Відщеплення фібринопептиду А викликає структурні перебудови в 118-134 ділянці Вβ-ланцюга молекули фібрин(оген)у

• Published in: Доповіді НАН України
• Date: 2012
• Main Authors: Урвант, Л.П., Макогоненко, Є.М., Березницький, Г.К., Луговська, Н.Е., Луговськой, Е.В., Колеснікова, І.М., Пидюра, М.О., Позняк, Т.А., Сторожилова, Н.С., Комісаренко, С.В.
• Format: Article
• Language: Ukrainian
• Published: Видавничий дім "Академперіодика" НАН України 2012
• Subjects: Біохімія
• Online Access: https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/84316
• Journal Title: Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
• Cite this: Відщеплення фібринопептиду А викликає структурні перебудови в 118-134 ділянці Вβ-ланцюга молекули фібрин(оген)у / Л.П. Урвант, Є.М. Макогоненко, Г.К. Березницький, Н.Е. Луговська, Е.В. Луговськой, I.М. Колеснiкова, М.О. Пидюра, Т.А. Позняк, Н.С. Сторожилова, С.В. Комiсаренко // Доп. НАН України. — 2012. — № 7. — С. 170-175. — Бібліогр.: 15 назв. — укр.

Дослiджено механiзм експонування виявленої ранiше неоантигенної детермiнанти (NAD) фiбринспецифiчного моноклонального антитiла (монАТ) I-3c у 118-134 дiлянцi Вβ-ланцюга фiбрину. З використанням електрофоретичного i паралельно IФА та ППР аналiзу взаємодiї фiбрину desA з монАТ I-3c у присутностi пептиду GPRP показано, що експонування NAD є результатом внутрiшньомолекулярної перебудови Е-регiону мономера молекули фiбрин(оген)у, яка iнiцiюється вiдщепленням фiбринопептиду А. Исследован механизм экспонирования обнаруженной ранее неоантигенной детерминанты (NAD) фибринспецифического моноклонального антитела (монАТ) I-3c в 118-134 участке Вβ-цепи фибрина. С использованием электрофоретического и параллельно ИФА и ППР анализа взаимодействия фибрина desA с монАТ I-3c в присутствии пептида GPRP показано, что экспонирование NAD является результатом внутримолекулярной перестройки E-региона мономера молекулы фибрин(оген)а, инициируемой отщеплением фибринопептида А. The mechanism of exposition of monoclonal antibody I-3c neoantigenic determinant (NAD) previously localized within 118-134 site of fibrinogen Вβ-chain has been investigated. Data obtained with the use of electrophoretic and parallel ELISA analyses and SPR analysis of the desA fibrin to monAb I-3c interaction in the GPRP peptide presence demonstrate that the NAD exposition is a result of the intramolecular rearrangement in the E region of a fibrin(ogen) monomer molecule triggered by the fibrinopeptide A cleavage.