Метод конформационного поиска для длинных полипептидных цепей, основанный на анализе энергетической функции
The algorithm is proposed to search a conformational space of long flexible polypeptide chains. It consists in performing a series of geometry optimization runs by a gradient-based method using the atom-atom pairwise potential sum as a target function. Only a portion of pairwise terms is taken into...
Saved in:
| Date: | 2007 |
|---|---|
| Main Authors: | , |
| Format: | Article |
| Language: | Russian |
| Published: |
Видавничий дім "Академперіодика" НАН України
2007
|
| Subjects: | |
| Online Access: | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/2453 |
| Tags: |
Add Tag
No Tags, Be the first to tag this record!
|
| Journal Title: | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| Cite this: | Метод конформационного поиска для длинных полипептидных цепей, основанный на анализе энергетической функции / И.В. Щечкин, Т.О. Гуща // Доп. НАН України. — 2007. — N 8. — С. 176-182. — Библиогр.: 12 назв. — рос. |
Institution
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine| _version_ | 1862542778923220992 |
|---|---|
| author | Щечкин, И.В. Гуща, Т.О. |
| author_facet | Щечкин, И.В. Гуща, Т.О. |
| citation_txt | Метод конформационного поиска для длинных полипептидных цепей, основанный на анализе энергетической функции / И.В. Щечкин, Т.О. Гуща // Доп. НАН України. — 2007. — N 8. — С. 176-182. — Библиогр.: 12 назв. — рос. |
| collection | DSpace DC |
| description | The algorithm is proposed to search a conformational space of long flexible polypeptide chains. It consists in performing a series of geometry optimization runs by a gradient-based method using the atom-atom pairwise potential sum as a target function. Only a portion of pairwise terms is taken into account in each run. The algorithm was employed for the conformational analysis of the loop-like 125–167 fragment of human serum albumin treating the rest of the molecule as a rigid structure. Several stable conformers of the fragment were obtained that considerably differ by their 3D-structure from the original one. Some of the newly found conformers have no major attractive nonbonded contacts with the protein globule, and some of them form hydrogen bonds with other domains of the molecule. The latter enables us to suppose that the conformational transition of the 125–167 fragment can affect the mutual mobility of domains.
|
| first_indexed | 2025-11-24T19:09:24Z |
| format | Article |
| fulltext | |
| id | nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-2453 |
| institution | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| issn | 1025-6415 |
| language | Russian |
| last_indexed | 2025-11-24T19:09:24Z |
| publishDate | 2007 |
| publisher | Видавничий дім "Академперіодика" НАН України |
| record_format | dspace |
| spelling | Щечкин, И.В. Гуща, Т.О. 2008-10-10T12:36:25Z 2008-10-10T12:36:25Z 2007 Метод конформационного поиска для длинных полипептидных цепей, основанный на анализе энергетической функции / И.В. Щечкин, Т.О. Гуща // Доп. НАН України. — 2007. — N 8. — С. 176-182. — Библиогр.: 12 назв. — рос. 1025-6415 https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/2453 577.332+577.322+539.199+577.112.82 The algorithm is proposed to search a conformational space of long flexible polypeptide chains. It consists in performing a series of geometry optimization runs by a gradient-based method using the atom-atom pairwise potential sum as a target function. Only a portion of pairwise terms is taken into account in each run. The algorithm was employed for the conformational analysis of the loop-like 125–167 fragment of human serum albumin treating the rest of the molecule as a rigid structure. Several stable conformers of the fragment were obtained that considerably differ by their 3D-structure from the original one. Some of the newly found conformers have no major attractive nonbonded contacts with the protein globule, and some of them form hydrogen bonds with other domains of the molecule. The latter enables us to suppose that the conformational transition of the 125–167 fragment can affect the mutual mobility of domains. ru Видавничий дім "Академперіодика" НАН України Біофізика Метод конформационного поиска для длинных полипептидных цепей, основанный на анализе энергетической функции Article published earlier |
| spellingShingle | Метод конформационного поиска для длинных полипептидных цепей, основанный на анализе энергетической функции Щечкин, И.В. Гуща, Т.О. Біофізика |
| title | Метод конформационного поиска для длинных полипептидных цепей, основанный на анализе энергетической функции |
| title_full | Метод конформационного поиска для длинных полипептидных цепей, основанный на анализе энергетической функции |
| title_fullStr | Метод конформационного поиска для длинных полипептидных цепей, основанный на анализе энергетической функции |
| title_full_unstemmed | Метод конформационного поиска для длинных полипептидных цепей, основанный на анализе энергетической функции |
| title_short | Метод конформационного поиска для длинных полипептидных цепей, основанный на анализе энергетической функции |
| title_sort | метод конформационного поиска для длинных полипептидных цепей, основанный на анализе энергетической функции |
| topic | Біофізика |
| topic_facet | Біофізика |
| url | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/2453 |
| work_keys_str_mv | AT ŝečkiniv metodkonformacionnogopoiskadlâdlinnyhpolipeptidnyhcepeiosnovannyinaanalizeénergetičeskoifunkcii AT guŝato metodkonformacionnogopoiskadlâdlinnyhpolipeptidnyhcepeiosnovannyinaanalizeénergetičeskoifunkcii |