Количественные изменения белков теплового шока Hsp70 и Hsp90 в реакции проростков гороха на кратковременное действие гипергравитации

Кiлькiснi змiни бiлкiв теплового шоку Hsp70 та Hsp90 у реакцiї проросткiв гороху на короткочасну дiю гiпергравiтацiї (3, 7, 10 i 14g) вивчали з використанням Вестерн-блот-аналiзу. Виявлено значнi змiни у рiвнi цих бiлкiв як пiд час дiї гравiтацiйних сил, так i в ходi реадаптацiї. Встановлено пiдвище...

Full description

Saved in:
Bibliographic Details
Date:2009
Main Author: Козеко, Л.Е.
Format: Article
Language:Russian
Published: Видавничий дім "Академперіодика" НАН України 2009
Subjects:
Online Access:https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/7747
Tags: Add Tag
No Tags, Be the first to tag this record!
Journal Title:Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Cite this:Количественные изменения белков теплового шока Hsp70 и Hsp90 в реакции проростков гороха на кратковременное действие гипергравитации / Л.Е. Козеко // Доп. НАН України. — 2009. — № 1. — С. 140-143. — Бібліогр.: 15 назв. — рос.

Institution

Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
_version_ 1859594144585875456
author Козеко, Л.Е.
author_facet Козеко, Л.Е.
citation_txt Количественные изменения белков теплового шока Hsp70 и Hsp90 в реакции проростков гороха на кратковременное действие гипергравитации / Л.Е. Козеко // Доп. НАН України. — 2009. — № 1. — С. 140-143. — Бібліогр.: 15 назв. — рос.
collection DSpace DC
description Кiлькiснi змiни бiлкiв теплового шоку Hsp70 та Hsp90 у реакцiї проросткiв гороху на короткочасну дiю гiпергравiтацiї (3, 7, 10 i 14g) вивчали з використанням Вестерн-блот-аналiзу. Виявлено значнi змiни у рiвнi цих бiлкiв як пiд час дiї гравiтацiйних сил, так i в ходi реадаптацiї. Встановлено пiдвищений вмiст Hsp70 пiсля 15-хвилинної дiї гiпергравiтацiї i Hsp90 — пiсля 1-годинної. Ступiнь i тривалiсть змiн у кiлькостi цих бiлкiв залежали вiд дози гравiтацiйного впливу. The expression of heat shock proteins Hsp70 and Hsp90 in pea seedlings under short-term hypergravity (3, 7, 10, and 14g) has been investigated by Western-blot analysis. Significant changes in the Hsp70 and Hsp90 level during both a g-force exposure and readaptation are established. An increase in the Hsp70 amount after the 15-min exposure to hypergravity and in the Hsp90 ones after the 1-h exposure is determined. The intensity and duration of the increase depend on the hypergravity dose.
first_indexed 2025-11-27T18:11:51Z
format Article
fulltext УДК 575.826:577.218 © 2009 Л.Е. Козеко Количественные изменения белков теплового шока Hsp70 и Hsp90 в реакции проростков гороха на кратковременное действие гипергравитации (Представлено членом-корреспондентом НАН Украины Е.Л. Кордюм) Кiлькiснi змiни бiлкiв теплового шоку Hsp70 та Hsp90 у реакцiї проросткiв гороху на короткочасну дiю гiпергравiтацiї (3, 7, 10 i 14g) вивчали з використанням Вес- терн-блот-аналiзу. Виявлено значнi змiни у рiвнi цих бiлкiв як пiд час дiї гравiтацiйних сил, так i в ходi реадаптацiї. Встановлено пiдвищений вмiст Hsp70 пiсля 15-хвилинної дiї гiпергравiтацiї i Hsp90 — пiсля 1-годинної. Ступiнь i тривалiсть змiн у кiлькостi цих бiлкiв залежали вiд дози гравiтацiйного впливу. Важной составляющей неспецифической стрессовой реакции живых систем на воздействия внешних факторов является синтез белков теплового шока (heat shock protein, Hsp) [1, 2]. Являясь молекулярными шаперонами, они обеспечивают фолдинг/рефолдинг белков клет- ки, предотвращение агрегации денатурированных белков, сборку олигомерных комплексов, транспорт белков через мембраны внутриклеточных компартментов и т. д. Вместе с тем генная экспрессия различных семейств Hsp характеризуется определенной стресс-специ- фичностью [2]. Очевидно, это связано с тем, что белки каждого семейства функционируют согласно собственной стратегии [3, 4]. В настоящей работе Hsp рассматриваются в связи с исследованием механизмов адапта- ции растения к действию гипергравитации — одного из негативных факторов космического полета. Известны единичные публикации по генной экспрессии этих белков в организмах, подвергнутых гравитационным перегрузкам, причем почти все они выполнены на животных объектах [5, 6]. На растительных объектах проведен анализ генной экспрессии в культуре клеток Arabidopsis thaliana после 1-часового действия гипергравитации (7g), показавший резкое возрастание количества транскриптов Hsp90 и Hsp60 [7]. Однако детальные иссле- дования генной экспрессии Hsp в растениях под влиянием гипергравитации до сих пор не проводились. В данном сообщении приведены результаты определения количества Hsp70 и Hsp90 в проростках гороха при кратковременном действии гипергравитации в диапазоне 3–14g, а также в процессе реадаптации. Материалы и методы исследования. Пятидневные проростки гороха (Pisum sati- vum L., сорт Интенсивный), выращенные в темноте при (22± 1) ◦С, подвергали центрифу- гированию с ускорениями 3, 7, 10 и 14g в течение 15 мин и 1 ч, используя центрифугу с ба- кет-ротором радиусом 0,65 м. Часть проростков была заморожена в жидком азоте сразу же после центрифугирования, другая часть — после реадаптации в течение 1,5 ч (после 15 мин центрифугирования), 1,5 ч и 24 ч (после 1 ч центрифугирования). Контролем служили проростки, растущие стационарно при 1g. Для выделения растворимых белков заморожен- ный материал гомогенизировали с буфером, содержащим 25 мM трис-HCl, pH 8,0, 1 мM ЭДTA, 20 мM NaCl, 1 мM ФМСФ. Гомогенат центрифугировали в течение 5 мин при 14000g (4 ◦C). Концентрацию белка измеряли по [8]. Затем к гомогенату добавляли равное количе- 140 ISSN 1025-6415 Reports of the National Academy of Sciences of Ukraine, 2009, №1 ство буфера, содержащего 0,125 M трис-HCl, pH 6,8, 4% ДС-Na, 20% глицерин, 5% β-мер- каптоэтанол. Количество Hsp70 и Hsp90 анализировали с помощью Вестерн-блот-анализа. Белки разделяли в 10%-м полиакриламидном геле, содержащем ДС-Na (ПААГ-ДС-Na) [9], затем переносили на нитроцеллюлозную мембрану в течение 1 ч при 300 мА. Иммуноде- текцию белков проводили как описано в [10], используя антитела к Hsp70, Hsp90 и актину, антимышиные IgG, коньюгированные с биотином, и экстравидин-пероксидазную систему их визуализации (“Sigma”). Актин использовали в качестве внутреннего контроля загрузки белка в геле. С помощью денситометрического анализа с использованием компьютерной программы ImageMasterTM TotalLab, version 2.00 (“Amersham”) было определено количест- во белка (в усл. ед.), соответствующее каждой зоне на блотах. Эксперименты проводились в трехкратной повторности. Результаты исследования и их обсуждение. С помощью Вестерн-блот-анализа выявлены значительные количественные изменения Hsp70 и Hsp90 в проростках гороха, подвергнутых действию гипергравитации. Уже после 15 мин центрифугирования количест- во Hsp70 возрастало, причем процент превышения увеличивался с увеличением ускорения — от 13% при 3g до почти 100% при 14g по сравнению с контрольными растениями (рис. 1, А). Через 1,5 ч после окончания 15-минутного центрифугирования количество Hsp70 сни- жалось в проростках, подвергнутых действию 3 и 7g, однако продолжало возрастать в про- ростках после действия 10 и 14g, что наглядно видно на гистограммах, изображающих относительное количество исследуемых белков в процентах от контроля (см. рис. 1, А, б ). После центрифугирования проростков в течение 1 ч количество Hsp70 превышало таковое в контроле на 40–85% (рис. 1, Б). В ходе реадаптации уровень Hsp70 оставался высоким в течение 1,5 ч и снижался через 24 ч, достигая контрольного в проростках, подвергнутых действию 3 и 7g (см. рис. 1, Б, б ). Количество Hsp90 после 15-минутного центрифугирования существенно не изменялось, тогда как после 1-часового — повышалось на 60–80% (см. рис. 1). В ходе реадаптации после 1-часового центрифугирования уровень Hsp90 оставался высоким в течение первых 1,5 ч и снижался до нормального к 24-му часу (см. рис. 1, Б, б ). Следует отметить, что Hsp90 детектировался в значительном количестве во всех образцах, включая контрольные, что характерно для белков этого семейства и, как полагают, связано с их участием в основных метаболических процессах клетки (“housekeeping functions”) [4]. Полученные данные свидетельствуют об усилении генной экспрессии Hsp70 и Hsp90 в ответ на действие гипергравитации, при этом степень изменений коррелирует с величиной ускорения и длительностью воздействия. Отметим, что наиболее значительное и продол- жительное повышение содержания этих стрессовых белков выявлялось после действия 10 и 14g, что превосходит перегрузки во время взлета и посадки космического аппарата (3,5– 8g). Повышение количества Hsp70 и Hsp90, в свою очередь, указывает на возникнове- ние в клетке потребности в интенсификации функционирования молекулярных шаперонов. Можно предположить, что активизация окислительных процессов в клетке, выявленная в реакции растения на гравитационное воздействие [11], приводит к нарушению белковых конформаций и к возникновению опасности накопления частично денатурированных бел- ков и их агрегации. Появление в клетке белков в ненативных конформациях в количестве, превышающем определенный уровень, по одной из существующих моделей транскрипцион- ной регуляции генов Hsp, может активировать их экспрессию [12]. Согласно другой моде- ли, основанной на роли цитоплазматической мембраны как первичного сайта восприятия внешних сигналов, изменения в состоянии мембраны передаются в ядро через каскад хи- ISSN 1025-6415 Доповiдi Нацiональної академiї наук України, 2009, №1 141 Рис. 1. Результаты Вестерн-блот-анализа Hsp90 и Hsp70 в проростках гороха, подвергнутых действию ги- пергравитации в течение 15 мин (А) и 1 ч (Б): а — иммуноблоты Hsp90, Hsp70 и актина после электрофоре- тического разделения в ПААГ-ДС-Na суммарных растворимых белков проростков после гравитационного воздействия; б — гистограммы относительного содержания Hsp90 и Hsp70 в контрольных проростках (1 ), проростках после гравитационного воздействия (2 ), 1,5- и 24-часовой реадаптации (3, 4 соответственно). На гистограммах дается ср. значение± ср. ошибка по трем независимым экспериментам мических и физических факторов, вызывая индукцию генов Hsp [13]. Изменение формы клетки под действием гипергравитации показано на примере животной клетки, внешним слоем которой является цитоплазматическая мембрана [14]. По результатам данной работы зависимость изменений уровня Hsp70 от дозы воздейст- вия была более четкой, изменения инициировались раньше и сохранялись в течение более длительного периода времени, чем это было определено для Hsp90. Эти различия могут быть связаны с особенностями шаперонных функций этих белков. Согласно современным представлениям Hsp70 связывает большинство белков с нарушенной конформацией, тогда как функции Hsp90 выходят за рамки основных функций молекулярных шаперонов: при нормальных условиях Hsp90 специфически вовлечен в фолдинг и конформационную регу- ляцию белков, участвующих в передаче клеточных сигналов [3, 4], в условиях же клеточно- 142 ISSN 1025-6415 Reports of the National Academy of Sciences of Ukraine, 2009, №1 го стресса он может участвовать в ренатурации белков с нарушенной конформацией [15]. Можно предположить, что Hsp70 первым принимает вызов опасности накопления белков с ненативной конформацией, в то время как Hsp90 выполняет свои специфические функции, а активация синтеза Hsp90 происходит при более длительном гравитационном воздействии. В целом, выявленные изменения в уровне Hsp70 и Hsp90 в проростках гороха под действием гипергравитации должны играть важную роль в контроле качества клеточных белков во время и после действия гравитационных перегрузок. 1. Маргулис Б.А., Гужова И.В. Белки стресса в эукариотической клетке // Цитология. – 2000. – 42, № 4. – С. 323–342. 2. Vierling E. The roles of heat shock proteins in plants // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. – 1991. – 42. – P. 579–620. 3. Young J. C., Moarefi I., Hartl F. U. Hsp90: a specialized but essential protein folding tool // J. Cell Biol. – 2001. – 154, No 2. – P. 267–273. 4. Picard D. Heat-shock protein 90, a chaperone for folding and regulation // Cell. Mol. Life Sci. – 2002. – 59. – P. 1640–1648. 5. Sun X.Q., Li J. S., Wu X.Y. The expression of heat shock protein 70 in rat brain after +Gz exposure // J. Gravit. Physiol. – 2002. – 9, No 1. – P. 23–24. 6. Sun X.Q., Cao X. S., Li J. S. Effects of +Gz on memory and brain heat shock protein 70 expression in rats // Ibid. – 2003. – 10, No 1. – P. 39–40. 7. Martzivanou M., Hampp R. Hyper-gravity effects on the Arabidopsis transcriptome // Physiologia Plan- tarum. – 2002. – 118. – P. 221–231. 8. Bradford M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding // Anal. Biochem. – 1976. – 72. – P. 248–254. 9. Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4 // Nature. – 1970. – 227, No 5259. – P. 680. 10. Kozeko L., Kordyum E. The stress protein level under clinorotation in context of the seedling developmental program and the stress response // Microgravity Sci. Technol. – 2006. – 18, No 3/4. – P. 254–256. 11. Барабой В.А., Жадько С.И. Ранние изменения интенсивности спонтанной хемилюминесценции кор- ней проростков гороха при гипергравитации // Докл. АН Украины. – 1992. – № 7. – С. 156–158. 12. Ananthan J., Goldberg A. L., Voellmy R. Abnormal proteins serve as eukaryotic stress signals and trigger the activation of heat shock genes // Science. – 1986. – 232. – P. 522–524. 13. Leone A., Perrotta C., Maresca B. Plant tolerance to heat stress: current strategies and new emergent insights // Abiotic stresses in plants / Ed. L. Sanita di Toppi, B. Pawlik-Skowronska. – London: Kluwer, 2003. – P. 1–22. 14. van Loon J. J.W.A., van Laar M.C., Korterik J. P. et al. Gravity Changes Cell Shape // ELGRA News. – 2005. – 24. – P. 85. 15. Nathan D.F., Vos M.H., Lindquist S. In vivo functions of the Saccharomyces cerevisiae Hsp90 chaperone // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. – 1997. – 94. – P. 12949–12956. Поступило в редакцию 07.05.2008Институт ботаники им. Н. Г. Холодного НАН Украины, Киев L.Ye. Kozeko Quantitative changes of heat shock proteins Hsp70 и Hsp90 in the response of pea seedlings to short-term hypergravity The expression of heat shock proteins Hsp70 and Hsp90 in pea seedlings under short-term hypergra- vity (3, 7, 10, and 14g) has been investigated by Western-blot analysis. Significant changes in the Hsp70 and Hsp90 level during both a g-force exposure and readaptation are established. An increase in the Hsp70 amount after the 15-min exposure to hypergravity and in the Hsp90 ones after the 1-h exposure is determined. The intensity and duration of the increase depend on the hypergravity dose. ISSN 1025-6415 Доповiдi Нацiональної академiї наук України, 2009, №1 143
id nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-7747
institution Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
issn 1025-6415
language Russian
last_indexed 2025-11-27T18:11:51Z
publishDate 2009
publisher Видавничий дім "Академперіодика" НАН України
record_format dspace
spelling Козеко, Л.Е.
2010-04-12T11:51:08Z
2010-04-12T11:51:08Z
2009
Количественные изменения белков теплового шока Hsp70 и Hsp90 в реакции проростков гороха на кратковременное действие гипергравитации / Л.Е. Козеко // Доп. НАН України. — 2009. — № 1. — С. 140-143. — Бібліогр.: 15 назв. — рос.
1025-6415
https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/7747
575.826:577.218
Кiлькiснi змiни бiлкiв теплового шоку Hsp70 та Hsp90 у реакцiї проросткiв гороху на короткочасну дiю гiпергравiтацiї (3, 7, 10 i 14g) вивчали з використанням Вестерн-блот-аналiзу. Виявлено значнi змiни у рiвнi цих бiлкiв як пiд час дiї гравiтацiйних сил, так i в ходi реадаптацiї. Встановлено пiдвищений вмiст Hsp70 пiсля 15-хвилинної дiї гiпергравiтацiї i Hsp90 — пiсля 1-годинної. Ступiнь i тривалiсть змiн у кiлькостi цих бiлкiв залежали вiд дози гравiтацiйного впливу.
The expression of heat shock proteins Hsp70 and Hsp90 in pea seedlings under short-term hypergravity (3, 7, 10, and 14g) has been investigated by Western-blot analysis. Significant changes in the Hsp70 and Hsp90 level during both a g-force exposure and readaptation are established. An increase in the Hsp70 amount after the 15-min exposure to hypergravity and in the Hsp90 ones after the 1-h exposure is determined. The intensity and duration of the increase depend on the hypergravity dose.
ru
Видавничий дім "Академперіодика" НАН України
Біологія
Количественные изменения белков теплового шока Hsp70 и Hsp90 в реакции проростков гороха на кратковременное действие гипергравитации
Quantitative changes of heat shock proteins Hsp70 и Hsp90 in the response of pea seedlings to short-term hypergravity
Article
published earlier
spellingShingle Количественные изменения белков теплового шока Hsp70 и Hsp90 в реакции проростков гороха на кратковременное действие гипергравитации
Козеко, Л.Е.
Біологія
title Количественные изменения белков теплового шока Hsp70 и Hsp90 в реакции проростков гороха на кратковременное действие гипергравитации
title_alt Quantitative changes of heat shock proteins Hsp70 и Hsp90 in the response of pea seedlings to short-term hypergravity
title_full Количественные изменения белков теплового шока Hsp70 и Hsp90 в реакции проростков гороха на кратковременное действие гипергравитации
title_fullStr Количественные изменения белков теплового шока Hsp70 и Hsp90 в реакции проростков гороха на кратковременное действие гипергравитации
title_full_unstemmed Количественные изменения белков теплового шока Hsp70 и Hsp90 в реакции проростков гороха на кратковременное действие гипергравитации
title_short Количественные изменения белков теплового шока Hsp70 и Hsp90 в реакции проростков гороха на кратковременное действие гипергравитации
title_sort количественные изменения белков теплового шока hsp70 и hsp90 в реакции проростков гороха на кратковременное действие гипергравитации
topic Біологія
topic_facet Біологія
url https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/7747
work_keys_str_mv AT kozekole količestvennyeizmeneniâbelkovteplovogošokahsp70ihsp90vreakciiprorostkovgorohanakratkovremennoedeistviegipergravitacii
AT kozekole quantitativechangesofheatshockproteinshsp70ihsp90intheresponseofpeaseedlingstoshorttermhypergravity