Зв'язування монАТ II-5c з Aα20–78 ділянкою фібриногену інгібує експозицію неоантигенної детермінанти в Bβ126–135 сайті молекули - Урвант, Л.П.; Макогоненко, Є.М.; Позняк, Т.А.; Пидюра, М.О.; Колеснікова, І.М.; Цап, П.Ю.; Березницький, Г.К.; Луговськой, Е.В.; Комісаренко, С.В. (Доповіді НАН України, 2014)
Дослiджено вплив монАТ II-5с, епiтоп якого локалiзований в Аα20–78 фрагментi Е-регiону молекули фiбриногену, на експозицiю неоантигенної детермiнанти монАТ I-3с
у ходi трансформацiї фiбриногену в фiбрин. Iз застосуванням IФ, ППР й електрофоретичного аналiзу встановлено, що монАТ II-5с iнгiбує зв’язування монАТ I-3с з фiбрином, тромбiну з фiбрином i вiдщеплення фiбринопептиду А вiд фiбриногену в системах
фiбриноген+тромбiн i Х-фрагмент фiбриногену+тромбiн. Цi данi пiдтверджують нашу гiпотезу про тромбiн-фiбриногеновий субстратний комплекс як тригер структурної перебудови Е-регiонiв молекули фiбриногену, що супроводжується формуванням у
Bβ126–135 дiлянцi фiбрину неоантигенної детермiнанти монАТ I-3с. Исследовано влияние монАТ II-5с, эпитоп которого локализован в Аα20–78 фрагменте Е-региона молекулы фибриногена, на экспозицию неоантигенной детерминанты монАТ I-3с в ходе трансформации фибриногена в фибрин. С применением ИФ, ППР и электрофоретического анализа установлено, что монАТ II-5с ингибирует связывание монАТ I-3с с фибрином, тромбина с фибрином и отщепление фибринопептида А от фибриногена в системах
фибриноген+тромбин и Х-фрагмент фибриногена+тромбин. Эти данные подтверждают
нашу гипотезу о тромбин-фибриногеновом субстратном комплексе как триггере структурной перестройки Е-регионов молекулы фибриногена, что сопровождается формированием в
Bβ126–135 участке фибрина сайта неоантигенной детерминанты монАТ I-3с. The influence of mAb II-5c, epitope of which was localized within Aα20–78 fragment of the E-region
of fibrinogen molecule, on the exposure of mAb I-3c neoantigenic determinant at the transformation
of fibrinogen to fibrin has been investigated. Using ELISA, SPR, and electrophoretic analysis, we
have found that mAb II-5c inhibited the binding of mAb I-3c to fibrin, thrombin to fibrin, and
thrombin cleavage of fibrinopeptide A from fibrinogen in fibrinogen + thrombin and X-fragment
fibrinogen + thrombin systems. These data support our hypothesis that the thrombin-fibrinogen
substrate complex is a trigger of the restructuring of a fibrinogen molecule at the transformation
in fibrin, which is accompanied by the formation of neoantigenic determinants of mAb I-3c within
Bβ126–135 site of a molecule.