Spin-dependent binding of dioxygen to heme and charge-transfer mechanism of spin-orbit coupling enhancement
Spin-orbit coupling (SOC) between the starting triplet ³A''(2) state from the entrance channel of the heme-O2 binding reaction and the final singlet ¹A'(1) open-shell state, which are dominated by the Fe^3+-O2-radical-pair structures, is studied. Simulated potential energy surface cro...
Збережено в:
| Дата: | 2008 |
|---|---|
| Автори: | , |
| Формат: | Стаття |
| Мова: | Англійська |
| Опубліковано: |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
2008
|
| Онлайн доступ: | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/7352 |
| Теги: |
Додати тег
Немає тегів, Будьте першим, хто поставить тег для цього запису!
|
| Назва журналу: | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| Цитувати: | Spin-dependent binding of dioxygen to heme and charge-transfer mechanism of spin-orbit coupling enhancement / B.F. Minaev, V.A. Minaeva // Ukrainica Bioorganica Acta. — 2008. — Т. 6, № 2. — С. 56-64. — Бібліогр.: 25 назв. — англ. |
Репозитарії
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine| _version_ | 1862726062191935488 |
|---|---|
| author | Minaev, B.F. Minaeva, V.A. |
| author_facet | Minaev, B.F. Minaeva, V.A. |
| citation_txt | Spin-dependent binding of dioxygen to heme and charge-transfer mechanism of spin-orbit coupling enhancement / B.F. Minaev, V.A. Minaeva // Ukrainica Bioorganica Acta. — 2008. — Т. 6, № 2. — С. 56-64. — Бібліогр.: 25 назв. — англ. |
| collection | DSpace DC |
| description | Spin-orbit coupling (SOC) between the starting triplet ³A''(2) state from the entrance channel of the heme-O2 binding reaction and the final singlet ¹A'(1) open-shell state, which are dominated by the Fe^3+-O2-radical-pair structures, is studied. Simulated potential energy surface cross sections along the reaction coordinate for these and other multiplets, calculated by density functional theory (DFT) agree with the recent DFT studies known from the literature. The heme-model includes Fe(II)-porphyrin complex with imidazol, or ammonia molecule, at the fith coordination position, which simulates the hystidine as an aminoacide residue of myoglobin. The SOC is induced mainly at the oxygen moiety by an orbital angular momentum change in the π8-shell during the triplet-singlet transition. This SOC model explains pretty well the efficient spin inversion during the heme-O2 binding.
Вивчено спін-орбітальну взаємодію (СОВ) між початковим триплетним ³А''(2) станом у вхідному каналі реакції зв’язування гем-О2 і кінцевим синглетним ¹А'(1) станом з відкритою оболонкою, які визначені домінувальним вкладом структури радикальної пари Fe^3+-O2-. Перетини модельних поверхонь потенціальної енергії вздовж координати реакції для цих мультиплетів, розраховані за теорією функціоналу густини (ТФГ), узгоджуються з недавніми розрахунками ТФГ, відомими з літератури. Модель гема включає Fe(II)-порфін, координований з імідазолом або амоніаком у п’ятій координаційній позиції йона заліза, які моделюють гістидин як амінокислотний залишок міоглобіну. СОВ індукується головним чином на кисні за рахунок зміни орбітального кутового моменту πg-оболонки при триплет-синглетному переході. Ця модель СОВ добре пояснює ефективну інверсію спіну в ході зв’язування гем-О2.
|
| first_indexed | 2025-12-07T18:55:42Z |
| format | Article |
| fulltext | |
| id | nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-7352 |
| institution | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| issn | 1814-9758 |
| language | English |
| last_indexed | 2025-12-07T18:55:42Z |
| publishDate | 2008 |
| publisher | Інститут молекулярної біології і генетики НАН України |
| record_format | dspace |
| spelling | Minaev, B.F. Minaeva, V.A. 2010-03-29T11:13:41Z 2010-03-29T11:13:41Z 2008 Spin-dependent binding of dioxygen to heme and charge-transfer mechanism of spin-orbit coupling enhancement / B.F. Minaev, V.A. Minaeva // Ukrainica Bioorganica Acta. — 2008. — Т. 6, № 2. — С. 56-64. — Бібліогр.: 25 назв. — англ. 1814-9758 https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/7352 Spin-orbit coupling (SOC) between the starting triplet ³A''(2) state from the entrance channel of the heme-O2 binding reaction and the final singlet ¹A'(1) open-shell state, which are dominated by the Fe^3+-O2-radical-pair structures, is studied. Simulated potential energy surface cross sections along the reaction coordinate for these and other multiplets, calculated by density functional theory (DFT) agree with the recent DFT studies known from the literature. The heme-model includes Fe(II)-porphyrin complex with imidazol, or ammonia molecule, at the fith coordination position, which simulates the hystidine as an aminoacide residue of myoglobin. The SOC is induced mainly at the oxygen moiety by an orbital angular momentum change in the π8-shell during the triplet-singlet transition. This SOC model explains pretty well the efficient spin inversion during the heme-O2 binding. Вивчено спін-орбітальну взаємодію (СОВ) між початковим триплетним ³А''(2) станом у вхідному каналі реакції зв’язування гем-О2 і кінцевим синглетним ¹А'(1) станом з відкритою оболонкою, які визначені домінувальним вкладом структури радикальної пари Fe^3+-O2-. Перетини модельних поверхонь потенціальної енергії вздовж координати реакції для цих мультиплетів, розраховані за теорією функціоналу густини (ТФГ), узгоджуються з недавніми розрахунками ТФГ, відомими з літератури. Модель гема включає Fe(II)-порфін, координований з імідазолом або амоніаком у п’ятій координаційній позиції йона заліза, які моделюють гістидин як амінокислотний залишок міоглобіну. СОВ індукується головним чином на кисні за рахунок зміни орбітального кутового моменту πg-оболонки при триплет-синглетному переході. Ця модель СОВ добре пояснює ефективну інверсію спіну в ході зв’язування гем-О2. en Інститут молекулярної біології і генетики НАН України Spin-dependent binding of dioxygen to heme and charge-transfer mechanism of spin-orbit coupling enhancement Спін-залежне зв’язування кисню з гемом і механізм підсилення спін-орбітальної взаємодії за рахунок переносу заряду Article published earlier |
| spellingShingle | Spin-dependent binding of dioxygen to heme and charge-transfer mechanism of spin-orbit coupling enhancement Minaev, B.F. Minaeva, V.A. |
| title | Spin-dependent binding of dioxygen to heme and charge-transfer mechanism of spin-orbit coupling enhancement |
| title_alt | Спін-залежне зв’язування кисню з гемом і механізм підсилення спін-орбітальної взаємодії за рахунок переносу заряду |
| title_full | Spin-dependent binding of dioxygen to heme and charge-transfer mechanism of spin-orbit coupling enhancement |
| title_fullStr | Spin-dependent binding of dioxygen to heme and charge-transfer mechanism of spin-orbit coupling enhancement |
| title_full_unstemmed | Spin-dependent binding of dioxygen to heme and charge-transfer mechanism of spin-orbit coupling enhancement |
| title_short | Spin-dependent binding of dioxygen to heme and charge-transfer mechanism of spin-orbit coupling enhancement |
| title_sort | spin-dependent binding of dioxygen to heme and charge-transfer mechanism of spin-orbit coupling enhancement |
| url | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/7352 |
| work_keys_str_mv | AT minaevbf spindependentbindingofdioxygentohemeandchargetransfermechanismofspinorbitcouplingenhancement AT minaevava spindependentbindingofdioxygentohemeandchargetransfermechanismofspinorbitcouplingenhancement AT minaevbf spínzaležnezvâzuvannâkisnûzgemomímehanízmpídsilennâspínorbítalʹnoívzaêmodíízarahunokperenosuzarâdu AT minaevava spínzaležnezvâzuvannâkisnûzgemomímehanízmpídsilennâspínorbítalʹnoívzaêmodíízarahunokperenosuzarâdu |