Биохимико-вирусологическое обоснование антипротеазной терапии гриппа

• Опубліковано в: : Актуальні проблеми транспортної медицини
• Дата: 2008
• Автори: Михальчук, В.Н., Дивоча, В.А., Гоженко, А.И.
• Формат: Стаття
• Мова: Russian
• Опубліковано: Фізико-хімічний інститут ім. О.В. Богатського НАН України 2008
• Теми: Клинические проблемы медицины транспорта
• Онлайн доступ: https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/23027
• Назва журналу: Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
• Цитувати: Биохимико-вирусологическое обоснование антипротеазной терапии гриппа / В.Н. Михальчук, В.А. Дивоча, А.И. Гоженко // Актуальні проблеми транспортної медицини. — 2008. — № 2 (12). — С. 118-124. — Бібліогр.: 14 назв. — рос.

Проведені дослідження дозволяють припустити, що вірус індуцировані інгібітори, знайдені в перші години після зараження, блокують активність протеази кліток господарів, внаслідок чого білки вірусу грипу захищені від протеолітичного гідролізу. Коли інгібітори вичерпуються, протеаза починає розщеплювати гемаглютинін і відбувається зростання титру вірусу. Тому, доцільно через 6 годин після зараження додатково вводити інгібітор для блокування протеазної активності. З легких здорових мишей виділений інгібітор трипсиноподібних протеаз з молекулярною масою 47500 Да, який володів здатністю пригнічувати розвиток інфекційної і гемаглютинуючої активності вірусу грипу на курячих ембріонах і блокував розвиток грипозної інфекції у білих мишей в загальній дозі 0,126 мкг/мишу. Our researches allow us to assume, that the viral induced ingibitors, found out in the first hours after infection, block activity of owner cells proteases. Therefore flu virus proteins are protected from protheolytic hydrolysis. When the ingibitors run low, the protease starts to split the hemagglutinine and there is an increase of a virus titre. Therefore, it is expedient in 6 hours after infection in addition to enter ingibitor for blocking the protease activity. From the lungs of healthy mices it is allocated an ingibitor of trypsin like proteases with molecular weight of 47500Da which had ability to suppress development infectious and hemagglutinine activity of a flu virus on chicken embryos and blocked development of an influenzal infection in white mice in the common doze of 0,126 mkg/mouse.