Ізотерми гiдратацiї чистих та мiнералiзованих колагенових фiбрил: дослiдження з використанням п’єзогравiметрiї та iнфрачервоної спектроскопiї
Influence of the mineralization of collagen fibrils on their hydration in vitro is considered using piezogravimetric and infrared data. A model illustrating the mineralization process with the consideration of two specific water structures is proposed to explain the obtained hydration isotherms.
Gespeichert in:
| Datum: | 2008 |
|---|---|
| Hauptverfasser: | , , |
| Format: | Artikel |
| Sprache: | Ukrainisch |
| Veröffentlicht: |
Видавничий дім "Академперіодика" НАН України
2008
|
| Schlagworte: | |
| Online Zugang: | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/4637 |
| Tags: |
Tag hinzufügen
Keine Tags, Fügen Sie den ersten Tag hinzu!
|
| Назва журналу: | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| Zitieren: | Iзотерми гiдратацiї чистих та мiнералiзованих колагенових фiбрил: дослiдження з використанням п’єзогравiметрiї та iнфрачервоної спектроскопiї / Л.Б. Суходуб, Ю.М. Самченко, Л.Ф. Суходуб // Доп. НАН України. — 2008. — № 5. — С. 155-160. — Бібліогр.: 14 назв. — укр. |
Institution
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine| _version_ | 1859628227124789248 |
|---|---|
| author | Суходуб, Л.Б. Самченко, Ю.М. Суходуб, Л.Ф. |
| author_facet | Суходуб, Л.Б. Самченко, Ю.М. Суходуб, Л.Ф. |
| citation_txt | Iзотерми гiдратацiї чистих та мiнералiзованих колагенових фiбрил: дослiдження з використанням п’єзогравiметрiї та iнфрачервоної спектроскопiї / Л.Б. Суходуб, Ю.М. Самченко, Л.Ф. Суходуб // Доп. НАН України. — 2008. — № 5. — С. 155-160. — Бібліогр.: 14 назв. — укр. |
| collection | DSpace DC |
| description | Influence of the mineralization of collagen fibrils on their hydration in vitro is considered using piezogravimetric and infrared data. A model illustrating the mineralization process with the consideration of two specific water structures is proposed to explain the obtained hydration isotherms.
|
| first_indexed | 2025-11-29T14:00:01Z |
| format | Article |
| fulltext |
УДК 541.182.644
© 2008
Л.Б. Суходуб, Ю. М. Самченко, Л.Ф. Суходуб
Iзотерми гiдратацiї чистих та мiнералiзованих
колагенових фiбрил: дослiдження з використанням
п’єзогравiметрiї та iнфрачервоної спектроскопiї
(Представлено академiком НАН України В.П. Кухарем)
Influence of the mineralization of collagen fibrils on their hydration in vitro is considered using
piezogravimetric and infrared data. A model illustrating the mineralization process with the
consideration of two specific water structures is proposed to explain the obtained hydration
isotherms.
Кiсткова тканина тварин i людини є iєрархiчною структурою, найнижчому рiвню якої вiд-
повiдають мiнералiзованi колагеновi фiбрили. Мiнералiзацiя — гетерогенна нуклеацiя каль-
цiйфосфатних (СаP) нанокристалiв усерединi колагенових фiбрил — дуже складний процес,
який, незважаючи на iнтенсивнi дослiдження протягом останнiх двох декад [1–4], залиша-
ється по багатьох аспектах маловивченою проблемою. Для глибокого розумiння механiзму
бiологiчної мiнералiзацiї необхiдно розглянути вплив молекул води на мiжмолекулярнi вза-
ємодiї в системi колаген — гiдроксилапатит (Cg — HA). Причиною аналогiчного пiдходу
можуть бути два фактори: перший — це критичний вплив гiдратного оточення на структу-
ру та стабiльнiсть триспiрального колагену [5]; другий — сильна електростатична взаємодiя
молекул води з iонами кальцiю та фосфатними iонами кристалiчної решiтки гiдроксилапа-
титу [6].
Метою даного дослiдження є бiльш детальний аналiз iзотерм гiдратацiї та iнфрачер-
воних спектрiв як для чистих, так i мiнералiзованих колагенових фiбрил у рамках бiльш
деталiзованої фiзичної моделi з використанням лiтературних даних [7, 8].
На основi базової хiмiчної реакцiї мiж нiтратом кальцiю (Ca(NO3)2) i гiдрофосфатом
амонiю ((NH4)2PO4) НА синтезували при 37 ◦C та в лужному iнтервалi pH 11–12 [7]. Усi
отриманi твердi преципiтати були iдентифiкованi за допомогою методики рентгенiвської
дифракцiї (прилад “Siemens D5000”). Фазовий аналiз дифрактограм вiдповiдав стехiомет-
ричному гiдроксилапатиту з вiдношенням Ca/P = 1,67 без iнших кальцiйфосфатних фаз.
Для приготування системи Cg−HA використовували кристали НА, якi пройшли термiчну
обробку при 1000 ◦С упродовж 1 год. Колаген (тип I) для хiмiчних реакцiй брали з двох
рiзних джерел: 1) колаген, видiлений з хвостiв щурiв (бiологiчний факультет Харкiвсько-
го нацiонального унiверситету) та 2) колаген лiофiлiзований та кислоторозчинний (Sigma)
з телячої шкiри. Концентрацiя колагену в розчинах становила 2,5 мг/мл. Мiнералiзацiю
колагену проводили двома методами: 1 — додаванням 1 мг НА (у виглядi дрiбнодисперс-
ного порошку) до розчину колагену [7–9] та 2 — використовуючи так звану синхронну
мiнералiзацiю [10].
Методику п’єзогравiметрiї, що базується на залежностi резонансної частоти кварцового
кристалу вiд маси матерiалу на його поверхнi, використовували для отримання iзотерм
гiдратацiї. Зразки у виглядi плiвок отримували при повiльному випарюваннi води при 4 ◦С
як стосовно крапель чистого колагену, так i у випадку колагенового розчину з НА, якi
ISSN 1025-6415 Доповiдi Нацiональної академiї наук України, 2008, №5 155
Рис. 1. Iзотерми гiдратацiї для чистих (1 ) та мiнералiзованих (2 ) гiдроксилапатитом колагенових фiбрил
наносились прямо на кварцовi пластини. Плiвки зволожнювали дозованою кiлькiстю води
у спецiальнiй камерi. Iзотерми гiдратацiї, тобто залежностi кiлькостi сорбованої води (n)
при вiдноснiй вологостi (ВВ) у грамах на грам сорбенту (або моль води на моль сорбенту
Gly−X−Y), знаходили за формулою [8]:
n =
MGly−X−Y
MH2O
·
δf
∆fm
, δf = ∆fi − ∆fm,
де ∆fi — рiзниця мiж базовою частотою кварцового резонатора та отриманою при i-воло-
гостi; ∆fm — рiзниця в частотi, яка зумовлена сухим зразком; MGly−X−Y й MH2O — мо-
лекулярнi маси трипептиду Gly−X−Y й молекули води. Точнiсть вимiрювань дорiвнювала
±0,01 грам води на грам зразка або ±0,1 моль води на 1 моль Gly−X−Y.
Iнфрачервона спектроскопiя. Плiвки зразкiв чистого (Сq) та мiнералiзованого (Cq+
+ HA) колагену отримували прямо з крапель вiдповiдних розчинiв на кюветних вiкнах iз
CaF2. Також таблетки з НА (0,8–1,2 мг + 500 мг KBr) використовували як зразки для ре-
єстрацiї вiдповiдних спектрiв. У експериментах по гiдратацiї плiвки висушували у вакуумi
(10−2 тор), а потiм зволожували до фiксованої вологостi в iнтервалi RH вiд 0 до 86% зав-
дяки їх iнкубацiї в атмосферi пара насичених сольових розчинiв в умовах термодинамiчної
рiвноваги з використанням H2O та D2O. IЧ-спектри в iнтервалi 900–3700 см−1 вивчали на
двопроменевому приладi (Karl Zeiss, Jena, Germany) з використанням призми з NaCl при
кiмнатнiй температурi.
Рис. 1 iлюструє iзотерми гiдратацiї, якi отримано при вiдноснiй вологостi вiд 0 до 86%,
для чистого та мiнералiзованого колагену (метод 1). Такi самi iзотерми (не показано) отри-
мано для мiнералiзованих зразкiв (методом 2). Було вiдзначено (з використанням залеж-
ностi iнтенсивностi пiка з 3450 см−1 вiд ВВ), що навiть пiсля вакуумної сушки (BB = 0%)
в зразках залишається не менше 1 молекули води на амiнокислотний фрагмент Gly−X−Y.
Цi молекули води з сильним зв’язуванням стабiлiзують триспiральну структуру колаге-
ну [5]. Подiбну структуру з низьким рiвнем гiдратацiї можна переводити у стан максималь-
ної гiдратацiї при високих рiвнях ВВ (див. рис. 1). Пiсля мiнералiзацiї рiвень гiдратацiї
колагенових фiбрил значно зменшується (при ВВ 86% приблизно в 5 разiв) (див. рис. 1)
i цей феномен вiдбиває критичний вплив депозицiї гiдроксилапатитних нанокристалiв усе-
рединi тривимiрної (3D) колагенової структури, яка має мiсце при раннiй мiнералiзацiї [10],
156 ISSN 1025-6415 Reports of the National Academy of Sciences of Ukraine, 2008, №5
на гiдратний стан фiбрилярної структури. Згiдно з п’єзогравiметричними даними, сорбцiй-
на властивiсть НА набагато менша у порiвняннi з колагеном. Кiлькiснi параметри гiдратацiї
отримували за допомогою моделi Дарсi й Ватта, яка мiстить гетерогеннiсть абсорбату [8]:
n(x) =
VmaLx
1 + aLx
+ aHx +
bx
1 − bx
,
де x — ВВ, перший член формули вiдповiдає за адсорбцiю молекул води мiсцями сильної
взаємодiї у так званому ленгмюровському (L) шарi: другий — за адсорбцiю молекул води
мiсцями слабшої взаємодiї (вiдповiдно до закону Генрi (H)), а третiй — за мультишарову
(ML) адсорбцiю; Vm — моношарова спроможнiсть; aL, aH i b — активностi води.
Використовуючи даний пiдхiд, показано, що кiлькiсть адсорбованих молекул води при
ВВ 86% для чистого колагену становила 8,6 на фрагмент Gly−X−Y, а для мiнералiзованої
системи — 2,3 молекули води (табл. 1). Бiльш того, детальним аналiзом було доведено, що
зменшення адсорбцiйної спроможностi системи Cg + HA обумовлено як за рахунок ML-ад-
сорбцiї, так i Н-адсорбцiї. При цьому кiлькiсть молекул води в L-моношарi практично була
незмiнною (див. табл. 1).
Подальшi дослiдження пов’язанi з вивченням IЧ-спектрiв тих самих зразкiв. Викорис-
товуючи значення вiдповiдних коефiцiєнтiв екстинкцiї для мiнерального (фосфатна група)
та органiчного (СО-група) компонентiв, було знайдено спiввiдношення мiж цими компонен-
тами, яке становило 15 : 85 [8], що менше, нiж те, яке має мiсце в натуральнiй кiстковiй
тканинi, де значна частина мiнералу локалiзована також у каналах i на поверхнi колаге-
нових фiбрил. Крiм того, згiдно з лiтературними даними [10], за певних умов проведен-
ня реакцiї мiнералiзацiї (pH, iонний склад) in vitro, мiсцями ранньої мiнералiзацiї якраз
i є колагеновi фiбрили, якi знаходяться у вiдповiднiй конформацiї. З цього випливає, що
дослiджуванi зразки дають змогу вивчати вплив початкової депозицiї НА на гiдратацiю та
конформацiйнi змiни колагенової матрицi, яка прямо взаємодiє з молекулами НА. Типовий
IЧ-спектр для цiєї мiнералiзованої системи є суперпозицiєю двох спектрiв — положення та
iнтенсивностi головних смуг НА та Cg в основному є незмiнними. Було знайдено також
незначнi, але важливi особливостi отриманого спектра, якi вiдображають взаємний вплив
обох компонентiв. Так, наприклад, має мiсце незначний високочастотний зсув (1039 → 1043)
i зменшення iнтенсивностi “плеча” (1097) у спектрi НА у випадку його входження в колаге-
нову фiбрилу [8]. Iдентифiкацiю головних амiдних смуг отриманих IЧ-спектрiв [7, 8] разом
з лiтературними даними наведено в табл. 2.
Цi смуги вiдповiдають СО- й NH-атомним групам колагенової системи, якi беруть участь
у формуваннi водневих зв’язкiв з молекулами води. Отже, головною особливiстю для обох
груп є наявнiсть низькочастотного зсуву “Амiд I” та високочастотного зсуву “Амiд II”. Такi
змiни пов’язанi з формуванням Н-зв’язкiв мiж молекулами води та карбонiльними група-
ми глiцину i NH-групами X (пролiн) та Y (гiдроксопролiн) амiнокислот [8]. Iз залежностей
Таблиця 1. Кiлькiснi параметри гiдратацiї для чистого та мiнералiзованого колагену
Параметр Cg Cg + HA
Внутрiшнiй шар, n (L + H) 3,2 (0,5+2,7) 2,0 (0,7+1,3)
Зовнiшнiй шар, n (ML) 5,3 0,3
Сумарна кiлькiсть молекул води 8,6 2,3
на фрагмент Gly−X−Y
Ентальпiя гiдратацiї, ∆Hh (kJ/H2O моль) −3,9 −5,3
ISSN 1025-6415 Доповiдi Нацiональної академiї наук України, 2008, №5 157
ν (см−1) — ВВ (%), отриманих для головних амiдних смуг, було знайдено, що насичення
частотних зсувiв має мiсце при рiзних значеннях ВВ: для Cg при ВВ 50%, в той час як
для Cg + HA при ВВ 80% [8]. П’єзогравiметричнi данi показують, що при цих величинах
ВВ формування внутрiшнiх гiдратних шарiв усерединi колагенових фiбрил повнiстю за-
вершується: для чистого колагену з 3–4 молекулами води на фрагмент Gly−X−Y i для
мiнералiзованого колагену з 2 молекулами води на такий самий фрагмент колагену. Цiлком
припустимо, що деякi групи ОН вiд НА теж беруть участь у цьому процесi. Смуги погли-
нання “Амiд III”, як вiдомо, є дуже чутливими до конформацiйних перебудов протеїнiв i,
зокрема, колагену. Мiнералiзований колаген у дегiдратованому станi має смугу поглинання
“Амiд III” з частотою, яка нижча порiвняно з частотою чистого колагену: 1232 см−1 про-
ти 1243 см−1. У той самий час у повнiстю гiдратованих станах смуги поглинання “Амiд
III” в обох системах практично однаковi. Це означає, що конформацiї колагену змiнюються
при переходi вiд дегiдратованого стану до гiдратованого. Таким чином, змiни в IЧ-спект-
рах є дуже чутливими до структурних перебудов усерединi колагенових молекул, якi, як
у даному випадку, зумовленi процесом мiнералiзацiї в зонах розривiв та перекривання (gap
i overlap зонах; рис. 2). Одним з доказiв цього твердження є так званий червоний зсув сму-
ги поглинання “Амiд I” (СО-стреч коливання) [11] (див. табл. 2): цi смуги в колагенi були
ослабленими завдяки формуванню взаємодiї мiж iонами кальцiю та карбонiльними групами
на поверхнi колагенових фiбрил. У нашiй роботi смуги “Амiд I” пiсля мiнералiзацiї мають
практично незмiннi частоти (див. табл. 2). Помiтних змiн у IЧ-спектрi поглинання для НА
не було знайдено. Отже, взаємодiя НА з колагеном має нековалентний характер. Отриманi
результати дослiджень були використанi як базовi данi для побудови фiзичної моделi для
пояснення феномена впливу мiнералiзацiї на гiдратний стан колагенових фiбрил. Загально
вiдомо, що гiдратацiя колагену є критичним фактором для утворення триспiральної кон-
формацiї. Специфiчна функцiя молекул води в кластеризацiї (утворення фiбрил) окремих
колагенових молекул є невiдомою. Колагеновi (тип I) фiбрили мають перiодичнiсть уздовж
довгої осi в 67 нм (див. рис. 2).
Стартова нуклеацiя мiнеральних частинок починається в gap-зонах i продовжується
в зонах перекривання [13, 14]. Електронно-мiкроскопiчнi мiкрографи зразкiв, отриманих
з використанням синхронної мiнералiзацiї (метод 2) колагенових фiбрил, демонструють пе-
рiодичнiсть в 67 нм з мiнеральними кристалами у виглядi кластерiв розмiром до 100 нм [10].
Ми припускаємо, що повнiстю гiдратований стан колагенових фiбрил з 8–9 молекулами води
на структурний фрагмент є важливим фактором для бiомiнералiзацiї. Двi гiдратнi пiдсис-
теми iмовiрно є задiяними в iзотермах для чистого калогену. Перша з них (“WL” + “WH,ML”
усерединi фiбрил) найiмовiрнiше локалiзована в зонах з вiдносно високою гiдрофобнiстю
та доступним простором [13], де специфiчнi воднi кластери оточують N-, C-термiнальнi iн-
терфейснi зони (telopeptides) з властивостями, близькими до об’ємної води. Цi мiсця всере-
Таблиця 2. Розташування пiкiв амiдних смуг поглинання у IЧ-спектрах для чистого та мiнералiзованого
калогену систем при рiзних ВВ
Амiднi смуги поглинання
та вiдношення iнтенсивностей
Cg Cg + HA
ВВ = 0% за [11] ВВ = 86% ВВ = 0% за [11] ВВ = 86%
I 1663 1658 1658 1665 1645 1660
II 1559 1546 1561 1561 — 1567
III 1243 1242 1243 1232 — 1245
I / II > 1 < 1
158 ISSN 1025-6415 Reports of the National Academy of Sciences of Ukraine, 2008, №5
Рис. 2. Двовимiрна модель з рiзними видами молекул води та їх змiнами, якi супроводжують процес мiне-
ралiзацiї колагенових фiбрил гiдроксилапатитом
динi фiбрил мають упорядковану структуру завдяки поперечним зв’язкам. Друга гiдратна
пiдсистема (“WL” + “WH,ML” на поверхнi фiбрил), так звана cylinder water shell [5], характе-
ризується бiльш сильною взаємодiєю порiвняно з водою всерединi фiбрил завдяки водним
мiсткам за участю ОН-груп гiдроксо-L-пролiну (Hyp) i СО-груп остова. Подiбний тип вза-
ємодiї формує стабiльну водну сiтку в доменах, збагачених Hyp [5]. Ми припускаємо, що
гiдратнi сили певною мiрою iнiцiюють нуклеацiю i подальше зростання кристалiв апатиту,
тобто, “WL”+“WH,ML” усерединi фiбрил є бiльш придатною для ранньої стадiї мiнералiзацiї
завдяки меншiй стабiльностi водних кластерiв у зонах розривiв та перекривання колагено-
вих молекул. Пiдтвердженням цьому є раманiвськi ОН-спектри (характернi пiки 3250 й
3450 см−1) гiдратованого колагену, якi близькi до об’ємної води [12]. Розрахунки показу-
ють, що першi гiдратнi шари в iнтерфейсi “HA−H2O” мають певний структурний порядок,
обумовлений утворенням водневих мiсткiв. Подальша мiнералiзацiя супроводжується пере-
групуванням молекул води бiля макромолекулярних поверхонь. У рамках запропонованої
ISSN 1025-6415 Доповiдi Нацiональної академiї наук України, 2008, №5 159
моделi число молекул води (“WL” + “WH,ML”) на поверхнi фiбрил залишається практично
незмiнним (див. рис. 2; табл. 1). Частина молекул WL усерединi фiбрил також зберiгається,
вiрогiдно з iншою структурою. Але бiльшiсть молекул води iз цих зон витiсняється нано-
кристалами апатиту, що i вiдображається на вiдповiдних iзотермах гiдратацiї (див. рис. 1).
Мiнералiзацiя, певно, впливає на упаковку колагенових молекул усерединi фiбрiл, а саме,
скороченням мiжмолекулярних контактiв, i це також iнiцiює додаткове звiльнення молекул
води iз зон депозицiї апатитного мiнералу.
Таким чином, експериментальний пiдхiд, оснований на п’єзогравiметрiї для отримання
iзотерм гiдратацiї для Cg i Cg + HA плiвкових систем у комбiнацiї з IЧ спектроскопiєю,
є дуже ефективним при дослiдженнi in vitro достатньо тонких ефектiв гiдратацiї, якi ви-
никають у процесi бiомiнералiзацiї кiсткових тканин. Для iнтерпретацiї отриманих експе-
риментальних даних, пов’язаних з драматичним впливом гiдроксилапатиту на гiдратацiю
колагенових фiбрил, була запропонована фiзична модель з двома типами гiдратної води.
Основний внесок у змiну гiдратацiї пiсля мiнералiзацiї найiмовiрнiше пов’язаний з водою,
яка локалiзована в зонах розривiв та перекривання всерединi колагенових фiбрил.
1. Weiner S., Traub W. Organization of hydroxyapatite crystals within collagen fibrils // FEBS Lett. – 1986. –
206. – P. 262–266.
2. Weiner S., Traub W. Crystal size and organization in bone // Connect. Tissue Res. – 1989. – 21. –
P. 259–265.
3. McEwen B. F., Song M. J., Landis W. J. Quantitative determination of the mineral distribution in different
collagen zones of calcifying tendon using high voltage electron microscopic tomography // J. Comput. –
Assist. Microsc. – 1992. – 3. – P. 201–210.
4. Landis W. J., Silver F. H. The structure and function of normally mineralizing avian tendons // Comp.
Biochem. and Physiol. A. – 2002. – 133. – P. 1135–1157.
5. Bella J., Eaton M., Brodsky B. Crystal and molecular structure of collagen-like peptide at 1.9 Å resolu-
tion // Science. – 1994. – 266. – P. 75–81.
6. Zhan D., Hochrein O. Computational study of interfaces between hydroxyapatite and water // Phys. Chem.
and Chem. Phys. – 2003. – 5. – P. 4004–4007.
7. Sukhodub L.F., Moseke C., Sukhodub L.B. et al. Collagen-hydroxyapatite-water interactions investigated
by XRD, piezogravimetry, infrared and Raman spectroscopy // J. Mol. Struct. – 2004. – 704. – P. 53–58.
8. Boriskina E. P., Semenov M.A., Bolbukh T.V. et al. Influence of mineralization onto hydration and
structural condition of collagen // Бiофiз. вiсн. – 2007. – 18, No 1. – P. 5–13.
9. Tampieri A., Celotti G., Landi E. et al. Biologically inspired synthesis of bone-like composite: self-assemble
collagen fibers/hydroxyapatite nanocrystals // J. Biomed. Mater. Res. – 2003. – 67A. – P. 618–625.
10. Bradt J.-H., Mertig M., Teresiak A., Pompe W. Biomimetic mineralization of collagen by combined fibril
assembly and calcium phosphate formation // Chem. Mater. – 1999. – 11. – P. 2694–2701.
11. Zhai Y., Cui F. Z., Wang Y. Formation of nano-hydroxyapatite on recombinant human-like collagen fib-
rils // Curr. Appl. Phys. – 2005. – 5. – P. 429–432.
12. Leikin S., Parsedian V.A., Yang W.-H., Walrafen G.E. Raman spectral evidence for hydration forces
between collagen triple helices // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. – 1997. – 94. – P. 11312–11317.
13. Hodge A. J., Petruska J. A. Recent studies with the electron microscope on ordered aggregates of the
tropocollagen macromolecules // Aspects of protein structure. Ramachandran G.N. – New York: Acad.
press, 1963. – P. 289–300.
14. Landis W. J., Hodgens K. J., Arena J. et al. Structural relations between collagen and mineral in bone
as determined by high voltage electron microscopic tomography // Microsc. Res. Techn. – 1996. – 33. –
192–202.
Надiйшло до редакцiї 07.11.2007Iнститут бiоколоїдної хiмiї
iм. Ф.Д. Овчаренка НАН України, Київ
Iнститут мiкробiологiї та iмунологiї
iм. I. I. Мечнiкова АМН України, Харкiв
Iнститут прикладної фiзики НАН України, Суми
160 ISSN 1025-6415 Reports of the National Academy of Sciences of Ukraine, 2008, №5
|
| id | nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-4637 |
| institution | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| issn | 1025-6415 |
| language | Ukrainian |
| last_indexed | 2025-11-29T14:00:01Z |
| publishDate | 2008 |
| publisher | Видавничий дім "Академперіодика" НАН України |
| record_format | dspace |
| spelling | Суходуб, Л.Б. Самченко, Ю.М. Суходуб, Л.Ф. 2009-12-14T14:03:47Z 2009-12-14T14:03:47Z 2008 Iзотерми гiдратацiї чистих та мiнералiзованих колагенових фiбрил: дослiдження з використанням п’єзогравiметрiї та iнфрачервоної спектроскопiї / Л.Б. Суходуб, Ю.М. Самченко, Л.Ф. Суходуб // Доп. НАН України. — 2008. — № 5. — С. 155-160. — Бібліогр.: 14 назв. — укр. 1025-6415 https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/4637 541.182.644 Influence of the mineralization of collagen fibrils on their hydration in vitro is considered using piezogravimetric and infrared data. A model illustrating the mineralization process with the consideration of two specific water structures is proposed to explain the obtained hydration isotherms. uk Видавничий дім "Академперіодика" НАН України Хімія Ізотерми гiдратацiї чистих та мiнералiзованих колагенових фiбрил: дослiдження з використанням п’єзогравiметрiї та iнфрачервоної спектроскопiї Article published earlier |
| spellingShingle | Ізотерми гiдратацiї чистих та мiнералiзованих колагенових фiбрил: дослiдження з використанням п’єзогравiметрiї та iнфрачервоної спектроскопiї Суходуб, Л.Б. Самченко, Ю.М. Суходуб, Л.Ф. Хімія |
| title | Ізотерми гiдратацiї чистих та мiнералiзованих колагенових фiбрил: дослiдження з використанням п’єзогравiметрiї та iнфрачервоної спектроскопiї |
| title_full | Ізотерми гiдратацiї чистих та мiнералiзованих колагенових фiбрил: дослiдження з використанням п’єзогравiметрiї та iнфрачервоної спектроскопiї |
| title_fullStr | Ізотерми гiдратацiї чистих та мiнералiзованих колагенових фiбрил: дослiдження з використанням п’єзогравiметрiї та iнфрачервоної спектроскопiї |
| title_full_unstemmed | Ізотерми гiдратацiї чистих та мiнералiзованих колагенових фiбрил: дослiдження з використанням п’єзогравiметрiї та iнфрачервоної спектроскопiї |
| title_short | Ізотерми гiдратацiї чистих та мiнералiзованих колагенових фiбрил: дослiдження з використанням п’єзогравiметрiї та iнфрачервоної спектроскопiї |
| title_sort | ізотерми гiдратацiї чистих та мiнералiзованих колагенових фiбрил: дослiдження з використанням п’єзогравiметрiї та iнфрачервоної спектроскопiї |
| topic | Хімія |
| topic_facet | Хімія |
| url | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/4637 |
| work_keys_str_mv | AT suhodublb ízotermigidrataciíčistihtamineralizovanihkolagenovihfibrildoslidžennâzvikoristannâmpêzogravimetriítainfračervonoíspektroskopií AT samčenkoûm ízotermigidrataciíčistihtamineralizovanihkolagenovihfibrildoslidžennâzvikoristannâmpêzogravimetriítainfračervonoíspektroskopií AT suhodublf ízotermigidrataciíčistihtamineralizovanihkolagenovihfibrildoslidžennâzvikoristannâmpêzogravimetriítainfračervonoíspektroskopií |