Активность липоксигеназы и глутатионзависимой протеиндисульфидоксидоредуктазы в зерновках межсортовых замещенных линий мягкой пшеницы с различным качеством клейковины
Изучена связь активности липоксигеназы и глутатионзависимой протеиндисульфидоксидоредуктазы с показателями технологического качества в зерне межсортовых замещенных линий пшеницы Диамант 2/Новосибирская 67 по хромосомам первой и шестой гомеологичных групп и их родителей. В зерне замещенных линий с хо...
Saved in:
| Published in: | Физиология и биохимия культурных растений |
|---|---|
| Date: | 2011 |
| Main Authors: | , , , |
| Format: | Article |
| Language: | Russian |
| Published: |
Iнститут фізіології рослин і генетики НАН України
2011
|
| Online Access: | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/66429 |
| Tags: |
Add Tag
No Tags, Be the first to tag this record!
|
| Journal Title: | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| Cite this: | Активность липоксигеназы и глутатионзависимой протеиндисульфидоксидоредуктазы в зерновках межсортовых замещенных линий мягкой пшеницы с различным качеством клейковины / С.В. Осипова, М.Д. Пермякова, Т.А. Пшеничникова, М.Ф. Ермакова // Физиология и биохимия культурных растений. — 2011. — Т. 43, № 5. — С. 446-452. — Бібліогр.: 15 назв. — рос. |
Institution
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine| _version_ | 1859531042936848384 |
|---|---|
| author | Осипова, С.В. Пермякова, М.Д. Пшеничникова, Т.А. Ермакова, М.Ф. |
| author_facet | Осипова, С.В. Пермякова, М.Д. Пшеничникова, Т.А. Ермакова, М.Ф. |
| citation_txt | Активность липоксигеназы и глутатионзависимой протеиндисульфидоксидоредуктазы в зерновках межсортовых замещенных линий мягкой пшеницы с различным качеством клейковины / С.В. Осипова, М.Д. Пермякова, Т.А. Пшеничникова, М.Ф. Ермакова // Физиология и биохимия культурных растений. — 2011. — Т. 43, № 5. — С. 446-452. — Бібліогр.: 15 назв. — рос. |
| collection | DSpace DC |
| container_title | Физиология и биохимия культурных растений |
| description | Изучена связь активности липоксигеназы и глутатионзависимой протеиндисульфидоксидоредуктазы с показателями технологического качества в зерне межсортовых замещенных линий пшеницы Диамант 2/Новосибирская 67 по хромосомам первой и шестой гомеологичных групп и их родителей. В зерне замещенных линий с хорошими физическими свойствами клейковины наблюдали относительно низкий уровень активности эндогенных протеиндисульфидоксидоредуктазы и липоксигеназы. Предполагается, что влияние среды на формирование качества клейковины может быть опосредованно лабильной системой оксидоредуктаз, регулирующих SH/SS-редокс статус запасных белков зерновки.
Вивчено зв’язок активності ліпоксигенази та глутатіонзалежної протеїндисульфідоксидоредуктази з показниками технологічної якості в зерні міжсортових заміщених ліній пшениці Діамант 2/Новосибірська 67 по хромосомах першої і шостої гомеологічних груп та їх батьків. У зерні заміщених ліній з добрими фізичними властивостями клейковини спостерігали відносно низький рівень активності ендогенних протеїндисульфідоксидоредуктази та ліпоксигенази. Припущено, що вплив середовища на формування якості клейковини може бути опосередкований лабільною системою оксидоредуктаз, що регулюють SH/SS-редокс статус запасних білків зернівки.
Correlations were studied between activities of lipoxygenase (LOX) and glutathionedependent protein disulfide oxydoreductase (PDO) and technological parameters in grain of the bread wheat intervarietal substitution lines Diamant 2/Novosibirskaya 67 for chromosomes of 1 and 6 homoeological groups and their parents. In the lines with high physical properties of gluten a relatively low activity level of endogenous LOX and PDO was detected. It is supposed that the environmental influence on the formation of gluten quality may be mediated by the system of oxydoreductases regulating redox SH/SS status of storage proteins in grain. The input of enzymes in the formation of structural gluten matrix and its physical properties depends both of balance of their activities in the ripening and the mature grain and from the whole SH/SS status of gluten proteins.
|
| first_indexed | 2025-11-25T22:45:39Z |
| format | Article |
| fulltext |
ФИЗИОЛОГИЯ И БИОХИМИЯ КУЛЬТ. РАСТЕНИЙ. 2011. Т. 43. № 5
УДК 577.151
АКТИВНОСТЬ ЛИПОКСИГЕНАЗЫ И ГЛУТАТИОНЗАВИСИМОЙ
ПРОТЕИНДИСУЛЬФИДОКСИДОРЕДУКТАЗЫ В ЗЕРНОВКАХ
МЕЖСОРТОВЫХ ЗАМЕЩЕННЫХ ЛИНИЙ МЯГКОЙ ПШЕНИЦЫ
С РАЗЛИЧНЫМ КАЧЕСТВОМ КЛЕЙКОВИНЫ
С.В. ОСИПОВА,1 М.Д. ПЕРМЯКОВА,1 Т.А. ПШЕНИЧНИКОВА,2 М.Ф. ЕРМАКОВА2
1Сибирский институт физиологии и биохимии растений Сибирского отделения
Российской академии наук
664033 Иркутск, ул. Лермонтова, 132, а/я 317
e-mail: gluten@sifibr.irk.ru
2Институт цитологии и генетики Сибирского отделения Российской академии наук
630090 Новосибирск, просп. Академика Лаврентьева, 10
e-mail: wheatpsh@bionet.nsc.ru
Изучена связь активности липоксигеназы и глутатионзависимой протеиндисуль-
фидоксидоредуктазы с показателями технологического качества в зерне межсор-
товых замещенных линий пшеницы Диамант 2/Новосибирская 67 по хромосо-
мам первой и шестой гомеологичных групп и их родителей. В зерне замещенных
линий с хорошими физическими свойствами клейковины наблюдали относи-
тельно низкий уровень активности эндогенных протеиндисульфидоксидоредук-
тазы и липоксигеназы. Предполагается, что влияние среды на формирование
качества клейковины может быть опосредованно лабильной системой оксидоре-
дуктаз, регулирующих SH/SS-редокс статус запасных белков зерновки.
Ключевые слова: мягкая пшеница, запасные белки, регуляция SH/SS-редокс ста-
туса, физические свойства клейковины.
Наряду с урожайностью качество зерна является наиболее важной харак-
теристикой сортов пшеницы. Под качеством зерна понимают широкий
комплекс признаков, среди которых чрезвычайно важны содержание
белка, количество и качество клейковины. Клейковина образуется из за-
пасных белков зерновки глиадинов и глютенинов при гидратации. Обес-
печивая вязкоэластичные свойства теста, она обусловливает широкое
использование мягкой пшеницы в хлебопекарном производстве.
Формирование белкового матрикса клейковины при созревании зер-
новки представляет собой сложный, многоступенчатый и протяженный во
времени процесс. При этом происходит полимеризация отдельных субъ-
единиц глютенина в нерастворимый полимерный белковый комплекс,
стабилизированный межмолекулярными SS-связями [7, 12]. По разным
оценкам, 60—80 % стабильности качества клейковины зависит от состава
белков полимерной фракции, 20—40 % — от прочих факторов, связанных
с условиями выращивания [10]. На процессы полимеризации и деполиме-
ризации запасных белков могут влиять как низкомолекулярные (глутати-
он, аскорбиновая кислота) эндогенные редокс-агенты, так и ферменты,
регулирующие SH/SS-редокс статус белков, внося существенные коррек-
тивы в физические свойства и качество клейковины [9].
© С.В. ОСИПОВА, М.Д. ПЕРМЯКОВА, Т.А. ПШЕНИЧНИКОВА, М.Ф. ЕРМАКОВА, 2011
446
Среди оксидоредуктаз, способных влиять на формирование вязко-
эластичных свойств клейковины, особый интерес представляют лино-
леат:кислородоксидоредуктазы (липоксигеназы, ЛОГ, КФ 1.13.11.12) и
глутатионзависимая тиол:протеиндисульфидоксидоредуктаза (дисульфи-
дредуктаза, ТПДО, КФ 1.8.4.2). Липоксигеназы зерновки пшеницы,
представленные несколькими изоферментами, катализируют диоксиге-
нацию полиненасыщенных жирных кислот. Образующиеся при этом ги-
дропероксиды ненасыщенных жирных кислот могут окислять свободные
SH-группы запасных белков, способствуя их полимеризации [3, 14]. Ди-
сульфидредуктаза зерновки пшеницы — глутаредоксинподобный белок,
катализирующий редукцию SS-связей белков в системе НАДФН — глу-
татионредуктаза — восстановленный глутатион — ТПДО и, соответст-
венно, деполимеризацию белкового матрикса клейковины [2].
Межсортовые замещенные линии мягкой пшеницы по хромосомам
первой и шестой гомеологичных групп, несущим структурные гены гли-
адина и глютенина, были созданы в Институте цитологии и генетики СО
РАН под руководством О.И. Майстренко. Они подробно охарактеризо-
ваны по параметрам качества зерна и муки в работе Пшеничниковой и
соавт. [4]. При создании линий реципиентом служил один из наиболее
высокобелковых сортов мягкой пшеницы Диамант 2 (содержание клей-
ковины в зерне 40—50 %), имеющий низкие хлебопекарные свойства, а
в качестве донора хромосом — сорт Новосибирская 67 (30 % клейкови-
ны в зерне), отличающийся высоким качеством муки.
Цель настоящей работы — выявить связь между активностью эндо-
генных ферментов зерновки, участвующих в создании SH/SS-редокс
статуса запасных белков, и физическими свойствами клейковины у ли-
ний, хорошо изученных по технологическим параметрам.
Методика
Объектами исследования служили семена шести межсортовых замещен-
ных линий мягкой пшеницы по хромосомам первой и шестой гомеоло-
гичных групп, двойной замещенной линии по хромосомам 1А, 6D и их
родителей сортов Диамант 2, Новосибирская 67, выращенных в одной
полевой повторности (I) на экспериментальном участке СИФиБР СО
РАН (Иркутск) и в двух повторностях (II, III) на экспериментальном по-
ле ИЦиГ СО РАН (Новосибирск). В повторности I для анализа отбира-
ли также зерновки молочной спелости, которые замораживали жидким
азотом и хранили в кельвинаторе при температуре —70 °C. Технологиче-
ские параметры определены по методикам государственного сортоиспы-
тания сельскохозяйственных культур [1]. Средние значения параметров
качества зерна и муки за 4 года выращивания приведены в статье Пше-
ничниковой и соавт. [4].
Активность ферментов определяли в экстракте, полученном гомоге-
низацией муки грубого помола с 0,1 М трис-HCl буфером (рН 7,5) +
+1 мМ ЭДТА и последовательным центрифугированием при 3000 и
20 000 g в течение 30 мин. Семена молочной спелости перед размолом
замораживали жидким азотом. Активность ТПДО определяли с БСА
(19 мг/мл) («ICN», США) в качестве субстрата и Г-SH (1 мМ) («Reanal»,
Венгрия) в качестве кофактора как описано ранее [2]. Активность ЛОГ
определяли спектрофотометрически, измеряя поглощение конъюгиро-
ванных пероксидов при 234 нм по методике Зиммермана и Вика [15] с
модификациями, описанными ранее [3]. Cодержание белка в экстрактах
находили по Лоури, использовав БСА как стандарт.
447
АКТИВНОСТЬ ЛИПОКСИГЕНАЗЫ
Физиология и биохимия культ. растений. 2011. Т. 43. № 5
Активность ферментов измеряли дважды в каждой из полевых по-
вторностей с 3—5 аналитическими. Число повторностей при определе-
нии технологических показателей — до 5. Расчеты среднего, стандарт-
ного отклонения, t-критерия, корреляционный анализ проводили с
использованием Microsoft Excel.
Результаты и обсуждение
Диамант 2 и Новосибирская 67 существенно различаются по содержа-
нию и составу главных запасных белков — компонентов глиадина и
субъединиц глютенина [5, 11]. Полученные межсортовые замещенные
линии сохранили высокобелковость, свойственную сорту-реципиенту.
По качеству клейковины к сорту-донору приблизились лишь замещен-
ные линии по хромосомам 1А и 6D, а также двойная замещенная ли-
ния — по хромосомам 1А, 6D. Как считают [4], это произошло за счет
замены 0-аллелей локусов Glu-A1 и Glu-А3 сорта-реципиента Диамант 2
активными аллелями сорта-донора Новосибирская 67 [11]. Замещение
по четырем другим хромосомам не только не улучшило качества клей-
ковины, но даже его ухудшило.
В зерновках молочной и полной спелости этих разнообразных по
качеству генотипов изучены уровни активности ТПДО и ЛОГ. Из дан-
ных табл. 1 видно, что родительские сорта не различались по активнос-
ти ТПДО в зерновках полной спелости, у замещенных линий этот при-
знак варьировал, особенно заметно в повторности I. Уровень активности
ЛОГ в этой повторности варьировал меньше, поэтому вариабельность
отношения ЛОГ/ТПДО определялась в основном вариабельностью уров-
ня активности ТПДО.
Корреляционным анализом выявлены достоверные связи между от-
ношением ЛОГ/ТПДО в зерне и физическими свойствами теста по дан-
ным фаринографа: положительные — со временем образования и устой-
чивости теста, со стабильностью теста и валориметрической оценкой, и
отрицательную — с разжижением теста, высокие значения которого ха-
рактеризуют клейковину плохого качества (табл. 2). В повторности I ак-
тивность ТПДО определяли также в зерновках молочной спелости в пе-
риод, когда идет активное накопление запасных белков и их
посттрансляционная модификация посредством образования SS-связей.
Тесная корреляционная связь между активностью ТПДО в зерновках
молочной спелости и растяжимостью теста (положительная) и стабиль-
ностью теста (отрицательная) позволяет предположить, что уровень ак-
тивности ТПДО в этот период может влиять на степень полимеризации
белков клейковины и формирование ее физических свойств.
В повторностях II и III изменчивость по уровню активности ТПДО
в зерновках была невысокой (см. табл. 1). Достоверных корреляционных
связей между активностью ТПДО и параметрами качества выявлено не-
много, направление связей дало основание предположить негативное
влияние высокой активности ТПДО на устойчивость клейковины.
В общей выборке, включающей данные трех полевых повторностей,
линии были сгруппированы по уровню активности ТПДО, и в группах
сопоставлены показатели физических свойств теста по t-критерию.
Группа линий с относительно низкой активностью ТПДО, в которую во-
шли замещенная линия по хромосоме 1А и двойная замещенная линия,
имела лучшие показатели физических свойств теста (табл. 3). Посколь-
ку межмолекулярные SS-связи являются главным фактором, определя-
448
С.В. ОСИПОВА, М.Д. ПЕРМЯКОВА, Т.А. ПШЕНИЧНИКОВА, М.Ф. ЕРМАКОВА
Физиология и биохимия культ. растений. 2011. Т. 43. № 5
ющим стабильность
белковых полимеров,
связь активности
ТПДО с физическими
свойствами клейкови-
ны может означать,
что фермент способен
катализировать редук-
цию межмолекуляр-
ных SS-связей и ос-
лаблять тем самым
клейковину. Это отли-
чает ТПДО от тиоре-
доксинов, которые, по
данным разных авто-
ров, редуцируют лишь
внутримолекулярные
SS-связи, что зачастую
приводит к перерас-
пределению связей,
образованию новых
межмолекулярных SS-
связей и укреплению
клейковины [6, 13].
По активности
ЛОГ в зерне родители
достоверно различались
только в повторности
II, заметную вариа-
бельность этого приз-
нака у замещенных ли-
ний наблюдали также
в полевой повторности
II (см. табл. 1). Корре-
ляционным анализом
обнаружены положи-
тельные связи между
активностью ЛОГ,
содержанием клейко-
вины в зерне, разжи-
жением теста; отрица-
тельные связи — с
силой муки, упругос-
тью теста, объемом
хлеба и общей хлебо-
пекарной оценкой (см.
табл. 2). Последние три
параметра отрицатель-
но коррелировали с
активностью ЛОГ как
в повторности II, так и
в повторности III.
449
АКТИВНОСТЬ ЛИПОКСИГЕНАЗЫ
Физиология и биохимия культ. растений. 2011. Т. 43. № 5
450
С.В. ОСИПОВА, М.Д. ПЕРМЯКОВА, Т.А. ПШЕНИЧНИКОВА, М.Ф. ЕРМАКОВА
Физиология и биохимия культ. растений. 2011. Т. 43. № 5
ТАБЛИЦА 2. Коэффициенты корреляции между активностями глутатионзависимой
протеиндисульфидоксидоредуктазы (ТПДО), липоксигеназы (ЛОГ), параметрами качества
зерна замещенных линий Диамант 2/Новосибирская 67 и их родителей
Параметр качества Удельная активность в зерновках Коэффициент
корреляции
Повторность I
Растяжимость теста ТПДО, молочная спелость 0,89**
Стабильность теста То же —0,69*
Время образования теста ЛОГ/ТПДО, полная спелость 0,78*
Время устойчивости теста То же 0,70*
Стабильность теста « « 0,74*
Разжижение теста « « —0,79*
Валориметрическая оценка « « 0,82**
Повторность II
Упругость/Растяжимость теста ТПДО, полная спелость 0,70*
Упругость теста ЛОГ —0,67*
Объем хлеба То же —0,71*
Общая хлебопекарная оценка « « —0,71*
Повторность III
Время устойчивости теста ТПДО, полная спелость —0,67*
Содержание клейковины ЛОГ 0,67*
Сила муки То же —0,83**
Упругость теста « « —0,87**
Разжижение теста « « 0,70*
Объем хлеба « « —0,76*
Общая хлебопекарная оценка « « —0,86**
*Достоверно на 5 %, ** — на 1 % уровнях значимости.
ТАБЛИЦА 3. Активность глутатионзависимой протеиндисульфидоксидоредуктазы (ТПДО) и
показатели физических свойств теста в линиях общей выборки (n = 26), сгруппированных по
уровню активности ТПДО
Показатель 1-я группа 2-я группа
Активность ТПДО, Е/мг 1,3±0,1 2,3±0,2**
Активность ЛОГ, Е/мг 4,9±0,3 6,2±0,3*
Сила муки, ед. альвеографа 275±48,1 174±14,1*
Упругость теста, ед. альвеографа 87,1±10,4 71,7±2,2*
Время устойчивости теста, мин 4,9±1,0 2,3±0,5*
Сопротивление теста, мин 9,9±1,6 6,3±0,7*
Разжижение теста, мин 38,5±11,9 65,8±5,0*
Валориметрическая оценка,
ед. фаринографа
78,1±5,7 65,5±2,2*
*Достоверность различий между группами р < 0,05; ** — р <0,001.
Известно, что ЛОГ семян сои используют для улучшения хлебопе-
карных параметров пшеничной муки, но молекулярные механизмы ее
действия выяснены не до конца [8]. Ранее нами было показано, что эн-
догенная ЛОГ зерновки пшеницы влияет на качество муки и теста, од-
нако характер этого влияния может быть как положительным, так и от-
рицательным в зависимости от уровня активности фермента [3].
В представленной работе мы наблюдали достоверную положитель-
ную корреляцию активности ЛОГ с содержанием клейковины и отрица-
тельную — с физическими свойствами клейковины. Возможно, при ин-
тенсивном окислении белковых SH-групп гидропероксидами жирных
кислот вследствие высокой активности ЛОГ в зерновке образуется боль-
шое число термодинамически напряженных «некорректных» дисульфид-
ных связей, что приводит к формированию менее устойчивого клейко-
винного матрикса. Другая причина отрицательного влияния высокой
активности ЛОГ на физические свойства клейковины может быть связа-
на с гидрофобностью белков. Изменения реологических свойств под
влиянием ЛОГ, вероятно, являются следствием уменьшения поверхно-
стной гидрофобности растворимых глютенинов, вызванного связывани-
ем продуктов окисления ЛОГ [14].
Полученные нами данные дают основание заключить, что влияние
условий выращивания пшеницы на качество клейковины может быть
опосредовано лабильной системой оксидоредуктаз, катализирующих
реакции SH/SS-обмена в запасных белках. Вклад ферментов в формиро-
вание структурного матрикса клейковины и ее физические свойства за-
висит от баланса ферментативных активностей, катализирующих SH/SS-
метаболизм в созревающей зерновке и зрелом зерне, а также от общего
SH/SS-редокс статуса белков, образующих клейковину.
1. Методика государственного сортоиспытания сельскохозяйственных культур. — М.,
1988. — 56 с.
2. Осипова С.В., Пермяков А.В., Митрофанова Т.Н. и др. Характеристика тиол:протеинди-
сульфидоксидоредуктазы из зерна пшеницы Triticum aestivum L. // Биохимия. — 2005. —
70, вып. 8. — С. 1130—1136.
3. Пермякова М.Д., Труфанов В.А., Пшеничникова Т.А., Ермакова М.Ф. Роль липоксигена-
зы в определении качества зерна пшеницы // Прикл. биохимия и микробиология. —
2010. — 46. — С. 96—102.
4. Пшеничникова Т.А., Ермакова М.Ф., Попова Р.К. Тенологические качества зерна и муки
мягкой пшеницы в линиях с межсортовым замещением хромосом 1 и 6 гомеологичных
групп // С.-х. биология. — 2006. — № 1. — С. 57—62.
5. Пшеничникова Т.А., Майстренко О.И. Изучение ранних этапов создания замещенных
линий Диамант/Новосибирская 67 по экспрессии генов глиадина // Генетика. — 1999. —
26. — С. 965—970.
6. Buchanan B.B., Kobrehel K., Yee B.C. et al. Use of thiol redox proteins for reducing protein
intramolecular disulfide bonds, for improving the quality of cereal products, dough and baked
goods and for inactivating snake, bee and scorpion toxins // USP 6113951. Publication Date
05.09.2002.
7. Hamer R., van Vliet T. Understanding the structure and properties of gluten: an overview //
Wheat Gluten / Eds. P.R. Schewry, A.S. Tatham, Royal Society of Chemistry. — Cambridge,
2000. — P. 125—131.
8. Hoseney R.C., Rao H., Faubion J., Sighu J.S. Mixograph studies. IV. The mechanism by
which lipoxygenase increases mixing tolerance // Cereal Chem. — 1980. — 57. — P. 163—
166.
9. Joye I.J., Lagrain B., Delcour J.A. Endogenous redox agents and enzymes that affect protein
network formation during breadmaking // J. Cereal Sci. — 2009. — 50. — P. 1—10.
10. Lemelin E., Branlard G., Salvo L. et al. Breadmaking stability of wheat flour: Relation between
mixing properties and molecular weight distribution of polymeric glutenins // Ibid. — 2005. —
42. — P. 317—326.
451
АКТИВНОСТЬ ЛИПОКСИГЕНАЗЫ
Физиология и биохимия культ. растений. 2011. Т. 43. № 5
11. Obukhova L.V., Maystrenko O.I., Generalova G.V. et al. Prolamin patterns in common wheat
substitution lines developed from cultivars with contrasting bread-making qualities // EWAC
Newsletter, Proc. 11-th EWAC Conf. — Novosibirsk, 2001. — P. 80—82.
12. Rhazi L., Cazalis R., Lemelin E., Aussenac Y. Changes in the glutathione thiol-disulfide status
during wheat grain development // Plant Physiol. Biochem. — 2003. — 41. — P. 895—902.
13. Shewry P.R., Tatham A.S. Disulphide bonds in wheat gluten proteins // J. Cereal Sci. —
1997. — 25. — P. 207—227.
14. Shiiba K., Negishi Y., Okada K., Nagao S. Purification and characterization of lipoxygenase
isozymes from wheat germ // Cereal Chem. — 1991. — 68. — P. 115—122.
15. Zimmerman D.C., Vick B.A. Hydroperoxide isomerase. A new enzyme of lipid metabolism //
Plant Physiol. — 1970. — 46. — P. 445—453.
Получено 26.05.2010
АКТИВНIСТЬ ЛIПОКСИГЕНАЗИ I ГЛУТАТIОНЗАЛЕЖНОЇ
ПРОТЕЇНДИСУЛЬФIДОКСИДОРЕДУКТАЗИ В ЗЕРНIВКАХ МIЖСОРТОВИХ
ЗАМIЩЕНИХ ЛIНIЙ М’ЯКОЇ ПШЕНИЦI З РIЗНОЮ ЯКIСТЮ КЛЕЙКОВИНИ
С.В. Осипова,1 М.Д. Перм’якова,1 Т.О. Пшеничникова,2 М.П. Єрмакова2
1Сибірський інститут фізіології та біохімії рослин Сибірського відділення Російської
академії наук, Iркутськ
2Iнститут цитології та генетики Сибірського відділення Російської академії наук,
Новосибірськ
Вивчено зв’язок активності ліпоксигенази та глутатіонзалежної протеїндисульфідоксидоре-
дуктази з показниками технологічної якості в зерні міжсортових заміщених ліній пшениці
Діамант 2/Новосибірська 67 по хромосомах першої і шостої гомеологічних груп та їх
батьків. У зерні заміщених ліній з добрими фізичними властивостями клейковини спос-
терігали відносно низький рівень активності ендогенних протеїндисульфідоксидоредукта-
зи та ліпоксигенази. Припущено, що вплив середовища на формування якості клейкови-
ни може бути опосередкований лабільною системою оксидоредуктаз, що регулюють
SH/SS-редокс статус запасних білків зернівки.
LIPOXYGENASE AND GLUTATHIONE-DEPENDENT PROTEIN DISULFIDE
OXYDOREDUCTASE ACTIVITY IN GRAINS OF INTERVARIETAL SUBSITUTION
LINES OF COMMON WHEAT WITH DIFFERENT GLUTEN QUALITY
S.V. Osipova,1 M.D. Permyakova,1 T.A. Pshenichnikova,2 M.F. Ermakova2
1Siberian Institute of Physiology and Biochemistry of Plants of the Siberian Branch of the
Russian Academy of Sciences
P.O. 317, 132 Lermontova St., Irkutsk, 664033, Russia
2Institute of Cytology and Genetics of the Siberian Branch of the Russian Academy of Sciences
10 Lavrenteva pr., Novosibirsk, 630090, Russia
Correlations were studied between activities of lipoxygenase (LOX) and glutathionedependent pro-
tein disulfide oxydoreductase (PDO) and technological parameters in grain of the bread wheat
intervarietal substitution lines Diamant 2/Novosibirskaya 67 for chromosomes of 1 and 6 homoe-
ological groups and their parents. In the lines with high physical properties of gluten a relatively
low activity level of endogenous LOX and PDO was detected. It is supposed that the environ-
mental influence on the formation of gluten quality may be mediated by the system of oxydore-
ductases regulating redox SH/SS status of storage proteins in grain. The input of enzymes in the
formation of structural gluten matrix and its physical properties depends both of balance of their
activities in the ripening and the mature grain and from the whole SH/SS status of gluten pro-
teins.
Key words: common wheat, storage proteins, regulation of SH/SS status, physical properties of
gluten.
452
С.В. ОСИПОВА, М.Д. ПЕРМЯКОВА, Т.А. ПШЕНИЧНИКОВА, М.Ф. ЕРМАКОВА
Физиология и биохимия культ. растений. 2011. Т. 43. № 5
|
| id | nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-66429 |
| institution | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| issn | 0522-9310 |
| language | Russian |
| last_indexed | 2025-11-25T22:45:39Z |
| publishDate | 2011 |
| publisher | Iнститут фізіології рослин і генетики НАН України |
| record_format | dspace |
| spelling | Осипова, С.В. Пермякова, М.Д. Пшеничникова, Т.А. Ермакова, М.Ф. 2014-07-13T13:12:43Z 2014-07-13T13:12:43Z 2011 Активность липоксигеназы и глутатионзависимой протеиндисульфидоксидоредуктазы в зерновках межсортовых замещенных линий мягкой пшеницы с различным качеством клейковины / С.В. Осипова, М.Д. Пермякова, Т.А. Пшеничникова, М.Ф. Ермакова // Физиология и биохимия культурных растений. — 2011. — Т. 43, № 5. — С. 446-452. — Бібліогр.: 15 назв. — рос. 0522-9310 https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/66429 577.151 Изучена связь активности липоксигеназы и глутатионзависимой протеиндисульфидоксидоредуктазы с показателями технологического качества в зерне межсортовых замещенных линий пшеницы Диамант 2/Новосибирская 67 по хромосомам первой и шестой гомеологичных групп и их родителей. В зерне замещенных линий с хорошими физическими свойствами клейковины наблюдали относительно низкий уровень активности эндогенных протеиндисульфидоксидоредуктазы и липоксигеназы. Предполагается, что влияние среды на формирование качества клейковины может быть опосредованно лабильной системой оксидоредуктаз, регулирующих SH/SS-редокс статус запасных белков зерновки. Вивчено зв’язок активності ліпоксигенази та глутатіонзалежної протеїндисульфідоксидоредуктази з показниками технологічної якості в зерні міжсортових заміщених ліній пшениці Діамант 2/Новосибірська 67 по хромосомах першої і шостої гомеологічних груп та їх батьків. У зерні заміщених ліній з добрими фізичними властивостями клейковини спостерігали відносно низький рівень активності ендогенних протеїндисульфідоксидоредуктази та ліпоксигенази. Припущено, що вплив середовища на формування якості клейковини може бути опосередкований лабільною системою оксидоредуктаз, що регулюють SH/SS-редокс статус запасних білків зернівки. Correlations were studied between activities of lipoxygenase (LOX) and glutathionedependent protein disulfide oxydoreductase (PDO) and technological parameters in grain of the bread wheat intervarietal substitution lines Diamant 2/Novosibirskaya 67 for chromosomes of 1 and 6 homoeological groups and their parents. In the lines with high physical properties of gluten a relatively low activity level of endogenous LOX and PDO was detected. It is supposed that the environmental influence on the formation of gluten quality may be mediated by the system of oxydoreductases regulating redox SH/SS status of storage proteins in grain. The input of enzymes in the formation of structural gluten matrix and its physical properties depends both of balance of their activities in the ripening and the mature grain and from the whole SH/SS status of gluten proteins. ru Iнститут фізіології рослин і генетики НАН України Физиология и биохимия культурных растений Активность липоксигеназы и глутатионзависимой протеиндисульфидоксидоредуктазы в зерновках межсортовых замещенных линий мягкой пшеницы с различным качеством клейковины Активність ліпоксигенази і глутатіонзалежної протеїндисульфідоксидоредуктази в зернівках міжсортових заміщених ліній м'якої пшениці з різною якістю клейковини Lipoxygenase and glutathione-dependent protein disulfide oxydoreductase activity in grains of intervarietal subsitution lines of common wheat with different gluten quality Article published earlier |
| spellingShingle | Активность липоксигеназы и глутатионзависимой протеиндисульфидоксидоредуктазы в зерновках межсортовых замещенных линий мягкой пшеницы с различным качеством клейковины Осипова, С.В. Пермякова, М.Д. Пшеничникова, Т.А. Ермакова, М.Ф. |
| title | Активность липоксигеназы и глутатионзависимой протеиндисульфидоксидоредуктазы в зерновках межсортовых замещенных линий мягкой пшеницы с различным качеством клейковины |
| title_alt | Активність ліпоксигенази і глутатіонзалежної протеїндисульфідоксидоредуктази в зернівках міжсортових заміщених ліній м'якої пшениці з різною якістю клейковини Lipoxygenase and glutathione-dependent protein disulfide oxydoreductase activity in grains of intervarietal subsitution lines of common wheat with different gluten quality |
| title_full | Активность липоксигеназы и глутатионзависимой протеиндисульфидоксидоредуктазы в зерновках межсортовых замещенных линий мягкой пшеницы с различным качеством клейковины |
| title_fullStr | Активность липоксигеназы и глутатионзависимой протеиндисульфидоксидоредуктазы в зерновках межсортовых замещенных линий мягкой пшеницы с различным качеством клейковины |
| title_full_unstemmed | Активность липоксигеназы и глутатионзависимой протеиндисульфидоксидоредуктазы в зерновках межсортовых замещенных линий мягкой пшеницы с различным качеством клейковины |
| title_short | Активность липоксигеназы и глутатионзависимой протеиндисульфидоксидоредуктазы в зерновках межсортовых замещенных линий мягкой пшеницы с различным качеством клейковины |
| title_sort | активность липоксигеназы и глутатионзависимой протеиндисульфидоксидоредуктазы в зерновках межсортовых замещенных линий мягкой пшеницы с различным качеством клейковины |
| url | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/66429 |
| work_keys_str_mv | AT osipovasv aktivnostʹlipoksigenazyiglutationzavisimoiproteindisulʹfidoksidoreduktazyvzernovkahmežsortovyhzameŝennyhliniimâgkoipšenicysrazličnymkačestvomkleikoviny AT permâkovamd aktivnostʹlipoksigenazyiglutationzavisimoiproteindisulʹfidoksidoreduktazyvzernovkahmežsortovyhzameŝennyhliniimâgkoipšenicysrazličnymkačestvomkleikoviny AT pšeničnikovata aktivnostʹlipoksigenazyiglutationzavisimoiproteindisulʹfidoksidoreduktazyvzernovkahmežsortovyhzameŝennyhliniimâgkoipšenicysrazličnymkačestvomkleikoviny AT ermakovamf aktivnostʹlipoksigenazyiglutationzavisimoiproteindisulʹfidoksidoreduktazyvzernovkahmežsortovyhzameŝennyhliniimâgkoipšenicysrazličnymkačestvomkleikoviny AT osipovasv aktivnístʹlípoksigenaziíglutatíonzaležnoíproteíndisulʹfídoksidoreduktazivzernívkahmížsortovihzamíŝenihlíníimâkoípšenicízríznoûâkístûkleikovini AT permâkovamd aktivnístʹlípoksigenaziíglutatíonzaležnoíproteíndisulʹfídoksidoreduktazivzernívkahmížsortovihzamíŝenihlíníimâkoípšenicízríznoûâkístûkleikovini AT pšeničnikovata aktivnístʹlípoksigenaziíglutatíonzaležnoíproteíndisulʹfídoksidoreduktazivzernívkahmížsortovihzamíŝenihlíníimâkoípšenicízríznoûâkístûkleikovini AT ermakovamf aktivnístʹlípoksigenaziíglutatíonzaležnoíproteíndisulʹfídoksidoreduktazivzernívkahmížsortovihzamíŝenihlíníimâkoípšenicízríznoûâkístûkleikovini AT osipovasv lipoxygenaseandglutathionedependentproteindisulfideoxydoreductaseactivityingrainsofintervarietalsubsitutionlinesofcommonwheatwithdifferentglutenquality AT permâkovamd lipoxygenaseandglutathionedependentproteindisulfideoxydoreductaseactivityingrainsofintervarietalsubsitutionlinesofcommonwheatwithdifferentglutenquality AT pšeničnikovata lipoxygenaseandglutathionedependentproteindisulfideoxydoreductaseactivityingrainsofintervarietalsubsitutionlinesofcommonwheatwithdifferentglutenquality AT ermakovamf lipoxygenaseandglutathionedependentproteindisulfideoxydoreductaseactivityingrainsofintervarietalsubsitutionlinesofcommonwheatwithdifferentglutenquality |