Влияние диметилсульфоксида и диэтилсульфоксида на термическую денатурацию человеческого сывороточного альбумина

• Datum: 2009
• Hauptverfasser: Григорян, К.Р., Маркарян, Ш.А., Азнаурян, М.Г.
• Format: Artikel
• Sprache: Russisch
• Veröffentlicht: Інститут проблем кріобіології і кріомедицини НАН України 2009
• Schlagworte: Теоретическая и экспериментальная криобиология
• Online Zugang: https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/5397
• Назва журналу: Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
• Zitieren: Влияние диметилсульфоксида и диэтилсульфоксида на термическую денатурацию человеческого сывороточного альбумина / К.Р. Григорян, Ш.А. Маркарян, М.Г. Азнаурян // Пробл. криобиологии. — 2009. — T. 19, № 1. — С. 3-9. — Бібліогр.: 23 назв. — рос.

Методами электронной и флуоресцентной спектроскопии изучено влияние диметилсульфоксида (ДМСО) и диэтилсульфоксида (ДЭСО) на термическую (тепловую и холодовую) денатурацию сывороточного альбумина человека в температурном интервале от –20 до 90°С. Выявлено, что при тепловой денатурации в присутствии ДЭСО наблюдается переход кислотного характера при температуре 47,61°С, а при холодовой денатурации прямые гидрофобные взаимодействия сульфоксидов с поверхностью белка приводят к образованию стабильной “ледяной” оболочки, которая предохраняет белок от необратимых структурных изменений. Методами електронної та флуоресцентної спектроскопії досліджено вплив диметилсульфоксиду (ДМСО) і діетилсульфоксиду (ДЕСО) на термічну (теплову та холодову) денатурацію сироваткового альбуміну людини в температурному інтервалі від –20 до 90°С. Встановлено, що за теплової денатурації у присутності ДЕСО спостерігається перехід кислотного характеру при температурі 47,61°С, а за холодової денатурації прямі гідрофобні взаємодії сульфоксидів з поверхнею білка приводять до появи стабільної “льодяної” оболонки, яка захищає білок від необоротних структурних змін. The effect of dimethyl sulfoxide (DMSO) and diethyl sulfoxide (DESO) on thermal (heat and cold) denaturation of human serum albumin within temperature range from –20 to 90°C was investigated by electron and fluorescent spectroscopy. It has been established that at heat induced denaturation in the presence of DESO an acid-neutral transition was observed at 47.61°C. It was shown that at cold induced denaturation the direct hydrophobic interactions of sulphoxide molecules with protein surface result in the formation of stable “ice” layer, providing the protein protection from irreversible structure changes.