Застосування лектинів в онкології
Резюме. Узагальнено літературні дані щодо застосування лектинів
 в онкології для діагностики та лікування пацієнтів із злоякісними ново-
 утвореннями. Ключові слова: злоякісні
 новоутворення, пухлинні клітини,
 глікопротеїни, вуглеводи,
 лектини, адгезія, інва...
Gespeichert in:
| Veröffentlicht in: | Онкологія |
|---|---|
| Datum: | 2011 |
| 1. Verfasser: | |
| Format: | Artikel |
| Sprache: | Ukrainisch |
| Veröffentlicht: |
Iнститут експериментальної патології, онкології і радіобіології ім. Р. Є. Кавецького
2011
|
| Schlagworte: | |
| Online Zugang: | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/58971 |
| Tags: |
Tag hinzufügen
Keine Tags, Fügen Sie den ersten Tag hinzu!
|
| Назва журналу: | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| Zitieren: | Застосування лектинів в онкології / С.М. Пащенко // Онкологія. — 2011. — Т. 13, № 3. — С. 188-191. — Бібліогр.: 35 назв. — укр. |
Institution
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine| _version_ | 1860247417068191744 |
|---|---|
| author | Пащенко, С.М. |
| author_facet | Пащенко, С.М. |
| citation_txt | Застосування лектинів в онкології / С.М. Пащенко // Онкологія. — 2011. — Т. 13, № 3. — С. 188-191. — Бібліогр.: 35 назв. — укр. |
| collection | DSpace DC |
| container_title | Онкологія |
| description | Резюме. Узагальнено літературні дані щодо застосування лектинів
в онкології для діагностики та лікування пацієнтів із злоякісними ново-
утвореннями. Ключові слова: злоякісні
новоутворення, пухлинні клітини,
глікопротеїни, вуглеводи,
лектини, адгезія, інвазія.
Summary. The data of literature about application of
lectins in oncology for diagnosis and treatment of patients
are analyzed.
Key Words: cancer, tumor cells, glycoproteids,
carbohydrates, lectins, adhesion, invasion.
|
| first_indexed | 2025-12-07T18:38:11Z |
| format | Article |
| fulltext |
ÎÁÇÎÐ
188 Î Í Ê Î Ë Î Ã È ß • Ò. 1 3 • ¹ 3 • 2 0 1 1
В останній час лектин-вуглеводні взаємодії ста-
ли об’єктом інтенсивного дослідження та широ-
кого впровадження в різних областях біологічних
і медичних досліджень. Виявлено значну кількість
глікопротеїнів, які є біомаркерами багатьох захво-
рювань [18]. Встановлено, що гліколіпіди є важли-
вими компонентами плазмолеми; при взаємодії між
собою, ліпідами, білками вони формують гетеро-
генні області з різними біологічними властивостя-
ми [25]. Глибокі зміни клітинного глікозилювання
є ознакою злоякісної трансформації клітин [9, 11,
15]. Теоретичні дослідження в області глікобіологіі
створили передумови для практичного застосуван-
ня їх результатів в онкології.
Лектини та діагностика раку. Важливим напрям-
ком використання лектинів в онкології є діагности-
ка злоякісних новоутворень. Зокрема, вивчена діа-
гностична цінність галектину-3 в диференціальній
діагностиці доброякісних і злоякісних пухлин щи-
товидної залози. Загальна чутливість тесту досягає
78%, специфічність — 93% [2].
З’явилися повідомлення про можливість оцінки
за допомогою лектинів біомаркерів пухлинних клі-
тин (ПК) і строми, до складу яких входять вуглевод-
ні детермінанти [33].
Відомо, що основним маркером раку передміху-
рової залози є простатспецифічний антиген (PSA).
Тест оцінки сироваткового PSA важливий для ран-
ньої діагностики та скринінгу цього захворювання.
Однак кількісне визначення PSA не показує чіткої
відмінності між хворими з доброякісною гіпертро-
фією передміхурової залози та осіб з раком. Оцінка
вуглеводного компонента PSA дозволяє підвищи-
ти ефективність (специфічність) діагностики раку
передміхурової залози. Встановлено, що до складу
PSA входить глікопротеін, що містить близько 8%
N-гліканів. У хворих на рак передміхурової зало-
зи вміст N-гліканів в PSA вище порівняно з ткани-
ною гіпертрофічної передміхурової залози. Аналіз
структурних вуглеводів PSA рідини з передміхуро-
вої залози показав наявність сіалової кислоти з 2–3
і 2–6 зв’язками галактози. Було вивчено кілька різ-
них лектинів з метою вдосконалення системи ана-
лізу для диференційної діагностики раку і доброя-
кісних пухлин зазначеної локалізації [4].
Окремі дослідження вказують на можливість
використання лектинів для оцінки біологічних
особливостей (ступеня злоякісності) ПК. Зокре-
ма, продемонстровано зв’язок між злоякісною
трансформацією клітин і рівнем галектину-1 й -7.
Галектин-1-позитивні клітини значно частіше ви-
являли в карциномах гортаноглотки і гортані порів-
няно з нормальним епітелієм цих відділів дихальної
системи і осередками його дисплазії. Галектин-7
був більш експресований при дисплазії порівня-
но з нормою і карциномами. Пухлинна прогресія
від вираженої дисплазії до раку прямо корелювала
із переміщенням галектину-1 вiд ядра до цитоплаз-
ми. Підвищена експресія галектину-7 при слабкій і
вираженій дисплазії супроводжувалася його транс-
локацією (порівняно з відділами нормального епі-
телію) з цитоплазми до ядра [28, 29].
Лектини дозволяють також прогнозувати здат-
ність ПК до метастазування. Досліджена роль β-1,6-
розгалужених олігосахаридів, які пов’язують з мі-
грацією ПК, у метастазуванні раку молочної залози
(РМЗ). При фарбуванні лектином — селективним
маркером β-1,6-розгалужених олігосахаридів — мета-
стази забарвлювалися більш інтенсивно, ніж первин-
на пухлина. Збільшення вмісту цих вуглеводів у пух-
лині пов’язують з несприятливим прогнозом і мета-
стазами в регіональні лімфовузли [10].
Перспективним напрямком використання лек-
тинів в онкології є можливість прогнозування пе-
ребігу захворювання. Встановлено, що з несприят-
ливим прогнозом пов’язано визначення рецепторів
до лектину НРА (аглютиніну виноградного равли-
ка): у хворих на РМЗ експресія цих рецепторів ко-
релювала з агресивним перебігом раку, зниженням
рівня загальної та безрецидивної виживаності [6].
На несприятливий прогноз у хворих на РМЗ вказує
також зниження вмісту β-N-ацетилгалактозаміну в
глікопротеїні мембран ПК [15]. У хворих на рак тов-
стої кишки, рак гортані і гортаноглотки встановле-
но зв’язок між несприятливим прогнозом і експре-
сією галектину-1. Відзначено також, що із несприят-
ливим прогнозом пов’язано виявлення галектину-1
у стромі пухлини[21].
Існують повідомлення про застосування лекти-
нів для прогнозування чутливості пухлини до мето-
дів лікування. Доведено, зокрема, що прогностичне
значення має імуногістохімічне визначення рецеп-
торів до галектину-7, важливе для виділення групи
хворих зі злоякісними пухлинами верхніх відділів
ЗАСТОСУВАННЯ ЛЕКТИНІВ
В ОНКОЛОГІЇ
Резюме. Узагальнено літературні дані щодо застосування лектинів
в онкології для діагностики та лікування пацієнтів із злоякісними ново-
утвореннями.
С.М. Пащенко
Запорізька медична академія
післядипломної освіти,
Запоріжжя, Україна
Ключові слова: злоякісні
новоутворення, пухлинні клітини,
глікопротеїни, вуглеводи,
лектини, адгезія, інвазія.
ÎÁÇ ÎÐ
189Î Í Ê Î Ë Î Ã È ß • Ò. 1 3 • ¹ 3 • 2 0 1 1
дихальної системи, яким показано агресивне ліку-
вання з призначенням після операції хіміотерапії та
променевої терапії [28].
Терапевтичні аспекти застосування лектинів і блока-
торів їх рецепторів. В останні роки відзначається тен-
денція до використання даних стосовно лектин-вуг-
леводних взаємодій при розробці нових методів ліку-
вання хворих зі злоякісними новоутвореннями. Так,
була виявлена зворотна кореляційна залежність між
вмістом галектину-9 і розвитком метастазів у пацієн-
тів з меланомою і РМЗ. Це спонукало до детального
вивчення в ході експерименту здатності галектину-9
гальмувати метастазування. При внутрішньовенно-
му введенні галектину-9 відзначено зменшення кіль-
кості метастазів модельних пухлин в легені. Встанов-
лено, що галектин-9 знижує утворення гіалуронової
кислоти, молекул клітинної адгезії, що перешкоджає
адгезії ПК до ендотелію судин і позаклітинного ма-
триксу і є важливим механізмом здатності галекти-
ну-9 гальмувати метастазування [1].
З галектином-1 зв’язують інвазію і утворення ме-
тастазів. Збільшення інвазії пов’язане з дерегулю-
ючим впливом галектину-1 на експресію матрик-
сних металопротеїназ та з реорганізацією цитоске-
лету ПК (зокрема, виявлено зміну вмісту актину в
клітинах карциноми легені). Тому галектин-1 є не
тільки маркером прогнозу, а й може мати терапев-
тичне значення [21].
Показано, що використання лектину E-PHA
підвищує чутливість ПК до вінбластину; такий
ефект безпосередньо пов’язаний з активністю
P-глікопротеіну [24].
Водночас, незважаючи на отримані позитивні ре-
зультати використання окремих лектинів з терапев-
тичною метою, існує й інша думка. Вивчено ефек-
тивність застосування лектину омели у хворих на рак
сечового міхура. Пацієнти дослідної групи отрима-
ли лектин омели (підшкірно) потягом 2 тиж після
трансуретральної резекції. Було показано, що під-
шкірне застосування лектину омели у якості допо-
міжного лікування після трансуретральної резек-
ції не впливає на час першого рецидиву і їх загаль-
ну кількість [8].
Перспективний напрямок використання досяг-
нень глікобіологіі в онкології пов’язаний зі здатніс-
тю природних або синтезованих вуглеводів конку-
рентно блокувати рецептори до лектинів [22]. Так,
виявлено, що блокування специфічних до галекти-
ну-3 вуглеводів синтетичними пептидами суттєво
зменшує метастазування. Синтетичні вуглеводи бло-
кували взаємодії галектіну-3 та антигену Томсона —
Феєрбаха (TFAg), в наслідок чого істотно гальмува-
лася гетеротипічна адгезія клітин у хворих на РМЗ до
ендотеліальних клітин в умовах кровотоку, а також
гомотипічна агрегація ПК [14]. В якості інгібіторів
галектину-1 і -3 були використані структурні ана-
логи дисахариду метил-β-лактозаміну, а також де-
які інші олігосахариди. Галектин-інгібітори можуть
представляти нові терапевтичні агенти, що вплива-
ють на виникнення новоутворень, знижують здат-
ність ПК метастазувати за рахунок впливу на гомо-
типічну агрегацію клітин та процеси апоптозу [12].
Системна терапія дисахаридами β-O-ацети-
льованого GlcNAcβ1, 3Galβ-O-naphthalenemethanol
(AcGnG-NM) істотно гальмувала спонтанне поши-
рення клітин раку легені. Для профілактики гема-
тогенного поширення ПК, покритих Р-селектином,
запропонована цільова глікозид-терапія [1].
Модуляція клітинних молекул адгезії грає клю-
чову роль в метастазуванні меланоми: метастатич-
ний фенотип пов’язаний з молекулою клітинної
адгезії L1 [31]. Олігосахариди N-ацетиллактозамін
і α-галактоза знижують метастатичний потенціал
клітин меланоми [9].
Вуглевод ά-GalNAc був синтезований і випробу-
ваний в клітинних лініях раку товстої кишки людини;
його використання призвело до змін у глікозилюван-
ні, проліферації і рівні апоптозу клітин [23]. Отрима-
но гангліозид GM3, який є модулятором проліфера-
ції ПК і може бути використаний в терапії хворих зі
злоякісними пухлинами товстої кишки [11].
Щорічно з’являються публікації про застосу-
вання лектинів в онкології з метою модуляції імун-
ної відповіді. У зв’язку з цим слід підкреслити зна-
чення галектинів. Було відзначено, що галектин-2
може застосовуватися для лікування запальних
процесів опосередкованих активованими CD8+
Т-лімфоцитами [19]. Відомо, що імунна відповідь
пов’язана з присутністю (1,3)-галактози (Gal) в клі-
тинах. Це пояснює модуляцію активності вакцин
лектинами у хворих на меланому, клітини якої міс-
тять галактозу [26]. Вакцини для лікування пацієн-
тів з меланомою, як правило, покращують за допо-
могою галектинів. Запропоновано концепцію ство-
рення протипухлинних вакцин, яка грунтується на
врахуванні особливостей глікозилювання клітин ме-
ланоми. При використанні таких вакцин застосову-
ються вже існуючі антитіла до пухлинних антигенів;
активація комплементу призводить до накопичен-
ня і дозрівання клітин, що мають антигени, до скла-
ду яких входить галактоза; посилюється фагоцитоз,
опосередкований Fc-рецептором [26].
Існує ціла низка інших оригінальних розробок
вказаного напрямку. Запропоновано сенсибіліза-
цію Т-клітин дренажних лімфатичних вузлів за до-
помогою L-селектину [5]. Для створення протипух-
линних вакцин використовуються лектини, Griffonia
simplicifolia і аглютинін зародків пшениці, які є посе-
редниками апоптозу ПК [3]. Для імунотерапії хворих
на аденокарциному молочної залози застосовують ін-
терлейкін-2, ефект якого оптимізується введенням
лектину омели [34]. Блокування галектином-9 ре-
цепторів лімфоцитів підвищує клінічну ефективність
імунотерапії у хворих на рак носоглотки [16]. Виділе-
но лектиноподібний рецептор CLEC-1 C-типу, який
являє собою новий терапевтичний засіб для модуля-
ції імунної відповіді при трансплантації, аутоімунних
захворюваннях або раку [32].
ÎÁÇÎÐ
190 Î Í Ê Î Ë Î Ã È ß • Ò. 1 3 • ¹ 3 • 2 0 1 1
Глікозилювання може бути використане при
розробці рекомбінантних протипухлинних препа-
ратів. Отримано антитіло MFECP1, яке специфіч-
но зв’язує рецептори, що містять манозу (MR) [17].
І фазу клінічних випробовувань у пацієнтів із со-
лідними пухлинами проходить aviscumine (рекомбі-
нантний препарат природного лектину омели) [30].
Гіперекспрессія рецепторів до лектинів в злоя-
кісних клітинах може бути використана для достав-
ки до пухлини завантажених ліпосом за допомогою
вуглеводних лігандів (векторів). Ліпосома несе якір
глікокон’югатів на полімерній матриці, що дозво-
ляє зв’язуватися зі злоякісними клітинами людини
більш ефективно. Будучи завантаженими мелфала-
ном, ці ліпосоми проявляють високу цитотоксичну
активність [35].
Наявність лектинів і вуглеводів у харчових про-
дуктах сприяла розробці дієтичних заходів з метою
профілактики та лікування хворих на рак. Було ви-
вчено вплив лектинів, що містилися в продуктах
харчування, на диференціацію, адгезію і проліфера-
цію клітин колоректального раку. Доведено, що ці
лектини можуть сповільнювати прогресування раку
товстої кишки [13]. Також встановлено, що рецеп-
тори до лектинів арахісу можуть виступати в якос-
ті промоторів пухлини. Збільшення їх кількості при
взаємодії з відповідними лектинами їжі стимулює
клітинну проліферацію, застосування галактози,
що конкурентно зв’язується з рецепторами лекти-
нів, перешкоджає цьому ефекту [27]. Тому галакто-
за, яку містять рослинні волокна фруктів та овочів,
може запобігати розвитку раку [7, 20].
Таким чином, глікобіологія в останній час стає
новою перспективною галуззю в онкології. Резуль-
тати сучасних досліджень істотно збільшили під-
ґрунтя для застосування відомостей про лектин-вуг-
леводні взаємодії в діагностиці і лікуванні хворих зі
злоякісними пухлинами.
ЛІТЕРАТУРА
1. Atsuya Nobumoto, Keiko Nagahara, Souichi Oomizu, et al.
Galectin-9 suppresses tumor metastasis by blocking adhesion to
endothelium and extracellular matrices. Glycobiology 2008; 18
(9): 735–44.
2. Bartolazzi A, Orlandi F, Saggiorato E, Volante M. Galectin-
3-expression analysis in the surgical selection of follicular thyroid
nodules with indeterminate fine-needle aspiration cytology: a
prospective multicentre study. Lancet Oncol 2008; 9: 543–9.
3. Behjatolah Monzavi-Karbassi, Cecile Artaud, Fariba
Jousheghany, et al. Reduction of Spontaneous Metastases through
Induction of Carbohydrate Cross-Reactive Apoptotic Antibodies.
J Immunol 2005; 174: 7057–65.
4. Chikara Ohyama, Masahiro Hosono, Kazuo Nitta, et al.
Carbohydrate structure and differential binding of prostate specific
antigen to Maackia amurensis lectin between prostate cancer and
benign prostate hypertrophy. Glycobiology 2004; 14 (8): 671–9.
5. Chin CS, Miller CHT, Graham L, et al. Bryostatin 1/ionomycin
(B/I) ex vivo stimulation preferentially activates L-selectinlow tumor-
sensitized lymphocytes. Int Immunol 2004; 16 (9): 1283–94.
6. Dwek MV, Ross HA, Streets AJ, et al. Helix pomatia
agglutinin lectin-binding oligosaccharides of aggressive breast
cancer. Int J Cancer 2001; 95 (2): 79–85.
7. Evans RC, Fear S, Ashby D, et al. Diet and colorectal
cancer: an investigation of the lectin/galactose hypothesis.
Gastroenterology 2002; 122 (7): 1784–92.
8. Goebell PJ, Otto T, Suhr J, Rubben H. Evaluation of an
unconventional treatment modality with mistletoe lectin to prevent
recurrence of superficial bladder cancer: a randomized phase II
trial. J Urol 2002; 168 (1): 72–5.
9. Gorelik E, Xu F, Henion T, et al. Reduction of metastatic
properties of B16 melanoma cells expressing terminal
fucose(alpha)1-2-galactose after alpha1,2-fucosyltransferase
cDNA transfection. Cancer Res 1997; 57 (2): 332–6.
10. Handerson T, Camp R, Harigopal M, et al. Beta1,6-
branched oligosaccharides are increased in lymph node metastases
and predict poor outcome in breast carcinoma. Clin Cancer Res
2005; 11 (8): 2969–73.
11. Hee-Jung Choi, Tae-Wook Chung, Sung-Koo Kang, et al.
Ganglioside GM3 modulates tumor suppressor PTEN-mediated
cell cycle progression—transcriptional induction of p21WAF1 and
p27kip1 by inhibition of PI-3K/AKT pathway. Glycobiology 2006;
16 (7): 573–83.
12. Iurisci I, Cumashi A, Sherman AA. Synthetic Inhibitors of
Galectin-1 and -3 Selectively Modulate Homotypic Cell Aggregation
and Tumor Cell Apoptosis. Anticancer Res 2009; 29 (1):1403–10.
13. Jordinson M, El-Hariry I, Calnan D, et al. Vicia faba
agglutinin, the lectin present in broad beans, stimulates differentiation
of undifferentiated colon cancer cells. Gut 1999; 44 (5): 709–14.
14. Jun Zou, Glinsky VV, Landon LA, et al. Peptides specific to
the galectin-3 carbohydrate recognition domain inhibit metastasis-
associated cancer cell adhesion. Carcinogenesis 2005; 26 (2):
309–18.
15. Kitamura N, Guo S, Sato T, et al. Prognostic significance of
reduced expression of beta-N-acetylgalactosaminylated N-linked
oligosaccharides in human breast cancer. Int J Cancer 2003; 105
(4): 533–41.
16. Klibi J, Niki T, Riedel A, et al. Blood diffusion and Th1-
suppressive effects of galectin-9–containing exosomes released
by Epstein-Barr virus–infected nasopharyngeal carcinoma cells.
Blood 2009; 113 (9): 1957–66.
17. Kogelberg H, Tolner B, Sharma SK, et al. Clearance
mechanism of a mannosylated antibody — enzyme fusion protein
used in experimental cancer therapy. Glycobiology 2007; 17 (1):
36–45.
18. Kuno A. Focused Differential Glycan Analysis with the
Platform Antibody-assisted Lectin Profiling for Glycan-related
Biomarker Verification. Mol Cell Proteomics 2009; 8: 99–108.
19. Loser K, Sturm A, Voskor M. Galectin-2 Suppresses
Contact Allergy by Inducing Apoptosis in Activated CD8+ T Cells.
J Immunol 2009; 182: 5419–29.
20. Marini F, Studeny M, Andreeff M. Mesenchymal Stem
Cells: Potential Precursors for Tumor Stroma and Targeted-Delivery
Vehicles for Anticancer Agents. J Nat Cancer Inst 2005; 97 (7): 541–2.
21. Ming-Heng Wu, Tse-Ming Hong, Hui-Wen Cheng,et
al. Galectin-1-Mediated Tumor Invasion and Metastasis, Up-
Regulated Matrix Metalloproteinase Expression, and Reorganized
Actin Cytoskeletons. Mol Cancer Res 2009; 7 (3): 311–8.
22. Moiseeva EV, Rapoport EM, Bovin NV, et al. Galectins as
markers of aggressiveness of mouse mammary carcinoma: towards
a lectin target therapy of human breast cancer. Breast Cancer Res
Treat 2005; 91 (3): 227–41.
23. Patsos G, Hebbe-Viton V, Robbe-Masselot C, et al.
O-Glycan inhibitors generate aryl-glycans, induce apoptosis
and lead to growth inhibition in colorectal cancer cell lines.
Glycobiology 2009; 19 (4): 382–98.
24. Rebbaa A, Chou PM, Vucic I, et al. Expression of bisecting
GlcNAc in pediatric brain tumors and its association with tumor
cell response to vinblastine. Clin Cancer Res 1999; 5 (11): 3661–8.
25. Rinaldi S, Brennan KM, Goodyear CS, O’Leary C. Analysis
of lectin binding to glycolipid complexes using combinatorial
glycoarrays. Glycobiology 2009; 19 (7): 789–96.
ÎÁÇ ÎÐ
191Î Í Ê Î Ë Î Ã È ß • Ò. 1 3 • ¹ 3 • 2 0 1 1
26. Rossi GR, Mautino MR, Unfer RC, et al. Effective
Treatment of Preexisting Melanoma with Whole Cell Vaccines
Expressing α(1,3)-Galactosyl Epitopes. Cancer Res 2005; 65:
10555–61.
27. Ryder SD, Smith JA, Rhodes JM. Peanut Lectin: A
Mitogen for Normal Human Colonic Epithelium and Human
HT29 Colorectal Cancer Cells. J Natl Cancer Inst 1992; 84:
1410–6.
28. Saussez S, Cucu D-R, Decaestecker Ch, et al. Galectin 7
(p53-Induced Gene 1): A New Prognostic Predictor of Recurrence
and Survival in Stage IV Hypopharyngeal Cancer. Ann Surg Oncol
2006; 13: 999–1009.
29. Saussez S, Decaestecker C, Lorfevre F, et al. Increased
expression and altered intracellular distribution of adhesion/
growth-regulatory lectins galectins-1 and -7 during tumour
progression in hypopharyngeal and laryngeal squamous cell
carcinomas. Histopathology 2008; 52 (4): 483–93.
30. Schöffski P, Breidenbach I, Krauter J, et al. Weekly 24 h
infusion of aviscumine (rViscumin): A phase I study in patients with
solid tumours. Eur J Cancer 2005; 41 (10): 1431–8.
31. Thies A, Schachner M, Moll I, et al. Overexpression of the
cell adhesion molecule L1 is associated with metastasis in cutaneous
malignant melanoma. Eur J Cancer 2002; 38 (13): 1708–16.
32. Thebault P, Lhermite N, Tilly G, et al. The C-Type
Lectin-Like Receptor CLEC-1, Expressed by Myeloid Cells
and Endothelial Cells, Is Up-Regulated by Immunoregulatory
Mediators and Moderates T Cell Activation. J Immunol 2009;
183: 3099–108.
33. Tingting Yue, Irwin J Goldstein, Michael A. Hollingsworth
The Prevalence and Nature of Glycan Alterations on Specific Proteins
in Pancreatic Cancer Patients Revealed Using Antibody-Lectin
Sandwich Arrays. Mol Cell Proteomics 2009; 8 (7): 1697–707.
34. Timoshenko AV, Lan Y, Gabius HJ, Lala PK. Immunotherapy
of C3H/HeJ mammary adenocarcinoma with interleukin-2,
mistletoe lectin or their combination. effects on tumour growth,
capillary leakage and nitric oxide (NO) production. Eur J Cancer
2001; 37 (15): 1910–20.
35. Vodovozova EL, Moiseeva EV, Grechko GK, et al.
Antitumour activity of cytotoxic liposomes equipped with selectin
ligand SiaLe(X), in a mouse mammary adenocarcinoma model.
Eur J Cancer 2000; 36 (7): 942–9.
APPLICATION OF LECTINS IN ONCOLOGY
S.M. Pashchenko
Summary. The data of literature about application of
lectins in oncology for diagnosis and treatment of patients
are analyzed.
Key Words: cancer, tumor cells, glycoproteids,
carbohydrates, lectins, adhesion, invasion.
Адреса для листування:
Пащенко С.М.
69096, Запоріжжя, бульв. Вінтера, 20,
Запорізька медична академія післядипломної
освіти, кафедра онкології
E-mail: zponco@mail.ru
|
| id | nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-58971 |
| institution | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| language | Ukrainian |
| last_indexed | 2025-12-07T18:38:11Z |
| publishDate | 2011 |
| publisher | Iнститут експериментальної патології, онкології і радіобіології ім. Р. Є. Кавецького |
| record_format | dspace |
| spelling | Пащенко, С.М. 2014-04-03T13:57:23Z 2014-04-03T13:57:23Z 2011 Застосування лектинів в онкології / С.М. Пащенко // Онкологія. — 2011. — Т. 13, № 3. — С. 188-191. — Бібліогр.: 35 назв. — укр. https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/58971 Резюме. Узагальнено літературні дані щодо застосування лектинів
 в онкології для діагностики та лікування пацієнтів із злоякісними ново-
 утвореннями. Ключові слова: злоякісні
 новоутворення, пухлинні клітини,
 глікопротеїни, вуглеводи,
 лектини, адгезія, інвазія. Summary. The data of literature about application of
 lectins in oncology for diagnosis and treatment of patients
 are analyzed.
 Key Words: cancer, tumor cells, glycoproteids,
 carbohydrates, lectins, adhesion, invasion. uk Iнститут експериментальної патології, онкології і радіобіології ім. Р. Є. Кавецького Онкологія Обзор Застосування лектинів в онкології Application of Lectins in Oncology Article published earlier |
| spellingShingle | Застосування лектинів в онкології Пащенко, С.М. Обзор |
| title | Застосування лектинів в онкології |
| title_alt | Application of Lectins in Oncology |
| title_full | Застосування лектинів в онкології |
| title_fullStr | Застосування лектинів в онкології |
| title_full_unstemmed | Застосування лектинів в онкології |
| title_short | Застосування лектинів в онкології |
| title_sort | застосування лектинів в онкології |
| topic | Обзор |
| topic_facet | Обзор |
| url | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/58971 |
| work_keys_str_mv | AT paŝenkosm zastosuvannâlektinívvonkologíí AT paŝenkosm applicationoflectinsinoncology |