Властивостi позаклiтинної фруктозо-1,6-бiсфосфатази Вacillus subtilis

Extracellular fructose bisphosphatase (FBFase) (EC 3.1.3.11) from spore-forming bacterium Bacillus subtilis is obtained. The enzyme is inactivated in the absence of Mg2+ or Mn2+. Maximum activity of the enzyme is observed with substrate at the 2mM concentration. AMP inhibits FBFase activity, but...

Повний опис

Збережено в:
Бібліографічні деталі
Дата:2008
Автори: Ястребова, О.В., Панченко, Л.П., Скрипаль, I. Г.
Формат: Стаття
Мова:Ukrainian
Опубліковано: Видавничий дім "Академперіодика" НАН України 2008
Теми:
Онлайн доступ:https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/3903
Теги: Додати тег
Немає тегів, Будьте першим, хто поставить тег для цього запису!
Назва журналу:Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Цитувати:Властивостi позаклiтинної фруктозо-1,6-бiсфосфатази Вacillus subtilis / О.В. Ястребова, Л.П. Панченко, I. Г. Скрипаль // Доп. НАН України. — 2008. — № 4. — С. 176-181. — Бібліогр.: 15 назв. — укр.

Репозитарії

Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
id nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-3903
record_format dspace
spelling Ястребова, О.В.
Панченко, Л.П.
Скрипаль, I. Г.
2009-07-14T08:00:48Z
2009-07-14T08:00:48Z
2008
Властивостi позаклiтинної фруктозо-1,6-бiсфосфатази Вacillus subtilis / О.В. Ястребова, Л.П. Панченко, I. Г. Скрипаль // Доп. НАН України. — 2008. — № 4. — С. 176-181. — Бібліогр.: 15 назв. — укр.
1025-6415
https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/3903
576.8.095.3:577.15
Extracellular fructose bisphosphatase (FBFase) (EC 3.1.3.11) from spore-forming bacterium Bacillus subtilis is obtained. The enzyme is inactivated in the absence of Mg2+ or Mn2+. Maximum activity of the enzyme is observed with substrate at the 2mM concentration. AMP inhibits FBFase activity, but the presence of PEP reduces this effect. Heavy metal ions at a concentration of 0.1 mM in the presence of Mg2+ are not inhibitors. Effect of Zn2+ ions on the enzyme activity is different depending on pH and the presence of Mg2+ and EDTA. Monovalent cations are insignificant effectors of extracellular FBFase only at their low concentrations. The subunit size determined by SDS-PAGE analysis was 63 kDa, which was confirmed by gelfiltration (230 kDa).
uk
Видавничий дім "Академперіодика" НАН України
Біологія
Властивостi позаклiтинної фруктозо-1,6-бiсфосфатази Вacillus subtilis
Article
published earlier
institution Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
collection DSpace DC
title Властивостi позаклiтинної фруктозо-1,6-бiсфосфатази Вacillus subtilis
spellingShingle Властивостi позаклiтинної фруктозо-1,6-бiсфосфатази Вacillus subtilis
Ястребова, О.В.
Панченко, Л.П.
Скрипаль, I. Г.
Біологія
title_short Властивостi позаклiтинної фруктозо-1,6-бiсфосфатази Вacillus subtilis
title_full Властивостi позаклiтинної фруктозо-1,6-бiсфосфатази Вacillus subtilis
title_fullStr Властивостi позаклiтинної фруктозо-1,6-бiсфосфатази Вacillus subtilis
title_full_unstemmed Властивостi позаклiтинної фруктозо-1,6-бiсфосфатази Вacillus subtilis
title_sort властивостi позаклiтинної фруктозо-1,6-бiсфосфатази вacillus subtilis
author Ястребова, О.В.
Панченко, Л.П.
Скрипаль, I. Г.
author_facet Ястребова, О.В.
Панченко, Л.П.
Скрипаль, I. Г.
topic Біологія
topic_facet Біологія
publishDate 2008
language Ukrainian
publisher Видавничий дім "Академперіодика" НАН України
format Article
description Extracellular fructose bisphosphatase (FBFase) (EC 3.1.3.11) from spore-forming bacterium Bacillus subtilis is obtained. The enzyme is inactivated in the absence of Mg2+ or Mn2+. Maximum activity of the enzyme is observed with substrate at the 2mM concentration. AMP inhibits FBFase activity, but the presence of PEP reduces this effect. Heavy metal ions at a concentration of 0.1 mM in the presence of Mg2+ are not inhibitors. Effect of Zn2+ ions on the enzyme activity is different depending on pH and the presence of Mg2+ and EDTA. Monovalent cations are insignificant effectors of extracellular FBFase only at their low concentrations. The subunit size determined by SDS-PAGE analysis was 63 kDa, which was confirmed by gelfiltration (230 kDa).
issn 1025-6415
url https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/3903
citation_txt Властивостi позаклiтинної фруктозо-1,6-бiсфосфатази Вacillus subtilis / О.В. Ястребова, Л.П. Панченко, I. Г. Скрипаль // Доп. НАН України. — 2008. — № 4. — С. 176-181. — Бібліогр.: 15 назв. — укр.
work_keys_str_mv AT âstrebovaov vlastivostipozaklitinnoífruktozo16bisfosfatazivacillussubtilis
AT pančenkolp vlastivostipozaklitinnoífruktozo16bisfosfatazivacillussubtilis
AT skripalʹig vlastivostipozaklitinnoífruktozo16bisfosfatazivacillussubtilis
first_indexed 2025-12-07T15:54:43Z
last_indexed 2025-12-07T15:54:43Z
_version_ 1850865492873445376