Генетичні варіанти мікросомального тригліцеридтранспортного протеїну як причина стеатозу печінки, абеталіпопротеїнемії

Microsomal triglyceride transfer protein (MTTP) is necessary for the assembly and secretion of VLDL and when the protein is not functional, such as in abetalipoproteinaemia. MTTP may play a central role in HCV-related steatosis, being modulated by different genotype-specific mechanisms, mainly hyper...

Повний опис

Збережено в:

Бібліографічні деталі
Опубліковано в: :	Медична гідрологія та реабілітація
Дата:	2011
Автори:	Панчишин, Ю.М., Комариця, О.Й.
Формат:	Стаття
Мова:	Ukrainian
Опубліковано:	Інститут фізіології ім. О.О. Богомольця НАН України 2011
Теми:	Огляди
Онлайн доступ:	https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/41281
Теги:	Додати тег Немає тегів, Будьте першим, хто поставить тег для цього запису!
Назва журналу:	Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Цитувати:	Генетичні варіанти мікросомального тригліцеридтранспортного протеїну як причина стеатозу печінки, абеталіпопротеїнемії / Ю.М. Панчишин, О.Й. Комариця // Медична гідрологія та реабілітація. — 2011. — Т. 9, № 3. — Бібліогр.: 48 назв. — укр.

Репозитарії

Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine

id	nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-41281
record_format	dspace
spelling	Панчишин, Ю.М. Комариця, О.Й. 2013-02-24T19:49:36Z 2013-02-24T19:49:36Z 2011 Генетичні варіанти мікросомального тригліцеридтранспортного протеїну як причина стеатозу печінки, абеталіпопротеїнемії / Ю.М. Панчишин, О.Й. Комариця // Медична гідрологія та реабілітація. — 2011. — Т. 9, № 3. — Бібліогр.: 48 назв. — укр. XXXX-0046 https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/41281 616.36-003.826-02:616.153.915-056.7 Microsomal triglyceride transfer protein (MTTP) is necessary for the assembly and secretion of VLDL and when the protein is not functional, such as in abetalipoproteinaemia. MTTP may play a central role in HCV-related steatosis, being modulated by different genotype-specific mechanisms, mainly hyperinsulinemia in non-HCV-3 patients, and more profound and direct virus-related effects in HCV-3- infected individuals. Abetalipoproteinemia is a rare autosomal recessive disease characterized by low lipid levels and by the absence of apoB-containing lipoproteins. It is the consequence of microsomal triglyceride transfer protein deficiency. uk Інститут фізіології ім. О.О. Богомольця НАН України Медична гідрологія та реабілітація Огляди Генетичні варіанти мікросомального тригліцеридтранспортного протеїну як причина стеатозу печінки, абеталіпопротеїнемії Microsomal triglyceride transfer protein gene polymorphism, liver steаtosis and abetalipoproteinemia Article published earlier
institution	Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
collection	DSpace DC
title	Генетичні варіанти мікросомального тригліцеридтранспортного протеїну як причина стеатозу печінки, абеталіпопротеїнемії
spellingShingle	Генетичні варіанти мікросомального тригліцеридтранспортного протеїну як причина стеатозу печінки, абеталіпопротеїнемії Панчишин, Ю.М. Комариця, О.Й. Огляди
title_short	Генетичні варіанти мікросомального тригліцеридтранспортного протеїну як причина стеатозу печінки, абеталіпопротеїнемії
title_full	Генетичні варіанти мікросомального тригліцеридтранспортного протеїну як причина стеатозу печінки, абеталіпопротеїнемії
title_fullStr	Генетичні варіанти мікросомального тригліцеридтранспортного протеїну як причина стеатозу печінки, абеталіпопротеїнемії
title_full_unstemmed	Генетичні варіанти мікросомального тригліцеридтранспортного протеїну як причина стеатозу печінки, абеталіпопротеїнемії
title_sort	генетичні варіанти мікросомального тригліцеридтранспортного протеїну як причина стеатозу печінки, абеталіпопротеїнемії
author	Панчишин, Ю.М. Комариця, О.Й.
author_facet	Панчишин, Ю.М. Комариця, О.Й.
topic	Огляди
topic_facet	Огляди
publishDate	2011
language	Ukrainian
container_title	Медична гідрологія та реабілітація
publisher	Інститут фізіології ім. О.О. Богомольця НАН України
format	Article
title_alt	Microsomal triglyceride transfer protein gene polymorphism, liver steаtosis and abetalipoproteinemia
description	Microsomal triglyceride transfer protein (MTTP) is necessary for the assembly and secretion of VLDL and when the protein is not functional, such as in abetalipoproteinaemia. MTTP may play a central role in HCV-related steatosis, being modulated by different genotype-specific mechanisms, mainly hyperinsulinemia in non-HCV-3 patients, and more profound and direct virus-related effects in HCV-3- infected individuals. Abetalipoproteinemia is a rare autosomal recessive disease characterized by low lipid levels and by the absence of apoB-containing lipoproteins. It is the consequence of microsomal triglyceride transfer protein deficiency.
issn	XXXX-0046
url	https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/41281
citation_txt	Генетичні варіанти мікросомального тригліцеридтранспортного протеїну як причина стеатозу печінки, абеталіпопротеїнемії / Ю.М. Панчишин, О.Й. Комариця // Медична гідрологія та реабілітація. — 2011. — Т. 9, № 3. — Бібліогр.: 48 назв. — укр.
work_keys_str_mv	AT pančišinûm genetičnívaríantimíkrosomalʹnogotriglíceridtransportnogoproteínuâkpričinasteatozupečínkiabetalípoproteínemíí AT komaricâoi genetičnívaríantimíkrosomalʹnogotriglíceridtransportnogoproteínuâkpričinasteatozupečínkiabetalípoproteínemíí AT pančišinûm microsomaltriglyceridetransferproteingenepolymorphismliversteatosisandabetalipoproteinemia AT komaricâoi microsomaltriglyceridetransferproteingenepolymorphismliversteatosisandabetalipoproteinemia
first_indexed	2025-11-24T07:33:06Z
last_indexed	2025-11-24T07:33:06Z
_version_	1850843611350958080
fulltext	�� 616.36-003.826-02:616.153.915-056.7 �.�. �� , �. . �� , �� (��) − �� [10], �� [44,11]. �� C.C. Shoulders et al. [38] �� , ��, ��, �� . ! �� , �� [19]. "�� #�� [2]. $� � �� %� �� [32]. &�� mRNA �� '�� , �� '� � �� ( (��(), �� ) �� ' ��( �� -�� )�� [39]. �� '�� , ��'�� . �� , �� %� �� ( ��', �� , �� ( �%�� [39]. ( �� )�� , �� %�� %� �� mRNA �� . �� )�� , �� %� �� , ��)� �� [29]. +�� ’�� ' ��)�� )�� . �� #�� ' �� mRNA ��, �� . ,�� )� %�� , �� )�� )�� ' �� [31,40]. -�� )�� #�� . .�� ' �� , �� %� ��' �� )�� [9]. �� )�� , �� %� �� )�� #�� %��. / � �� )� �� ($0+), �� mRNA �� [9]. �� , �� (�+) �� , �� )� �� ($0+) �� ' �� . �� , �� )� %�� , � �� – �� [9]. �� #�� %� �� HCV. �� #�� rs738409 �� %� �� HCV [6]. ,�� ' �� ' ��' � �� ,. (�� ) HCV �� %�� #��. 1 �� )�� n vivo �� in vitro ��, �� , ��)� ��'�� %� �� , �� , ��' ��, �� , �� ' $0+. ( %�� )�� , �� HCV-�� )� %�� ) �� . �� ) �� HCV, �� )� �� ' HCV. (�� , – �� -� � � �� (493G/T) [47]. �� , � �� ', ��) �� #�� )�� (�� HBV ��). 2�� '� �� 2 �� )�� #� �� , [23]. ��%� �� %� �� HCV-1, �� %� �� , �� ' �� '; �� HCV-�� #�� '�� [23]. 2� �� HCV-�� , �� in vitro �� )�� '��, �� '� �� [23]. Y. Shintany et al. [37] �� , �� HCV-core �� , �� . G. Perlemuter et al. [28] �� , �� HCV-core �� ' )�� )��' ��' ��. �� ' $0+. �� )�� , �� )�� )�� , ��% �� % � HCV-3. S. McPhersons et al. [21] �� )�� ' �� mRNA � HCV-��#�� %, ��) � �� %�� HCV, �� ’�� ) �� mRNA �� . ( � �� ) �� )�� ’�� ) HCV-�� ' � �� SREBP-1c �� -3-#��#�� #��, �� )�� . 3�)�, ��)�� , �� HCV ��)� �� '�� ' �� #�� %� �� . �� #�� -493G/T �� %�� 2 �� [4]. G-� � �� . (�� GG ��'� ��)�� [25]. �-� � ��'�� %� �� in vitro �� .,-$0+ � �� % [16]. (��, �� , �� HCV �-� � �� )�� #�� HCV-��. �� HCV-3 �- � � �� )�� . 1 �� %� �� , �� %�� 2 �� -493GG �� G-� � � [23]. ( �� % %�� %�� -493G/T �� #�� '� #��' %��-� ��, �� %� �� .,-$(+ �� $0+ [24]. �� % �� /4$� – �� %� '��, � �� #�� , �� )�'� �� ' � � �� ( �� (-�� 60-� �� [11]. ,�� Bassen-Kornzweig (�� /4$�) �� , �� ' �� %��%��' )��, �� ' ��' �� . (�� %�� – �� , �� , �� , �� ' �� %��%��' )�� [15]. 1 �� '�� %�� #�� ' �� ', �� . �#�� )�� /4$� ��)� c��)�� , �� , �� [36]. �� , �� %�� , ��)�� ' #�� [19]. ( ��%�� M.N. Sani [35] �� %� 6-�� , �� , �� % '��. 5� �� #� , � �� #�� )�� ()�� [5]) �� Bassen-Kornzweig. /�� ' c.1586 A > G-H529R. 4�� %� � �� , � %�� %� � �� )�� ., �� .,-$0+ [35]. ! �� %��, � �� %�� ’�� /4$�. ��, E. Kott et al. [18] ��'� ��' ��%� 26-�� ' /4$� (��)�� "0, �� ). �� )�� ’�� ' � �� ’�� )��- �� ( ��, �� '�� #�� %�� ), %�� ’�� )�� ' �� #�%�� [18]. 6�%��% �� #�%�� ) �� . 0� �� ’�� , /4$� �� #�� & �� . 3�� %�� ’�� 8-�� /4$� [14]. �� ', ��#�� %��- ��, ��)�� )�� , �� . (�) ��' ��' ��' %� � �� #��#�� %�� ’�� . 1 �� %�� , �� [14]. 7� �� .(. Nasr et al. [26]: 9-�� Bassen-Kornzweig, �� . (�� %�� %�� %�� )�� . V. Pons et al. [30] �� 2 � �� . �� )�� /4$� �� )�� %� ��'. (�� %� � �� c.619G>T �� c.1237- 28A>G �� -��. (�� '� �� +, �� #�� ' �� #�� , �� '�� )�� /4$� � �� [30]. N. Uslu et al. [42] �� ' ��%� 5-�� ' ��' �� )�� , �� (, �� ) �� /4$�. �� %�� -)��' ��' �� )�� , �� 13 ��. . �� %�� 4 (c.398-399delAA). 0�� %�� . "� �� )�� , �� /4$� �� )� �� )� ��)�� %�� [42]. �. Rafique et al. [33] �� ' ��%� 5-�� ' ��' �� ' �� . �� . ( �� %�� )� �� . �� )�� [33]. 3�� /4$�, ��' � �� (�� '� 50 �) [46]. $�� )�� , �� ' �� . (�� 33 �� , �� #�� /4$� [46]. (�� 2 �� c.59del17 � c.582C>A � �� /4$�, �� & [7]. /�� %�� /4$� �� %, �� (�� )�� ' �� ') [7]. 3�� /4$� � 18-�� , �� #�� , ��' �� ' ��' [12]. 1 �� , �� , ��)�� , �� %��. ( �� . �� )�� %� ��, �� . -�� [12]. �� %� 6-�� %��, �� ’�� . ( �� )��, �� ' �� ' ��- � �� 20% ��, �� ., �� .,-$0+ [3]. �� %�� '. 0�� , �� /4$�. 3�� 8�� /4$� � 34-�� , ��)�� #�� (-�� . �� , %�� . �� , �� %��%��' ��. 3��% ��' ��%� %� � �� ’�� )�� #�� %�� , �� ) �� %� � ��’�� / �� & � � �� [1]. ( ��%�� G.I. Miller et al. [22] ��'� �� , �� VII #�� #�� .9 �� #�� /4$� %� � ��)�� ' �� '. 6�� .99, �� #�� .9, ��%�� , �� [22]. /4$� �� #�� . / � � ��%�� #�� #��' �� . ��, �� '� �� CD1 ��-�� '�� . ( �� , �� /4$�-��%, ��#�� '�� %� �� CD1 �� [48]. �� ) �� -#�� )�� . ,�� %�� -��, �� %�� - �� 9, �� %� [41]. �� )�� [45,27]. $�� JTT-130 ��)�� )�, �� %��, � �� '��, �+, �� .,, �� + � ., � ��, �� mRNA � '��-6-#��#��, #��#�� %�� #��-1,6-%��#��#��. 0�� %�� JTT-130 �� %� �� '�� Zucker diabetic fatty �� , ��, ��)� �� #� �� %�� 2 �� [13]. (�� %�� BMS-201038. �� )� �� ' $0+ �� Zucker ��. (�� )�� '�� [40]. 9�� '� �� %� ��' ��' $0+, �� ' �� . ��, �� ', �� ' �� )�� [8]. ��, �� ' �� , �� %�� E.Kim et al. [17]. �� %�� #��#� ��-�� )�� )�� ' �� , �� p�( ��' [20]. (�� %� �� , ��, �%�� , �� '� �� . �� 1. Akamatsu K., Sakaue H., Tada K. et al. A case report of abetalipoproteinemia (Bassen-Kornzweig syndrome)--the first case in Japan //Jpn. J. Med. – 1983. – V.22. – P.231-236. 2. Amigo L., Husche C., Zanlungo S. et al. Cholecystectomy increases hepatic triglyceride content and very-low-density lipoproteins production in mice //Liver. Int. – 2011. – V.31. – P.52-64. 3. Banapurmath C.R., Muganagowda P., Kumar C.S. et al. Abetalipoproteinemia presenting with congestive cardiac failure //Indian. Pediatr. – 1994. – V.31. – P.331-333. 4. Bernard S., Touzet S., Personne I. et al. Association between microsomal triglyceride transfer protein gene polymorphism and the biological features of liver steatosis in patients with type II diabetes //Diabetologia. – 2000. – V.43. – P.995-999. 5. Berriot-Varoqueaux N., Dannoura A.H., Moreau A. et al. Apolipoprotein B48 glycosylation in abetalipoproteinemia and Anderson’s disease //Gastroenterology. – 2001. – V.121. – P. 1101-1108 6. Cai T., Dufour J.F., Muellhaupt B. et al. Viral Genotype-Specific Role of PNPLA3, PPARG, MTTP and IL28B in Hepatitis C Virus-Associated Steatosis //J. Hepatol. – 2011. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21236304 7. Chardon L., Sassolas A., Dingeon B. et al. Identification of two novel mutations and long-term follow-up in abetalipoproteinemia: a report of four cases //Eur. J. Pediatr. – 2009. – V.168. – P.983-989. 8. Dhote V., Joharapurkar A., Kshirsagar S. et al. Inhibition of microsomal triglyceride transfer protein improves insulin sensitivity and reduces atherogenic risk in Zucker fatty rats //Clin. Exp. Pharmacol. Physiol. – 2011. – V.38. – P.338-344. 9. Fujita K., Imajo K., Shinohara Y. et al. Novel Findings for the Development of Drug Therapy for Various Liver Diseases:Liver Microsomal Triglyceride Transfer Protein Activator May Be a Possible Therapeutic Agent in Non-alcoholic Steatohepatitis // J. Pharmacol. Sci. – 2011. – V.115. – P.270-273. 10. Gambino R., Bo S., Musso G. et al. Microsomal triglyceride transfer protein 493-T variant is associated with resistin levels and C-reactive protein // Clin. Biochem. –2007. – V.40. – P.1219-1224 11. Gregg R.E., Wetterau J.R. The molecular basis of abetalipoproteinemia // Curr. Opin Lipidol. – 1994. – V.5. – P.81-86 12. Hasosah M.Y., Shesha S.J., Sukkar G.A. et al. Rickets and dysmorphic findings in a child with abetalipoproteinemia //Saudi. Med. J. – 2010. – V.31. – P.1169-1171. 13. Hata T., Mera Y., Kawai T. et al. JTT-130, a novel intestine-specific inhibitor of microsomal triglyceride transfer protein, ameliorates impaired glucose and lipid metabolism in Zucker diabetic fatty rats //Diabetes. Obes. Metab. – 2011 http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21362121 14. Higuchi I., Yamano T., Kuriyama M. et al. Histochemical and ultrastructural pathology of skeletal muscle in a patient with abetalipoproteinemia //Acta. Neuropathol. – 1993. – V.86. – P.529-531. 15. Ichiba M., Nakamura M., Sano A. [Neuroacanthocytosis update] //Brain. Nerve. – 2008. – V.60. – P.635-641. 16. Karpe F., Lundahl B., Ehrenborg E. et al. A common functional polymorphism in the promoter region of the microsomal triglyceride transfer protein gene influences plasma LDL levels //Arterioscler. Thromb. Vasc. Biol. – 1998. – V.18. – P.756-761. 17. Kim E., Campbell S., Schueller O. et al. A Small Molecule Inhibitor of Enterocytic Microsomal Triglyceride Transfer Protein; SLx-4090, Biochemical, Pharmacodynamic, Pharmacokinetic and Safety Profile //J. Pharmacol. Exp. Ther. – 2011. – V. 337. – P.775-785 18. Kott E., Delpre G., Kadish U. et al. Abetalipoproteinemia (Bassen-Kornzweig syndrome). Muscle involvement //Acta. Neuropathol. – 1977. – V.37. – P.255-258. 19. Li C.M., Presley J.B., Zhang X. et al. Retina expresses microsomal triglyceride transfer protein: implications for age-related maculopathy // J. Lipid. Res. – 2005. – V.46. – P.628-640. 20. Luo Y., Shelly L., Sand T. et al. Identification and characterization of dual inhibitors for phospholipid transfer protein and microsomal triglyceride transfer protein //J. Pharmacol. Exp. Ther. – 2010. – V.335. – P.653-658. 21. McPherson S., Jonsson J.R., Barrie H.D. et al. Investigation of the role of SREBP-1c in the pathogenesis of HCV-related steatosis //J. Hepatol. – 2008. – V.49. – P.1046-1054. 22. Miller G.J., Mitropoulos K.A., Nanjee M.N., et al. Very low activated factor VII and reduced factor VII antigen in familial abetalipoproteinaemia //Thromb. Haemost. – 1998. – V.80. – P.233-238. 23. Mirandola S., Bowman D., Hussain M. M. et al. Hepatic steatosis in hepatitis C is a storage disease due to HCV interaction with microsomal triglyceride transfer protein (MTP) // Nutr. Metab. (Lond). − 2010. − V.7. − P.13. 24. Musso G., Gambino R., Cassader M. Lipoprotein metabolism mediates the association of MTP polymorphism with beta-cell dysfunction in healthy subjects and in nondiabetic normolipidemic patients with nonalcoholic steatohepatitis //J. Nutr. Biochem. – 2010. – V.21. – P.834-840 25. Namikawa C., Shu-Ping Z., Vyselaar J.R. et al. Polymorphisms of microsomal triglyceride transfer protein gene and manganese superoxide dismutase gene in non-alcoholic steatohepatitis //J. Hepatol. – 2004. – V.40. – P.781-786. 26. Nasr M.B., Symeonidis C., Mikropoulos D.G., et al. Disc swelling in abetalipoproteinemia: a novel feature of Bassen-Kornzweig syndrome //Eur. J. Ophthalmol. – 2011. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21484752. 27. Pereira I.V., Stefano J.T., Oliveira C.P. Microsomal triglyceride transfer protein and nonalcoholic fatty liver disease //Expert. Rev. Gastroenterol. Hepatol. – 2011. – V.5. – P.245-251. 28. Perlemuter G., Sabile A., Letteron P. et al. Hepatitis C virus core protein inhibits microsomal triglyceride transfer protein activity and very low density lipoprotein secretion: a model of viral-related steatosis //FASEB J. – 2002. – V.16. – P.185-194. 29. Phillips C., Owens D., Collins P. et al. Microsomal triglyceride transfer protein: does insulwn resistence play a role in the regulation of chilomicron assembly? //Atherosclerosis. – 2002. – V. 160. – P. 355-360. 30. Pons V., Rolland C., Nauze M. et al. A severe form of abetalipoproteinemia caused by new splicing mutations of microsomal triglyceride transfer protein //Hum. Mutat. – 2011. http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/humu.21494/abstract. 31. Qiu W., Taghibiglou C., Avramoglu R.K. et al. Oleat-mediated stimulation of microsomal triglyceride transfer protein (MTP) gene promoter: implication for hepatic MTP overexpression in insuline resistance // Biochemistry. – 2005. – V. 44. – P.3041-3049. 32. Raabe M., Flynn L.M., Zlot C.H., et al. Knockout of the abetalipoproteinemia gene in mice: reduced lipoprotein secretion in heterozygotes and embryonic lethality in homozygotes //PNAS. – 1998. – V.95. – P.8686-8691. 33. Rafique M., Zia S. Abetalipoproteinemia in a Saudi infant //J. Coll. Physicians. Surg. Pak. – 2011. – V.21. – P. 117-118. 34. Rizzo M., Wierzbicki A.S. New lipid modulating drugs: the role of microsomal transport protein inhibitors //Curr. Pharm. Des. – 2011. – V.17. – P. 943-949. 35. Sani M.N., Sabbaghian M., Mahjoob F. et al. Identification of a novel mutation of MTP gene in a patient with abetalipoproteinemia //Ann. Hepatol. – 2011. – V.10. – P.221-226. 36. Seckeler MD, Linden J. Maternal abetalipoproteinemia resulting in multiple fetal anomalies // Neonatology. – 2008. – V.94. – P.310-313. 37. Shintani Y., Fujie H., Miyoshi H. et al. Hepatitis C virus infection and diabetes: direct involvement of the virus in the development of insulin resistance //Gastroenterology. – 2004. – V.126. – P.840-848. 38. Shoulders C.C., Brett D.J., Bayliss J.D. et al. Abetalipoproteinemia is caused by defects of the gene encoding the 97 kDa subunit of a microsomal triglyceride transfer protein // Hum. Mol. Genet. –1993. – V.2. – P.2109-2116. 39. Sparks J.D., Chamberlain J.M., O'Dell C. et al. Acute suppression of apo B secretion by insulin occurs independently of MTP //Biochem. Biophys. Res. Commun. – 2011. – V.406. – P.252-256. 40. Taghibiglou C., Carpentier A., Van Inderstine S.C. et al. Mechanisms of hepatic very low density lipoprotein overproduction in insulin resistance. Evidance for enchanced lipoprotein assembly, reduced intracellular ApoD degradation, and increased microsomal triglyceride transfer protein in fructose-fed hamster model // J. Biol. Chem. − 2000. − V.275. − P. 8416-8425. 41. Tavridou A., Ragia G., Manolopoulos V.G. Emerging targets for the treatment of dyslipidemia //Curr. Med. Chem. – 2011. – V.18. – P.909- 922. 42. Uslu N., Gürakan F., Yüce A. et al. Abetalipoproteinemia in an infant with severe clinical phenotype and a novel mutation //Turk. J. Pediatr. – 2010. – V.52. – P.73-77. 43. Vipin D., Amit J., Samadhan K., et al. Microsomal triglyceride transfer protein inhibition improves insulin sensitivity and reduces atherogenic risk in Zucker fatty rats //Clin. Exp. Pharmacol. Physiol. – 2011. http://pubget.com/paper/21401695. 44. Wetterau J.R., Aggerbeck L.P., Bouma M.E. et al. Absence of microsomal triglyceride transfer protein in individuals with abetalipoproteinemia //Science. – 1992. – V.258. – P.999-1001. 45. Wierzbicki A.S., Hardman T., Prince W.T. Future challenges for microsomal transport protein inhibitors //Curr. Vasc. Pharmacol. – 2009. – V.7. – P. 277-286. 46. Zamel R., Khan R., Pollex R.L. et al. Abetalipoproteinemia: two case reports and literature review //Orphanet. J. Rare. Dis. – 2008. – V.3. – P.19. 47. Zampino R., Ingrosso D., Durante-Mangoni E., et al. Microsomal triglyceride transfer protein (MTP) -493G/T gene polymorphism contributes to fat liver accumulation in HCV genotype 3 infected patients // //J. Viral. Hepat. – 2008. – V.15. – P.740-746. 48. Zeissig S., Dougan S.K., Barral D.C. et al. Primary deficiency of microsomal triglyceride transfer protein in human abetalipoproteinemia is associated with loss of CD1 function //J. Clin. Invest. – 2010. – V.120. – P.2889-2899. J. PANCHYSHYN, O. KOMARYTSYA MICROSOMAL TRIGLYCERIDE TRANSFER PROTEIN GENE POLYMORPHISM, LIVER STE�TOSIS AND ABETALIPOPROTEINEMIA Microsomal triglyceride transfer protein (MTTP) is necessary for the assembly and secretion of VLDL and when the protein is not functional, such as in abetalipoproteinaemia. MTTP may play a central role in HCV-related steatosis, being modulated by different genotype-specific mechanisms, mainly hyperinsulinemia in non-HCV-3 patients, and more profound and direct virus-related effects in HCV-3- infected individuals. Abetalipoproteinemia is a rare autosomal recessive disease characterized by low lipid levels and by the absence of apoB-containing lipoproteins. It is the consequence of microsomal triglyceride transfer protein deficiency. $ �� . �� +� �� #�� :2 *�� : 01.09.2011 �.

Генетичні варіанти мікросомального тригліцеридтранспортного протеїну як причина стеатозу печінки, абеталіпопротеїнемії

Репозитарії

Схожі ресурси