Зовнішньоклітинна нікель-зв’язуюча ділянка петлі IS3-IS4 контролює селективність кальцієвих каналів Т-типу
В данной работе мы провели сравнительный анализ селективностей канала дикого типа Cav3.1 со слабой чувствительностью к действию никеля с каналом-мутантом (Q172H), у которого глутамин (Q) был заменен гистидином в эквивалентной позиции к гистидину (H191) Cav3.2-канала, обуславливая увеличение чувствит...
Збережено в:
| Опубліковано в: : | Таврический медико-биологический вестник |
|---|---|
| Дата: | 2012 |
| Автори: | , , , |
| Формат: | Стаття |
| Мова: | Українська |
| Опубліковано: |
Кримський науковий центр НАН України і МОН України
2012
|
| Теми: | |
| Онлайн доступ: | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/44696 |
| Теги: |
Додати тег
Немає тегів, Будьте першим, хто поставить тег для цього запису!
|
| Назва журналу: | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| Цитувати: | Зовнішньоклітинна нікель-зв’язуюча ділянка петлі IS3-IS4 контролює селективність кальцієвих каналів Т-типу / О.В. Носаль, О.П. Любанова, В.Г. Найдьонов, Я.М. Шуба // Таврический медико-биологический вестник. — 2012. — Т. 15, № 3, ч. 1 (59). — С. 239-241. — Бібліогр.: 9 назв. — укр. |
Репозитарії
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine| Резюме: | В данной работе мы провели сравнительный анализ селективностей канала дикого типа Cav3.1 со слабой чувствительностью к действию никеля с каналом-мутантом (Q172H), у которого глутамин (Q) был заменен гистидином в эквивалентной позиции к гистидину (H191) Cav3.2-канала, обуславливая увеличение чувствительности канала к никелю. Наши результаты указывают на то, что гистидин-191 (H191) во внеклеточной IS3-IS4 петле Т-каналов не только определяет их чувствительность к действию никеля, но также модулирует их селективность.
In the present study we compared selectivity of the wild-type (w/t), weakly sensitive to the blockade by Ni2+ Cav3.1 T-channel isoform with Cav3.1-mutant, in which glutamine (Q) in the position equivalent to the H191 of Cav3.2 was substituted by histidine (Q172H mutant) making it more Ni2+ sensitive. Our results suggest that the presence of histidine-191 (H191) in the extracellular IS3-IS4 loop of T-channels not only determines the affinity of channel blockade by Ni2+, but also modifies its selectivity.
|
|---|---|
| ISSN: | 2070-8092 |