Молекулярная модель взаимодействия 2'-5' олигоаденилатов с протеинкиназой С
Методом комп’ютерного моделювання побудована модель просторової структури протеїнкiнази С (ПКС) у вiльному станi. З метою вивчення можливостi зв’язування з ПКС проведено in silico докiнг ряду лiгандiв з бiлком з використанням програми AutoDock 3.0. Показано, що 2′-5′олiгоаденiлати зв’язуються в акти...
Збережено в:
| Дата: | 2009 |
|---|---|
| Автори: | , , |
| Формат: | Стаття |
| Мова: | Russian |
| Опубліковано: |
Видавничий дім "Академперіодика" НАН України
2009
|
| Теми: | |
| Онлайн доступ: | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/8013 |
| Теги: |
Додати тег
Немає тегів, Будьте першим, хто поставить тег для цього запису!
|
| Назва журналу: | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| Цитувати: | Молекулярная модель взаимодействия 2'-5' олигоаденилатов с протеинкиназой С / А.В. Козлов, В.О. Китам, З.Ю. Ткачук // Доп. НАН України. — 2009. — № 3. — С. 171-175. — Бібліогр.: 15 назв. — рос. |
Репозитарії
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine| id |
nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-8013 |
|---|---|
| record_format |
dspace |
| spelling |
Козлов, А.В. Китам, В.О. Ткачук, З.Ю. 2010-04-26T15:19:12Z 2010-04-26T15:19:12Z 2009 Молекулярная модель взаимодействия 2'-5' олигоаденилатов с протеинкиназой С / А.В. Козлов, В.О. Китам, З.Ю. Ткачук // Доп. НАН України. — 2009. — № 3. — С. 171-175. — Бібліогр.: 15 назв. — рос. 1025-6415 https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/8013 577.113.6 Методом комп’ютерного моделювання побудована модель просторової структури протеїнкiнази С (ПКС) у вiльному станi. З метою вивчення можливостi зв’язування з ПКС проведено in silico докiнг ряду лiгандiв з бiлком з використанням програми AutoDock 3.0. Показано, що 2′-5′олiгоаденiлати зв’язуються в активному центрi та утворюють зв’язки з бiлком. Порiвняльний аналiз зв’язування, у тому числi мономерiв — аденозину, епоксiаденозину, виявив, що олiгоаденiлати можуть взаємодiяти з обома цими центрами. A model of the spatial structure of protein kinase C is built by the computational modeling method. With the aim to explore the possibility of the interaction of 2′-5′ oligoadenylates with protein kinase C in silico, a molecular docking of several ligands with protein kinase has been performed using the AutoDock 3.0 program. It is shown that 2′-5′ oligoadenylates bind to the active center of protein kinase C and interact with some groups of the protein. The comparative analysis of the binding of oligoadenylates with monomers of adenosine and epoxyadenosine has revealed that oligoadenylates can overlap both binding centers. ru Видавничий дім "Академперіодика" НАН України Біологія Молекулярная модель взаимодействия 2'-5' олигоаденилатов с протеинкиназой С Molecular model of the interaction of 2′-5′ oligoadenylates with protein kinase C Article published earlier |
| institution |
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| collection |
DSpace DC |
| title |
Молекулярная модель взаимодействия 2'-5' олигоаденилатов с протеинкиназой С |
| spellingShingle |
Молекулярная модель взаимодействия 2'-5' олигоаденилатов с протеинкиназой С Козлов, А.В. Китам, В.О. Ткачук, З.Ю. Біологія |
| title_short |
Молекулярная модель взаимодействия 2'-5' олигоаденилатов с протеинкиназой С |
| title_full |
Молекулярная модель взаимодействия 2'-5' олигоаденилатов с протеинкиназой С |
| title_fullStr |
Молекулярная модель взаимодействия 2'-5' олигоаденилатов с протеинкиназой С |
| title_full_unstemmed |
Молекулярная модель взаимодействия 2'-5' олигоаденилатов с протеинкиназой С |
| title_sort |
молекулярная модель взаимодействия 2'-5' олигоаденилатов с протеинкиназой с |
| author |
Козлов, А.В. Китам, В.О. Ткачук, З.Ю. |
| author_facet |
Козлов, А.В. Китам, В.О. Ткачук, З.Ю. |
| topic |
Біологія |
| topic_facet |
Біологія |
| publishDate |
2009 |
| language |
Russian |
| publisher |
Видавничий дім "Академперіодика" НАН України |
| format |
Article |
| title_alt |
Molecular model of the interaction of 2′-5′ oligoadenylates with protein kinase C |
| description |
Методом комп’ютерного моделювання побудована модель просторової структури протеїнкiнази С (ПКС) у вiльному станi. З метою вивчення можливостi зв’язування з ПКС проведено in silico докiнг ряду лiгандiв з бiлком з використанням програми AutoDock 3.0. Показано, що 2′-5′олiгоаденiлати зв’язуються в активному центрi та утворюють зв’язки з бiлком. Порiвняльний аналiз зв’язування, у тому числi мономерiв — аденозину, епоксiаденозину, виявив, що олiгоаденiлати можуть взаємодiяти з обома цими центрами.
A model of the spatial structure of protein kinase C is built by the computational modeling method. With the aim to explore the possibility of the interaction of 2′-5′ oligoadenylates with protein kinase C in silico, a molecular docking of several ligands with protein kinase has been performed using the AutoDock 3.0 program. It is shown that 2′-5′ oligoadenylates bind to the active center of protein kinase C and interact with some groups of the protein. The comparative analysis of the binding of oligoadenylates with monomers of adenosine and epoxyadenosine has revealed that oligoadenylates can overlap both binding centers.
|
| issn |
1025-6415 |
| url |
https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/8013 |
| citation_txt |
Молекулярная модель взаимодействия 2'-5' олигоаденилатов с протеинкиназой С / А.В. Козлов, В.О. Китам, З.Ю. Ткачук // Доп. НАН України. — 2009. — № 3. — С. 171-175. — Бібліогр.: 15 назв. — рос. |
| work_keys_str_mv |
AT kozlovav molekulârnaâmodelʹvzaimodeistviâ25oligoadenilatovsproteinkinazois AT kitamvo molekulârnaâmodelʹvzaimodeistviâ25oligoadenilatovsproteinkinazois AT tkačukzû molekulârnaâmodelʹvzaimodeistviâ25oligoadenilatovsproteinkinazois AT kozlovav molecularmodeloftheinteractionof25oligoadenylateswithproteinkinasec AT kitamvo molecularmodeloftheinteractionof25oligoadenylateswithproteinkinasec AT tkačukzû molecularmodeloftheinteractionof25oligoadenylateswithproteinkinasec |
| first_indexed |
2025-12-07T15:33:51Z |
| last_indexed |
2025-12-07T15:33:51Z |
| _version_ |
1850864179715506176 |