Функционирование некоторых амидогидролаз в черноземе, загрязненном соединениями фтора - Гришко, В.Н. (Видавничий дім "Академперіодика" НАН України, 2009)
Дослiджено функцiонування амiдогiдролаз (аспарагiнази, глутамiнази, уреази i аргiнази), а також дезамiназ (амiдази) в чорноземах, забруднених сполуками фтору. Встановлено, що фториди по-рiзному впливають на ефективнiсть функцiонування ферментiв, що беруть участь у метаболiзмi азотвмiсних органiчних сполук у грунтi. Навiть при незначному рiвнi накопичення фтору спостерiгається iнгiбування процесiв дезамiнування амiдiв монокарбонових кислот, гiдролiтичного розщеплення орнiтину i глутамiну. Разом з цим на початкових етапах дiї токсиканта вiдмiчена активацiя процесiв перетворення сечовини i аспарагiну. Зi збiльшенням тривалостi дiї фторидiв вiдбувається бiльш iстотне пригнiчення бiохiмiчної трансформацiї сечовини, нiж аспарагiну. Вивчення кiнетики процесу ферментативного гiдролiзу сечовини в грунтах за рiзного рiвня фтористоводневої кислоти показало iстотнi змiни як початкової, так i максимальної швидкостi ферментативної реакцiї. The functioning of amidohydrolases (asparaginase, glutaminase, urease, and arginase) and desaminases (amidases) in chernozem polluted by fluorine compounds is studied. The results testify that fluorides differently affect the functioning efficiency of enzymes that take part in the metabolism of nitrogen-bearing organic compounds in soil. Even at the insignificant level of fluorine accumulation, the inhibition of desaminization of amides of monohydrocarboxylic acids, the hydrolysis of ornitine and glutamine is observed. On the initial stages of the toxicant influence, the activation of the decomposition of urea and asparagine is marked. With increase of the amount and the time of fluorides action, there is a more meaningful suppressing of a biochemical transformation of urea than that of asparagine. The study of the urea zymohydrolysis process kinetics in soils at different levels of the hydrofluoric acid influence allowed setting the substantial changes in both the initial and maximal rates of the enzymatic reaction.