Построение трехмерных моделей FtsZ-белков Arabidopsis thaliana на основе кристаллической структуры архебактериального комплекса FtsZ-GDP
Построены трехмерные модели комплексов растительных FtsZ-белков, локализирующихся в цитозоле и хлоропластах, с молекулами ГДФ. В качестве матрицы использовали кристаллическую структуру комплекса FtsZ-GDP из архебактерии Methanococcus jannaschii (PDB-код 1FsZ). Показано, что вторичные структуры смоде...
Gespeichert in:
| Veröffentlicht in: | Цитология и генетика |
|---|---|
| Datum: | 2006 |
| Hauptverfasser: | , , |
| Format: | Artikel |
| Sprache: | Russian |
| Veröffentlicht: |
Інститут клітинної біології та генетичної інженерії НАН України
2006
|
| Schlagworte: | |
| Online Zugang: | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/82001 |
| Tags: |
Tag hinzufügen
Keine Tags, Fügen Sie den ersten Tag hinzu!
|
| Назва журналу: | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| Zitieren: | Построение трехмерных моделей FtsZ-белков Arabidopsis thaliana на основе кристаллической структуры архебактериального комплекса FtsZ-GDP / О.Н. Демчук, А.Ю. Ныпорко, Я.Б. Блюм // Цитология и генетика. — 2006. — Т. 40, № 1. — С. 10-20. — Бібліогр.: 16 назв. — рос. |
Institution
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine| Zusammenfassung: | Построены трехмерные модели комплексов растительных FtsZ-белков, локализирующихся в цитозоле и хлоропластах, с молекулами ГДФ. В качестве матрицы использовали кристаллическую структуру комплекса FtsZ-GDP из архебактерии Methanococcus jannaschii (PDB-код 1FsZ). Показано, что вторичные структуры смоделированных белков содержат по десять цепей, однако у модели FtsZ-белка внутрихлоропластной локализации имеются десять α- и четыре 310-спирали, у цитозольного FtsZ-белка наблюдаются девять и три соответствующие структуры и отсутствуют а0 α-спираль перед нуклеотид-связывающим доменом и С-концевая 310-спираль во вторичном домене. Петля Т2 нуклеотид-связывающего кармана хлоропластной формы белка в позиции 49 содержит незаряженный аланин вместо заряженных остатков, характерных в аналогичной позиции для цитозольного и бактериального белков. При незначительной гомологии последовательностей FtsZ-белков (частичная гомология на уровне 47 %) построенные модели демонстрируют высокий уровень совпадения структуры с матрицей как в области нуклеотид-связывающего кармана, так по всей молекуле в целом и пригодны для дальнейших исследований по выявлению возможных сайтов связывания с динитроанилиновыми гербицидами.
Three-dimensional models of FtsZ-protein complexes with GDF from Arabidopsis thaliana L. localized in cytosol (Entrez database code NP190843) and in chloroplasts (Entrez database code AAA82068) were developed. Crystal structure of the FtsZ-GDP complex from archaea Methanococcus jannaschii (PDB-code 1FSZ) was used as a matrix. Secondary structures of computed models contain ten β-strands. A chloroplast form of FtsZ-protein has ten α-helices and four 310-helices, whereas cytosolic form of protein has nine and three structures correspondently and neither a0-helix before nucleotide-binding domain nor C-terminal 310-helix in secondary domain. The T2-loop of nucleotide-binding pocket of chloroplast form of FtsZ-ptotein in position 49 contains non-charged alanin residue instead of the charged one which is typical for cytosolic and bacterial forms of proteins. At low sequence homology of FtsZ-proteins (approximately 47 %) the developed models demonstrate high coincidence with matrix both in the structures of nucleotide-binding pocket and in the whole molecule. The models are completely suitable for further studies of possible sites of binding with dinitroaniline
|
|---|---|
| ISSN: | 0564-3783 |