN 1025-6415 Reports of the National Academy of Sciences of Ukraine, 2009, №10
Об’єкти та методи дослiдження. У дослiдженнi використовували найпростiшi мо-
дельнi об’єкти — класичнi вотсон-крикiвськi пари нуклеотидних основ, якi моделюють стру-
ктури, утворенi комплементарними нуклеотидами, та їхнi комплекси з найпростiшими мо-
делями амiнокислотних залишкiв, що належать бiлкам реплiкативного комплексу.
Квантово-механiчнi розрахунки геометричної та електронної будови дослiджуваних об’-
єктiв проводили на рiвнi теорiї DFT B3LYP/6-311++G(d,p) у вакуумному наближеннi, яке
є адекватним для даного класу задач [8, 9], бо задовiльно моделює гiдрофобне середовище
центру впiзнавання ДНК-полiмерази з низькою дiелектричною проникнiстю. Усi зоптимi-
зованi структури перевiряли на стiйкiсть за вiдсутнiстю уявних частот у їхнiх коливальних
спектрах, якi розраховували в гармонiйному наближеннi. Електронну енергiю взаємодiї
в парах основ та мiж парами основ i модельними амiнокислотними залишками визнача-
ли на рiвнi теорiї MP2/6-311++G(d,p)//B3LYP/6-311++G(d,p) з урахуванням так званої
BSSE-поправки на базисний набiр функцiй [10]. Усi квантово-механiчнi розрахунки викону-
вали з використанням програмного пакета “GAUSSIAN03” для платформи Win32 [11].
Мiжмолекулярнi Н-зв’язки iдентифiкували та дослiджували методом аналiзу топологiї
електронної густини [12, 13] (так звана квантово-механiчна теорiя атомiв у молекулах Бей-
дера), використовуючи хвильовi функцiї, отриманi на рiвнi теорiї B3LYP/6-311++G(d,p).
При цьому енергiю Н-зв’язкiв визначали за формулою, запропонованою в роботi [14]. То-
пологiю електронної густини аналiзували за допомогою програмного пакета AIM2000.
У роботi використовували загальноприйняту нумерацiю атомiв [15].
Результати та їхнє обговорення. Моделювання гiпотетичного центру впiзнавання
вотсон-крикiвських пар основ бiлками реплiкативного комплексу ДНК здiйснювали у два
етапи. Спочатку, спираючись на якiсний просторовий аналiз, з усiх 20 амiнокислот були ви-
бранi лише тi, що здатнi своїми бiчними радикалами утворювати найпростiшу структуру,
яка б була комплементарною до всiх чотирьох пар основ, що розпiзнаються нею, i не за-
знавала при цьому iстотної просторової реорганiзацiї при переходi вiд однiєї пари до iншої.
Виявилося, що вимогам iнварiантної взаємодiї вiдповiдають лише чотири амiнокислоти —
аспарагiнова i глутамiнова та аспарагiн i глутамiн, якi мають карбоксильний та амiдний
залишки вiдповiдно. Потiм, узявши цей результат за основу, вивчали електронну та просто-
рову будову водневозв’язаних комплексiв найпростiших моделей цих залишкiв — HCOOH
i HCONH2 вiдповiдно — iз вотсон-крикiвськими парами основ ДНК.
Аналiз одержаних результатiв свiдчить про те, що обидва модельнi амiнокислотнi зали-
шки утворюють досить мiцнi копланарнi Н-комплекси з вотсон-крикiвськими парами основ,
зв’язуючись з ними за допомогою двох (у одному випадку — лише одного) нееквiвалентних
мiжмолекулярних Н-зв’язкiв (табл. 1, 2, рис. 1). При цьому карбоксильна група HCOOH
забезпечує бiльшу електронну енергiю взаємодiї з парами у комплексах (Т·А/А·Т)·HCOOH
та (С ·G/G ·C) ·HCOOH — 10,46 i 15,39 ккал/моль вiдповiдно, нiж амiдна група HCONH2
у комплексах (Т ·А/А ·Т) ·HCONH2 i (С ·G/G ·C) ·HCONH2 — 7,78 i 14,50 ккал/моль вiд-
повiдно. Зазначимо, що електронна енергiя взаємодiї модельних амiнокислотних залишкiв
у всiх комплексах з вотсон-крикiвськими парами основ ДНК помiтно менша, нiж анало-
гiчна величина в останнiх (13,50 ккал/моль у парi А · Т/Т · А i 27,19 ккал/моль у парi
G · C/С · G), хоч i спiвмiрна з нею. Порiвнюючи електронну енергiю взаємодiї для всiх до-
слiджених структур iз сумарною енергiєю вiдповiдних Н-зв’язкiв (див. табл. 1), бачимо, що
внесок останнiх є домiнуючим. Унiкальна, на наш погляд, притягувальна взаємодiя споте-
рiгається в комплексi (Т ·А/А ·Т) ·HCOOH, а саме — ван-дер-ваальсiвський контакт N6. . . O
(dN6...O = 3,016 Å, ρ = 0,008 ат. од., ∆ρ = 0,034 ат. од.). На жаль, у лiтературi вiдсутнi да-
ISSN 1025-6415 Доповiдi Нацiональної академiї наук України, 2009, №10 195
нi про спiввiдношення, якi б дозволяли оцiнювати енергiю таких взаємодiй на основi їхнiх
електронно-топологiчних характеристик. Попри те що карбоксильна група має енергетичнi
переваги над амiдною в розпiзнаваннi вотсон-крикiвських пар (див. табл. 1), остання забез-
печує помiтно кращу просторову iнварiантнiсть центру розпiзнавання, нiж перша (рис. 2).
Привертає до себе увагу те, що при утвореннi комплексiв модельних бiчних радикалiв
амiнокислот iз вотсон-крикiвськими парами основ ДНК змiнюється енергiя всiх Н-зв’язкiв
мiж основами. У всiх комплексах енергiя верхнього (з боку мажорної борозенки) внутрi-
шньопарного Н-зв’язку знижується, а нижнього (з боку малої борозенки) i середнього —
посилюється таким чином, що їхня сумарна енергiя мало вiдрiзняється вiд аналогiчної ве-
личини в iзольованих вотсон-крикiвських парах (див. табл. 2). Цi змiни енергiї Н-зв’язкiв
корелюють зi змiнами їхнiх довжин dA...B та dH...B, подовжень ∆dAH i такими електрон-
но-топологiчними характеристиками, як ρ i ∆ρ (див. табл. 1, 2): при змiцненнi Н-зв’язку
першi два параметри зменшуються, а останнi три — зростають, i навпаки. Цiкаво, що третiй
(нижнiй) Н-зв’язок C2H. . .O2 у парi Т · А/А · Т, енергiя якого становить 0,74 ккал/моль,
що перевищує kТ (0,62 ккал/моль за кiмнатної температури), помiтно посилюється в ком-
плексах i його енергiя зростає до 1,14 ккал/моль у структурi (Т · А/А · Т) · HCOOH. Це,
Таблиця 1. Електронно-топологiчнi та енергетичнi характеристики мiжмолекулярних Н-зв’язкiв у дослi-
джуваних структурах
Пари основ та
їхнi комплекси
Н-зв’язок
AH . . .B ρ, ат.од.
∇
2
ρ,
ат.од. 100ε
dBCP−RCP,
ат.од.
EHB,
ккал/моль
(T · A/A · T) · HCOOH OH. . .O4 0,039 0,134 1,27 2,74 11,25
N6H. . . O4 0,019 0,069 4,93 2,02 4,01
N3H. . . N1 0,045 0,094 6,23 2,35 11,47
C2H. . .O2 0,006 0,020 0,22 1,47 1,14
(T · A/A · T) · HCONH2 NH. . .O4 0,020 0,082 0,93 2,60 4,49
N6H. . . O 0,012 0,047 7,88 3,02 2,46
N6H. . . O4 0,021 0,076 4,79 2,04 4,55
N3H. . . N1 0,044 0,093 6,31 2,31 11,04
C2H. . .O2 0,006 0,018 1,12 1,42 1,03
T · A/A · T N6H. . . O4 0,026 0,093 4,39 2,13 5,98
N3H. . . N1 0,040 0,093 6,49 2,28 9,68
C2H. . .O2 0,004 0,014 3,40 1,27 0,74
(C · G/G · C) · HCOOH N4H. . . O 0,012 0,050 27,28 2,71 2,56
OH. . .O6 0,043 0,137 2,34 2,68 12,57
N4H. . . O6 0,031 0,108 4,84 2,14 7,83
N1H. . . N3 0,033 0,087 6,81 2,18 7,54
N2H. . . O2 0,031 0,105 5,45 2,18 7,51
(C · G/G · C) · HCONH2 N4H. . . O 0,018 0,069 1,50 2,87 3,80
NH. . .O6 0,026 0,101 2,45 2,59 6,28
N4H. . . O6 0,033 0,114 4,28 2,14 8,63
N1H. . . N3 0,034 0,087 6,83 2,15 7,63
N2H. . . O2 0,030 0,101 5,56 2,17 7,14
C · G/G · C N4H. . . O6 0,037 0,120 3,71 2,20 9,95
N1H. . . N3 0,033 0,088 6,93 2,15 7,36
N2H. . . O2 0,027 0,094 5,78 2,14 6,22
Пр и м i т ка . ρ i ∆ρ — значення електронної густини i лапласiана електронної густини в критичнiй точцi
вiдповiдно; ε — елiптичнiсть; dBCP−RCP — вiдстань вiд критичної точки зв’язку (BCP) до кругової критичної
точки (RCP) [12]; EHB — енергiя Н-зв’язку [14].
196 ISSN 1025-6415 Reports of the National Academy of Sciences of Ukraine, 2009, №10
зокрема, може бути свiдченням його бiологiчної ролi, попри його незначний внесок (∼ 5,5%)
у енергiю стабiлiзацiї iзольованої пари (13,5 ккал/моль). Побiжно зазначимо, що отриманi
нами данi дозволяють дати вiдповiдь на запитання щодо вiдносної енергiї Н-зв’язкiв у во-
тсон-крикiвських парах — за своєю енергетикою вони утворюють такi ряди прiоритетностi:
EN3H...N1 > EN6H...O4 > EC2H...O2 у парi Т · А/А · Т i EN4H...O6 > EN1H...N3 > EN2H...O2 у парi
С · G/G · C.
Виходячи iз стеричних мiркувань, легко зрозумiти, чому запропонований нами меха-
нiзм впiзнавання дозволяє ефективно пригнiчувати синтез неправильних пар G ·T/T ·G та
A · C/C · A: причина вельми проста i полягає в iстотнiй вiдмiнностi геометрiї цих пар вiд
вотсон-крикiвських [2–4]. Згаданi пари не можуть комплементарно розмiститися в центрi
впiзнавання, внаслiдок чого останнiй не набуде компетентної конфiгурацiї i не запустить
хiмiчну стадiю процесу бiосинтезу ДНК.
Насамкiнець зазначимо, що всi вивченi та охарактеризованi нами Н-зв’язки задовольня-
ють усi критерiї, запропонованi Кохом i Попельє [11]. Тут цi данi не наведено, вони будуть
предметом наших наступних публiкацiй.
Таким чином, уперше iз залученням неемпiричного квантово-механiчного моделювання
запропоновано i обгрунтовано просту фiзичну модель розпiзнавання вотсон-крикiвських
пар основ ДНК та iнгiбування бiосинтезу неправильних пар, утворених основами в кано-
нiчнiй таутомернiй формi, бiлками реплiкативного комплексу з боку мажорної борозен-
Таблиця 2. Геометричнi характеристики Н-зв’язкiв у дослiджуваних структурах
Пари основ
та їхнi комплекси
Н-зв’язок
AH . . .B dA...B, Å dH...B, Å
∠AH . . .B,
град. ∆dAH, Å
(T · A/A · T) · HCOOH OH. . .O4 2,715 1,723 179,8 0,021
N6H. . .O4 3,076 2,062 170,0 0,008
N3H. . . N1 2,846 1,792 177,9 0,042
C2H. . .O2 3,768 2,682 135,1 0,00013
(T · A/A · T) · HCONH2 NH. . . O4 3,010 1,992 177,7 0,009
N6H. . .O 3,304 2,295 145,1 0,003
N6H. . .O4 3,037 2,022 175,0 0,008
N3H. . . N1 2,857 1,803 178,1 0,041
C2H. . .O2 3,818 2,732 133,6 0,00021
T · A/A · T N6AH. . .O4 2,946 1,926 173,5 0,014
N3H. . . N1 2,886 1,841 178,8 0,032
C2H. . .O2 3,975 2,890 132,3 0,00022
(C · G/G · C) · HCOOH N4H. . .O 3,320 2,312 115,4 0,003
OH. . .O6 2,693 1,694 175,4 0,027
N4H. . .O6 2,874 1,851 178,7 0,016
N1H. . . N3 2,950 1,913 178,8 0,025
N2H. . .O2 2,883 1,859 179,4 0,015
(C · G/G · C) · HCONH2 N4H. . .O 3,113 2,101 134,5 0,007
NH. . . O6 2,919 1,896 175,2 0,014
N4H. . .O6 2,849 1,825 178,1 0,017
N1H. . . N3 2,948 1,911 178,5 0,025
N2H. . .O2 2,898 1,874 179,4 0,016
C · G/G · C N4H. . .O6 2,809 1,774 178,8 0,027
N1H. . . N3 2,954 1,922 177,1 0,020
N2H. . .O2 2,936 1,915 178,4 0,012
Пр и м i т ка . dA...B, dH...B— вiдстань мiж атомами А i В та Н i В вiдповiдно, якi беруть участь у Н-зв’язку
АН. . . В; ∠AH. . . B — кут Н-зв’язування; ∆dAH — подовження хiмiчного зв’язку АН при утвореннi Н-зв’язку
АН. . . В.
ISSN 1025-6415 Доповiдi Нацiональної академiї наук України, 2009, №10 197
Рис. 1. Геометрична структура вотсон-крикiвських пар основ ДНК (праворуч) та їхнiх комплексiв з мо-
дельними залишками аспарагiнової i глутамiнової кислот (лiворуч) та аспарагiну i глутамiну (посерединi)
за даними квантово-механiчних розрахункiв на рiвнi теорiї B3LYP/6-311++G(d,p). Пунктиром зображено
мiжмолекулярнi Н-зв’язки, бiля кожного з них вказано його довжину (Å) — вiдстань мiж атомами Н i В;
у комплексi (T · A/A · T) · HCOOH стрiлкою позначено ван-дер-ваальсiвський контакт N6. . . O
Рис. 2. Просторова квазiiзоморфнiсть дослiджуваних комплексiв
198 ISSN 1025-6415 Reports of the National Academy of Sciences of Ukraine, 2009, №10
ки ДНК. Доведено, що найiмовiрнiшим кандидатом на роль амiнокислот, якi забезпечу-
ють цей сценарiй, є аспарагiн та глутамiн, бiчнi радикали яких iнварiантно взаємодiють
з усiма чотирма правильними парами двома нееквiвалентними Н-зв’язками NH. . .O4/O6
i C=O. . .HN6/N4. Така модель фактично унеможливлює помилки бiосинтезу ДНК, пов’я-
занi з утворенням неправильних пар АС/CA та GT/TG основами в канонiчнiй (основнiй)
таутомернiй формi [2, 3], i свiдчить на користь таутомерного механiзму спонтанних то-
чкових мутацiй [4], вперше запропонованого Вотсоном i Криком (вiдповiдну бiблiогр. див.
у роботi [4]).
Автори висловлюють щиру вдячнiсть канд. бiол. наук Є.П. Юренку (Iнститут молекуляр-
ної бiологiї та генетики НАН України) за увагу до роботи та корпорацiї “Gaussian” (США) за
люб’язно наданий Д.М. Говоруну грант — програмний пакет “Gaussian03” для платформи Win32.
1. Alberts B., Johnson A., Lewis J. et al. Molecular biology of the cell. – 5th ed. – New York: Garland Science.
Taylor & Francis Group, 2008. – 1268 p.
2. Полтев В.И., Шулюпина Н.В., Брусков В.И. Молекулярные механизмы правильности биосинте-
за нуклеиновых кислот. Компьютерное изучение роли полимераз в образовании неправильных пар
модифицированных оснований // Молекуляр. биология. – 1996. – 30, вып. 6. – С. 1284–1298.
3. Полтев В. И, Шулюпина Н.В., Брусков В.И. Молекулярные механизмы правильности биосинтеза
нуклеиновых кислот. Сравнение результатов компьютерного моделирования с экспериментальными
данными // Там же. – 1998. – 32, № 2. – С. 268–276.
4. Danilov V. I., Anisimov V.M., Kurita N., Hovorun D.M. MP2 and DFT studies of the DNA rare base
pairs: the molecular mechanism of the spontaneous substitution mutations conditioned by tautomerism of
bases // Chem. Phys. Lett. – 2005. – 412. – P. 285–293.
5. Sun L., Cuckier R. I., Bu Yu. Factors determining the deriving force of DNA formation: geometrical
differences of base pairs, dehydration of bases, and the arginine assisting // J. Phys. Chem. B. – 2007. –
111, No 7. – P. 1802–1808.
6. Beard W.A., Wilson S. H. Structural insights into DNA polymerase β fidelity: hold tight if you want it
right // Chem. Biol. – 1998. – 5, No 1. – P. R7-R13.
7. Beard W.A., Wilson S.H. Structural insights into the origins of DNA polymerase fidelity // Structure. –
2003. – 11. – P. 489–496.
8. Dewar M. J. S., Storch D.M. Alternative view of enzyme reactions // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. – 1985. –
82. – P. 2225–2229.
9. Petrushka J., Sowers L. C., Goodman M.F. Comparison of nucleotide interactions in water, proteins, and
vacuum: model for DNA polymerase fidelity // Ibid. – 1986. – 83. – P. 1559–1562.
10. Boys S. F., Bernardi F. The calculation of small molecular interactions by the differences of separate total
energies. Some procedures with reduced errors // Mol. Phys. – 1970. – 19, No 4. – P. 553–566.
11. Gaussian 03, Revision С. 02 / M. J. Frisch, G.W. Trucks, H.B. Schlegel, G. E. Scuseria, M.A. Robb,
J.R. Cheeseman, J. A. Montgomery Jr., T. Vreven, K.N. Kudin, J. C. Burant, J. M. Millam, S. S. Iyengar,
J. Tomasi, V. Barone, B. Mennucci, M. Cossi, G. Scalmani, N. Rega, G. A. Petersson, H. Nakatsuji,
M. Hada, M. Ehara, K. Toyota, R. Fukuda, J. Hasegawa, M. Ishida, T. Nakajima, Y. Honda, O. Kitao,
H. Nakai, M. Klene, X. Li, J. E. Knox, H.P. Hratchian, J. B. Cross, V. Bakken, C. Adamo, J. Jarami-
llo, R. Gomperts, R. E. Stratmann, O. Yazyev, A. J. Austin, R. Cammi, C. Pomelli, J. W. Ochterski,
P.Y. Ayala, K. Morokuma, G. A. Voth, P. Salvador, J. J. Dannenberg, V.G. Zakrzewski, S. Dapprich,
A.D. Daniels, M.C. Strain, O. Farkas, D.K. Malick, A.D. Rabuck, K. Raghavachari, J. B. Foresman,
J.V. Ortiz, Q. Cui, A.G. Baboul, S. Clifford, J. Cioslowski, B.B. Stefanov, G. Liu, A. Liashenko, P. Pi-
skorz, I. Komaromi, R. L. Martin, D. J. Fox, T. Keith, M. A. Al-Laham, C. Y. Peng, A. Nanayakkara,
M. Challacombe, P.M. W. Gill, B. Johnson, W. Chen, M. W. Wong, C. Gonzalez, J. A. Pople. – Gaussian,
Inc., Wallingford CT, 2004.
12. Бейдер Р. Атомы в молекулах. Квантовая теория. – Москва: Мир, 2001. – 532 с.
13. Koch U., Popelier P. L. A. Characterization of C−H−O hydrogen bonds on the basis of the charge density //
J. Phys. Chem. – 1995. – 99. – P. 9747–9754.
ISSN 1025-6415 Доповiдi Нацiональної академiї наук України, 2009, №10 199
14. Espinosa E., Molins E., Lecomte C. Hydrogen bond strenghts revealed by topological analyses of experi-
mentally observed electron densities // Chem. Phys. Lett. – 1998. – 285. – P. 170–173.
15. Зенгер В. Принципы структурной организации нуклеиновых кислот. – Москва: Мир, 1987. – 584 с.
Надiйшло до редакцiї 13.05.2009Київський нацiональний унiверситет
iм. Тараса Шевченка
Iнститут молекулярної бiологiї
та генетики НАН України, Київ
O.O. Brovarets’, Academician of the NAS of Ukraine L.A. Bulavin,
Corresponding Member of the NAS of Ukraine D.M. Hovorun
A physical model of Watson-Crick base pairs DNA recognition by
proteins of the replicative complex
A simple physical model of Watson-Crick base pairs recognition by the proteins of a replicative
complex from the side of the major groove of DNA using modern non-empirical quantum-mechanical
methods is suggested and proved for the first time. It is shown that the most credible candidate for
this role is asparagin or glutamine which interacts with his own amide residue (taking into account
its rotation by 180◦ around single bond C−C) by both H-bonds NH. . .O4/6 and C−O. . .HN6/4
with each of four Watson-Crick base pairs.
200 ISSN 1025-6415 Reports of the National Academy of Sciences of Ukraine, 2009, №10
|
| id | nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-18872 |
| institution | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| issn | 1025-6415 |
| language | Ukrainian |
| last_indexed | 2025-12-07T17:36:36Z |
| publishDate | 2009 |
| publisher | Видавничий дім "Академперіодика" НАН України |
| record_format | dspace |
| spelling | Броварець, О.О. Булавін, Л.А. Говорун, Д.М. 2011-04-11T16:39:37Z 2011-04-11T16:39:37Z 2009 Фізична модель впізнавання вотсон-криківських пар основ ДНК білками реплікативного комплексу / О.О. Броварець, Л.А. Булавiн, Д.М. Говорун // Доп. НАН України. — 2009. — № 10. — С. 194-200. — Бібліогр.: 15 назв. — укр. 1025-6415 https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/18872 577.3 Вперше запропоновано та обгрунтовано з використанням неемпiричних квантово-механiчних методiв просту фiзичну модель впiзнавання вотсон-крикiвських пар основ бiлками реплiкативного комплексу з боку мажорної борозенки ДНК. Показано, що найiмовiрнiшими претендентами на цю роль є аспарагiн або глутамiн, якi своїм амiдним бiчним радикалом взаємодiють (з урахуванням його повороту на 180º навколо одинарного зв’язку C−C) двома Н-зв’язками NH. . .O4/6 i C=O. . .HN6/4 з кожною iз чотирьох вотсон-крикiвських пар основ. A simple physical model of Watson-Crick base pairs recognition by the proteins of a replicative complex from the side of the major groove of DNA using modern non-empirical quantum-mechanical methods is suggested and proved for the first time. It is shown that the most credible candidate for this role is asparagin or glutamine which interacts with his own amide residue (taking into account its rotation by 180º around single bond C−C) by both H-bonds NH. . .O4/6 and C−O. . .HN6/4 with each of four Watson-Crick base pairs. Автори висловлюють щиру вдячнiсть канд. бiол. наук Є.П. Юренку (Iнститут молекулярної бiологiї та генетики НАН України) за увагу до роботи та корпорацiї “Gaussian” (США) за люб’язно наданий Д.М. Говоруну грант програмний пакет “Gaussian03” для платформи Win32. uk Видавничий дім "Академперіодика" НАН України Біофізика Фізична модель впізнавання вотсон-криківських пар основ ДНК білками реплікативного комплексу A physical model of Watson-Crick base pairs DNA recognition by proteins of the replicative complex Article published earlier |
| spellingShingle | Фізична модель впізнавання вотсон-криківських пар основ ДНК білками реплікативного комплексу Броварець, О.О. Булавін, Л.А. Говорун, Д.М. Біофізика |
| title | Фізична модель впізнавання вотсон-криківських пар основ ДНК білками реплікативного комплексу |
| title_alt | A physical model of Watson-Crick base pairs DNA recognition by proteins of the replicative complex |
| title_full | Фізична модель впізнавання вотсон-криківських пар основ ДНК білками реплікативного комплексу |
| title_fullStr | Фізична модель впізнавання вотсон-криківських пар основ ДНК білками реплікативного комплексу |
| title_full_unstemmed | Фізична модель впізнавання вотсон-криківських пар основ ДНК білками реплікативного комплексу |
| title_short | Фізична модель впізнавання вотсон-криківських пар основ ДНК білками реплікативного комплексу |
| title_sort | фізична модель впізнавання вотсон-криківських пар основ днк білками реплікативного комплексу |
| topic | Біофізика |
| topic_facet | Біофізика |
| url | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/18872 |
| work_keys_str_mv | AT brovarecʹoo fízičnamodelʹvpíznavannâvotsonkrikívsʹkihparosnovdnkbílkamireplíkativnogokompleksu AT bulavínla fízičnamodelʹvpíznavannâvotsonkrikívsʹkihparosnovdnkbílkamireplíkativnogokompleksu AT govorundm fízičnamodelʹvpíznavannâvotsonkrikívsʹkihparosnovdnkbílkamireplíkativnogokompleksu AT brovarecʹoo aphysicalmodelofwatsoncrickbasepairsdnarecognitionbyproteinsofthereplicativecomplex AT bulavínla aphysicalmodelofwatsoncrickbasepairsdnarecognitionbyproteinsofthereplicativecomplex AT govorundm aphysicalmodelofwatsoncrickbasepairsdnarecognitionbyproteinsofthereplicativecomplex |