Дослідження моделей зв’язування кисню гемом за допомогою теорії функціоналу густини

• Datum: 2009
• Hauptverfasser: Мінаєв, Б.П., Мінаєва, В.О., Обушко, О.М., Говорун, Д.М.
• Format: Artikel
• Sprache: Ukrainian
• Veröffentlicht: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 2009
• Schlagworte: Молекулярна біофізика
• Online Zugang: https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/5686
• Назва журналу: Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
• Zitieren: Дослідження моделей зв’язування кисню гемом за допомогою теорії функціоналу густини / Б.П. Мінаєв, В.О. Мінаєва, О.М. Обушко, Д.М. Говорун // Біополімери і клітина. — 2009. — Т. 25, № 4. — С. 298-306. — Бібліогр.: 22 назв. — укp.

Мета. Для дослідження механізму зв’язування кисню гемом розглянуто три моделі геометричної структури комплексу ферум(ІІ)-порфіну з молекулою О2 : молекула кисню розташована перпендикулярно до макроциклу порфіну, паралельно і під кутом. Методи. Квантово-хімічним методом теорії функціоналу густини на рівні UB3LYP/6-311G проведено розрахунок моделей комплексів ферум(ІІ)-порфіну з молекулою кисню. Результати. Описано геометричні та електронні структури, а також інфрачервоні спектри поглинання комплексів у високоспіновому (септетному) стані. Висновки. Зроблено припущення стосовно того, що основний механізм виявлення спін-орбітальної взаємодії у ході приєднання O2 до гему пов’язаний з особливостями електронної структури молекули O2. Aim. To study a mechanism of molecular oxygen binding to heme three models of geometry structure of the complex are considered: the axis of O2 molecule is situated perpendicularly to the porphin macrocycle, parallel, and angularly. Methods. The Fe(II) porphin complexes with dioxygen are calculated by the quantum-chemical method of density functional theory with the UB3LYP/6-311G approximation. Results. The optimized geometry and electron structures as well as the absorption IR spectra of the complexes in the high-spin (septet) state are described. Conclusions. It is shown that the main mechanism of spin-orbit coupling during the O2 binding to heme is connected with peculiarity of the O2 molecule electronic structure.