Моделирование свертывания протеина в пространстве
Рассматривается проблема прогнозирования третичной структуры протеина по заданной последовательности аминокислот. На основе НР-модели она формализуется в виде специальной задачи комбинаторной оптимизации, определенной на трехмерной треугольной решетке. Предложены два алгоритма локального поиска, эфф...
Gespeichert in:
| Veröffentlicht in: | Компьютерная математика |
|---|---|
| Datum: | 2010 |
| Hauptverfasser: | , |
| Format: | Artikel |
| Sprache: | Russisch |
| Veröffentlicht: |
Інститут кібернетики ім. В.М. Глушкова НАН України
2010
|
| Schlagworte: | |
| Online Zugang: | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/84576 |
| Tags: |
Tag hinzufügen
Keine Tags, Fügen Sie den ersten Tag hinzu!
|
| Назва журналу: | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| Zitieren: | Моделирование свертывания протеина в пространстве / Л.Ф. Гуляницкий, В.А. Рудык // Компьютерная математика: сб. науч. тр. — 2010. — № 1. — С. 128-137. — Бібліогр.: 12 назв. — рос. |
Institution
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine| _version_ | 1859672415339020288 |
|---|---|
| author | Гуляницкий, Л.Ф. Рудык, В.А. |
| author_facet | Гуляницкий, Л.Ф. Рудык, В.А. |
| citation_txt | Моделирование свертывания протеина в пространстве / Л.Ф. Гуляницкий, В.А. Рудык // Компьютерная математика: сб. науч. тр. — 2010. — № 1. — С. 128-137. — Бібліогр.: 12 назв. — рос. |
| collection | DSpace DC |
| container_title | Компьютерная математика |
| description | Рассматривается проблема прогнозирования третичной структуры протеина по заданной последовательности аминокислот. На основе НР-модели она формализуется в виде специальной задачи комбинаторной оптимизации, определенной на трехмерной треугольной решетке. Предложены два алгоритма локального поиска, эффективность которых исследована путем анализа результатов проведенного вычислительного эксперимента.
Розглядається проблема прогнозування третинної структури протеїну за заданою послідовністю амінокислот. На основі НР-моделі вона формалізується у вигляді спеціальної задачі комбінаторної оптимізації, яка визначена на тривимірній трикутній решітці. Запропоновано два методи локального пошуку, ефективність яких досліджена шляхом аналізу результатів проведеного обчислювального експерименту.
The problem of protein tertiary structure prediction from its amino acid sequence is examined. Basing on HP-model, it is formalized as a specific combinatorial optimization problem defined on a three-dimensional triangular lattice. Two local search methods are proposed and their efficiency is examined by analyzing the results of computational experiment.
|
| first_indexed | 2025-11-30T14:35:38Z |
| format | Article |
| fulltext |
128 Компьютерная математика. 2010, № 1
Рассматривается проблема про-
гнозирования третичной струк-
туры протеина по заданной после-
довательности аминокислот. На
основе НР-модели она формали-
зуется в виде специальной задачи
комбинаторной оптимизации, оп-
ределенной на трехмерной треуго-
льной решетке. Предложены два
алгоритма локального поиска, эф-
фективность которых исследова-
на путем анализа результатов
проведенного вычислительного эк-
сперимента.
Л.Ф. Гуляницкий, В.А. Рудык,
2010
ÓÄÊ 519.21
Ë.Ô. ÃÓËßÍÈÖÊÈÉ, Â.À. ÐÓÄÛÊ
ÌÎÄÅËÈÐÎÂÀÍÈÅ ÑÂÅÐÒÛÂÀÍÈß
ÏÐÎÒÅÈÍÀ Â ÏÐÎÑÒÐÀÍÑÒÂÅ
Введение. Задача определения пространст-
венной структуры протеина по последова-
тельности аминокислотных остатков – весь-
ма важная проблема в современной биохи-
мии, молекулярной биологии и биофизике
[1]. Экспериментальное определение струк-
туры белка не всегда возможно и целесооб-
разно – учитывая сложность, высокую стои-
мость и ограниченность возможностей экс-
периментальных методик. Этих проблем
можно избежать, прогнозируя форму моле-
кулы математическими методами, основан-
ными на физических и эмпирических пред-
посылках. Структура протеина может быть
описана на разных уровнях детализации. Ис-
следователями разработан ряд математиче-
ских моделей проблемы свертывания про-
теина, которые абстрагируются от тех или
иных факторов, концентрируясь на важней-
ших характеристиках. Весьма представи-
тельный класс образуют модели, исполь-
зующие плоские или пространственные ре-
шетки, которые приводят к задачам комби-
наторной оптимизации [2].
Для решения возникающих задач комби-
наторной оптимизации (ЗКО) были предло-
жены точные алгоритмы, прежде всего мето-
да ветвей и границ, предназначенные для
решения задач на плоскости. Однако трудо-
емкость таких алгоритмов и приближенный
характер модели делают нецелесообразным,
а зачастую – и невозможным их применение
для прогнозирования структуры молекул
длины больше 50. Этим объясняется появле-
ние все большего числа приближенных алго-
ритмов – от траекторных алгоритмов до гиб-
ридных метаэвристик [3–8].
МОДЕЛИРОВАНИЕ СВЕРТЫВАНИЯ ПРОТЕИНА В ПРОСТРАНСТВЕ
Компьютерная математика. 2010, № 1 129
В работе используется более адекватная, хотя и более сложная с вычисли-
тельной точки зрения трехмерная НР-модель. Большинство известных моделей
этого типа основано на кубических решетках [4–6]. Цель данного исследования
– разработка подходов к прогнозированию структуры протеина на основе ис-
пользования трехмерной треугольной решетки, которые продолжают и обобща-
ют результаты из [7]. Для решения возникающей ЗКО разработаны два алгорит-
ма локального поиска. Их эффективность иллюстрируется результатами вычис-
лительного эксперимента по прогнозированию молекул длины от 500
до 1500. В заключение обсуждаются направления возможных дальнейших
исследований.
1. НР-модель Дилла
Задача определения третичной структуры протеина состоит в прогнозирова-
нии формы молекулы в пространстве исходя из последовательности аминокис-
лотных остатков в ее цепи. Одна из самых распространенных моделей, описы-
вающая этот процесс – гидрофобно-полярная модель (HP-модель), впервые
предложенная Диллом [9]. В соответствии с ней каждая из 20 аминокислот от-
носится к одному из двух классов – гидрофобных (H) или полярных (P), а ами-
нокислотную последовательность можно рассматривать как последовательность
1 2( , ,..., )nS s s s= , { , }, 1,is H P i n∈ = , длины .n Каждый элемент is распола-
гается в узле некоторой решетки так, чтоб соседние в последовательности эле-
менты соответствовали соседним узлам решетки, таким образом определяется
путь в решетке, называемый сверткой. Если этот путь не содержит самопересе-
чений, свертка считается допустимой.
Согласно терминологии Дилла, связанными соседями называются остатки,
которые являются соседними в последовательности, а топологическими соседя-
ми – те, которые расположены в соседних узлах решетки и не являются связан-
ными соседями. Пары топологических соседей Н-Н образуют связь. Энергия
свертки подсчитывается как количество связей в ней со знаком минус.
Более формально, если каждый элемент , 1, ,is i n= аминокислотной по-
следовательности отображается в узел прямоугольной решетки ( , )i i iL x y= ,
то энергия ( )E S может быть определена так:
1 2 2
( ) ( , ) ( , )i j i j
i j n
E S I L L h s s
≤ ≤ − ≤ −
= − ∑ ,
где
1, если узел является соседним к узлу ,
0 в противномслучае
( , )
,
i j
L Li jI L L
−
=
1, если и являются гидрофобными,
( , )
0 впротивном случае.
i j
i j
s s
h s s =
−
Л.Ф. ГУЛЯНИЦКИЙ, В.А. РУДЫК
130 Компьютерная математика. 2010, № 1
Аналогично определяется величина энергии и в случае трехмерной кубиче-
ской решетки.
Задача определения третичной структуры протеина сводится к поиску
свертки с наименьшей энергией. Доказано, что в такой постановке задача явля-
ется NP-сложной [10, 11].
В работе рассмотрена менее исследованная специальная трехмерная модель
протеинов как более соответствующая реальным пространственным молекулам
и учитывающая многие проблемы, возникающие при переходе от упрощенной
2D модели к 3D.
2. Пространственная модель
Простейшая трехмерная решетка – кубическая – в контексте поставленной
задачи обладает тем свойством, что два остатка могут оказаться соседями по
решетке тогда и только тогда, когда число элементов между ними в аминокис-
лотной последовательности будет четным. Это не соответствует логическим
представлениям, так как, например, строка ( )nHP не будет иметь ни одной
связи. Поэтому для исследования была выбрана трехмерная треугольная решет-
ка (рис. 1) [8] – в ней для любых двух остатков существует свертка, в которой
они будут располагаться в соседних узлах решетки.
РИС. 1. Трехмерная треугольная решетка
В выбранной решетке вводится система целочисленных координат по сле-
дующему правилу: узлу решетки с координатами ( , , ), , , ,x y z x y z Z Z∈ − мно-
жество целых чисел, ставится в соответствие пространственная точка
1 2 3xe ye ze+ + , где 1
3 1
, ,0
2 2
e
=
, 2 (0,1, 0)e = , 3
3 1 33
, ,
6 2 6
e
=
.
МОДЕЛИРОВАНИЕ СВЕРТЫВАНИЯ ПРОТЕИНА В ПРОСТРАНСТВЕ
Компьютерная математика. 2010, № 1 131
Узлы с координатами 1 1 1( , , )x y z и 2 2 2( , , )x y z будут соседними тогда и толь-
ко тогда, когда 1 2 1 2 1 2( , , ) ,x x y y z z U− − − ∈ где U – множество направлений
сдвига
{(0,1,0), (1,0,0), (1, 1,0), ( 1,0,0), ( 1,1,0), (0, 1,0),
(0,0,1), (0, 1,1), ( 1,0,1), (0,1, 1), (1,0, 1), (0,0, 1)}.
U = − − − −
− − − − −
В соответствии с введенными терминами свертку можно представить в виде
последовательности точек с целочисленными координатами 1 2... ,np p p
( , , ),i i i ip x y z= , , , 1,i i ix y z Z i n∈ = , – такая кодировка называется координатной.
Однако в ней есть ряд недостатков:
– в общем виде такая последовательность не гарантирует, что связанные со-
седи будут соседями в решетке;
– свертка может быть задана неоднозначно – параллельный перенос и пово-
рот приведут к разным представлениям, что расширяет область поиска решений.
Для предотвращения этих недостатков предлагается использовать другую
кодировку, называемую абсолютной. В ней свертка представляется в виде по-
следовательности векторов направлений 1 2 1... , , 1, 1n ia a a a U i n− ∈ = − . Для пере-
хода к координатной кодировке достаточно воспользоваться выражениями
1 1 1(0,0,0), , 2, .i i ip p p a i n− −= = + =
В таком представлении каждая последовательность задает определенный
путь в решетке, а для проверки его допустимости необходимо только проверить
на самопересечения. Проблема с неоднозначностью решается только частично –
при повороте свертки ее кодировка меняется.
Альтернативой абсолютной кодировке может быть относительная кодиров-
ка, в которой вектор направления зависит от части предыдущей свертки. Если
для двухмерной решетки в абсолютной кодировке есть шесть направлений –
«Запад», «Северо-запад», «Северо-восток», «Восток», «Юго-восток» и «Юго-
запад», то в относительной кодировке их уже пять – «Назад-налево», «Вперед-
налево», «Вперед», «Вперед-направо», «Назад-направо» (рис. 2).
Преимущества такого представления следующие:
– каждая свертка однозначно задается своей относительной кодировкой;
– отсутствием направления «назад» частично решается проблема самопере-
сечения;
– изменение отдельного элемента последовательности в относительной ко-
дировке приводит к повороту части свертки, которая находится после него, в то
время как в абсолютной кодировке – только к параллельному переносу. Это по-
зволяет получать более значительные изменения энергии при малом изменении
последовательности.
Если в двухмерной решетке вектор поворота по определенному относитель-
ному направлению зависит только от предыдущего абсолютного направления
в этой свертке (так, если последнее абсолютное направление было «Восток»,
Л.Ф. ГУЛЯНИЦКИЙ, В.А. РУДЫК
132 Компьютерная математика. 2010, № 1
то следующее относительное направление «Вперед-направо» будет соответство-
вать абсолютному «Юго-восток»), то в трехмерной – от предыдущих двух. Для
перевода абсолютной кодировки в относительную и наоборот строится таблица,
первые два столбца которой заполняются возможными абсолютными направле-
ниями, третий – относительным, четвертый – соответственным абсолютным.
РИС. 2. Направления поворота в абсолютной и относительной кодировке
для двухмерной треугольной решетки
При использовании относительной кодировки пространством решений зада-
чи с входящей последовательностью длины n будет множество
1 2 2 1{ ... , , \ {(0, 1,0)}, 2, 2}n iX r r r r U r U i n−= ∈ ∈ − = −ɶ ,
где {(0,1,0), (1,0,0), (1, 1,0), (1,0, 1)}U = − −ɶ , с метрикой
2
1 2 2 1 2 2
1
( ... , ... ) (1 ( , )),
n
n n i i
i
v v v w w w v w
−
− −
=
ρ = − χ∑
1,
( , ) .
0,
i i
i i
i i
v w
v w
v w
=
χ = ≠
В контексте таких обозначений множество U задает не направление в ре-
шетке, а взаимное расположение векторов направлений относительно друг дру-
га. Множество Uɶ задает все возможные взаимные расположения первых трех
элементов в предположении, что первые два элемента находятся в узлах (0,0,0)
и (0,1,0) соответственно. Следовательно, положение свертки в пространстве
четко фиксировано. Множество допустимых решений задачи D X⊂ – это мно-
жество всех сверток без пересечений. Таким образом, задача прогнозирования
третичной структуры молекулы протеина состоит в поиске
* arg min ( )
x D X
x E x
∈ ⊆
= ,
где ( )E x – энергия свертки.
МОДЕЛИРОВАНИЕ СВЕРТЫВАНИЯ ПРОТЕИНА В ПРОСТРАНСТВЕ
Компьютерная математика. 2010, № 1 133
3. Детерминированный локальный поиск
Для минимизации энергии протеина в построенной модели предлагается
алгоритм, относящийся к детерминированному локальному поиску [12]. Сам по
себе он может и не найти качественного решения, поскольку функция энергии
многоэкстремальна, но из-за относительно небольшого затрачиваемого времени
может быть использован в более сложных алгоритмах или при решении задач
повышенной размерности.
Для произвольного
21 2...
n
v v v v X
−
= ∈ обозначим:
, 1,
\ {(0, 1,0)}, 2, 2,
i
U i
U
U i n
==
− = −
ɶ
[ ] iv i v= .
Алгоритм локального поиска, использующий окрестности минимального
радиуса, показан на рис. 3. Здесь «mod» обозначает деление по модулю.
procedure LocalSearch ( 0s )
lastIndxChanged = 1;
indx = 1;
repeat
v := 0s ;
foreach r из indxU do
[ ]v indx := r ;
if v D∈ & 0( ) ( )E v E s< then
0 :s v= ;
lastIndxChanged:= indx;
end if;
end foreach;
indx =(indx mod (n-2))+1;
until lastIndxChanged = indx;
return 0s ;
end procedure.
РИС. 3. Схема алгоритма детерминированного локального поиска c окрестностью радиуса 1
При необходимости получения более точных решений можно нарастить об-
ласть поиска на каждом шаге, увеличив радиус поиска (схема такого алгоритма
представлена на рис. 4). Естественно, что при применении усовершенствованно-
го алгоритма увеличивается и время решения задачи – более детальное исследо-
вание разработанных алгоритмов оптимизации приведено далее.
Л.Ф. ГУЛЯНИЦКИЙ, В.А. РУДЫК
134 Компьютерная математика. 2010, № 1
procedure LocalSearch2 ( 0s )
lastIndxChanged = 1;
indx = 1;
repeat
v := 0s ;
foreach 1r из indxU do
[ ]v indx := 1r ;
foreach 2r из 1indxU + do
[ 1]v indx + := 2r ;
if v D∈ & 0( ) ( )E v E s< then
0 :s v= ;
lastIndxChanged:= indx;
end if;
end foreach;
end foreach;
indx =(indx mod (n–3))+1;
until lastIndxChanged = indx;
return 0s ;
end procedure.
РИС. 4. Схема алгоритма детерминированного локального поиска c окрестностью радиуса 2
4. Вычислительный эксперимент
Для анализа эффективности предложенных алгоритмов был проведен вы-
числительный эксперимент, результаты которого приводятся в таблице.
Задача решалась для случайно сгенерированных молекул длины 500–1500 с
различными соотношениями гидрофобных и полярных остатков, для каждой
размерности и соотношения решалось по 3 задачи, всего 60 задач. В таблице
n – длина входной последовательности; H:P – соотношение гидрофобных ос-
татков к полярным; 0E – значение усредненной (по трем задачам) энергии для
начальной свертки; 1t , 2t – усредненное время в секундах, потраченное алгорит-
мами локального поиска с окрестностью радиуса 1 и 2 соответственно; 1E , 2E –
усредненные значения энергии, найденные алгоритмами; 1q , 2q – усредненные
значения улучшения: 0
0
100 %, 1, 2.i
i
E E
q i
E
−= ⋅ =
МОДЕЛИРОВАНИЕ СВЕРТЫВАНИЯ ПРОТЕИНА В ПРОСТРАНСТВЕ
Компьютерная математика. 2010, № 1 135
ТАБЛИЦА
n H:P 0E 1t 1E 1q 2t 2E 2q
500 4:1 –331 37136,7 –690,3 108,8 308934,3 –778,7 136,1
500 2:1 –219,3 28003,3 –504,3 130,7 211032 –627,7 188,3
500 1:1 –125,7 36915,7 –358,7 190,3 205183,7 –395,7 222,5
500 1:2 –57 30199,7 –178,7 217,4 213269,3 –229,7 308,9
500 1:4 –26 24940,3 –79 211,7 162412,3 –120,7 381,3
1000 4:1 –632,7 152917,3 –1271,7 100,9 940816,3 –1492,7 135,9
1000 2:1 –377,7 113836,3 –913,7 143 967104,3 –1227,3 227,5
1000 1:1 –231,3 93396 –537,7 132,2 692723,3 –712 207,5
1000 1:2 –115,7 74764,3 –305,7 169,4 481854 –493,7 336,7
1000 1:4 –40 126953 –152 280,9 595179 –216 441,7
1500 4:1 –999,7 314950,3 –1822,3 82,3 2202480 –2262 126,1
1500 2:1 –621,3 272091,7 –1276,7 105,6 2409250 –1521 145
1500 1:1 –383,3 370674 –905,3 137,7 1990843 –1060,3 177,9
1500 1:2 –164,7 285044,3 –453 176,9 1683528 –652 298
1500 1:4 –65,7 230893 –208,3 219,9 1458758 –317,7 396,1
На рис. 5 приведен пример полученной свертки молекулы с 1000 амино-
кислотными остатками. Светлые шары соответствуют гидрофобным, а темные –
полярным остаткам.
РИС. 5. Результат оптимизации свертки молекулы (n = 1000)
Л.Ф. ГУЛЯНИЦКИЙ, В.А. РУДЫК
136 Компьютерная математика. 2010, № 1
Заключение. Для моделирования процесса сворачивания протеина исполь-
зована и исследована трехмерная треугольная сетка. На примере процедур
локального поиска показана возможность использования относительной коди-
ровки в алгоритмах оптимизации. Разработанные алгоритмы локального поиска
могут быть использованы как в качестве блоков при построении более сложных
(метаэвристических) методов оптимизации, так и для решения задач повышен-
ной размерности.
Целью дальнейших исследований может быть разработка и применение
алгоритмов стохастического локального поиска и других метаэвристических
алгоритмов на основе приведенных способов кодировки структуры молекулы.
Л.Ф. Гуляницький, В.О. Рудик
МОДЕЛЮВАННЯ ЗГОРТАННЯ ПРОТЕЇНУ У ПРОСТОРІ
Розглядається проблема прогнозування третинної структури протеїну за заданою послідовні-
стю амінокислот. На основі НР-моделі вона формалізується у вигляді спеціальної задачі ком-
бінаторної оптимізації, яка визначена на тривимірній трикутній решітці. Запропоновано два
методи локального пошуку, ефективність яких досліджена шляхом аналізу результатів про-
веденого обчислювального експерименту.
L.F. Hulianytskyi, V.A. Rudyk
3-D MODELLING OF PROTEIN FOLDING
The problem of protein tertiary structure prediction from its amino acid sequence is examined. Bas-
ing on HP-model, it is formalized as a specific combinatorial optimization problem defined on a
three-dimensional triangular lattice. Two local search methods are proposed and their efficiency is
examined by analyzing the results of computational experiment.
1. Гупал А.М., Сергиенко И.В. Оптимальные процедуры распознавания. – К.: Наук. думка,
2008. – 232 c.
2. Greenberg H.J., Hart W.E., Lancia G. Opportunities for Combinatorial Optimization in
Computational Biology // Informs J. on Computing. – 2004. –16, N 3. – P. 211–231.
3. Agarwala R., Batzoglou S., Dancik V., Decatur S., Farach M., HannenhallI S., Muthukrishnan
S., Skiena S. Local rules for protein folding on a triangular lattice and generalized
hydrophobicity in the HP model // J. of Computational Biology. –1997. – 4, N 3. –
P. 75–96.
4. Hart W., Istrail S. Fast protein folding in the hydrophobic-hydrophilic model within three-
eighths of optimal // J. of Computational Biology. – 1996 –3(1). –P. 53–96.
5. Thachuk C., Shmygelska A., Hoos H. A replica exchange Monte Carlo algorithm for protein
folding in the HP model // BMC Bioinformatics. – 2007. – 8. – P. 342–361.
6. Thalheim T., Merkle D., Middendorf M. Protein Folding in the HP-Model Solved With a
Hybrid Population Based ACO Algorithm // Int. J. of Computer Science. – 2006. – 35. –
P. 3–12.
7. Гуляницкий Л.Ф., Рудык В.А. Разработка и исследование алгоритмов решения задачи
прогнозирования третичной структуры протеина / Intelligent Support of Decision Making
(Eds. Krassimir Markov et al.). Int. Book Series "Information science and computing". N 10.
– Sofia: ITHEA, 2009. – P. 97 – 103.
МОДЕЛИРОВАНИЕ СВЕРТЫВАНИЯ ПРОТЕИНА В ПРОСТРАНСТВЕ
Компьютерная математика. 2010, № 1 137
8. Decatur S. Protein Foldins in the generalized hydrophobic-polar model on the triangular lattice
// Technical Rep. MIT-LCS-TM-559. – Massachusetts Institute of Technology, May 1998.
– 9 p.
9. Dill K., Bromberg S., Yue K., Fiebig K.M., Yee D., Thomas P., Chan H. Principles of protein
folding – a perspective from simple exact models // Protein Science. – 1995. – 4. –
P. 561– 602.
10. Berger B., Leighton T. Protein folding in the hydrophobic-hydrophilic (HP) model is NP-
complete // J. of Computational Biology. – 1998. – 5(1). – P. 27–40.
11. Crescenzi P., Goldman D., Papadimitriou C., Piccolboni A., Yannakakis M. On the
complexity of protein folding // J. of Computational Biology. –1998. – 5(3). – P. 423–465.
12. Сергиенко И.В. Математические модели и методы решения задач дискретной
оптимизации. – К.: Наук. думка, 1988. – 472 c.
Получено 27.11.2009
Îá àâòîðàõ:
Гуляницкий Леонид Федорович,
доктор технических наук, ведущий научный сотрудник
Института кибернетики имени В.М. Глушкова НАН Украины,
leonhul.icyb@gmail.com
Рудык Виталина Александровна,
студентка Киевского национального университета им. Тараса Шевченко.
vitalina.rudyk@gmail.com
|
| id | nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-84576 |
| institution | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| issn | ХХХХ-0003 |
| language | Russian |
| last_indexed | 2025-11-30T14:35:38Z |
| publishDate | 2010 |
| publisher | Інститут кібернетики ім. В.М. Глушкова НАН України |
| record_format | dspace |
| spelling | Гуляницкий, Л.Ф. Рудык, В.А. 2015-07-10T14:51:34Z 2015-07-10T14:51:34Z 2010 Моделирование свертывания протеина в пространстве / Л.Ф. Гуляницкий, В.А. Рудык // Компьютерная математика: сб. науч. тр. — 2010. — № 1. — С. 128-137. — Бібліогр.: 12 назв. — рос. ХХХХ-0003 https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/84576 519.21 Рассматривается проблема прогнозирования третичной структуры протеина по заданной последовательности аминокислот. На основе НР-модели она формализуется в виде специальной задачи комбинаторной оптимизации, определенной на трехмерной треугольной решетке. Предложены два алгоритма локального поиска, эффективность которых исследована путем анализа результатов проведенного вычислительного эксперимента. Розглядається проблема прогнозування третинної структури протеїну за заданою послідовністю амінокислот. На основі НР-моделі вона формалізується у вигляді спеціальної задачі комбінаторної оптимізації, яка визначена на тривимірній трикутній решітці. Запропоновано два методи локального пошуку, ефективність яких досліджена шляхом аналізу результатів проведеного обчислювального експерименту. The problem of protein tertiary structure prediction from its amino acid sequence is examined. Basing on HP-model, it is formalized as a specific combinatorial optimization problem defined on a three-dimensional triangular lattice. Two local search methods are proposed and their efficiency is examined by analyzing the results of computational experiment. ru Інститут кібернетики ім. В.М. Глушкова НАН України Компьютерная математика Теория и методы оптимизации Моделирование свертывания протеина в пространстве Моделювання згортання протеїну у просторі 3-D modelling of protein folding Article published earlier |
| spellingShingle | Моделирование свертывания протеина в пространстве Гуляницкий, Л.Ф. Рудык, В.А. Теория и методы оптимизации |
| title | Моделирование свертывания протеина в пространстве |
| title_alt | Моделювання згортання протеїну у просторі 3-D modelling of protein folding |
| title_full | Моделирование свертывания протеина в пространстве |
| title_fullStr | Моделирование свертывания протеина в пространстве |
| title_full_unstemmed | Моделирование свертывания протеина в пространстве |
| title_short | Моделирование свертывания протеина в пространстве |
| title_sort | моделирование свертывания протеина в пространстве |
| topic | Теория и методы оптимизации |
| topic_facet | Теория и методы оптимизации |
| url | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/84576 |
| work_keys_str_mv | AT gulânickiilf modelirovaniesvertyvaniâproteinavprostranstve AT rudykva modelirovaniesvertyvaniâproteinavprostranstve AT gulânickiilf modelûvannâzgortannâproteínuuprostorí AT rudykva modelûvannâzgortannâproteínuuprostorí AT gulânickiilf 3dmodellingofproteinfolding AT rudykva 3dmodellingofproteinfolding |