Биохимико-вирусологическое обоснование антипротеазной терапии гриппа
Проведені дослідження дозволяють припустити, що вірус індуцировані інгібітори, знайдені в перші години після зараження, блокують активність протеази кліток господарів, внаслідок чого білки вірусу грипу захищені від протеолітичного гідролізу. Коли інгібітори вичерпуються, протеаза починає розщеплюват...
Saved in:
| Published in: | Актуальні проблеми транспортної медицини |
|---|---|
| Date: | 2008 |
| Main Authors: | , , |
| Format: | Article |
| Language: | Russian |
| Published: |
Фізико-хімічний інститут ім. О.В. Богатського НАН України
2008
|
| Subjects: | |
| Online Access: | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/23027 |
| Tags: |
Add Tag
No Tags, Be the first to tag this record!
|
| Journal Title: | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| Cite this: | Биохимико-вирусологическое обоснование антипротеазной терапии гриппа / В.Н. Михальчук, В.А. Дивоча, А.И. Гоженко // Актуальні проблеми транспортної медицини. — 2008. — № 2 (12). — С. 118-124. — Бібліогр.: 14 назв. — рос. |
Institution
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine| id |
nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-23027 |
|---|---|
| record_format |
dspace |
| spelling |
Михальчук, В.Н. Дивоча, В.А. Гоженко, А.И. 2011-07-02T15:27:00Z 2011-07-02T15:27:00Z 2008 Биохимико-вирусологическое обоснование антипротеазной терапии гриппа / В.Н. Михальчук, В.А. Дивоча, А.И. Гоженко // Актуальні проблеми транспортної медицини. — 2008. — № 2 (12). — С. 118-124. — Бібліогр.: 14 назв. — рос. 1818-9385 https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/23027 577.1.616.988.616.921.5 Проведені дослідження дозволяють припустити, що вірус індуцировані інгібітори, знайдені в перші години після зараження, блокують активність протеази кліток господарів, внаслідок чого білки вірусу грипу захищені від протеолітичного гідролізу. Коли інгібітори вичерпуються, протеаза починає розщеплювати гемаглютинін і відбувається зростання титру вірусу. Тому, доцільно через 6 годин після зараження додатково вводити інгібітор для блокування протеазної активності. З легких здорових мишей виділений інгібітор трипсиноподібних протеаз з молекулярною масою 47500 Да, який володів здатністю пригнічувати розвиток інфекційної і гемаглютинуючої активності вірусу грипу на курячих ембріонах і блокував розвиток грипозної інфекції у білих мишей в загальній дозі 0,126 мкг/мишу. Our researches allow us to assume, that the viral induced ingibitors, found out in the first hours after infection, block activity of owner cells proteases. Therefore flu virus proteins are protected from protheolytic hydrolysis. When the ingibitors run low, the protease starts to split the hemagglutinine and there is an increase of a virus titre. Therefore, it is expedient in 6 hours after infection in addition to enter ingibitor for blocking the protease activity. From the lungs of healthy mices it is allocated an ingibitor of trypsin like proteases with molecular weight of 47500Da which had ability to suppress development infectious and hemagglutinine activity of a flu virus on chicken embryos and blocked development of an influenzal infection in white mice in the common doze of 0,126 mkg/mouse. ru Фізико-хімічний інститут ім. О.В. Богатського НАН України Актуальні проблеми транспортної медицини Клинические проблемы медицины транспорта Биохимико-вирусологическое обоснование антипротеазной терапии гриппа Біохіміко-вірусологічне обгрунтовування антіпротеазной терапії грипу Biochemical and virologic substantiation of the flu antiproteasal therapy Article published earlier |
| institution |
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| collection |
DSpace DC |
| title |
Биохимико-вирусологическое обоснование антипротеазной терапии гриппа |
| spellingShingle |
Биохимико-вирусологическое обоснование антипротеазной терапии гриппа Михальчук, В.Н. Дивоча, В.А. Гоженко, А.И. Клинические проблемы медицины транспорта |
| title_short |
Биохимико-вирусологическое обоснование антипротеазной терапии гриппа |
| title_full |
Биохимико-вирусологическое обоснование антипротеазной терапии гриппа |
| title_fullStr |
Биохимико-вирусологическое обоснование антипротеазной терапии гриппа |
| title_full_unstemmed |
Биохимико-вирусологическое обоснование антипротеазной терапии гриппа |
| title_sort |
биохимико-вирусологическое обоснование антипротеазной терапии гриппа |
| author |
Михальчук, В.Н. Дивоча, В.А. Гоженко, А.И. |
| author_facet |
Михальчук, В.Н. Дивоча, В.А. Гоженко, А.И. |
| topic |
Клинические проблемы медицины транспорта |
| topic_facet |
Клинические проблемы медицины транспорта |
| publishDate |
2008 |
| language |
Russian |
| container_title |
Актуальні проблеми транспортної медицини |
| publisher |
Фізико-хімічний інститут ім. О.В. Богатського НАН України |
| format |
Article |
| title_alt |
Біохіміко-вірусологічне обгрунтовування антіпротеазной терапії грипу Biochemical and virologic substantiation of the flu antiproteasal therapy |
| description |
Проведені дослідження дозволяють припустити, що вірус індуцировані інгібітори, знайдені в перші години після зараження, блокують активність протеази кліток господарів, внаслідок чого білки вірусу грипу захищені від протеолітичного гідролізу. Коли інгібітори вичерпуються, протеаза починає розщеплювати гемаглютинін і відбувається зростання титру вірусу. Тому, доцільно через 6 годин після зараження додатково вводити інгібітор для блокування протеазної активності. З легких здорових мишей виділений
інгібітор трипсиноподібних протеаз з молекулярною масою 47500 Да, який володів здатністю пригнічувати розвиток інфекційної і гемаглютинуючої активності вірусу грипу на курячих ембріонах і блокував розвиток грипозної інфекції у білих мишей в загальній дозі 0,126 мкг/мишу.
Our researches allow us to assume, that the viral induced ingibitors, found out in the first hours after infection, block activity of owner cells proteases. Therefore flu virus proteins are protected from protheolytic hydrolysis. When the ingibitors run low, the protease starts to split the hemagglutinine and there is an increase of a virus titre. Therefore, it is expedient in 6 hours after infection in addition to enter ingibitor for blocking the protease activity. From the lungs of healthy mices it is allocated an ingibitor of trypsin like proteases with molecular weight of 47500Da which had ability to suppress development infectious and hemagglutinine
activity of a flu virus on chicken embryos and blocked development of an influenzal infection in white mice in the common doze of 0,126 mkg/mouse.
|
| issn |
1818-9385 |
| url |
https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/23027 |
| citation_txt |
Биохимико-вирусологическое обоснование антипротеазной терапии гриппа / В.Н. Михальчук, В.А. Дивоча, А.И. Гоженко // Актуальні проблеми транспортної медицини. — 2008. — № 2 (12). — С. 118-124. — Бібліогр.: 14 назв. — рос. |
| work_keys_str_mv |
AT mihalʹčukvn biohimikovirusologičeskoeobosnovanieantiproteaznoiterapiigrippa AT divočava biohimikovirusologičeskoeobosnovanieantiproteaznoiterapiigrippa AT goženkoai biohimikovirusologičeskoeobosnovanieantiproteaznoiterapiigrippa AT mihalʹčukvn bíohímíkovírusologíčneobgruntovuvannâantíproteaznoiterapíígripu AT divočava bíohímíkovírusologíčneobgruntovuvannâantíproteaznoiterapíígripu AT goženkoai bíohímíkovírusologíčneobgruntovuvannâantíproteaznoiterapíígripu AT mihalʹčukvn biochemicalandvirologicsubstantiationofthefluantiproteasaltherapy AT divočava biochemicalandvirologicsubstantiationofthefluantiproteasaltherapy AT goženkoai biochemicalandvirologicsubstantiationofthefluantiproteasaltherapy |
| first_indexed |
2025-12-07T15:12:06Z |
| last_indexed |
2025-12-07T15:12:06Z |
| _version_ |
1850862811422392320 |