Антифризные белки. Сообщение III: Регуляция, происхождение, стабильность и применение
В работе представлены существующие на данный момент сведения относительно происхождения, регуляции, стабильности и использования антифризных белков. В роботі подано накопичені на теперішній час дані щодо походження, регуляції, стабільності та використання антифризних білків. Information complied u...
Збережено в:
| Опубліковано в: : | Проблемы криобиологии |
|---|---|
| Дата: | 2009 |
| Автори: | , |
| Формат: | Стаття |
| Мова: | Російська |
| Опубліковано: |
Інститут проблем кріобіології і кріомедицини НАН України
2009
|
| Теми: | |
| Онлайн доступ: | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/30699 |
| Теги: |
Додати тег
Немає тегів, Будьте першим, хто поставить тег для цього запису!
|
| Назва журналу: | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| Цитувати: | Антифризные белки. Сообщение III: Регуляция, происхождение, стабильность и применение / А.К. Гулевский, Л.И. Релина // Пробл. криобиологии. — 2009. — T. 19, № 3. — С. 273-282. — Бібліогр.: 54 назв. — рос., англ. |
Репозитарії
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine| _version_ | 1859713445225562112 |
|---|---|
| author | Гулевский, А.К. Релина, Л.И. |
| author_facet | Гулевский, А.К. Релина, Л.И. |
| citation_txt | Антифризные белки. Сообщение III: Регуляция, происхождение, стабильность и применение / А.К. Гулевский, Л.И. Релина // Пробл. криобиологии. — 2009. — T. 19, № 3. — С. 273-282. — Бібліогр.: 54 назв. — рос., англ. |
| collection | DSpace DC |
| container_title | Проблемы криобиологии |
| description | В работе представлены существующие на данный момент сведения относительно происхождения, регуляции, стабильности
и использования антифризных белков.
В роботі подано накопичені на теперішній час дані щодо походження, регуляції, стабільності та використання антифризних
білків.
Information complied up to the present on origin, regulation, stability and usage of antifreeze proteins is presented in the work.
|
| first_indexed | 2025-12-01T06:54:05Z |
| format | Article |
| fulltext |
273 PROBLEMS
OF CRYOBIOLOGY
Vol. 19, 2009, ¹3
ÏÐÎÁËÅÌÛ
ÊÐÈÎÁÈÎËÎÃÈÈ
Ò. 19, 2009, ¹3
* Автор, которому необходимо направлять корреспонденцию:
ул. Переяславская, 23, г. Харьков, Украина 61015; тел.:+38
(057) 373-41-35, факс: +38 (057) 373-30-84, электронная почта:
cryo@online.kharkov.ua
* To whom correspondence should be addressed: 23,
Pereyaslavskaya str., Kharkov, Ukraine 61015; tel.:+380 57 373
4135, fax: +380 57 373 3084, e-mail: cryo@online.kharkov.ua
Institute for Problems of Cryobiology and Cryomedicine of the Na-
tional Academy of Sciences of Ukraine, Kharkov, Ukraine
Институт проблем криобиологии и криомедицины
НАН Украины, г. Харьков
УДК 577.112
А.К. ГУЛЕВСКИЙ, Л.И. РЕЛИНА*
Антифризные белки.
Сообщение III: Регуляция, происхождение,
стабильность и применение
UDC 577.112
A.K. GULEVSKY, L.I. RELINA*
Antifreeze Proteins.
Report III: Regulation, Origin, Stability
and Application
В работе представлены существующие на данный момент сведения относительно происхождения, регуляции, стабильности
и использования антифризных белков.
Ключевые слова: антифризные белки, эволюция, криоконсервирование, регуляция.
В роботі подано накопичені на теперішній час дані щодо походження, регуляції, стабільності та використання антифризних
білків.
Ключові слова: антифризні білки, еволюція, кріоконсервування, регуляція.
Information complied up to the present on origin, regulation, stability and usage of antifreeze proteins is presented in the work.
Key-words: antifreeze proteins, evolutions, cryopreservation, regulation.
В предыдущем сообщении (№2, 2009 г.) мы
попытались обобщить сведения по классификации
антифризных протеинов (АФП). В настоящей работе
приведены данные о происхождении, регуляции,
стабильности и возможных путях применения АФП.
Регуляция синтеза
Экспериментально установлено, что при аккли-
мации низкая температура или короткий фотопериод
индуцируют синтез АФП у насекомых Meracanta
contracta [11], Tenebrio molitor [34], Dendroides
сanadensis [12, 19]. Однако полученные данные про-
тиворечивы. Личинки последних возрастов T. moli-
tor обладают АФП даже при благоприятной темпе-
ратуре 22°С [17]. Тем не менее искусственная холо-
довая акклимация приводит к многократному
увеличению содержания м-РНК АФП и величин
значений термогистерезиса у личинок любого воз-
раста. При окукливании синтез м-РНК АФП резко
падает даже при условии холодовой акклимации,
хотя уже присутствующие АФП обеспечивают
довольно высокий уровень термогистерезиса. В
эксперименте любое внешнее воздействие, замед-
ляющее рост личинок, вызывало увеличение термо-
гистерезиса, поэтому авторы предположили, что
прекращение развития личинок является первичным
фактором регуляции синтеза АФП у T. molitor. У
личинок Choristoneura fumiferana транскрипты
In previous report (N2, 2009) we tried to summarise
the information about the antifreeze protein (AFP)
classification. In this paper we present the data about
the origin, regulation, stability and possible ways for
AFPs application.
Synthesis regulation
Under acclimation either a low temperature or
short photoperiod were experimentally established to
induce AFPs synthesis in the insects Meracanta
contracta [11], Tenebrio molitor [34], Dendroides
canadensis [12, 19]. However the obtained data are
contradictory. The latest instar larvae of T. molitor
have AFPs even under favourable temperature of
22°C [17]. Nevertheless an artificial cold acclimation
results in a manifold increase in m-RNA content of
AFPs and thermohysteresis values in any instar larvae.
During pupation the AFP m-RNA synthesis sharply
decreases even under cold acclimation, although the
presented AFPs provide quite a high level of thermo-
hysteresis. In the experiment any external effect,
slowing down the larvae growth augmented thermo-
hystersis, therefore the authors suggested the ceasing
of larvae development to be a primary factor in AFPs
synthesis regulation in T. molitor. In the larvae Cho-
ristoneura fumiferana the transcripts of some genes
of AFPs family are found in the 1st instar larvae,
normally existing only in summer [10], i.e. in contrast
274 PROBLEMS
OF CRYOBIOLOGY
Vol. 19, 2009, ¹3
ÏÐÎÁËÅÌÛ
ÊÐÈÎÁÈÎËÎÃÈÈ
Ò. 19, 2009, ¹3
to earlier suggestions [11, 12, 19, 34] the expression
of AFPs genes is regulated rather ontogenetically,
than the seasonally low temperatures. Juvenile
hormone is known to induce the larvae diapause. In
addition to diapause induction it possibly participates
in cold-resistance initiating as well. For example in
D. canadensis a juvenile hormone stimulates AFPs
production [20].
In blood of notothenioid fish the level of antifreeze
glycoproteids (AFGP) reduces under acclimation
(4°C) during 16 weeks, but a number of large AFGP
components slightly decreases (by 20%), in contrast
to small ones (by 60%) [23]. In blood of eel pout
Lycodichthys dearborni a high level (more than 20
mg/ml) of AFPs III family, consisting of three main
and five minor components, is preserved over one year
[48].
In notothenioid young fish Gymnodraco acuti-
ceps, Pagothenia borchgrevinki and Pleuragram-
ma antarcticum there was shown, that only some of
Antarctic fish species have AFPs at early stages of a
vital cycle [9]. Apparently, the young fish, in which
no AFPs were found, used other protective mecha-
nisms.
Plant AFPs with double protective function against
cold and some pathogens are accumulated in response
to cold, short photoperiod, dehydration, but not to
pathogens [18]. Thus, the gluconase of non-acclimated
winter rye Secale cereale had an extremely low
antifreeze activity compared to gluconases, being
synthesised in cold-acclimated plants [51]. However
one of genes of wheat Triticum aestivum AFPs is
expressed not only during cold acclimation, but under
phytohormones (jasmonic acid and ethylene) effect
as well, participating in plant protection against
pathogens [44]. AFPs with a low thermohysteresis
activity of nightshade Solanum dulcamara, carrot
Daucus carota and perennial grass Lolium perenne
[21, 35, 42] are accumulated only after November.
This indicates to the fact, that a cold acclimation is
their synthesis inducer.
Stability
AFPs have different stability rate. For example, a
recrystallisation-inhibiting activity of Forsythia
suspensa leaves and cortex extract is resistant to
boiling and reducing agent effect [41], but AFP of
snow flea is thermolabile, as for one of flounder AFPs,
denaturising at room temperatures [16, 30]. L. perenne
AFP also preserves the capability for recrystallisation
inhibiting after boiling [35]; AFP of Antarctic bac-
terium Flavobacterium xanthum loses activity under
heating over 50°C [24]. The capability of wheat AFPs
to preserve the ice-cream consistence during storage
is not lost during adding the AFP-containing extracts
as a part of ice-cream before pasteurisation [37].
некоторых генов семейства АФП обнаруживаются
у личинок 1-го возраста, которые в норме сущест-
вуют только летом [10], т. е. в отличие от более ран-
них предположений [11, 12, 19, 34], экспрессия генов
АФП регулируется скорее онтогенетически, а не
сезонно низкими температурами. Известно, что
ювенильный гормон индуцирует диапаузу личинок.
Возможно, что он, кроме индукции диапаузы, участ-
вует также в инициации холодоустойчивости. На-
пример, у D. canadensis ювенильный гормон сти-
мулирует продукцию АФП [20].
В крови нототениевых рыб уровень антифризных
гликопротеидов (АФГП) снижается при акклимации
(4°С) в течение 16 недель, но количество крупных
компонентов АФГП уменьшается незначительно (на
20%), в отличие от малых АФГП (на 60%) [23]. А
в крови бельдюги Lycodichthys dearborni высокий
уровень (более 20 мг/мл) семейства АФП III, состоя-
щего из трех основных и пяти минорных компонен-
тов, сохраняется на протяжении года [48].
На мальках нототениевых рыб Gymnodraco
acuticeps, Pagothenia borchgrevinki и Pleuragram-
ma antarcticum показано, что далеко не все антарк-
тические рыбы на ранних стадиях жизненного цикла
обладают АФП [9]. По-видимому, мальки рыб, у
которых АФП не обнаружены, используют другие
механизмы защиты.
АФП растений с двойной функцией защиты от
холода и ряда патогенов накапливаются в ответ на
холод, короткий фотопериод, дегидратацию, но не
в ответ на патогены [18]. Так, глюконаза неакклими-
рованной озимой ржи Secale cereale имела чрезвы-
чайно низкую антифризную активность по сравне-
нию с глюконазами, синтезирующимися в холодоак-
климированных растениях [51]. Однако один из
генов АФП пшеницы Triticum aestivum экспресси-
руется не только во время холодовой акклимации,
но и под действием фитогормонов (жасмоновой
кислоты и этилена), которые участвуют в защите
растений от патогенов [44]. АФП с невысокой тер-
могистерезисной активностью паслёна Solanum
dulcamara, моркови Daucus carota и плевела Lolium
perenne [21, 35, 42] накапливаются только после
ноября. Это указывает на то, что холодовая аккли-
мация является индуктором их синтеза.
Стабильность
АФП имеют разную стабильность. Например,
ингибирующая рекристаллизацию активность экс-
тракта листьев и коры форсинии Forsythia suspensa
устойчива к кипячению и действию восстанавли-
вающих агентов [41], a АФП снежной блохи термо-
лабилен как и один из АФП камбалы, денатурирую-
щий при комнатной температуре [16, 30]. АФП
L. perenne также сохраняет способность ингиби-
ровать рекристаллизацию после кипячения [35];
275 PROBLEMS
OF CRYOBIOLOGY
Vol. 19, 2009, ¹3
ÏÐÎÁËÅÌÛ
ÊÐÈÎÁÈÎËÎÃÈÈ
Ò. 19, 2009, ¹3
АФП антарктической бактерии Flavobacterium xan-
thum утрачивает активность при нагревании свыше
50°С [24]. Способность АФП пшеницы сохранять
консистенцию мороженого в процессе хранения не
теряется при добавлении экстрактов, содержащих
АФП, в состав мороженого до пастеризации [37].
Для некоторых белков выявлены ключевые поло-
жения аминокислотных остатков, отвечающих за
стабильность. Так, отрицательные заряды глута-
минов в положениях 23 и 36 необходимы для термо-
стабильности антифризного полипептида американ-
ской бельдюги Macrozoarces americanus [26].
Эволюция
Наличие АФП считается более прогрессивным
признаком по сравнению с накоплением полиолов и
сахаров, хотя не все исследователи согласны с этим
утверждением [36].
Однако АФП из представителей далеких друг от
друга систематических таксонов не обнаруживают
гомологии и имеют различную третичную структуру
[4]. Эта группа белков – прекрасный пример парал-
лельной и конвергентной эволюции на молекулярном
уровне.
Происхождение АФП является предметом
дискуссий. Предположительно, гидрофильные АФП
насекомых произошли от белков, ответственных за
удержание воды в организме при засухе в жарких
регионах, где обитали предки холодоустойчивых
видов [5, 40].
Существует мнение, что ген АФГП нототение-
вых рыб произошел от гена панкреатического трип-
синогена [7]. В первичный ген АФГП вошли 5’-конец
древнего гена трипсиногена, который обеспечивает
секреторный сигнал, и 3’- нетранслируемая область.
Впоследствии элемент, кодирующий Thr-Ala-Ala
гена-предка, амплифицировался, что обусловило
появление новой функции белка. Именно эти повто-
ры ответственны за 4–7% дивергенции между
генами АФГП и трипсиногена. Для секреции АФГП
из панкреаса 5’-конец по-прежнему необходим.
Арктические и антарктические виды рыб содержат
практически идентичные компоненты гликопротеи-
нов [32]. В то же время ген АФГП арктической трес-
ки Dissostichus mawsoni не гомологичен гену трип-
синогена [8]. Гены АФГП нототениевых и тресковых
имеют разную интрон-экзонную организацию и
различные спейсерные последовательности, что
является причиной различного процессинга белков-
предшественников. Последовательности, кодирую-
щие повторы Thr-Ala/Pro-Ala, также отличаются.
Вышеприведенные факты свидетельствуют о неза-
висимом происхождении представителей АФГП в
разных таксонах рыб и последующей конвергентной
эволюции.
For some proteins there were revealed the key
positions of aminoacid residues responsible for
stability. Thus, negative charges of glutamines in 23
and 36 positions are necessary for thermostability of
antifreeze polypeptides of ocean pout Macrozoarces
americanus [26].
Evolution
AFPs presence is considered as more progressive
feature compared to poliol and sugar accumulation,
although this statement is not shared by all the
researchers [36].
However the AFPs from the representatives of
systematic taxons, being far from each other, do not
reveal the homology and have different tertiary
structure [4]. This protein group is an excellent
example of parallel and convergent evolution in
molecular level.
AFPs origin is a matter of argument. Hydrophilic
AFPs of insects are suggested as originated from
proteins, responsible for water retention in organism
under drought in hot regions, where progenitors of
cold-resistant species inhabited [5, 40].
One believes, that AFGP gene of notothenioid fish
originated from that of pancreatic trypsinogen [7]. A
primary AFGP gene comprised the 5’-end of ancient
gene of trypsinogen, providing an excretory signal, and
a 3’-untranslated region. Afterwards the element,
encoding Thr-Ala-Ala of gene-progenitor was
amplificated, that stipulated the appearance of new
protein function. Namely these repeats are responsible
for 4–7% divergence between AFGP and trypsinogen
genes. For AFGP secretion from pancreas the 5’-end
is still necessary. Arctic and Antarctic fish species
comprise practically identical components of glyco-
proteins [32]. At the same time AFGP gene of Arctic
cod Dissostichus mawsoni is not homologous to
trypsinogen gene [8]. AFGP genes of notothenioid
and cod species have different intron-exonic orga-
nisation and various spacer sequences, being the rea-
son for different processing of protein-precursors. The
sequences, encoding the Thr-Ala/Pro-Ala repeats,
differ as well. The mentioned above facts testify to
an independent origin of AFGP representatives in
various fish taxons and following convergent evolution.
The homology between AFP I gene and those of
chorion and keratin proteins of Atlantic snailfish
Liparis atlanticus, expressing in liver, was estab-
lished. Possibly, the AFP I progenitors are among the-
se genes, and the protein genes with antifreeze activity
appeared as a result of reading frame shift [14].
Phylogenetic analysis demonstrates all the AFPsII
(Ca2+-dependent and Ca2+-independent ones) as
originated from the common progenitor and only later
they developed different mechanisms of ice-binding
276 PROBLEMS
OF CRYOBIOLOGY
Vol. 19, 2009, ¹3
ÏÐÎÁËÅÌÛ
ÊÐÈÎÁÈÎËÎÃÈÈ
Ò. 19, 2009, ¹3
[27]. This progenitor may be a sugar-binding lectin
protein. Probably, an ice-binding AFPII domain deve-
loped during molecular evolution from a carbohydrate-
binding site of lectin-like progenitor [15]. However
the structure of exons and introns of sea raven AFP
II gene indicates to its high affinity with that of
pancreatic lithostathine, but not lectin one [29].
Fish AFP II is homologous to C-end site of
mammalian sialic acid synthase [2]. The homology is
especially highly expressed in the region of flat ice-
binding surface. Basing on these data we may comp-
lete a list of possible AFP “relatives” from proteins,
interacting with sugars and polysaccharides. One of
genes of Antarctic eel pout Lycodichthys dearborni
AFP III encodes 12 tandem repeats, each of them is
translated in 7 kDa molecule of AFPIII [52]. This
gene organisation is similar to that of AFGP genes.
AFP III and AFGP distinguish by the composition and
structure and they are synthesised in fish from
different systematic taxons. A similar gene structure
of these completely different polypeptides testifies to
the presence in fish of common organisation
mechanism of genome sites, responsible for adaptation
to low extreme conditions of polar areas.
Plant AFPs accomplish the second protective
function against psychrophilic pathogens as well [51].
The question about which one of functions is primary
in evolutionary aspect is still open. AFP with low
thermohisteresis activity of S. dulcamara [21] is
similar to the transcription plant factors, regulating
protein expression, associated to pathogenesis, that
also completes the AFPs list with a possible double
function.
Usage
Within recent decade the AFPs effect on cell via-
bility and thermodynamic properties of media and
solutions during low temperature preservation was
established to be complicated and contradictory. AFPs
may manifest both protective and cytotoxic effects
dependently on storage protocol, dose and AFP type,
composition of preserving medium and biomaterial
type [47]. The hypothesis about the affinity and
interaction of AFP-ice complexes with cell membra-
nes and other molecular complexes in cryopreserving
media was proposed [46]. When the intensity of these
interactions achieves the certain level, the AFPs-ice
complexes may aggregate, thereby inducing ice
nucleation and losing the capability for recrystallisation
inhibiting.
AFP I was applied as a natural cryoprotectant to
cryopreserve the embryos of seabream Sparus
aurata [38]. Protein was introduced into 2-cell emb-
ryos and blastulae, afterwards embryos were cooled
down to 0 and –10°C. AFPI significantly increased
the embryo preservation at 0°C, especially when intro-
Установлена гомология между геном АФП I и
генами белков хориона и кератина липариса Liparis
atlanticus, которые экспрессируются в печени. Воз-
можно, среди этих генов находятся предки АФП I,
и в результате сдвига рамки считывания появились
гены белков с антифризной активностью [14].
Филогенетический анализ показывает, что все
АФП II (Са2+-зависимые и Са2+-независимые) прои-
зошли от общего предка и уже впоследствии они
развили различные механизмы связывания со льдом
[27]. Таким предком может быть сахаросвязываю-
щий белок лектин. Возможно, связывающийся со
льдом домен АФП II развился в ходе молекулярной
эволюции из углевод-связывающего сайта лектино-
подобного предка [15]. Однако структура экзонов
и интронов гена АФП II морского ворона указывает
на его большее сходство с геном панкреатического
литостатина, а не с геном лектина [29].
АФП III рыб гомологичен С-концевому участку
синтетазы сиаловой кислоты млекопитающих [2].
Гомология особенно сильно выражена в районе
плоской поверхности, связывающейся со льдом. На
основании этих данных можно дополнить список
возможных “родственников” АФП из белков, взаи-
модействующих с сахарами и полисахаридами.
Один из генов АФП III бельдюги Lycodichthys
dearborni кодирует 12 тандемных повторов, каждый
из которых транслируется в 7 кДа молекулу АФП
III [52]. Организация этого гена аналогична органи-
зации генов АФГП. АФП III и АФГП отличаются
по составу и структуре, и они синтезируются у рыб
из различных систематических таксонов. Сходная
структура генов этих совершенно различных поли-
пептидов свидетельствует о наличии у рыб общего
механизма организации участков геномов, отвечаю-
щих за приспособление к низким экстремальным
условиям полярных ареалов.
АФП растений выполняют и вторую функцию
защиты от психрофильных патогенов [51]. Остается
открытым вопрос, какая из функций является
первичной в эволюционном плане. АФП с низкой
термогистерезисной активностью S. dulcamara [21]
сходен с транскрипционными факторами растений,
регулирующими экспрессию белков, связанных с
патогенезом, что также дополняет список АФП с
возможной двойной функцией.
Использование
В течение последних 10 лет установлено, что
эффект АФП на жизнеспособность клеток и термо-
динамические свойства сред и растворов во время
низкотемпературного консервирования сложен и
противоречив. АФП могут проявлять и защитное и
цитотоксическое действие в зависимости от прото-
кола хранения, дозы и типа АФП, состава консерви-
рующей среды и типа биоматериала [47]. Предло-
277 PROBLEMS
OF CRYOBIOLOGY
Vol. 19, 2009, ¹3
ÏÐÎÁËÅÌÛ
ÊÐÈÎÁÈÎËÎÃÈÈ
Ò. 19, 2009, ¹3
жена гипотеза о сродстве и взаимодействии комп-
лексов АФП-лёд с клеточными мембранами и дру-
гими молекулярными комплексами в криоконсерви-
рующих растворах [46]. Когда интенсивность этих
взаимодействий достигает определённого уровня,
комплексы АФП-лёд могут агрегировать, индуцируя
таким образом нуклеацию льда и теряя способность
ингибировать рекристаллизацию.
АФП I был использован в качестве естествен-
ного криопротектора для криоконсервирования
эмбрионов морского карася Sparus aurata [38]. Бе-
лок вводили в 2-клеточные эмбрионы и бластулы,
после чего эмбрионы подвергали охлаждению до 0
и –10°С. АФП I существенно повышал сохранность
эмбрионов при 0°С, особенно при введении на стадии
2 клеток (вылупляемость мальков – 100%). Резуль-
таты микроскопии по распределению АФП I после
микроинъекции также подтверждают способность
АФП защищать клеточные структуры, стабилизи-
руя мембраны.
Показано, что АФП рыб стабилизируют мембра-
ны и клетки in vitro во время гипотермического
хранения [43], хотя механизм этой стабилизации
пока не выяснен. Во время охлаждения при незамер-
зающих температурах α-спиральный АФП типа I
ингибировал утечку через модельные мембраны.
При этом АФП связывался с бислоем, повышая
температуру фазовых переходов в мембране и изме-
няя молекулярную упаковку ацильных цепей. Воз-
можно, изменение упаковки приводит к снижению
проницаемости мембраны. Полученные данные
предполагают наличие гидрофобных взаимодейст-
вий между пептидом и бислоем. Способность АФП
типов I, II, III и АФГП сохранять целостность
мембран при гипотермическом хранении была
исследована на липосомах [50]. В качестве контроля
использовали альбумин. Показано, что все белки,
включая альбумин, предотвращали утечку сквозь
мембрану в цвиттерионных липосомах при охлажде-
нии до температуры фазовых переходов липидов
мембраны. Таким образом, способность сохранять
упорядоченную структуру мембран во время
фазового перехода присуща не только биологичес-
ким антифризам. Более того, АФП (но не АФГП) и
альбумин индуцировали утечку сквозь мембрану
еще до охлаждения в отрицательно заряженных
липосомах, т. е. если мембрана содержит отрица-
тельно заряженные полярные группы, то белки, хотя
и связываются с такими мембранами, не способны
сохранять их организацию и более того могут быть
доступны липидному бислою, тем самым нарушая
структуру мембраны и индуцируя утечку сквозь
неё. Следовательно, эффективность применения
АФП для защиты клеток млекопитающих зависит
не только от самого белка, но и от липидного состава
клеточной мембраны.
ducing at 2-cell stage (100% fry hatchability). The
results of microscopy on AFPI distribution after micro-
injection also confirm the AFP capability to preserve
cell structure via membrane stabilisation. Fish AFPs
are shown to stabilise membranes and cells in vitro
during hypothermic storage [43], although the mecha-
nism of this stabilisation has still been unclear. During
cooling at non-freezing temperatures an α-helical
type I AFP inhibited the leakage through model mem-
branes. At the same time the AFP was bound to
bilayer by increasing the temperature of phase transi-
tions in membrane and changing a molecular package
of acylic chains. Change in package possibly results
in a decrease of membrane permeability. The data
obtained assume the presence of hydrophobic inter-
actions between peptide and bilayer. The capability
of type I, II, III AFPs and AFGP to preserve the
membrane integrity under hypothermic storage was
studied in liposomes [50]. The albumin served as the
control. All the proteins, including albumin, were
shown to prevent the leakage through a membrane in
zwitterions liposomes under cooling down to phase
transition temperature of membrane lipids. Thus, the
capability to preserve an ordered membrane structure
during phase transition is inherent not only to biological
antifreezes. In addition, AFP (not AFGP) and albumin
induced the leakage through a membrane even prior
to cooling down in negatively charged liposomes, i.e.
if a membrane comprised the negatively charged polar
groups, the proteins, although being bound to these
membranes, were not capable to preserve their orga-
nisation and moreover they might be accessible for
lipid bilayer thereby breaking a membrane structure
and inducing leakage through it. Consequently, the
efficiency of AFP application for mammalian cell
protection depends not only on protein itself, but cell
membrane lipid composition as well.
The efficiency of flounder AFPI was also proved
in the experiments on hypothermic storage of sheep
embryos (4°C within 4 days) [3]. The index of embryo
survival and the frequency of pregnancy onset do not
distinguish from those in freshly isolated embryos.
However, the American ocean pout AFPIII occurred
to be inefficient under the same conditions. The similar
results were obtained when storing bovine oocytes at
4°C within 24 hrs [39]. The presence in cryopreserving
medium of flounder AFPI, sea raven AFPII or pout
AFPIII provided a 4-fold augmentation of oocyte
number, preserved an intact oolemma and a 3-fold
one in oocyte number capable for in vitro maturation.
The number of oocytes, fertilised after maturation,
was comparable with this index in freshly isolated
oocytes, meanwhile no one among the control oocytes,
stored without AFP, was fertilised.
There was suggested, that the AFP expression in
transgenic organisms might play a significant role
278 PROBLEMS
OF CRYOBIOLOGY
Vol. 19, 2009, ¹3
ÏÐÎÁËÅÌÛ
ÊÐÈÎÁÈÎËÎÃÈÈ
Ò. 19, 2009, ¹3
under temperature adaptation in cold-sensitive species.
A transgenic tobacco [25] and potato [45], as well as
gold fish [49], expressing fish AFP are more resistant
to low temperature effect compared to the control.
Transgenic rice varieties, in which there was managed
to realise an excessive AFP expression, were capable
to survive freezing at –1°C within 24 hrs and then
thawed with no drastic damages [53]. In addition,
these plants are more resistant to infections.
Transgenic plants, expressing insect AFPS, have
been created [22]. Although the transgenic lines of
Arabidopsis thaliana freeze at lower temperatures,
their survival does not distinguish from that of wild
type.
The AFPI expression from grubby Myoxoce-
phalus aenaeus in yeast S. cerevisiae increases their
resistance to freezing and strengthens the capability
to gas-production not only in yeast itself, but in frozen
rich dough, containing transgenic lines [33].
There was attempted to use type I and III AFPs
in the heart storage protocol at –1.3°C [1]. When
storing heart with no AFPs the crystallisation occurred,
meanwhile in AFP presence the organ did not freeze
and had higher indices of activity (contractile rate,
coronary flow and pressure), than in the AFP-free
control.
There were created the synthetic analogues of
flounder α-helical AFP [6]. These synthetic peptides
may be important for studying the effect mechanism
of biological antifreezes. Under low concentrations
the AFP was established as bound by dipole inter-
actions and hydrogen bonds to the prismatic crystal
surfaces by inhibiting its growth along the axis a. At
the same time the crystal growth along the axis c is in
progress. Under high concentrations the AFP interacts
with all the crystal surfaces and slows down the growth
along both axis. In order to find out a molecular
mechanism of AFGP effect there was performed the
synthesis of artificial AFGP [13]. Created artificial
analogues have a molecular mass from 1.6 to 3 kDa;
they are characterised by structural variations of a
carbohydrate part, polypeptide backbone and amino-
acid side chains. An artificially synthesised analogue
AFGP was compared by the efficacy with that of
natural origin [28]. These investigations demonstrated
the latter being cytotoxic towards human embryonic
liver and kidney cells under high concentrations. In
addition, there was revealed the strengthening of
apoptosis judging by a sharp increase in caspase activi-
ty. At the same time an artificial analogue AFGP was
not cytotoxic for cells even under high concentrations.
The remarkable fact is, that the caspase activity in
cell lines, treated with artificial AFGP was even much
lower, than the control values. An artificial AFGP is
considered as a perspective candidate to be a new
component for cryoprotective media [28]. Synthetic
AFGP caused a cryoprotective effect during cryo-
Эффективность АФП I камбалы также доказана
в опытах по гипотермическому хранению эмбрио-
нов овцы (4°С в течение 4-х суток) [3]. Показатель
выживаемости эмбрионов и частота наступления
беременности не отличаются от таковых у свеже-
выделенных эмбрионов. Однако АФП III американ-
ской бельдюги оказался не эффективным в тех же
условиях. Подобные результаты получены при хра-
нении ооцитов коров при 4°С в течение 24 ч [39].
Присутствие в консервирующей среде АФП I камба-
лы, АФП II морского ворона или АФП III бельдюги
обеспечивало 4-кратное увеличение количества
ооцитов, сохранивших интактную оолемму, и 3-крат-
ное увеличение количества ооцитов, способных соз-
ревать in vitro. Количество оплодотворенных после
созревания ооцитов было сравнимо с этим же пока-
зателем у свежевыделенных ооцитов, тогда как ни
один из контрольных ооцитов, хранившихся без
АФП, не был оплодотворен.
Высказано предположение, что экспрессия АФП
в трансгенных организмах может играть сущест-
венную роль при температурной адаптации холодо-
чувствительных видов. Трансгенные табак [25] и
картофель [45], а также золотые рыбки [49], экспрес-
сирующие АФП рыб, более устойчивы к действию
низких температур по сравнению с контролем.
Трансгенные сорта риса, в которых удалось осу-
ществить избыточную экспрессию АФП, способны
выдерживать промерзание при –1°С в течение 24 ч
и затем оттаивать без существенных повреждений
[53]. Кроме того, эти растения более устойчивы к
инфекциям.
Созданы трансгенные растения, экспрессирую-
щие АФП насекомых [22]. Хотя трансгенные линии
резушника Arabidopsis замерзают при более низких
температурах, их выживаемость не отличается от
выживаемости дикого типа.
Экспрессия АФП I из бронзового керчака Myo-
xocephalus aenaeus в дрожжах S. cerevisea повы-
шает их устойчивость к замораживанию и усиливает
способность к газопроизводству не только самих
дрожжей, но и замороженного сдобного теста, со-
держащего трансгенные линии [33].
Предпринята попытка использования АФП
типов I и III в протоколе хранения сердца при –1,3°С
[1]. При хранении сердца без АФП происходила
кристаллизация, тогда как в присутствии АФП орган
не замерзал и имел лучшие показатели деятельности
(скорость сокращения, коронарный ток и давление),
чем в контроле без АФП.
Созданы синтетические аналоги α-спирального
АФП камбалы [6]. Такие синтетические пептиды
могут быть важны для исследования механизма
действия биологических антифризов. Установлено,
что при низких концентрациях АФП связывается
посредством дипольных взаимодействий и водород-
ных связей с призматическими поверхностями
279 PROBLEMS
OF CRYOBIOLOGY
Vol. 19, 2009, ¹3
ÏÐÎÁËÅÌÛ
ÊÐÈÎÁÈÎËÎÃÈÈ
Ò. 19, 2009, ¹3
кристалла, замедляя его рост по оси а. При этом
рост кристалла по оси с продолжается. При высоких
концентрациях АФП взаимодействует со всеми
поверхностями кристалла и замедляет рост по
обеим осям. Для выяснения молекулярного меха-
низма действия АФГП осуществлен синтез искусст-
венных АФГП [13]. Созданные искусственные ана-
логи имеют молекулярную массу от 1,6 до 3 кДа;
они характеризуются структурными вариациями
углеводной части, полипептидного остова и амино-
кислотных боковых цепей. Искусственно синтезиро-
ванный аналог АФГП сравнивали по эффективности
действия с АФГП естественного происхождения
[28]. Эти исследования показали, что последний ци-
тотоксичен по отношению к клеткам эмбриональ-
ных печени и почек человека при высоких концент-
рациях. Кроме того, судя по резкому повышению ак-
тивности каспазы, выявлено усиление апоптоза. В
то же время искусственный аналог АФГП не был
цитотоксичен для клеток даже в высоких концент-
рациях. Примечательно, что активность каспазы в
клеточных линиях, обработанных искусственным
АФГП, была даже гораздо ниже контрольных зна-
чений. Искусственный АФГП считают [28] перс-
пективным “кандидатом” на роль нового компонен-
та криозащитных сред. Синтетический АФГП ока-
зывал криозащитное действие во время криоконсер-
вирования островков поджелудочной железы [31].
Криомикроскопические наблюдения показали, что
рост кристаллов сильно замедлен, а образовавшиеся
кристаллы не вызывали криоповреждений. Выработ-
ка инсулина островками, криоконсервированными с
АФГП, достоверно выше по сравнению с количест-
вом инсулина, который секретировался островками,
криоконсервированными без АФГП. Показатель
сохранности клеток был выше на 20%.
АФП применяются и при хранении продуктов
питания. Так, добавление в мороженое экстрактов
холодоакклимированной пшеницы, содержащих
АФП, позволяло добиться более однородной консис-
тенции мороженого, которое подвергалось нагреву
в процессе хранения [37]. Данная добавка способна
снизить уровень рекристаллизации более чем на
40%. Замороженное тесто при добавлении 15,4%
АФП D. carota имеет более равномерную текстуру,
т. к. в нем уменьшается количество замерзающей
во время хранения воды [54]. Тесто получается
более мягким, а объем выпекаемых изделий ста-
бильным. Установлено, что добавка АФП на аро-
мат и вкусовые качества не влияет.
Таким образом, в настоящее время изучение
биологических антифризов расширяется и углуб-
ляется, поскольку еще многие вопросы предстоит
объяснить: связь структуры и функции, регуляции
экспрессии антифризов и их происхождение. От-
дельной сферой исследований является прикладное
использование биологических антифризов.
preservation of pancreatic islets [31]. Cryomicrosco-
pic observations showed a strong slowing down in
crystal growth and no cryodamages, caused by
formed crystals. Insulin production by islets, cryo-
preserved with AFGP is significantly higher than insu-
lin amount, secreted by islets cryopreserved without
AFGP. The index of cell integrity was higher by 20%.
AFPs are applied for storing food products as well.
Thus, the adding into ice-cream of the AFPs-
containing cold-acclimated wheat extracts enabled
achieving more homogenous consistence of ice-
cream, which underwent heating during storage [37].
This additive is capable to reduce the recrystallisation
level by more than 40%. When adding 15.4% AFP
D. carota a frozen dough has more uniform texture
due to a decrease in it of water amount, freezing
during storage [54]. The resulting dough is getting
softer with stable volume of baked products. Adding
AFP was established as not affecting the flavor and
taste.
Thus, nowadays the studying of biological anti-
freezes is expanding and deepening, since a lot of
questions have to be clarified: a relationship between
the structure and function, regulation of antifreezes’
expression and their origin. An applied usage of bio-
logical antifreezes is a certain field for investigations.
References
Amir G., Horowitz L., Rubinsky B. et al. Subzero nonfreezing
cryopresevation of rat hearts using antifreeze protein I and
antifreeze protein III // Cryobiology.– 2004.– Vol. 48, N3.–
P. 273–282.
Baardsnes J., Davies P.L. Sialic acid synthase: the origin of
fish type III antifreeze protein? // Trends Biochem. Sci.– 2001.–
Vol. 26, N8.– P. 468–469.
Baguisi A., Arav A., Crosby T.F. et al. Hypothermic storage
of sheep embryos with antifreeze proteins: development in
vitro and in vivo // Theriogenology.– 1997.– Vol. 48, N6.–
P. 1017–1024.
Barrett J. Thermal hysteresis proteins // Int. J. Biochem. Cell
Biol.– 2001.– Vol. 33, Issue 2.– P. 105–117.
Buckland P.C. The early dispersal on insect pests of stored
products as indicated by archaeological records // J. Stored
Prod. Res.– 1981.– Vol. 17, N1.– P. 1–12.
Chakrabartty A., Yang D.S., Hew C.L. Structure-function
relationship in a winter flounder antifreeze polypeptide. II.
Alteration of the component growth rates of ice by synthetic
antifreeze polypeptides // J. Biol. Chem.– 1989.– Vol. 264,
N19.– P. 11313–11316.
Chen L., DeVries A.L., Cheng C.H. Evolution of antifreeze
glycoprotein gene from a trypsinogen gene in Antarctic
notothenioid fish // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.– 1997.– Vol. 94,
N8.– P. 3811–3816.
Chen L., DeVries A.L., Cheng C.H. Convergent evolution of
antifreeze glycoproteins in Antarctic notothenioid fish and
Arctic cod // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.– 1997. – Vol. 94,
N8.– P. 3817–3822.
Cziko P.A., Evans C.W., Cheng C.H. et al. Freezing
resistance of antifreeze-deficient larval Antarctic fish // J.
Exp. Biol.– 2006.– Vol. 209, Pt. 3.– P. 407–420.
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
8.
9.
280 PROBLEMS
OF CRYOBIOLOGY
Vol. 19, 2009, ¹3
ÏÐÎÁËÅÌÛ
ÊÐÈÎÁÈÎËÎÃÈÈ
Ò. 19, 2009, ¹3
Литература
Amir G., Horowitz L., Rubinsky B. et al. Subzero nonfreezing
cryopresevation of rat hearts using antifreeze protein I and
antifreeze protein III // Cryobiology.– 2004.– Vol. 48, N3.–
P. 273–282.
Baardsnes J., Davies P.L. Sialic acid synthase: the origin of
fish type III antifreeze protein? // Trends Biochem. Sci.– 2001.–
Vol. 26, N8.– P. 468–469.
Baguisi A., Arav A., Crosby T.F. et al. Hypothermic storage
of sheep embryos with antifreeze proteins: development in
vitro and in vivo // Theriogenology.– 1997.– Vol. 48, N6.–
P. 1017–1024.
Barrett J. Thermal hysteresis proteins // Int. J. Biochem. Cell
Biol.– 2001.– Vol. 33, Issue 2.– P. 105–117.
Buckland P.C. The early dispersal on insect pests of stored
products as indicated by archaeological records // J. Stored
Prod. Res.– 1981.– Vol. 17, N1.– P. 1–12.
Chakrabartty A., Yang D.S., Hew C.L. Structure-function
relationship in a winter flounder antifreeze polypeptide. II.
Alteration of the component growth rates of ice by synthetic
antifreeze polypeptides // J. Biol. Chem.– 1989.– Vol. 264,
N19.– P. 11313–11316.
Chen L., DeVries A.L., Cheng C.H. Evolution of antifreeze
glycoprotein gene from a trypsinogen gene in Antarctic
notothenioid fish // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.– 1997.– Vol. 94,
N8.– P. 3811–3816.
Chen L., DeVries A.L., Cheng C.H. Convergent evolution of
antifreeze glycoproteins in Antarctic notothenioid fish and
Arctic cod // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.– 1997. – Vol. 94,
N8.– P. 3817–3822.
Cziko P.A., Evans C.W., Cheng C.H. et al. Freezing
resistance of antifreeze-deficient larval Antarctic fish // J.
Exp. Biol.– 2006.– Vol. 209, Pt. 3.– P. 407–420.
Doucet D., Tyshenko M.G., Davies P.L. et al. A family of
expressed antifreeze protein genes from the moth,
Choristoneura fumiferana // Eur. J. Biochem. – 2002. – Vol. 269,
N1.– P. 38–46.
Duman J.G. Environmental effects on antifreeze levels in
larvae of the darking beetle, Meracanta contracta // J. Exp.
Zool.– 1977.– Vol. 201, N4.– P. 333–337.
Duman J.G. Factors involved in the overwintering survival
of the freeze-tolerant beetle Dendroides canadensis // J.
Comp. Physiol. – 1980. – Vol. 136, N1.– P. 53–59.
Eniade A., Murphy A.V., Landreau G. et al. A general synthesis
of structurally diverse building blocks for preparing analogues
of C-linked antifreeze glycoproteins // Bioconjug. Chem. –
2001.– Vol. 12, N5.– P. 817–823.
Evans R.P., Fletcher G.L. Type I antifreeze proteins: possible
origins from chorion and keratin genes in Atlantic snailfish //
J. Mol. Evol.– 2005.– Vol. 61, N4.– P. 417–424.
Ewart K.V., Li Z., Yang D.S. et al. The ice-binding site of
Atlantic herring antifreeze protein corresponds to the
carbohydrate-binding site of C-type lectins // Biochemistry.–
1998.– Vol. 37, N12.– P. 4080–4085.
Graham L.A., Davies P.L. Glycine-rich antifreeze proteins
from snow fleas // Science.– 2005.– Vol. 310, N5747.– P. 461.
Graham L.A., Walker V.K., Davies P.L. Developmental and
environmental regulation of antifreeze proteins in the
mealworm beetle Tenebrio molitor // Eur. J. Biochem.– 2000.–
Vol. 267, N21.– P. 6452–6458.
Griffith M., Yaish M.W. Antifreeze proteins in overwintering
plants: a tale of two activities // Trends Plant Sci.– 2004.–
Vol. 9, N8.– P. 399–405.
Horwath K.L., Duman J.G. Involvment of the circadian system
in photoperiodic regulation of insect antifreeze proteins // J.
Exp. Zool.– 1982.– Vol. 219, N3.– P. 267–270.
Horwath K.L., Duman J.G. Induction of antifreeze protein
production by juvenile hormone in larvae of the beetle
Dendroides canadensis // J. Comp. Physiol.– 1983.– Vol. 151,
N2.– P. 233–240.
Doucet D., Tyshenko M.G., Davies P.L. et al. A family of
expressed antifreeze protein genes from the moth,
Choristoneura fumiferana // Eur. J. Biochem. – 2002. – Vol. 269,
N1.– P. 38–46.
Duman J.G. Environmental effects on antifreeze levels in
larvae of the darking beetle, Meracanta contracta // J. Exp.
Zool.– 1977.– Vol. 201, N4.– P. 333–337.
Duman J.G. Factors involved in the overwintering survival
of the freeze-tolerant beetle Dendroides canadensis // J.
Comp. Physiol. – 1980. – Vol. 136, N1.– P. 53–59.
Eniade A., Murphy A.V., Landreau G. et al. A general synthesis
of structurally diverse building blocks for preparing analogues
of C-linked antifreeze glycoproteins // Bioconjug. Chem. –
2001.– Vol. 12, N5.– P. 817–823.
Evans R.P., Fletcher G.L. Type I antifreeze proteins: possible
origins from chorion and keratin genes in Atlantic snailfish //
J. Mol. Evol.– 2005.– Vol. 61, N4.– P. 417–424.
Ewart K.V., Li Z., Yang D.S. et al. The ice-binding site of
Atlantic herring antifreeze protein corresponds to the
carbohydrate-binding site of C-type lectins // Biochemistry.–
1998.– Vol. 37, N12.– P. 4080–4085.
Graham L.A., Davies P.L. Glycine-rich antifreeze proteins
from snow fleas // Science.– 2005.– Vol. 310, N5747.– P. 461.
Graham L.A., Walker V.K., Davies P.L. Developmental and
environmental regulation of antifreeze proteins in the
mealworm beetle Tenebrio molitor // Eur. J. Biochem.– 2000.–
Vol. 267, N21.– P. 6452–6458.
Griffith M., Yaish M.W. Antifreeze proteins in overwintering
plants: a tale of two activities // Trends Plant Sci.– 2004.–
Vol. 9, N8.– P. 399–405.
Horwath K.L., Duman J.G. Involvment of the circadian system
in photoperiodic regulation of insect antifreeze proteins // J.
Exp. Zool.– 1982.– Vol. 219, N3.– P. 267–270.
Horwath K.L., Duman J.G. Induction of antifreeze protein
production by juvenile hormone in larvae of the beetle
Dendroides canadensis // J. Comp. Physiol.– 1983.– Vol. 151,
N2.– P. 233–240.
Huang T., Duman J.G. Cloning and characterization of a
thermal hysteresis (antifreeze) protein with DNA-binding
activity from winter bittersweet nightshade, Solanum
dulcamara // Plant Mol. Biol.– 2002.– Vol. 48, N4.– P. 339–350.
Huang T., Nicodemus J., Zarka D.G. et al. Expression of an
insect (Dendroides canadensis) antifreeze protein in Arabi-
dopsis thaliana results in a decrease in plant freezing tempe-
rature // Plant Mol. Biol. – 2002.– Vol. 50, N3.– P. 333–344.
Jin Y., DeVries A.L. Antifreeze glycoprotein levels in Antarctic
notothenioid fishes inhabiting different thermal environments
and the effect of warm acclimation // Comp. Biochem. Physiol.
B. Biochem. Mol. Biol.– 2006.– Vol. 144, N3.– P. 290–300.
Kawahara H., Iwanaka Y., Higa S. et al. A novel, intracellular
antifreeze protein in an antarctic bacterium, Flavobacterium
xanthum // Cryo Letters.– 2007.– Vol. 28, N1.– P. 39–49.
Kenward K.D., Altschuler M., Hilderbrand D. et al. Accumulation
of type 1 fish antifreeze protein in transgenic tobacco is cold-
specific // Plant. Mol. Biol.– 1993.– Vol. 23, N2.– P. 377–385.
Li X.M., Hew C.L. Structure and function of an antifreeze
polypeptide from ocean pout, Macrozoarces americanus: role
of glutamic acid residues in protein stability and antifreeze
activity by site-directed mutagenesis // Protein Eng.– 1991.–
Vol. 4, N8.– P. 1003–1008.
Liu Y., Li Z., Lin Q. et al. Structure and evolutionary origin of
Ca2+-dependent herring type II antifreeze protein // PLoS
ONE.– 2007.– Vol. 2, N6.– P. e548.
Liu S., Wang W., Moos E. et al. In vitro studies of antifreeze
glycoprotein (AFGP) and a C-linked AFGP analogue // Biomac-
romolecules.– 2007.– Vol. 8, N5.– P. 1456–1462.
Loewen M.C., Gronwald W., Sönnichsen F.D. et al. The ice-
binding site of sea raven antifreeze protein is distinct from
the carbohydrate-binding site of the homologous C-type lec-
tin // Biochemistry.– 1998.– Vol. 37, N51.– P. 17745–17753.
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
8.
9.
10.
11.
12.
13.
14.
15.
16.
17.
18.
19.
20.
10.
11.
12.
13.
14.
15.
16.
17.
18.
19.
20.
21.
22.
23.
24.
25.
26.
27.
28.
29.
281 PROBLEMS
OF CRYOBIOLOGY
Vol. 19, 2009, ¹3
ÏÐÎÁËÅÌÛ
ÊÐÈÎÁÈÎËÎÃÈÈ
Ò. 19, 2009, ¹3
Huang T., Duman J.G. Cloning and characterization of a
thermal hysteresis (antifreeze) protein with DNA-binding
activity from winter bittersweet nightshade, Solanum
dulcamara // Plant Mol. Biol.– 2002.– Vol. 48, N4.– P. 339–350.
Huang T., Nicodemus J., Zarka D.G. et al. Expression of an
insect (Dendroides canadensis) antifreeze protein in Arabi-
dopsis thaliana results in a decrease in plant freezing tempe-
rature // Plant Mol. Biol. – 2002.– Vol. 50, N3.– P. 333–344.
Jin Y., DeVries A.L. Antifreeze glycoprotein levels in Antarctic
notothenioid fishes inhabiting different thermal environments
and the effect of warm acclimation // Comp. Biochem. Physiol.
B. Biochem. Mol. Biol.– 2006.– Vol. 144, N3.– P. 290–300.
Kawahara H., Iwanaka Y., Higa S. et al. A novel, intracellular
antifreeze protein in an antarctic bacterium, Flavobacterium
xanthum // Cryo Letters.– 2007.– Vol. 28, N1.– P. 39–49.
Kenward K.D., Altschuler M., Hilderbrand D. et al. Accumu-
lation of type 1 fish antifreeze protein in transgenic tobacco
is cold-specific // Plant. Mol. Biol.– 1993.– Vol. 23, N2.– P. 377–
385.
Li X.M., Hew C.L. Structure and function of an antifreeze
polypeptide from ocean pout, Macrozoarces americanus: role
of glutamic acid residues in protein stability and antifreeze
activity by site-directed mutagenesis // Protein Eng.– 1991.–
Vol. 4, N8.– P. 1003–1008.
Liu Y., Li Z., Lin Q. et al. Structure and evolutionary origin of
Ca2+-dependent herring type II antifreeze protein // PLoS
ONE.– 2007.– Vol. 2, N6.– P. e548.
Liu S., Wang W., Moos E. et al. In vitro studies of antifreeze
glycoprotein (AFGP) and a C-linked AFGP analogue // Biomac-
romolecules.– 2007.– Vol. 8, N5.– P. 1456–1462.
Loewen M.C., Gronwald W., Sönnichsen F.D. et al. The ice-
binding site of sea raven antifreeze protein is distinct from
the carbohydrate-binding site of the homologous C-type lec-
tin // Biochemistry.– 1998.– Vol. 37, N51.– P. 17745–17753.
Marshall C.B., Chakrabartty A., Davies P.L. Hyperactive anti-
freeze protein from winter flounder is a very long rod-like di-
mer of alpha-helices // J. Biol. Chem.– 2005.– Vol. 280, N18.–
P. 17920–17929.
Matsumoto S., Matsusita M., Morita T. et al. Effects of synthe-
tic antifreeze glycoprotein analogue on islet cell survival and
function during cryopreservation // Cryobiology.– 2006.–
Vol. 52, N1.– P. 90–98.
Osuga D.T., Feeney R.E. Antifreeze lycoproteins from Arctic
fish // J. Biol. Chem.– 1978.– Vol. 253, N15.– P. 5338–5343.
Panadero J., Randez-Gil F., Prieto J.A. Heterologous exp-
ression of type I antifreeze peptide GS-5 in baker’s yeast
increases freeze tolerance and provides enhanced gas
production in frozen dough // J. Agric. Food Chem.– 2005.–
Vol. 53, N26.– P. 9966–9970.
Patterson J.L., Duman J.G. The role of the thermal hysteresis
factor in Tenebrio molitor larvae // J. Exp. Biol.– 1978.–
Vol.181, N1. – P. 37–45.
Pudney P.D., Buckley S.L., Sidebottom C.M. et al. The physi-
co-chemical characterization of a boiling stable antifreeze
protein from a perennial grass (Lolium perenne) // Arch. Bio-
chem. Biophys.– 2003.– Vol. 410, N2.– P. 238–245.
Pullin A.S. Evolution of cold hardiness strategies in insects:
Symposium on Cold Hardiness in animals and plants, 11-16
July, 1993 // Cryo-Lett.– 1994.– Vol. 15, N1.– P. 25.
Regand A., Goff H.D. Ice recrystallization inhibition in ice
cream as affected by ice structuring proteins from winter
wheat grass // J. Dairy Sci.– 2006.– Vol. 89, N1.– P. 49–57.
Robles V., Barbosa V., Herráez M.P. et al. The antifreeze
protein type I (AFP I) increases seabream (Sparus aurata)
embryos tolerance to low temperatures // Theriogenology. –
2007.– Vol. 68, N2.– P. 284–289.
Rubinsky B., Arav A., Fletcher G.L. Hypothermic protection –
a fundamental property of “antifreeze” proteins // Biochem.
Biophys. Res. Commun.– 1991.– Vol. 180, N 2.– P. 566–571.
Marshall C.B., Chakrabartty A., Davies P.L. Hyperactive anti-
freeze protein from winter flounder is a very long rod-like di-
mer of alpha-helices // J. Biol. Chem.– 2005.– Vol. 280, N18.–
P. 17920–17929.
Matsumoto S., Matsusita M., Morita T. et al. Effects of synthe-
tic antifreeze glycoprotein analogue on islet cell survival and
function during cryopreservation // Cryobiology.– 2006.–
Vol. 52, N1.– P. 90–98.
Osuga D.T., Feeney R.E. Antifreeze lycoproteins from Arctic
fish // J. Biol. Chem.– 1978.– Vol. 253, N15.– P. 5338–5343.
Panadero J., Randez-Gil F., Prieto J.A. Heterologous exp-
ression of type I antifreeze peptide GS-5 in baker’s yeast
increases freeze tolerance and provides enhanced gas
production in frozen dough // J. Agric. Food Chem.– 2005.–
Vol. 53, N26.– P. 9966–9970.
Patterson J.L., Duman J.G. The role of the thermal hysteresis
factor in Tenebrio molitor larvae // J. Exp. Biol.– 1978.–
Vol.181, N1. – P. 37–45.
Pudney P.D., Buckley S.L., Sidebottom C.M. et al. The physi-
co-chemical characterization of a boiling stable antifreeze
protein from a perennial grass (Lolium perenne) // Arch. Bio-
chem. Biophys.– 2003.– Vol. 410, N2.– P. 238–245.
Pullin A.S. Evolution of cold hardiness strategies in insects:
Symposium on Cold Hardiness in animals and plants, 11-16
July, 1993 // Cryo-Lett.– 1994.– Vol. 15, N1.– P. 25.
Regand A., Goff H.D. Ice recrystallization inhibition in ice
cream as affected by ice structuring proteins from winter
wheat grass // J. Dairy Sci.– 2006.– Vol. 89, N1.– P. 49–57.
Robles V., Barbosa V., Herráez M.P. et al. The antifreeze
protein type I (AFP I) increases seabream (Sparus aurata)
embryos tolerance to low temperatures // Theriogenology. –
2007.– Vol. 68, N2.– P. 284–289.
Rubinsky B., Arav A., Fletcher G.L. Hypothermic protection –
a fundamental property of “antifreeze” proteins // Biochem.
Biophys. Res. Commun.– 1991.– Vol. 180, N 2.– P. 566–571.
Shneppenheim R., Theede H. Isolation and characterization
of freezing point depressing peptides from larvae of Tenebrio
molitor // Comp. Diochem. Physiol.– 1980.– Vol. 67B, N6.–
P. 561–568.
Simpson D.J., Smallwood M., Twigg S. et al. Purification and
characterisation of an antifreeze protein from Forsythia sus-
pensa (L.) // Cryobiology.– 2005.– Vol. 51, N2.– P. 230–234.
Smallwood M., Worrall D., Byass L. et al. Isolation and
characterization of a novel antifreeze protein from carrot
(Daucus carota) // Biochem. J.– 1999.– Vol. 340, Pt. 2.– P. 385–
391.
Tomczak M.M., Hincha D.K., Estrada S.D. et al. A mechanism
for stabilization of membranes at low temperatures by an
antifreeze protein // Biophys. J.– 2002.– Vol. 82, N2.– P. 874–
881.
Tremblay K., Ouellet F., Fournier J. et al. Molecular charac-
terization and origin of novel bipartite cold-regulated ice
recrystallization inhibition proteins from cereals // Plant Cell
Physiol.– 2005.– Vol. 46, N6.– P. 884–891.
Wallis J.G., Wang H., Guerra D.J. Expression of a synthetic
antifreeze protein in potato reduces electrolyte release at
freezing temperatures // Plant. Mol. Biol.– 1997.– Vol. 35,
N3.– P. 323–330.
Wang J.H. A comprehensive evaluation of the effects and
mechanisms of antifreeze proteins during low-temperature
preservation // Cryobiology.– 2000.– Vol. 41, N1.– P. 1–9.
Wang J.H., Bian H.W., Zhang Y.X. et al. The dual effect of
antifreeze protein on cryopreservation of rice (Oryza sativa
L.) embryogenic suspension cells // Cryo Letters.– 2001.–
Vol. 22, N3.– P. 175–182.
Wang X., DeVries A.L., Cheng C.H. Genomic basis for anti-
freeze peptide heterogeneity and abundance in an Antarctic
eel pout: gene structures and organization // Mol. Mar. Biol.
Biotechnol.– 1995.– Vol. 4, N2.– P. 135–147.
21.
22.
23.
24.
25.
26.
27.
28.
29.
30.
31.
32.
33.
34.
35.
36.
37.
38.
39.
30.
31.
32.
33.
34.
35.
36.
37.
38.
39.
40.
41.
42.
43.
44.
45.
46.
47.
48.
282 PROBLEMS
OF CRYOBIOLOGY
Vol. 19, 2009, ¹3
ÏÐÎÁËÅÌÛ
ÊÐÈÎÁÈÎËÎÃÈÈ
Ò. 19, 2009, ¹3
Shneppenheim R., Theede H. Isolation and characterization
of freezing point depressing peptides from larvae of Tenebrio
molitor // Comp. Diochem. Physiol.– 1980.– Vol. 67B, N6.–
P. 561–568.
Simpson D.J., Smallwood M., Twigg S. et al. Purification and
characterisation of an antifreeze protein from Forsythia sus-
pensa (L.) // Cryobiology.– 2005.– Vol. 51, N2.– P. 230–234.
Smallwood M., Worrall D., Byass L. et al. Isolation and
characterization of a novel antifreeze protein from carrot
(Daucus carota) // Biochem. J.– 1999.– Vol. 340, Pt. 2.– P. 385–
391.
Tomczak M.M., Hincha D.K., Estrada S.D. et al. A mechanism
for stabilization of membranes at low temperatures by an
antifreeze protein // Biophys. J.– 2002.– Vol. 82, N2.– P. 874–
881.
Tremblay K., Ouellet F., Fournier J. et al. Molecular charac-
terization and origin of novel bipartite cold-regulated ice
recrystallization inhibition proteins from cereals // Plant Cell
Physiol.– 2005.– Vol. 46, N6.– P. 884–891.
Wallis J.G., Wang H., Guerra D.J. Expression of a synthetic
antifreeze protein in potato reduces electrolyte release at
freezing temperatures // Plant. Mol. Biol.– 1997.– Vol. 35,
N3.– P. 323–330.
Wang J.H. A comprehensive evaluation of the effects and
mechanisms of antifreeze proteins during low-temperature
preservation // Cryobiology.– 2000.– Vol. 41, N1.– P. 1–9.
Wang J.H., Bian H.W., Zhang Y.X. et al. The dual effect of
antifreeze protein on cryopreservation of rice (Oryza sativa
L.) embryogenic suspension cells // Cryo Letters.– 2001.–
Vol. 22, N3.– P. 175–182.
Wang X., DeVries A.L., Cheng C.H. Genomic basis for anti-
freeze peptide heterogeneity and abundance in an Antarctic
eel pout: gene structures and organization // Mol. Mar. Biol.
Biotechnol.– 1995.– Vol. 4, N2.– P. 135–147.
Wang R., Zhang P., Gong Z. et al. Exspression of the
antifreeze protein gene in transgenic gold fish (Carassius
auratus) and its implication in cold adaptation // Mol. Mar. Biol.
Biotechnol.– 1995.– Vol. 4, N1.– P. 20–26.
Wu Y., Fletcher G.L. Efficacy of antifreeze protein types in
protecting liposome membrane integrity depends on
phospholipid class // Biochim. Biophys. Acta.– 2001.–
Vol. 1524, N1.– P. 11–16.
Yaish M.W., Doxey A.C., McConkey B.J. et al. Cold-active
winter rye glucanases with ice-binding capacity // Plant
Physiol.– 2006.– Vol. 141, N4.– P. 1459–1472.
Yu J., Cheng C.H., DeVries A.L. et al. Characterization of a
multimer type III antifreeze protein gene from the Antarctic eel
pout (Lycodichthys dearborni) // Yi Chuan Xue Bao.– 2005.–
Vol. 32, N8.– P. 789–794.
Zhang S., Wei Y., Pan H. Transgenic rice plants expressing
a novel antifreeze glycopeptide possess resistance to cold
and disease // Z. Naturforsch. C.– 2007.– Vol. 62, N 7-8.–
P. 583–591.
Zhang C., Zhang H., Wang L. et al. Improvement of texture
properties and flavor of frozen dough by carrot (Daucus
carota) antifreeze protein supplementation // J. Agric. Food
Chem.– 2007.– Vol. 55, N23.– P. 9620–9626.
Поступила 16.09.2008
Рецензент В.В. Рязанцев
Wang R., Zhang P., Gong Z. et al. Exspression of the
antifreeze protein gene in transgenic gold fish (Carassius
auratus) and its implication in cold adaptation // Mol. Mar. Biol.
Biotechnol.– 1995.– Vol. 4, N1.– P. 20–26.
Wu Y., Fletcher G.L. Efficacy of antifreeze protein types in
protecting liposome membrane integrity depends on
phospholipid class // Biochim. Biophys. Acta.– 2001.–
Vol. 1524, N1.– P. 11–16.
Yaish M.W., Doxey A.C., McConkey B.J. et al. Cold-active
winter rye glucanases with ice-binding capacity // Plant
Physiol.– 2006.– Vol. 141, N4.– P. 1459–1472.
Yu J., Cheng C.H., DeVries A.L. et al. Characterization of a
multimer type III antifreeze protein gene from the Antarctic eel
pout (Lycodichthys dearborni) // Yi Chuan Xue Bao.– 2005.–
Vol. 32, N8.– P. 789–794.
Zhang S., Wei Y., Pan H. Transgenic rice plants expressing
a novel antifreeze glycopeptide possess resistance to cold
and disease // Z. Naturforsch. C.– 2007.– Vol. 62, N 7-8.–
P. 583–591.
Zhang C., Zhang H., Wang L. et al. Improvement of texture
properties and flavor of frozen dough by carrot (Daucus
carota) antifreeze protein supplementation // J. Agric. Food
Chem.– 2007.– Vol. 55, N23.– P. 9620–9626.
Accepted in 16.09.2008
40.
41.
42.
43.
44.
45.
46.
47.
48.
49.
50.
51.
52.
53.
54.
49.
50.
51.
52.
53.
54.
|
| id | nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-30699 |
| institution | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| issn | 0233-7673 |
| language | Russian |
| last_indexed | 2025-12-01T06:54:05Z |
| publishDate | 2009 |
| publisher | Інститут проблем кріобіології і кріомедицини НАН України |
| record_format | dspace |
| spelling | Гулевский, А.К. Релина, Л.И. 2012-02-12T08:37:42Z 2012-02-12T08:37:42Z 2009 Антифризные белки. Сообщение III: Регуляция, происхождение, стабильность и применение / А.К. Гулевский, Л.И. Релина // Пробл. криобиологии. — 2009. — T. 19, № 3. — С. 273-282. — Бібліогр.: 54 назв. — рос., англ. 0233-7673 https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/30699 577.112 В работе представлены существующие на данный момент сведения относительно происхождения, регуляции, стабильности и использования антифризных белков. В роботі подано накопичені на теперішній час дані щодо походження, регуляції, стабільності та використання антифризних білків. Information complied up to the present on origin, regulation, stability and usage of antifreeze proteins is presented in the work. ru Інститут проблем кріобіології і кріомедицини НАН України Проблемы криобиологии Теоретическая и экспериментальная криобиология Антифризные белки. Сообщение III: Регуляция, происхождение, стабильность и применение Antifreeze Proteins. Report III: Regulation, Origin, Stability and Application Article published earlier |
| spellingShingle | Антифризные белки. Сообщение III: Регуляция, происхождение, стабильность и применение Гулевский, А.К. Релина, Л.И. Теоретическая и экспериментальная криобиология |
| title | Антифризные белки. Сообщение III: Регуляция, происхождение, стабильность и применение |
| title_alt | Antifreeze Proteins. Report III: Regulation, Origin, Stability and Application |
| title_full | Антифризные белки. Сообщение III: Регуляция, происхождение, стабильность и применение |
| title_fullStr | Антифризные белки. Сообщение III: Регуляция, происхождение, стабильность и применение |
| title_full_unstemmed | Антифризные белки. Сообщение III: Регуляция, происхождение, стабильность и применение |
| title_short | Антифризные белки. Сообщение III: Регуляция, происхождение, стабильность и применение |
| title_sort | антифризные белки. сообщение iii: регуляция, происхождение, стабильность и применение |
| topic | Теоретическая и экспериментальная криобиология |
| topic_facet | Теоретическая и экспериментальная криобиология |
| url | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/30699 |
| work_keys_str_mv | AT gulevskiiak antifriznyebelkisoobŝenieiiiregulâciâproishoždeniestabilʹnostʹiprimenenie AT relinali antifriznyebelkisoobŝenieiiiregulâciâproishoždeniestabilʹnostʹiprimenenie AT gulevskiiak antifreezeproteinsreportiiiregulationoriginstabilityandapplication AT relinali antifreezeproteinsreportiiiregulationoriginstabilityandapplication |