Предполагаемый активный центр редактирующего домена пролил-тРНК синтетазы бактерии Enterococcus faecalis

Предполагаемый активный центр редактирующего домена пролил-тРНК синтетазы бактерии Enterococcus faecalis

Обеспечение аминокислотной специфичности аминоацил-тРНК синтетаз в ряде случаев требует проведения гидролиза ошибочно синтезированных продуктов, известного как аминокислотное редактирование. Бактериальные пролил-тРНК синтетазы содержат специальный редактирующий домен, деацилирующий аланил-тРНКPro и...

Повний опис

Збережено в:
Бібліографічні деталі
Дата:2009
Автори: Бояршин, К.С., Крикливый, И.А., Раевский, А.В., Химин, А.А., Яремчук, А.Д., Тукало, М.А.
Формат: Стаття
Мова:Russian
Опубліковано: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 2009
Теми:
Структура і функції біополімерів
Онлайн доступ:https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/5641
Теги: Додати тег
Немає тегів, Будьте першим, хто поставить тег для цього запису!
Назва журналу:Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Цитувати:Предполагаемый активный центр редактирующего домена пролил-тРНК синтетазы бактерии Enterococcus faecalis / К.С. Бояршин, И.А. Крикливый, А.В. Раевский, А.А. Химин, А.Д. Яремчук, М.А. Тукало // Біополімери і клітина. — 2009. — Т. 25, № 1. — С. 39-43. — Бібліогр.: 13 назв. — pос.

Репозитарії

Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
id nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-5641
record_format dspace
spelling Бояршин, К.С.
Крикливый, И.А.
Раевский, А.В.
Химин, А.А.
Яремчук, А.Д.
Тукало, М.А.
2010-02-01T13:10:40Z
2010-02-01T13:10:40Z
2009
Предполагаемый активный центр редактирующего домена пролил-тРНК синтетазы бактерии Enterococcus faecalis / К.С. Бояршин, И.А. Крикливый, А.В. Раевский, А.А. Химин, А.Д. Яремчук, М.А. Тукало // Біополімери і клітина. — 2009. — Т. 25, № 1. — С. 39-43. — Бібліогр.: 13 назв. — pос.
0233-7657
https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/5641
577.217.32
Обеспечение аминокислотной специфичности аминоацил-тРНК синтетаз в ряде случаев требует проведения гидролиза ошибочно синтезированных продуктов, известного как аминокислотное редактирование. Бактериальные пролил-тРНК синтетазы содержат специальный редактирующий домен, деацилирующий аланил-тРНКPro и таким образом демонстрирующий посттрансферную редактирующую активность. Механизм тРНК-зависимого редактирования пролил-тРНК синтетазой остается нераскрытым. Цель настоящей работы состояла в изучении структуры активного центраредактирующего домена пролил-тРНК синтетазы E. faecalis. Аминокислотные позиции E218, T257, K279, G331, S332, G334, H366 избраны для сайт-направленного мутагенеза (аланинового сканирования), а редактирующая активность мутантных форм сопоставлена с диким типом пролил-тРНК синтетазы. Выявлены три аминокислотных остатка, имеющих значение для посттрансферной редактирующей активности фермента, – K279, G331 и H366. Полученные данные подтверждают существующие предположения о структуреактивного центра редактирующего домена бактериальных пролил-тРНК синтетаз.
The maintenance of amino acid specificity by aminoacyl-tRNA synthetases can require the hydrolysis of missynthesized products that is known as amino acid editing. Bacterial prolyl-tRNA synthetase includes a special editing domain, that deacylates alanyl-tRNAPro, and so exhibits post-transfer editing activity. The mechanism of tRNA-dependent editing by prolyl-tRNA synthetase has to be defined. The present work aim is to study the structure of the active site of enterobacteria E. faecalis prolyl-tRNA synthetase editing domain. The amino acids positions E218, T257, K279, G331, S332, G334, and H366 have been chosen for the site-directed mutagenesis (alanine scanning). An editing activity of the mutants was compared with the wild type prolyl-tRNA synthetase. Three amino acid residues, important for the editing activity, K279, G331 and H366, were revealed. This data are consistent with the existing suppositions about the structure of bacterial prolyl-tRNA synthetase deacylating active site.
ru
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
Структура і функції біополімерів
Предполагаемый активный центр редактирующего домена пролил-тРНК синтетазы бактерии Enterococcus faecalis
Передбачуваний активний центр редагуючого доменупроліл-тРНК синтетази бактерії Enterococcus faecalis
Study on the putative active site of Enterococcus faecalis prolyl-tRNA synthetase editing domain by methods of site-directed mutagenesis
Article
published earlier
institution Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
collection DSpace DC
title Предполагаемый активный центр редактирующего домена пролил-тРНК синтетазы бактерии Enterococcus faecalis
spellingShingle Предполагаемый активный центр редактирующего домена пролил-тРНК синтетазы бактерии Enterococcus faecalis
Бояршин, К.С.
Крикливый, И.А.
Раевский, А.В.
Химин, А.А.
Яремчук, А.Д.
Тукало, М.А.
Структура і функції біополімерів
title_short Предполагаемый активный центр редактирующего домена пролил-тРНК синтетазы бактерии Enterococcus faecalis
title_full Предполагаемый активный центр редактирующего домена пролил-тРНК синтетазы бактерии Enterococcus faecalis
title_fullStr Предполагаемый активный центр редактирующего домена пролил-тРНК синтетазы бактерии Enterococcus faecalis
title_full_unstemmed Предполагаемый активный центр редактирующего домена пролил-тРНК синтетазы бактерии Enterococcus faecalis
title_sort предполагаемый активный центр редактирующего домена пролил-трнк синтетазы бактерии enterococcus faecalis
author Бояршин, К.С.
Крикливый, И.А.
Раевский, А.В.
Химин, А.А.
Яремчук, А.Д.
Тукало, М.А.
author_facet Бояршин, К.С.
Крикливый, И.А.
Раевский, А.В.
Химин, А.А.
Яремчук, А.Д.
Тукало, М.А.
topic Структура і функції біополімерів
topic_facet Структура і функції біополімерів
publishDate 2009
language Russian
publisher Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
format Article
title_alt Передбачуваний активний центр редагуючого доменупроліл-тРНК синтетази бактерії Enterococcus faecalis
Study on the putative active site of Enterococcus faecalis prolyl-tRNA synthetase editing domain by methods of site-directed mutagenesis
description Обеспечение аминокислотной специфичности аминоацил-тРНК синтетаз в ряде случаев требует проведения гидролиза ошибочно синтезированных продуктов, известного как аминокислотное редактирование. Бактериальные пролил-тРНК синтетазы содержат специальный редактирующий домен, деацилирующий аланил-тРНКPro и таким образом демонстрирующий посттрансферную редактирующую активность. Механизм тРНК-зависимого редактирования пролил-тРНК синтетазой остается нераскрытым. Цель настоящей работы состояла в изучении структуры активного центраредактирующего домена пролил-тРНК синтетазы E. faecalis. Аминокислотные позиции E218, T257, K279, G331, S332, G334, H366 избраны для сайт-направленного мутагенеза (аланинового сканирования), а редактирующая активность мутантных форм сопоставлена с диким типом пролил-тРНК синтетазы. Выявлены три аминокислотных остатка, имеющих значение для посттрансферной редактирующей активности фермента, – K279, G331 и H366. Полученные данные подтверждают существующие предположения о структуреактивного центра редактирующего домена бактериальных пролил-тРНК синтетаз. The maintenance of amino acid specificity by aminoacyl-tRNA synthetases can require the hydrolysis of missynthesized products that is known as amino acid editing. Bacterial prolyl-tRNA synthetase includes a special editing domain, that deacylates alanyl-tRNAPro, and so exhibits post-transfer editing activity. The mechanism of tRNA-dependent editing by prolyl-tRNA synthetase has to be defined. The present work aim is to study the structure of the active site of enterobacteria E. faecalis prolyl-tRNA synthetase editing domain. The amino acids positions E218, T257, K279, G331, S332, G334, and H366 have been chosen for the site-directed mutagenesis (alanine scanning). An editing activity of the mutants was compared with the wild type prolyl-tRNA synthetase. Three amino acid residues, important for the editing activity, K279, G331 and H366, were revealed. This data are consistent with the existing suppositions about the structure of bacterial prolyl-tRNA synthetase deacylating active site.
issn 0233-7657
url https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/5641
citation_txt Предполагаемый активный центр редактирующего домена пролил-тРНК синтетазы бактерии Enterococcus faecalis / К.С. Бояршин, И.А. Крикливый, А.В. Раевский, А.А. Химин, А.Д. Яремчук, М.А. Тукало // Біополімери і клітина. — 2009. — Т. 25, № 1. — С. 39-43. — Бібліогр.: 13 назв. — pос.
work_keys_str_mv AT boâršinks predpolagaemyiaktivnyicentrredaktiruûŝegodomenaproliltrnksintetazybakteriienterococcusfaecalis
AT kriklivyiia predpolagaemyiaktivnyicentrredaktiruûŝegodomenaproliltrnksintetazybakteriienterococcusfaecalis
AT raevskiiav predpolagaemyiaktivnyicentrredaktiruûŝegodomenaproliltrnksintetazybakteriienterococcusfaecalis
AT himinaa predpolagaemyiaktivnyicentrredaktiruûŝegodomenaproliltrnksintetazybakteriienterococcusfaecalis
AT âremčukad predpolagaemyiaktivnyicentrredaktiruûŝegodomenaproliltrnksintetazybakteriienterococcusfaecalis
AT tukaloma predpolagaemyiaktivnyicentrredaktiruûŝegodomenaproliltrnksintetazybakteriienterococcusfaecalis
AT boâršinks peredbačuvaniiaktivniicentrredaguûčogodomenuprolíltrnksintetazibakterííenterococcusfaecalis
AT kriklivyiia peredbačuvaniiaktivniicentrredaguûčogodomenuprolíltrnksintetazibakterííenterococcusfaecalis
AT raevskiiav peredbačuvaniiaktivniicentrredaguûčogodomenuprolíltrnksintetazibakterííenterococcusfaecalis
AT himinaa peredbačuvaniiaktivniicentrredaguûčogodomenuprolíltrnksintetazibakterííenterococcusfaecalis
AT âremčukad peredbačuvaniiaktivniicentrredaguûčogodomenuprolíltrnksintetazibakterííenterococcusfaecalis
AT tukaloma peredbačuvaniiaktivniicentrredaguûčogodomenuprolíltrnksintetazibakterííenterococcusfaecalis
AT boâršinks studyontheputativeactivesiteofenterococcusfaecalisprolyltrnasynthetaseeditingdomainbymethodsofsitedirectedmutagenesis
AT kriklivyiia studyontheputativeactivesiteofenterococcusfaecalisprolyltrnasynthetaseeditingdomainbymethodsofsitedirectedmutagenesis
AT raevskiiav studyontheputativeactivesiteofenterococcusfaecalisprolyltrnasynthetaseeditingdomainbymethodsofsitedirectedmutagenesis
AT himinaa studyontheputativeactivesiteofenterococcusfaecalisprolyltrnasynthetaseeditingdomainbymethodsofsitedirectedmutagenesis
AT âremčukad studyontheputativeactivesiteofenterococcusfaecalisprolyltrnasynthetaseeditingdomainbymethodsofsitedirectedmutagenesis
AT tukaloma studyontheputativeactivesiteofenterococcusfaecalisprolyltrnasynthetaseeditingdomainbymethodsofsitedirectedmutagenesis
first_indexed 2025-12-01T08:29:54Z
last_indexed 2025-12-01T08:29:54Z
_version_ 1850859714870509568

Схожі ресурси