Відщеплення фібринопептиду А викликає структурні перебудови в 118-134 ділянці Вβ-ланцюга молекули фібрин(оген)у - Урвант, Л.П.; Макогоненко, Є.М.; Березницький, Г.К.; Луговська, Н.Е.; Луговськой, Е.В.; Колеснікова, І.М.; Пидюра, М.О.; Позняк, Т.А.; Сторожилова, Н.С.; Комісаренко, С.В. (Доповіді НАН України, 2012)
Дослiджено механiзм експонування виявленої ранiше неоантигенної детермiнанти
(NAD) фiбринспецифiчного моноклонального антитiла (монАТ) I-3c у 118-134 дiлянцi
Вβ-ланцюга фiбрину. З використанням електрофоретичного i паралельно IФА та ППР
аналiзу взаємодiї фiбрину desA з монАТ I-3c у присутностi пептиду GPRP показано, що
експонування NAD є результатом внутрiшньомолекулярної перебудови Е-регiону мономера молекули фiбрин(оген)у, яка iнiцiюється вiдщепленням фiбринопептиду А. Исследован механизм экспонирования обнаруженной ранее неоантигенной детерминанты
(NAD) фибринспецифического моноклонального антитела (монАТ) I-3c в 118-134 участке
Вβ-цепи фибрина. С использованием электрофоретического и параллельно ИФА и ППР анализа взаимодействия фибрина desA с монАТ I-3c в присутствии пептида GPRP показано,
что экспонирование NAD является результатом внутримолекулярной перестройки E-региона мономера молекулы фибрин(оген)а, инициируемой отщеплением фибринопептида А. The mechanism of exposition of monoclonal antibody I-3c neoantigenic determinant (NAD) previously localized within 118-134 site of fibrinogen Вβ-chain has been investigated. Data obtained with the use of electrophoretic and parallel ELISA analyses and SPR analysis of the desA fibrin
to monAb I-3c interaction in the GPRP peptide presence demonstrate that the NAD exposition is
a result of the intramolecular rearrangement in the E region of a fibrin(ogen) monomer molecule
triggered by the fibrinopeptide A cleavage.