Пептиди серця свиней та поросят і їх взаємодія з альбуміном
Збережено в:
| Дата: | 2012 |
|---|---|
| Автори: | , , , |
| Формат: | Стаття |
| Мова: | Ukrainian |
| Опубліковано: |
Інститут проблем кріобіології і кріомедицини НАН України
2012
|
| Назва видання: | Проблемы криобиологии |
| Теми: | |
| Онлайн доступ: | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/68668 |
| Теги: |
Додати тег
Немає тегів, Будьте першим, хто поставить тег для цього запису!
|
| Назва журналу: | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| Цитувати: | Пептиди серця свиней та поросят і їх взаємодія з альбуміном / Л.А. Рогоза, Т.С. Дюбко, С.Є. Гальченко, Б.П. Сандомирський // Проблемы криобиологии. — 2012. — Т. 22, № 3. — С. 378. — укр., англ. |
Репозитарії
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine| id |
nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-68668 |
|---|---|
| record_format |
dspace |
| spelling |
nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-686682025-02-09T14:24:39Z Пептиди серця свиней та поросят і їх взаємодія з альбуміном Heart Peptides of Pigs and Piglets and Their Interaction with Albumin Рогоза, Л.А. Дюбко, Т.С. Гальченко, С.Є. Сандомирський, Б.П. Стендовые доклады 2012 Article Пептиди серця свиней та поросят і їх взаємодія з альбуміном / Л.А. Рогоза, Т.С. Дюбко, С.Є. Гальченко, Б.П. Сандомирський // Проблемы криобиологии. — 2012. — Т. 22, № 3. — С. 378. — укр., англ. 0233-7673 https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/68668 uk Проблемы криобиологии application/pdf Інститут проблем кріобіології і кріомедицини НАН України |
| institution |
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| collection |
DSpace DC |
| language |
Ukrainian |
| topic |
Стендовые доклады Стендовые доклады |
| spellingShingle |
Стендовые доклады Стендовые доклады Рогоза, Л.А. Дюбко, Т.С. Гальченко, С.Є. Сандомирський, Б.П. Пептиди серця свиней та поросят і їх взаємодія з альбуміном Проблемы криобиологии |
| format |
Article |
| author |
Рогоза, Л.А. Дюбко, Т.С. Гальченко, С.Є. Сандомирський, Б.П. |
| author_facet |
Рогоза, Л.А. Дюбко, Т.С. Гальченко, С.Є. Сандомирський, Б.П. |
| author_sort |
Рогоза, Л.А. |
| title |
Пептиди серця свиней та поросят і їх взаємодія з альбуміном |
| title_short |
Пептиди серця свиней та поросят і їх взаємодія з альбуміном |
| title_full |
Пептиди серця свиней та поросят і їх взаємодія з альбуміном |
| title_fullStr |
Пептиди серця свиней та поросят і їх взаємодія з альбуміном |
| title_full_unstemmed |
Пептиди серця свиней та поросят і їх взаємодія з альбуміном |
| title_sort |
пептиди серця свиней та поросят і їх взаємодія з альбуміном |
| publisher |
Інститут проблем кріобіології і кріомедицини НАН України |
| publishDate |
2012 |
| topic_facet |
Стендовые доклады |
| url |
https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/68668 |
| citation_txt |
Пептиди серця свиней та поросят і їх взаємодія з альбуміном / Л.А. Рогоза, Т.С. Дюбко, С.Є. Гальченко, Б.П. Сандомирський // Проблемы криобиологии. — 2012. — Т. 22, № 3. — С. 378. — укр., англ. |
| series |
Проблемы криобиологии |
| work_keys_str_mv |
AT rogozala peptidisercâsvinejtaporosâtííhvzaêmodíâzalʹbumínom AT dûbkots peptidisercâsvinejtaporosâtííhvzaêmodíâzalʹbumínom AT galʹčenkosê peptidisercâsvinejtaporosâtííhvzaêmodíâzalʹbumínom AT sandomirsʹkijbp peptidisercâsvinejtaporosâtííhvzaêmodíâzalʹbumínom AT rogozala heartpeptidesofpigsandpigletsandtheirinteractionwithalbumin AT dûbkots heartpeptidesofpigsandpigletsandtheirinteractionwithalbumin AT galʹčenkosê heartpeptidesofpigsandpigletsandtheirinteractionwithalbumin AT sandomirsʹkijbp heartpeptidesofpigsandpigletsandtheirinteractionwithalbumin |
| first_indexed |
2025-11-26T20:05:32Z |
| last_indexed |
2025-11-26T20:05:32Z |
| _version_ |
1849884712588279808 |
| fulltext |
Пептиди серця свиней та поросят і їх взаємодія з альбуміном
Л.А. РОГОЗА, Т.С. ДЮБКО, С.Є. ГАЛЬЧЕНКО, Б.П. САНДОМИРСЬКИЙ
Інститут проблем кріобіології і кріомедицини НАН України, м. Харків
Heart Peptides of Pigs and Piglets and Their Interaction with Albumin
L.A. ROGOZA, T.S. DYUBKO, S.YE. GALCHENKO, B.P. SANDOMIRSKY
Institute for Problems of Cryobiology and Cryomedicine
of the National Academy of Sciences of Ukraine, Kharkov, Ukraine
Відомо, що тканинноспецифічні пептиди можуть
проявляти високу біологічну активність, зокрема сти-
мулювати процеси фізіологічної та репаративної регене-
рації. Тому дослідження складу пептидних комплексів,
одержаних з органів тварин, важливе для визначення
механізму їх дії та стандартизації препаратів на їх основі.
Очевидно, що набір пептидів може залежати від фізіоло-
гічного стану організму, зокрема від віку тварин.
Пептидні комплекси серця свиней (ПКСцС) та новона-
роджених поросят (ПКСцП) отримували з кріоконсер-
вованих із швидкістю охолодження 1град/хв в присутності
10% ПЕО-1500 фрагментів сердець шляхом їх інкубації
у фізіологічному розчині 60 хв та видалення термолабіль-
них білків. Молекулярно-масовий розподіл низькомоле-
кулярних фракцій пептидної природи досліджували мето-
дом високоефективної гельпроникаючої хроматографії.
Взаємодію екстрактів з альбуміном визначали спектро-
флуориметричним методом на спектрофлуориметрі
«Varian Cary Eclipse». Для визначення м.м. пептидів також
використали прилад «MALDI MS Autoflex II».
З хроматограм ПКСцС та ПКСцП видно, що молеку-
лярно-масовий розподіл пептидів в екстрактах залежить
від віку тварин. Характерними особливостями молеку-
лярно-масового розподілу пептидів в них є різна кількість
піків: 3 – в ПКСцС і 6 – в ПКСцП. При цьому загальним
для обох пептидних комплексів є тільки один пік, який
відповідає середній м. м. 1784.
В результаті мас-спектрометричного дослідження
методом MALDI виявлено ряд спільних для обох екс-
трактів пептидів з м. м. 3218 ± 5; 5734 ± 5; 8454 ± 5 і 8568 ± 5.
Інші виявлені пептиди специфічні для кожного з пептид-
них комплексів. Отже, склад досліджених пептидних
комплексів пов’язаний із віковими особливостями роз-
витку серцевого м’яза і вони можуть проявляти різну
біологічну активність.
Також були одержані спектри флуоресценції та
синхронні спектри ПКСцС і ПКСцП. Встановлено, що
пептиди, які входять до складу комплексів, зв’язуються
з альбуміном сироватки крові. Дослідження, проведені
з використанням альбумінспецифічного зонда К-35,
показали, що квантовий вихід флуоресценції цього зонда
в екстрактах у декілька разів нижче, ніж в розчині аль-
буміну або в сироватці крові і фактично такий же, як в
буферному розчині.
Титрування пептидних комплексів зондом К-35 вияв-
ляє відмінності в їх зв’язуючих властивостях. Встанов-
лений ефект проявляється також при титруванні комп-
лексами сироватки крові або розчину альбуміну, до яких
був заздалегідь доданий флуоресцентний зонд.
378
It is known that tissue specific peptides can manifest a
high biological activity, in particular stimulate the processes
of physiological and reparative regeneration. Therefore the
studies of composition of peptide complexes derived from
the animal organs are important for revealing the mecha-
nisms of their effect and standardizing of the preparations
based on them. The peptide composition is evidently depen-
dent on physiological state of an organism, in particular on
animal’s age.
Pig heart peptide complexes (PHPC) and those of new-
born piglets (NPHPC) were obtained from cryopreserved
with the cooling rate of 1 deg/min in presence of 10% PEO-
1500 heart fragments. To do this the fragments were incuba-
ted in physiological solution for 60 min and then thermo-
labile proteins were removed. Molecular mass distribution
of low molecular fractions of peptide origin was studied by
the method of highly effective gel-penetrating chromato-
graphy. The interaction of extracts with albumin was found
by spectrofluorimetric method with Varian Cary Eclipse
spectrofluorimeter. To find the peptide molcular mass we
also used MALDI MS Autoflex II device.
The chromatograms of PHPC and NPHPC show that
molecular mass distribution of peptides in extracts depends
on animal’s age. The characteristic features of molecular
mass distribution of peptides in them are the different num-
bers of peaks: 3 in PHPC and 6 in NPHPC. Herewith a common
one for both peptide complexes is just only one peak, refer-
red to average molecular mass 1784.
As a result of mass spectrometric study by means of
MALDI there were revealed some common peptides in both
extracts with molecular mass of 3.218 ± 5; 5.734 ± 5; 8.454 ± 5
and 8.568 ± 5. Other revealed peptides were specific for
each for peptide complexes. Thus, composition of the stu-
died peptide complexes is specific to age peculiarities of
the development of heart muscle and they may manifest
different biological activity.
As well there were obtained the fluorescent and syn-
chronous spectra for PHPC and NPHPC. It has been found
that peptides being the part of the complexes bind with
albumin of blood serum. Investigations performed with the
albumin specific probe K-35 have shown that quantum yield
of this probe fluorescence in the extracts was several times
lower if compared with those in the solution of albumin or
blood serum and actually was the same as in buffer solution.
Titration of peptide complexes with K-35 probe reveals
the differences in their binding properties. The established
fact is also manifested during titration with the complexes
of blood serum or albumin solution to which the fluorescent
probe was pre-added.
problems
of cryobiology
Vol. 22, 2012, №3
проблемы
криобиологии
Т. 22, 2012, №3
|