Мікрогетерогенність α-кислого глікопротеїду при онкологічних захворюваннях та запальних процесах
Проведено дослідження вмісту та глікозильованості α-кислого глікопротеїду (АГП) у сироватці крові 71 пацієнта з різними онкозахворюваннями та запальними процесами. Виявлено достовірне підвищення (у 2–4 рази) рівня АГП у сироватці крові у хворих з гострим запаленням та онкопатологією та зміни структу...
Збережено в:
| Дата: | 2007 |
|---|---|
| Автори: | , , , , |
| Формат: | Стаття |
| Мова: | Українська |
| Опубліковано: |
Iнститут експериментальної патології, онкології і радіобіології ім. Р. Є. Кавецького
2007
|
| Теми: | |
| Онлайн доступ: | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/20471 |
| Теги: |
Додати тег
Немає тегів, Будьте першим, хто поставить тег для цього запису!
|
| Назва журналу: | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| Цитувати: | Мікрогетерогенність α-кислого глікопротеїду при онкологічних захворюваннях та запальних процесах / Н.І. Стєклєньова, Т.П. Ніколаєнко, А.І. Шевцова, А.З. Бразалук, К.Ю. Литвин // Онкологія. — 2007. — Т. 9, № 2. — С. 101-104. — Бібліогр.: 10 назв. — укр. |
Репозитарії
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine| _version_ | 1860022591581847552 |
|---|---|
| author | Стєклєньова, Н.І. Ніколаєнко, Т.П. Шевцова, А.І. Бразалук, А.З. Литвин, К.Ю. |
| author_facet | Стєклєньова, Н.І. Ніколаєнко, Т.П. Шевцова, А.І. Бразалук, А.З. Литвин, К.Ю. |
| citation_txt | Мікрогетерогенність α-кислого глікопротеїду при онкологічних захворюваннях та запальних процесах / Н.І. Стєклєньова, Т.П. Ніколаєнко, А.І. Шевцова, А.З. Бразалук, К.Ю. Литвин // Онкологія. — 2007. — Т. 9, № 2. — С. 101-104. — Бібліогр.: 10 назв. — укр. |
| collection | DSpace DC |
| description | Проведено дослідження вмісту та глікозильованості α-кислого глікопротеїду (АГП) у сироватці крові 71 пацієнта з різними онкозахворюваннями та запальними процесами. Виявлено достовірне підвищення (у 2–4 рази) рівня АГП у сироватці крові у хворих з гострим запаленням та онкопатологією та зміни структури вуглеводного компонента АГП, що корелюють з характером захворювання. Показано достовірне підвищення вмісту поліантенних структур у складі АГП у пацієнтів з вірусними гепатитами та пухлинами панкреатодуоденальної зони. Відсутність глікоформи АГП, що сильно зв’язується з конканаваліном А, є специфічним показником механічних жовтяниць, зумовлених злоякісними новоутвореннями. PHA-L-зв’язуюча здатність АГП при позагоспітальних пневмоніях достовірно нижче порівняно з нормою і з синдромом системної запальної відповіді. Ключові слова: α-кислий глікопротеїд, глікозильованість, конканавалін А, фітогемаглютинін L, запальні процеси, злоякісні новоутворення панкреатодуоденальної зони, лейкемії, лімфоми, множинна мієлома.
Blood serum of 71 patients with neoplasm or inflammatory processes was tested for contents and glycosylation of alpha acid glycoprotein. Significantly (2 to 4 times) increased AAG levels were found in patients with acute inflammation and cancer. Changes in the structure of the AAP correlated with the nature of disorder. Patients with viral hepatitis and malignancies in the pancreaduodenal area featured a significant increase in the content of APP with polyantenna structures. At the same time, lack of AAP glycoform which is firmly linked with concanavallin A is a specific feature of mechanic biliousness caused by malignancies. PHA-L-linking capacity of AAP in out-patient pneumonia is considerably lower compared to both normal control and systemic inflammatory response syndrome. Key Words: alpha acid glycoprotein, glycosilation, concanavallin А, phytohemagglutinin L, inflammatory processes, malignancies in the pancreaduodenal area, leukaemia, lymphoma, multiple myeloma.
|
| first_indexed | 2025-12-07T16:48:31Z |
| format | Article |
| fulltext |
ОРИГИНАЛЬНЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯ
101О Н К О Л О Г И Я • Т. 9 • № 2 • 2 0 0 7
ВСТУП
Альфа (α)-1-кислий глікопротеїд (АГП), або оро-
зомукоїд — білок сироватки крові, що відносить-
ся до групи білків гострої фази запалення. Моле-
кулярна маса АГП — 41–43 кДа, він містить близь-
ко 45% вуглеводів і має дуже високий негативний
заряд. Поліпептидний ланцюг АГП складається із
183 амінокислот, підтримується двома дисульфід-
ними зв’язками між залишками цистеїну і включає
п’ять залишків аспарагіну, що зв’язані з N-глікана-
ми комплексного типу [1]. У крові орозомукоїд при-
сутній у вигляді декількох молекулярних форм, іден-
тичних за первинною послідовністю поліпептидної
частини, але різних за складом вуглеводних ланцю-
гів і відповідно за біологічною активністю [2].
АГП синтезується в основному у печінці та част-
ково в інших органах, у тому числі в осередках пух-
линного росту [3]. Нещодавно показано, що АГП
може синтезуватись мієлоцитами та секретуватись
вторинними гранулами поліморфноядерних нейт-
рофілів [4]. Відомо, що у нормі синтезується АГП,
який містить бі-, три- та тетраантенні N-глікани,
a при запальних процесах превалює АГП з біан-
тенними гліканами [5]. Онкологічні захворювання
супроводжуються підвищенням вмісту поліантен-
них гліканів внаслідок підвищення експресії 1,4- та
1,6-розгалужених три- та тетраантенних структур [6].
Орозомукоїд, що секретується активованими ней-
трофілами, має більшу молекулярну масу за рахунок
підвищення фукозильованості його гліканів та на-
явності полілактозамінних залишків [4]. Таким чи-
ном, кількість і співвідношення глікоформ АГП, що
циркулюють у крові, залежать від джерел його син-
тезу та можуть повною мірою відображати патоло-
гічний процес у організмі людини.
Мета роботи — порівняння вмісту АГП та його
глікозильованості при різних онкологічних захво-
рюваннях та запальних процесах.
ОБ’ЄКТИ ТА МЕТОДИ ДОСЛІДЖЕННЯ
Обстежено 71 хворого віком від 20 до 68 років,
з них 45 — з онкологічною патологією, 26 — з за-
пальними процесами різного генезу. До першої гру-
пи увійшли 8 хворих на гострі лейкемії (ГЛ) та 15 —
на хронічні лейкемії (ХЛ): 9 — на хронічний лім-
фолейкоз (ХЛЛ) та 6 — на хронічний мієлолейкоз
(ХМЛ). У 4 пацієнтів діагностована множинна міє-
лома; у 2 — В-клітинна лімфома; у 16 обстежених
діагностовані солідні злоякісні пухлини панкреа-
тодуоденальної зони (ПДЗ). Другу групу становили
17 пацієнтів, у яких діагностовано гострий вірусний
гепатит (ГВГ); 6 — з синдромом системної запальної
відповіді (SIRS) та 3 — гострою позагоспітальною
пневмонією. У всіх пацієнтів виключено супутню
патологію. У контрольну групу увійшли 26 практич-
но здорових осіб відповідного віку (жінки і чолові-
ки), що не мали гострозапальних явищ на початок
дослідження.
Вміст АГП визначали методом ракетного елект-
рофорезу в 1% агарозному гелі, що містив моноспе-
цифічну поліклональну антисироватку до цьо-
го глікопротеїду (рис. 1). Антисироватку до АГП
отримували імунізацією кролів внутрішньошкірно
препаратом білка фірми «Sigma» (G9885-5MG) за
розробленою схемою. Специфічність одержаних ан-
титіл доводили методами імуноелектрофорезу та іму-
ноблотінгу. Для оцінки співвідношення глікоформ АГП
МІКРОГЕТЕРОГЕННІСТЬ
α-КИСЛОГО ГЛІКОПРОТЕЇДУ
ПРИ ОНКОЛОГІЧНИХ
ЗАХВОРЮВАННЯХ
ТА ЗАПАЛЬНИХ ПРОЦЕСАХ
Резюме. Проведено дослідження вмісту та глікозильованості α-кис-
лого глікопротеїду (АГП) у сироватці крові 71 пацієнта з різними онко-
захворюваннями та запальними процесами. Виявлено достовірне підвищен-
ня (у 2–4 рази) рівня АГП у сироватці крові у хворих з гострим запаленням
та онкопатологією та зміни структури вуглеводного компонента АГП,
що корелюють з характером захворювання. Показано достовірне підви-
щення вмісту поліантенних структур у складі АГП у пацієнтів з вірусни-
ми гепатитами та пухлинами панкреатодуоденальної зони. Відсутність
глікоформи АГП, що сильно зв’язується з конканаваліном А, є специфіч-
ним показником механічних жовтяниць, зумовлених злоякісними ново-
утвореннями. PHA-L-зв’язуюча здатність АГП при позагоспітальних пнев-
моніях достовірно нижче порівняно з нормою і з синдромом системної за-
пальної відповіді.
Н.І. Стєклєньова
Т.П. Ніколаєнко
А.І. Шевцова
А.З. Бразалук
К.Ю. Литвин
Дніпропетровська державна
медична академія
Дніпропетровська
міська багатопрофільна
клінічна лікарня № 4,
Дніпропетровськ, Україна
Ключові слова:
α-кислий глікопротеїд,
глікозильованість,
конканавалін А,
фітогемаглютинін L, запальні
процеси, злоякісні новоутворення
панкреатодуоденальної зони,
лейкемії, лімфоми, множинна
мієлома.
ОРИГИНАЛЬНЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯ
102 О Н К О Л О Г И Я • Т. 9 • № 2 • 2 0 0 7
проводили перехресний афінний імуноелектрофорез
(ПАІЕ) у 1% агарозному гелі у присутності у першо-
му напрямку лектину Canavalia ensiformis (ConA) або
Phaseolus vulgaris (PHA-L) («Лектинотест», Украї-
на), у другому напрямку — антитіл до АГП. Для всіх
варіантів електрофорезу використовували трис-ве-
роналовий буфер (рН 8,6). Взаємодія АГП з ConA
зумовлює появу трьох піків, що характеризують
ступінь спорідненості до лектину (рис. 2). При цьо-
му пік 1(АГП-1) представлений молекулами АГП,
що не зв’язуються з лектином, пік 3 (АГП-3) — мо-
лекулами із сильною спорідненістю до лектину, а пік
2 (АГП-2) — проміжний варіант із слабкою спорід-
неністю. Прийнято, що фракція АГП-3 містить 2
та більше біантенних N-гліканів, АГП-2 — 1 сайт з
біантенним гліканом та інші 4 — з трьох- та тетра-
антенними; АГП-1 містить лише поліантенні струк-
тури [7]. PHA-L має спорідненість до розгалужених
N-гліканів і, навпаки, не зв’язує біантенні структу-
ри [8]. При взаємодії АГП з PHA-L утворюється два
піка: АГП-1 – фракція, що не зв’язується і АГП-2 —
фракція, що зв’язується з лектином (див. рис. 2).
Рис. 1. Ракетний імуноелектрофорез у гелі, що містить
антисироватку до АГП (10 мкл/см2): лунки 1–4 — конт-
рольні розчини, що містять відповідно 0,25, 0,32, 0,43
та 0,63 мг АГП; лунки 5–8 — розведена у 30–40 разів
сироватка хворих
à á â
ã ä å
Рис. 2. ПАІЕ АГП з ConA (а , б , в) та PHA-L
(г, д, е): а, г — сироватка крові осіб контрольної групи;
б, д – пацієнтів 1-ї групи; в, е — 2-ї групи.
У лунку вносили 10 мкл сироватки. Електрофорез у пер-
шому напрямку здійснювали у присутності ConA (1 мг/мл)
або PHA-L (2 мг/мл), у другому напрямку — у присутності
антисироватки до АГП (6 мкл/см2).
1, 2, 3 – фракції АГП-1, АГП-2, АГП-3 за взаємодією
з ConA.
1а, 2а – фракції АГП-1, АГП-2 за взаємодією з PHA-L
Кількісне визначення білка проводили за
виміром площі преципітаційного піка, статистич-
ну обробку — за допомогою ліцензійної приклад-
ної комп’ютерної програми «Statgraf» на ПК Intel
Pentium ІІІ. Вірогідність відмінностей визначали за
допомогою критерію Стьюдента та для малих вибо-
рок — U-критерію Уілкоксона.
РЕЗУЛЬТАТИ ТА ЇХ ОБГОВОРЕННЯ
Вміст АГП достовірно підвищується (p < 0,001)
у всіх групах хворих порівняно із контрольною гру-
пою (рис. 3). Це можна оцінювати як адекватну ре-
акцію організму на патологічні процеси, що направ-
лена на відновлення гомеостазу. Найбільший рівень
АГП відзначено у пацієнтів з SIRS, що може бути
зумовлено проявами поліорганної недостатності.
У хворих на пневмонію та ГВГ рівень АГП стано-
вив 1,66 ± 0,22 та 1,49 ± 0,17 мг/мл відповідно, що
у 2 рази вище, ніж у контрольній групі. При злоякіс-
них новоутвореннях лімфоїдної тканини рівень АГП
достовірно вище, ніж при солідних пухлинах ПДЗ.
Враховуючи сучасні дані про секрецію АГП активо-
ваними нейтрофілами, вважається, що за наявності
перших вони є додатковим джерелом АГП.
Рис. 3. Вміст АГП у сироватці крові пацієнтів з онкоза-
хворюваннями та із гострим запаленням
*Достовірна різниця порівняно з показниками
контрольної групи (р < 0,001).
При порівнянні вмісту АГП у хворих з різними
формами лейкемії, лімфомою та множинною мієло-
мою (рис. 4) достовірної різниці між вмістом АГП
при ХЛ та ГЛ не виявлено. При ХЛЛ, ХМЛ, лімфо-
мі середній вміст АГП становив відповідно 2,40 ±
0,21 та 2,30 ± 0,21 мг/мл, тоді як при множинній міє-
ломі – лише 1,37 ± 0,16 мг/мл (p < 0,05), що може
бути зумовлено наявністю у випадках останньої ге-
нералізації пухлинного процесу. При загостренні
лейкемічного процесу з приєднанням аутоімунного
компонента у вигляді гемолізу та тромбоцитопенії
вміст орозомукоїду значно вище порівняно із лей-
кеміями без аутоімунних ускладнень.
Розподілення глікоформ АГП за спорідненістю до
лектинів ConA та PHA-L наведено у таблиці. За да-
ними у нормі співвідношення АГП-1 : АГП-2 : АГП-3
становить 42,5 : 49,3 : 8,2. Зміна ConA-зв’язуючої
здатності АГП більш виражена при ГВГ та пухлинах
ПДЗ. Слід відзначити, що і при ГВГ, і при пухли-
нах ПДЗ виявляють різке зниження вмісту фракції
АГП-3 практично до повного її зникнення при пух-
линних процесах. Лише у 2 пацієнтів з досліджених
16 з пухлинами ПДЗ виявлена ця фракція, у інших
ОРИГИНАЛЬНЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯ
103О Н К О Л О Г И Я • Т. 9 • № 2 • 2 0 0 7
14 — відсутня (див. рис. 2б). Виходячи із специфіч-
ності ConA, можна зробити висновок про значне
зменшення кількості двохантенних гліканів та про-
порційне йому підвищення вмісту три- та тетраан-
тенних структур у складі орозомукоїду при пухли-
нах ПДЗ. Утворення розгалужених N-гліканів зале-
жить від активності GlcNAc-трансферази V (GnT-V)
та N-ацетилглюкозамінілтрансферази ІІІ (GnT-ІІІ),
що ініціюють у транс-Гольджі утворення GlcNAcβ-
1,6Man- та GlcNAcβ-1,4Man-зв’язків і генерують,
таким чином, структурне розходження зрілих N-глі-
канів [9]. Можна припустити, що підвищення вміс-
ту поліантенних гліканів у складі орозомукоїду при
пухлинах ПДЗ може бути наслідком підвищеної ак-
тивності цих ферментів.
Рис. 4. Вміст АГП (г/л) у сироватці крові пацієнтів
зі злоякісними новоутвореннями
*Достовірна різниця порівняно з показниками
контрольної групи (р < 0,001).
Тенденцію до зменшення фракції АГП-3 відзна-
чали і у інших хворих 1-ї та 2-ї групи. Оскільки при
захворюваннях кровотворної тканини та запаль-
них станах не відзначено статистично достовірної
різниці порівняно з нормою, використовували ін-
декс зв’язування, що враховує не лише мікрогете-
рогенність орзомукоїду, але і його концентрацію.
Цей індекс обчислювали як відношення вмісту АГП
у піках 2 та 3 (%) до його концентрації у сиворотці
крові. За наведеними даними індекс зв’язування у
пацієнтів з лейкемією у 3–4 рази (достовірно) ниж-
че порівняно із нормою (див. таблицю). Таку від-
мінність відзначають і у пацієнтів з іншими дослід-
женими патологічними процесами. Серед обстеже-
них найвищий індекс зв’язування (0,42) відзначено
при мієломах. Таким чином, зміна співвідношен-
ня глікоформ АГП є більш чутливим та специфіч-
ним показником розвитку патологічного процесу,
ніж визначення його концентрації у крові, а індекс
зв’язування є більш інформативним, ніж співвідно-
шення глікоформ АГП, особливо при аналізі даних
у пацієнтів з лейкеміями.
Зміна глікозильованості АГП за умов запаль-
них процесів та онкозахворювань підтверджена
при дослідженні взаємодії АГП з лектином PHA-L.
За нормою, превалюючою фракцією орозомукоїду
є АГП-2, на його долю приходиться 86,56% загаль-
ного АГП (див. таблицю). Отримані дані узгоджу-
ються з результатами інших дослідників, що більша
частина АГП печінки містить N-глікани з трьома та
більше антенами [1]. Результати порівняння спорід-
неності АГП за умов патологічних станів показа-
ли, що при ПДЗ, ВГВ та SIRS має місце достовірне
підвищення АГП-2, а за умов пневмонії та ХМЛ –
зниження цієї фракції . Враховуючи специфічність
PHA-L, можна стверджувати, що у хворих на ПДЗ,
ВГВ або SIRS збільшується кількість розгалужених
N-гліканів у структурі АГП, а на пневмонію та лей-
кемію — навпаки знижується.
Виявлені також значні відмінності у загальному
характері глікозильованості при порівнянні груп
пацієнтів з пухлинами ПДЗ та лейкеміями. Так, у
хворих з пухлинами ПДЗ достовірно підвищується
вміст розгалужених структур орозомукоїду, тоді як
у пацієнтів з лейкеміями такі зміни не відзначають.
Ймовірно, що у першому випадку переважаюча част-
ка АГП, циркулюючого у крові, представлена пу-
лом, синтезованим у гепатоцитах, тоді як при захво-
рюваннях кровотворної тканини присутній також
АГП, синтезований лейкоцитами [4]. Слід відзна-
чити, що у багатьох випадках встановлюють не чіт-
ке відокремлення фракції, що не зв’язується PHA-L
(див. рис. 2д). Це може вказувати на ще більш сут-
тєві зміни у глікозуванні орозомукоїду, які пов’язані
зі зміною фукозильованості або сіальованості цьо-
го глікопротеїду [10]. Вважається, що подальші до-
Таблиця
Вміст АГП та співвідношення лектинзв’язуючих фракцій АГП у сироватці крові обстежених пацієнтів (%)
Групи Вміст АГП, г/л Індекс
зв’язування
Співвідношення ConA-зв’язуючих
фракцій АГП (%)
Співвідношення
PHA-L-зв’язуючих фракцій
АГП (%)
АГП-1 АГП-2 АГП-3 АГП-1 АГП-2
Контрольна 0,70 ± 0,016 0,82 42,54 ± 0,976 49,32 ± 0,769 8,15 ± 0,377 13,44 ± 0,77 86,56 ± 0,0,77
Лейкемії, всього 2,20 ± 0,16*** 0,27*** 41,63 ± 1,56 50,81 ± 1,52 7,83 ± 0,78 16,12 ± 1,28 83,88 ± 1,28
ХЛ 2,36 ± 0,181*** 0,24*** 43,83 ± 2,127 48,39 ± 1,092 7,78 ± 1,296 16,26 ± 1,325 83,74 ± 1,32
ХЛЛ 2,47 ± 0,23*** 0,23*** 42,63 ± 2,52 49,36 ± 1,37 8,01 ± 1,59 15,28 ± 1,03 84,87 ± 1,03
ХМЛ 2,20 ± 0,32*** 0,25*** 45,63 ± 3,92 46,93 ± 1,78 7,44 ± 2,38 18,29 ± 3,13* 81,71 ± 3,13*
ГЛ 2,03 ± 0,36*** 0,28*** 43,34 ± 2,34 48,21 ± 1,88 8,46 ± 1,27 14,75 ± 3,97 85,25 ± 3,97
Лімфоми 2,23 ± 0,07*** 0,25*** 43,95 ± 3,25 52,45 ± 2,25 3,60 ± 1,00 14,62 ± 0,66 85,39 ± 0,66
Мієломи 1,37 ± 0,16*** 0,42** 41,82 ± 3,25 51,58 ± 3,83 6,61 ± 0,97 17,83 ± 1,58* 82,17 ± 1,58*
SIRS 2,60 ± 0,18*** 0,22*** 44,09 ± 1,33 46,44 ± 0,98 9,48 ± 1,62 7,56 ± 2,40*** 92,44 ± 2,41***
Пневмонії 1,66 ± 0,22*** 0,33** 45,79 ± 1,71 48,13 ± 0,83 6,10 ± 0,93 24,89 ± 1,02*** 75,11 ± 1,02***
Пухлини ПДЗ 1,88 ± 0,25*** 0,20*** 62,27 ± 2,91*** 37,21 ± 2,84*** 0,53 ± 0,27*** 8,70 ± 2,37*** 91,3 ± 2,37***
ВГВ 1,49 ± 0,17*** 0,26*** 61,54 ± 2,18*** 37,01 ± 1,81*** 1,43 ± 0,74*** 6,95 ± 1,66*** 93,05 ± 1,66***
Примітка. Достовірність різниці порівняно з показниками контрольної групи: *р < 0,001, **р < 0,05, ***р < 0,01.
ОРИГИНАЛЬНЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯ
104 О Н К О Л О Г И Я • Т. 9 • № 2 • 2 0 0 7
слідження мікрогетерогенності орозомукоїду є
перспективним напрямком пошуку специфічних
діагностичних маркерів патологічних станів.
ВИСНОВКИ
1. Рівень АГП підвищується у 2–4 рази у сироват-
ці крові у пацієнтів з гострими запальними процеса-
ми та онкозахворюваннями різного гістогенезу.
2. При злоякісних новоутвореннях лімфоїдної
тканини (лейкемії, лімфоми) рівень АГП достовір-
но вищий, ніж при солідних пухлинах ПДЗ і при
множинній мієломі.
3. У пацієнтів із ГВГ та пухлинами ПДЗ має місце
достовірне підвищення вмісту поліантенних струк-
тур у складі АГП.
4. Відсутність глікоформи АГП, що сильно
зв’язується з ConА, є характерною особливістю при
пухлинах ПДЗ.
5. PHA-L-зв’язуюча здатність АГП при гострих
пневмоніях достовірно нижче як порівняно із нор-
мою, так із SIRS.
ЛІТЕРАТУРА
1. Willem VD, Brinkman-Van der Linden, Els CM, et al.
Glycosylation of α1-Acid Glycoprotein (Orosomucoid) in
Health and Disease: Occurrence, Regulation and Possible
Funtional Implications. Tren Glycos Glycotechnol 1998; 10
(53): 235–45.
2. Олейников ВА, Ковнер МА, Куделина ИА и др. Роль
углеводной части a-кислого гликопротеина в структурной
организации его полипептидной цепи. Исследование ме-
тодами спектроскопии кругового дихроизма и комбина-
ционного рассеяния. II съезд биофизиков России. Тези-
сы. Москва, 1999 (раздел 1: Структура и динамика белков
и их комплексов).
3. Fournier T, Medjoubi-N N, Porquet D. α-Acid Glycoprotein
Levels in Human Immunodeficiency Virus-Infected Subjects
on Antiretroviral Regimens. Biochim Biophys Acta. 2000;
1482: 157–71.
4. Theilgaard-Mönch K, Jacobsen L, Rasmussen T, et al.
Highly glycosylated α1-acid glycoprotein is synthesized in
myelocytes, stored in secondary granules, and released by
activated neutrophils. J Leuk Biol 2005; 78: 462–70.
5. Handerson T, Pawelek J. β1,6-branched Oligosaccharides
and Coarse Vesicles: A Common, Pervasive Phenotype in
Melanoma and Other Human Cancers. Cancer Res 2003;
63 (17): 5363–9.
6. Dennis JW, Granovsky M, Warren CE. Glycoprotein
glycosylation and cancer progression. Biochim Biophys Acta
1999; 1473: 21–34.
7. Orczyk-Pawiłowicz M, Hirnle L, Kątnik-Prastowska I.
Alterations of N-glycan branching and expression of sialic acid
on amniotic fluid alpha-1-acid glycoprotein derived from second
and third trimesters of normal and prolonged pregnancies. Clin
Chim Acta 2006; 367 (1–2): 86–92.
8. Антонюк ВО. Лектини (глава у монографії). Львів:
Кварт, 2005. 550 с.
9. Kobata A, Amano J. Altered glycosylation of proteins
produced by malignant cells, and application for the diagnosis
and immunotherapy of tumors. Immunol Cell Biol 2005;
83: 429–39.
10. Ryden I, Pahlsson P, Lindgren S. Diagnostic Accuracy
of α1-Acid Glycoprotein Fucosylation for Liver Cirrhosis in
Patients Undergoing Hepatic Biopsy Clin Chem 2002; 48:
2195–201.
microHETEroGENEiTY of ALPHA AciD
GLYcoProTEiN iN NEoPLAsm AND
iNfLAmmATorY ProcEssEs
N.I. Steklenyova, T.P. Nikolaenko, A.I. Shevtsova,
A.Z. Brazaluk, K.Y. Lytvyn
Summary. Blood serum of 71 patients with neoplasm
or inflammatory processes was tested for contents and
glycosylation of alpha acid glycoprotein. Significantly
(2 to 4 times) increased AAG levels were found
in patients with acute inflammation and cancer.
Changes in the structure of the AAP correlated with
the nature of disorder. Patients with viral hepatitis and
malignancies in the pancreaduodenal area featured
a significant increase in the content of APP with
polyantenna structures. At the same time, lack of AAP
glycoform which is firmly linked with concanavallin
A is a specific feature of mechanic biliousness caused
by malignancies. PHA-L-linking capacity of AAP in
out-patient pneumonia is considerably lower compared
to both normal control and systemic inflammatory
response syndrome.
Key Words: alpha acid glycoprotein, glycosilation,
concanavallin А, phytohemagglutinin L,
inflammatory processes, malignancies in the
pancreaduodenal area, leukaemia, lymphoma,
multiple myeloma.
Адреса для листування:
Стєклєньова Н.І.
49052, Дніпропетровськ, вул. Орловська 27, кв. 17
E-mail: stekleneva@bk.ru
|
| id | nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-20471 |
| institution | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| issn | 1562-1774,0204-3564 |
| language | Ukrainian |
| last_indexed | 2025-12-07T16:48:31Z |
| publishDate | 2007 |
| publisher | Iнститут експериментальної патології, онкології і радіобіології ім. Р. Є. Кавецького |
| record_format | dspace |
| spelling | Стєклєньова, Н.І. Ніколаєнко, Т.П. Шевцова, А.І. Бразалук, А.З. Литвин, К.Ю. 2011-05-31T10:28:59Z 2011-05-31T10:28:59Z 2007 Мікрогетерогенність α-кислого глікопротеїду при онкологічних захворюваннях та запальних процесах / Н.І. Стєклєньова, Т.П. Ніколаєнко, А.І. Шевцова, А.З. Бразалук, К.Ю. Литвин // Онкологія. — 2007. — Т. 9, № 2. — С. 101-104. — Бібліогр.: 10 назв. — укр. 1562-1774,0204-3564 https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/20471 Проведено дослідження вмісту та глікозильованості α-кислого глікопротеїду (АГП) у сироватці крові 71 пацієнта з різними онкозахворюваннями та запальними процесами. Виявлено достовірне підвищення (у 2–4 рази) рівня АГП у сироватці крові у хворих з гострим запаленням та онкопатологією та зміни структури вуглеводного компонента АГП, що корелюють з характером захворювання. Показано достовірне підвищення вмісту поліантенних структур у складі АГП у пацієнтів з вірусними гепатитами та пухлинами панкреатодуоденальної зони. Відсутність глікоформи АГП, що сильно зв’язується з конканаваліном А, є специфічним показником механічних жовтяниць, зумовлених злоякісними новоутвореннями. PHA-L-зв’язуюча здатність АГП при позагоспітальних пневмоніях достовірно нижче порівняно з нормою і з синдромом системної запальної відповіді. Ключові слова: α-кислий глікопротеїд, глікозильованість, конканавалін А, фітогемаглютинін L, запальні процеси, злоякісні новоутворення панкреатодуоденальної зони, лейкемії, лімфоми, множинна мієлома. Blood serum of 71 patients with neoplasm or inflammatory processes was tested for contents and glycosylation of alpha acid glycoprotein. Significantly (2 to 4 times) increased AAG levels were found in patients with acute inflammation and cancer. Changes in the structure of the AAP correlated with the nature of disorder. Patients with viral hepatitis and malignancies in the pancreaduodenal area featured a significant increase in the content of APP with polyantenna structures. At the same time, lack of AAP glycoform which is firmly linked with concanavallin A is a specific feature of mechanic biliousness caused by malignancies. PHA-L-linking capacity of AAP in out-patient pneumonia is considerably lower compared to both normal control and systemic inflammatory response syndrome. Key Words: alpha acid glycoprotein, glycosilation, concanavallin А, phytohemagglutinin L, inflammatory processes, malignancies in the pancreaduodenal area, leukaemia, lymphoma, multiple myeloma. uk Iнститут експериментальної патології, онкології і радіобіології ім. Р. Є. Кавецького Оригинальные исследования Мікрогетерогенність α-кислого глікопротеїду при онкологічних захворюваннях та запальних процесах Microheterogeneity of alpha acid glycoprotein inneoplasm andinflammatoryprocesses Article published earlier |
| spellingShingle | Мікрогетерогенність α-кислого глікопротеїду при онкологічних захворюваннях та запальних процесах Стєклєньова, Н.І. Ніколаєнко, Т.П. Шевцова, А.І. Бразалук, А.З. Литвин, К.Ю. Оригинальные исследования |
| title | Мікрогетерогенність α-кислого глікопротеїду при онкологічних захворюваннях та запальних процесах |
| title_alt | Microheterogeneity of alpha acid glycoprotein inneoplasm andinflammatoryprocesses |
| title_full | Мікрогетерогенність α-кислого глікопротеїду при онкологічних захворюваннях та запальних процесах |
| title_fullStr | Мікрогетерогенність α-кислого глікопротеїду при онкологічних захворюваннях та запальних процесах |
| title_full_unstemmed | Мікрогетерогенність α-кислого глікопротеїду при онкологічних захворюваннях та запальних процесах |
| title_short | Мікрогетерогенність α-кислого глікопротеїду при онкологічних захворюваннях та запальних процесах |
| title_sort | мікрогетерогенність α-кислого глікопротеїду при онкологічних захворюваннях та запальних процесах |
| topic | Оригинальные исследования |
| topic_facet | Оригинальные исследования |
| url | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/20471 |
| work_keys_str_mv | AT stêklênʹovaní míkrogeterogennístʹαkislogoglíkoproteíduprionkologíčnihzahvorûvannâhtazapalʹnihprocesah AT níkolaênkotp míkrogeterogennístʹαkislogoglíkoproteíduprionkologíčnihzahvorûvannâhtazapalʹnihprocesah AT ševcovaaí míkrogeterogennístʹαkislogoglíkoproteíduprionkologíčnihzahvorûvannâhtazapalʹnihprocesah AT brazalukaz míkrogeterogennístʹαkislogoglíkoproteíduprionkologíčnihzahvorûvannâhtazapalʹnihprocesah AT litvinkû míkrogeterogennístʹαkislogoglíkoproteíduprionkologíčnihzahvorûvannâhtazapalʹnihprocesah AT stêklênʹovaní microheterogeneityofalphaacidglycoproteininneoplasmandinflammatoryprocesses AT níkolaênkotp microheterogeneityofalphaacidglycoproteininneoplasmandinflammatoryprocesses AT ševcovaaí microheterogeneityofalphaacidglycoproteininneoplasmandinflammatoryprocesses AT brazalukaz microheterogeneityofalphaacidglycoproteininneoplasmandinflammatoryprocesses AT litvinkû microheterogeneityofalphaacidglycoproteininneoplasmandinflammatoryprocesses |