Кінетика гідролізу Bβ-ланцюга молекули фібриногену, мономерного та полімерного фібрину desА фібриногеназою з отрути Echis multisquamatis

Дослiджено кiнетику вiдщеплення 1–42 пептиду Вβ-ланцюга фiбриногену, мономерного
 й полiмерного фiбрину desА фiбриногеназою з отрути Echis multisquamatis з використанням електрофоретичного та денситометричного методiв визначення швидкостi розщеплення субстрату. Встановлено, що швидкiсть гiдр...

Повний опис

Збережено в:
Бібліографічні деталі
Опубліковано в: :Доповіді НАН України
Дата:2012
Автори: Чернишенко, В.О., Макогоненко, Є.М., Луговськой, Е.В., Чернишенко, Т.М., Платонова, Т.М., Михаловська, Л.І., Комісаренко, С.В.
Формат: Стаття
Мова:Українська
Опубліковано: Видавничий дім "Академперіодика" НАН України 2012
Теми:
Онлайн доступ:https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/84372
Теги: Додати тег
Немає тегів, Будьте першим, хто поставить тег для цього запису!
Назва журналу:Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Цитувати:Кінетика гідролізу Bβ-ланцюга молекули фібриногену, мономерного та полімерного фібрину desА фібриногеназою з отрути Echis multisquamatis / В.О. Чернишенко, Є.М. Макогоненко, Е.В. Луговськой, Т.М. Чернишенко, Т.М. Платонова, Л. I. Михаловська, С.В. Комiсаренко // Доповiдi Нацiональної академiї наук України. — 2012. — № 8. — С. 147-153. — Бібліогр.: 15 назв. — укр.

Репозитарії

Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
_version_ 1862700578016067584
author Чернишенко, В.О.
Макогоненко, Є.М.
Луговськой, Е.В.
Чернишенко, Т.М.
Платонова, Т.М.
Михаловська, Л.І.
Комісаренко, С.В.
author_facet Чернишенко, В.О.
Макогоненко, Є.М.
Луговськой, Е.В.
Чернишенко, Т.М.
Платонова, Т.М.
Михаловська, Л.І.
Комісаренко, С.В.
citation_txt Кінетика гідролізу Bβ-ланцюга молекули фібриногену, мономерного та полімерного фібрину desА фібриногеназою з отрути Echis multisquamatis / В.О. Чернишенко, Є.М. Макогоненко, Е.В. Луговськой, Т.М. Чернишенко, Т.М. Платонова, Л. I. Михаловська, С.В. Комiсаренко // Доповiдi Нацiональної академiї наук України. — 2012. — № 8. — С. 147-153. — Бібліогр.: 15 назв. — укр.
collection DSpace DC
container_title Доповіді НАН України
description Дослiджено кiнетику вiдщеплення 1–42 пептиду Вβ-ланцюга фiбриногену, мономерного
 й полiмерного фiбрину desА фiбриногеназою з отрути Echis multisquamatis з використанням електрофоретичного та денситометричного методiв визначення швидкостi розщеплення субстрату. Встановлено, що швидкiсть гiдролiзу В -ланцюга зменшується
 в такому рядi: фiбриноген, мономерний фiбрин, полiмерний фiбрин desА. Кiнетичнi параметри реакцiї становили: KМ 8,0, 9,6, 60 мкмоль/л; kcat 0,13, 0,08, 0,0041 с⁻¹ вiдповiдно вказаного ряду. Зроблено припущення про те, що зменшення спорiдненостi (KМ)
 та каталiтичної ефективностi гiдролiзу полiмерного фiбрину desА ферментом залежить вiд зменшення концентрацiї доступного субстрату в фiбрилах та вiд залучення B N-домену у взаємодiю з D-регiоном у ходi формування протофiбрил i фiбрил. Исследована кинетика отщепления 1–42 пептида Вβ-цепи фибриногена, мономерного и полимерного фибрина desА фибриногеназой из яда Echis multisquamatis с использованием электрофоретического и денситометрического методов определения скорости расщепления субстрата. Установлено, что скорость гидролиза В -цепи уменьшается в следующем ряду:
 фибриноген, мономерный фибрин, полимерный фибрин desА. Кинетические параметры реакции составляли: KM 8,0, 9,6, 60 мкмоль/л; kcat 0,13, 0,08, 0,0041 с⁻¹ соответственно указанного ряда. Сделано предположение, что уменьшение сродства (KM) и каталитической
 эффективности гидролиза полимерного фибрина desА ферментом связано с уменьшением
 концентрации доступного субстрата в фибриллах и с вовлечением B N-домена во взаимодействия с D-регионом в ходе формирования протофибрилл и фибрилл. Kinetics of fibrinogen, monomeric and polymerized fibrin desA 1–42 Вβ-chain peptide cleavage by
 Echis multisquamatis venom fibrinogenase has been studied using electrophoretic and densitometric
 methods of substrate cleavage rate determination. It is found that the rate of В -chain hydrolysis
 decreases in the range: fibrinogen, monomeric and polymerized fibrin desA. Kinetic parameters
 of the reaction are: KM = 8.0, 9.6, 60 μmol/l; kcat = 0.13, 0.08, 0.0041 s⁻¹ for fibrinogen,
 monomeric and polymerized desA fibrin, respectively. It is suggested that decreasing the affinity
 (KМ) and the catalytic efficiency of the enzyme toward the polymeric fibrin desA depends on the
 decrease of the substrate concentration available in fibrils and on the involvement of B N-domain
 in the interaction with the D-region during the protofibril and fibril formations.
first_indexed 2025-12-07T16:39:09Z
format Article
fulltext
id nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-84372
institution Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
issn 1025-6415
language Ukrainian
last_indexed 2025-12-07T16:39:09Z
publishDate 2012
publisher Видавничий дім "Академперіодика" НАН України
record_format dspace
spelling Чернишенко, В.О.
Макогоненко, Є.М.
Луговськой, Е.В.
Чернишенко, Т.М.
Платонова, Т.М.
Михаловська, Л.І.
Комісаренко, С.В.
2015-07-06T18:47:20Z
2015-07-06T18:47:20Z
2012
Кінетика гідролізу Bβ-ланцюга молекули фібриногену, мономерного та полімерного фібрину desА фібриногеназою з отрути Echis multisquamatis / В.О. Чернишенко, Є.М. Макогоненко, Е.В. Луговськой, Т.М. Чернишенко, Т.М. Платонова, Л. I. Михаловська, С.В. Комiсаренко // Доповiдi Нацiональної академiї наук України. — 2012. — № 8. — С. 147-153. — Бібліогр.: 15 назв. — укр.
1025-6415
https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/84372
577.112:577.15.08
Дослiджено кiнетику вiдщеплення 1–42 пептиду Вβ-ланцюга фiбриногену, мономерного
 й полiмерного фiбрину desА фiбриногеназою з отрути Echis multisquamatis з використанням електрофоретичного та денситометричного методiв визначення швидкостi розщеплення субстрату. Встановлено, що швидкiсть гiдролiзу В -ланцюга зменшується
 в такому рядi: фiбриноген, мономерний фiбрин, полiмерний фiбрин desА. Кiнетичнi параметри реакцiї становили: KМ 8,0, 9,6, 60 мкмоль/л; kcat 0,13, 0,08, 0,0041 с⁻¹ вiдповiдно вказаного ряду. Зроблено припущення про те, що зменшення спорiдненостi (KМ)
 та каталiтичної ефективностi гiдролiзу полiмерного фiбрину desА ферментом залежить вiд зменшення концентрацiї доступного субстрату в фiбрилах та вiд залучення B N-домену у взаємодiю з D-регiоном у ходi формування протофiбрил i фiбрил.
Исследована кинетика отщепления 1–42 пептида Вβ-цепи фибриногена, мономерного и полимерного фибрина desА фибриногеназой из яда Echis multisquamatis с использованием электрофоретического и денситометрического методов определения скорости расщепления субстрата. Установлено, что скорость гидролиза В -цепи уменьшается в следующем ряду:
 фибриноген, мономерный фибрин, полимерный фибрин desА. Кинетические параметры реакции составляли: KM 8,0, 9,6, 60 мкмоль/л; kcat 0,13, 0,08, 0,0041 с⁻¹ соответственно указанного ряда. Сделано предположение, что уменьшение сродства (KM) и каталитической
 эффективности гидролиза полимерного фибрина desА ферментом связано с уменьшением
 концентрации доступного субстрата в фибриллах и с вовлечением B N-домена во взаимодействия с D-регионом в ходе формирования протофибрилл и фибрилл.
Kinetics of fibrinogen, monomeric and polymerized fibrin desA 1–42 Вβ-chain peptide cleavage by
 Echis multisquamatis venom fibrinogenase has been studied using electrophoretic and densitometric
 methods of substrate cleavage rate determination. It is found that the rate of В -chain hydrolysis
 decreases in the range: fibrinogen, monomeric and polymerized fibrin desA. Kinetic parameters
 of the reaction are: KM = 8.0, 9.6, 60 μmol/l; kcat = 0.13, 0.08, 0.0041 s⁻¹ for fibrinogen,
 monomeric and polymerized desA fibrin, respectively. It is suggested that decreasing the affinity
 (KМ) and the catalytic efficiency of the enzyme toward the polymeric fibrin desA depends on the
 decrease of the substrate concentration available in fibrils and on the involvement of B N-domain
 in the interaction with the D-region during the protofibril and fibril formations.
uk
Видавничий дім "Академперіодика" НАН України
Доповіді НАН України
Біохімія
Кінетика гідролізу Bβ-ланцюга молекули фібриногену, мономерного та полімерного фібрину desА фібриногеназою з отрути Echis multisquamatis
Кинетика гидролиза Bβ-цепи молекулы фибриногена, мономерного и полимерного фибрина desА фибриногеназой из яда Echis multisquamatis
Kinetics of fibrinogen, monomeric and polymerized fibrin desA Bβ-chain hydrolysis by Echis multisquamatis venom fibrinogenase
Article
published earlier
spellingShingle Кінетика гідролізу Bβ-ланцюга молекули фібриногену, мономерного та полімерного фібрину desА фібриногеназою з отрути Echis multisquamatis
Чернишенко, В.О.
Макогоненко, Є.М.
Луговськой, Е.В.
Чернишенко, Т.М.
Платонова, Т.М.
Михаловська, Л.І.
Комісаренко, С.В.
Біохімія
title Кінетика гідролізу Bβ-ланцюга молекули фібриногену, мономерного та полімерного фібрину desА фібриногеназою з отрути Echis multisquamatis
title_alt Кинетика гидролиза Bβ-цепи молекулы фибриногена, мономерного и полимерного фибрина desА фибриногеназой из яда Echis multisquamatis
Kinetics of fibrinogen, monomeric and polymerized fibrin desA Bβ-chain hydrolysis by Echis multisquamatis venom fibrinogenase
title_full Кінетика гідролізу Bβ-ланцюга молекули фібриногену, мономерного та полімерного фібрину desА фібриногеназою з отрути Echis multisquamatis
title_fullStr Кінетика гідролізу Bβ-ланцюга молекули фібриногену, мономерного та полімерного фібрину desА фібриногеназою з отрути Echis multisquamatis
title_full_unstemmed Кінетика гідролізу Bβ-ланцюга молекули фібриногену, мономерного та полімерного фібрину desА фібриногеназою з отрути Echis multisquamatis
title_short Кінетика гідролізу Bβ-ланцюга молекули фібриногену, мономерного та полімерного фібрину desА фібриногеназою з отрути Echis multisquamatis
title_sort кінетика гідролізу bβ-ланцюга молекули фібриногену, мономерного та полімерного фібрину desа фібриногеназою з отрути echis multisquamatis
topic Біохімія
topic_facet Біохімія
url https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/84372
work_keys_str_mv AT černišenkovo kínetikagídrolízubβlancûgamolekulifíbrinogenumonomernogotapolímernogofíbrinudesafíbrinogenazoûzotrutiechismultisquamatis
AT makogonenkoêm kínetikagídrolízubβlancûgamolekulifíbrinogenumonomernogotapolímernogofíbrinudesafíbrinogenazoûzotrutiechismultisquamatis
AT lugovsʹkoiev kínetikagídrolízubβlancûgamolekulifíbrinogenumonomernogotapolímernogofíbrinudesafíbrinogenazoûzotrutiechismultisquamatis
AT černišenkotm kínetikagídrolízubβlancûgamolekulifíbrinogenumonomernogotapolímernogofíbrinudesafíbrinogenazoûzotrutiechismultisquamatis
AT platonovatm kínetikagídrolízubβlancûgamolekulifíbrinogenumonomernogotapolímernogofíbrinudesafíbrinogenazoûzotrutiechismultisquamatis
AT mihalovsʹkalí kínetikagídrolízubβlancûgamolekulifíbrinogenumonomernogotapolímernogofíbrinudesafíbrinogenazoûzotrutiechismultisquamatis
AT komísarenkosv kínetikagídrolízubβlancûgamolekulifíbrinogenumonomernogotapolímernogofíbrinudesafíbrinogenazoûzotrutiechismultisquamatis
AT černišenkovo kinetikagidrolizabβcepimolekulyfibrinogenamonomernogoipolimernogofibrinadesafibrinogenazoiizâdaechismultisquamatis
AT makogonenkoêm kinetikagidrolizabβcepimolekulyfibrinogenamonomernogoipolimernogofibrinadesafibrinogenazoiizâdaechismultisquamatis
AT lugovsʹkoiev kinetikagidrolizabβcepimolekulyfibrinogenamonomernogoipolimernogofibrinadesafibrinogenazoiizâdaechismultisquamatis
AT černišenkotm kinetikagidrolizabβcepimolekulyfibrinogenamonomernogoipolimernogofibrinadesafibrinogenazoiizâdaechismultisquamatis
AT platonovatm kinetikagidrolizabβcepimolekulyfibrinogenamonomernogoipolimernogofibrinadesafibrinogenazoiizâdaechismultisquamatis
AT mihalovsʹkalí kinetikagidrolizabβcepimolekulyfibrinogenamonomernogoipolimernogofibrinadesafibrinogenazoiizâdaechismultisquamatis
AT komísarenkosv kinetikagidrolizabβcepimolekulyfibrinogenamonomernogoipolimernogofibrinadesafibrinogenazoiizâdaechismultisquamatis
AT černišenkovo kineticsoffibrinogenmonomericandpolymerizedfibrindesabβchainhydrolysisbyechismultisquamatisvenomfibrinogenase
AT makogonenkoêm kineticsoffibrinogenmonomericandpolymerizedfibrindesabβchainhydrolysisbyechismultisquamatisvenomfibrinogenase
AT lugovsʹkoiev kineticsoffibrinogenmonomericandpolymerizedfibrindesabβchainhydrolysisbyechismultisquamatisvenomfibrinogenase
AT černišenkotm kineticsoffibrinogenmonomericandpolymerizedfibrindesabβchainhydrolysisbyechismultisquamatisvenomfibrinogenase
AT platonovatm kineticsoffibrinogenmonomericandpolymerizedfibrindesabβchainhydrolysisbyechismultisquamatisvenomfibrinogenase
AT mihalovsʹkalí kineticsoffibrinogenmonomericandpolymerizedfibrindesabβchainhydrolysisbyechismultisquamatisvenomfibrinogenase
AT komísarenkosv kineticsoffibrinogenmonomericandpolymerizedfibrindesabβchainhydrolysisbyechismultisquamatisvenomfibrinogenase