Каталітичні властивості гідропероксидліази з проростків картоплі
Вивченi каталiтичнi властивостi гiдропероксидлiази (ГПЛ) з проросткiв картоплi.
 ГПЛ екстрагували з проросткiв картоплi та очищали центрифугуванням, солюбiлiзацiєю за наявностi детергенту, осадженням сульфатом амонiю, iонообмiнною хроматографiєю. Значення pH 6,3 i 6,5 були оптимальними для г...
Gespeichert in:
| Veröffentlicht in: | Доповіді НАН України |
|---|---|
| Datum: | 2015 |
| Hauptverfasser: | , |
| Format: | Artikel |
| Sprache: | Ukrainisch |
| Veröffentlicht: |
Видавничий дім "Академперіодика" НАН України
2015
|
| Schlagworte: | |
| Online Zugang: | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/96618 |
| Tags: |
Tag hinzufügen
Keine Tags, Fügen Sie den ersten Tag hinzu!
|
| Назва журналу: | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| Zitieren: | Каталітичні властивості гідропероксидліази з проростків картоплі / В.М. Копіч, О.В. Харченко // Доповіді Національної академії наук України. — 2015. — № 5. — С. 158-164. — Бібліогр.: 15 назв. — укр. |
Institution
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine| _version_ | 1862750521813630976 |
|---|---|
| author | Копіч, В.М. Харченко, О.В. |
| author_facet | Копіч, В.М. Харченко, О.В. |
| citation_txt | Каталітичні властивості гідропероксидліази з проростків картоплі / В.М. Копіч, О.В. Харченко // Доповіді Національної академії наук України. — 2015. — № 5. — С. 158-164. — Бібліогр.: 15 назв. — укр. |
| collection | DSpace DC |
| container_title | Доповіді НАН України |
| description | Вивченi каталiтичнi властивостi гiдропероксидлiази (ГПЛ) з проросткiв картоплi.
ГПЛ екстрагували з проросткiв картоплi та очищали центрифугуванням, солюбiлiзацiєю за наявностi детергенту, осадженням сульфатом амонiю, iонообмiнною хроматографiєю. Значення pH 6,3 i 6,5 були оптимальними для гiдролiзу субстратiв — 9-гiдропероксиду лiнолевої кислоти i 13-гiдропероксиду лiнолевої кислоти вiдповiдно. Субстратна специфiчнiсть очищеної на DEAE-Toyopearl ГПЛ була визначена шляхом вивчення
активностi ГПЛ з 9-гiдропероксидом лiнолевої кислоти, 9-гiдропероксидом лiнолевого
спирту i 13-гiдропероксидом лiнолевої кислоти. Уявнi значення KМ для 9-гiдропероксиду
лiнолевої кислоти i 13-гiдропероксиду лiнолевої кислоти становили 3,92 i 6,31 мкМ, вiдповiднi значення Vmax — 5,54 i 1,94 мкM/хв. 9-гiдропероксид лiнолевого спирту iнгiбував ГПЛ з IC₅₀ 20 мкМ. Фосфатидна кислота пригнiчувала ГПЛ на 40% при 50 мкМ, що
вказує на роль цього фосфолiпiду в пiдтриманнi внутрiшньоклiтинного рiвня гiдропероксидiв лiпiдiв.
Изучены каталитические свойства гидропероксидлиазы (ГПЛ) из проростков картофеля.
ГПЛ экстрагировали из проростков картофеля и очищали центрифугированием, солюбилизацией в присутствии детергента, осаждением сульфатом аммония, ионообменной хроматографией. Значения pH 6,3 и pH 6,5 были оптимальными для гидролиза субстратов —
9-гидропероксида линолевой кислоты и 13-гидропероксида линолевой кислоты соответственно. Субстратная специфичность очищенной на DEAE-Toyopearl ГПЛ была определена
путем изучения активности ГПЛ по отношению к 9-гидропероксиду линолевой кислоты,
9-гидропероксиду линолевого спирта и 13-гидропероксиду линолевой кислоты. Кажущиеся
значения KМ для 9-гидропероксида линолевой кислоты и 13-гидропероксида линолевой кислоты составили 3,92 и 6,31 мкМ, соответствующие значения Vmax — 5,54 и 1,94 мкM/мин. 9-гидропероксид линолевого спирта ингибировал ГПЛ с IC₅₀ 20 мкМ. Фосфатидная кислота ингибировала ГПЛ на 40% при 50 мкМ, что свидетельствует о роли этого фосфолипида
в поддержании внутриклеточного уровня гидропероксидов липидов.
Catalytic properties of hydroperoxide lyase (HPL) from potato seedlings are studied. HPL was
extracted from potato seedlings and purified by centrifugation, solubilization with detergent, ammonium sulfate precipitation, and ion-exchange chromatography. pH 6.3 and 6.5 were optimum for
the lysis of 9-hydroperoxy-linoleic acid and 13-hydroperoxy-linoleic acid substrates, respectively. The
substrate specificity of the DEAE-Toyopearl-purified HPL was determined by examining the activities of the HPL with 9-hydroperoxy-linoleic acid, 9-hydroperoxy-linoleic alcohol and 13-hydroperoxy-
linoleic acid. Apparent KМ values for 9-hydroperoxy-linoleic acid and 13-hydroperoxy-linoleic acid
were 3.92 and 6.31 μM. Corresponding Vmax values were 5.54 and 1.94 μM/min. 9-hydroperoxy-
linoleic alcohol inhibits HPL with an IC₅₀ of 20 μM. Phosphatidic acid inhibits HPL by about 40%
at 50 μM, indicating a role of this phospholipid in the maintenance of cellular levels of lipid hydroperoxides.
|
| first_indexed | 2025-12-07T21:05:53Z |
| format | Article |
| fulltext | |
| id | nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-96618 |
| institution | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| issn | 1025-6415 |
| language | Ukrainian |
| last_indexed | 2025-12-07T21:05:53Z |
| publishDate | 2015 |
| publisher | Видавничий дім "Академперіодика" НАН України |
| record_format | dspace |
| spelling | Копіч, В.М. Харченко, О.В. 2016-03-18T16:03:28Z 2016-03-18T16:03:28Z 2015 Каталітичні властивості гідропероксидліази з проростків картоплі / В.М. Копіч, О.В. Харченко // Доповіді Національної академії наук України. — 2015. — № 5. — С. 158-164. — Бібліогр.: 15 назв. — укр. 1025-6415 https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/96618 577.151.63 Вивченi каталiтичнi властивостi гiдропероксидлiази (ГПЛ) з проросткiв картоплi.
 ГПЛ екстрагували з проросткiв картоплi та очищали центрифугуванням, солюбiлiзацiєю за наявностi детергенту, осадженням сульфатом амонiю, iонообмiнною хроматографiєю. Значення pH 6,3 i 6,5 були оптимальними для гiдролiзу субстратiв — 9-гiдропероксиду лiнолевої кислоти i 13-гiдропероксиду лiнолевої кислоти вiдповiдно. Субстратна специфiчнiсть очищеної на DEAE-Toyopearl ГПЛ була визначена шляхом вивчення
 активностi ГПЛ з 9-гiдропероксидом лiнолевої кислоти, 9-гiдропероксидом лiнолевого
 спирту i 13-гiдропероксидом лiнолевої кислоти. Уявнi значення KМ для 9-гiдропероксиду
 лiнолевої кислоти i 13-гiдропероксиду лiнолевої кислоти становили 3,92 i 6,31 мкМ, вiдповiднi значення Vmax — 5,54 i 1,94 мкM/хв. 9-гiдропероксид лiнолевого спирту iнгiбував ГПЛ з IC₅₀ 20 мкМ. Фосфатидна кислота пригнiчувала ГПЛ на 40% при 50 мкМ, що
 вказує на роль цього фосфолiпiду в пiдтриманнi внутрiшньоклiтинного рiвня гiдропероксидiв лiпiдiв. Изучены каталитические свойства гидропероксидлиазы (ГПЛ) из проростков картофеля.
 ГПЛ экстрагировали из проростков картофеля и очищали центрифугированием, солюбилизацией в присутствии детергента, осаждением сульфатом аммония, ионообменной хроматографией. Значения pH 6,3 и pH 6,5 были оптимальными для гидролиза субстратов —
 9-гидропероксида линолевой кислоты и 13-гидропероксида линолевой кислоты соответственно. Субстратная специфичность очищенной на DEAE-Toyopearl ГПЛ была определена
 путем изучения активности ГПЛ по отношению к 9-гидропероксиду линолевой кислоты,
 9-гидропероксиду линолевого спирта и 13-гидропероксиду линолевой кислоты. Кажущиеся
 значения KМ для 9-гидропероксида линолевой кислоты и 13-гидропероксида линолевой кислоты составили 3,92 и 6,31 мкМ, соответствующие значения Vmax — 5,54 и 1,94 мкM/мин. 9-гидропероксид линолевого спирта ингибировал ГПЛ с IC₅₀ 20 мкМ. Фосфатидная кислота ингибировала ГПЛ на 40% при 50 мкМ, что свидетельствует о роли этого фосфолипида
 в поддержании внутриклеточного уровня гидропероксидов липидов. Catalytic properties of hydroperoxide lyase (HPL) from potato seedlings are studied. HPL was
 extracted from potato seedlings and purified by centrifugation, solubilization with detergent, ammonium sulfate precipitation, and ion-exchange chromatography. pH 6.3 and 6.5 were optimum for
 the lysis of 9-hydroperoxy-linoleic acid and 13-hydroperoxy-linoleic acid substrates, respectively. The
 substrate specificity of the DEAE-Toyopearl-purified HPL was determined by examining the activities of the HPL with 9-hydroperoxy-linoleic acid, 9-hydroperoxy-linoleic alcohol and 13-hydroperoxy-
 linoleic acid. Apparent KМ values for 9-hydroperoxy-linoleic acid and 13-hydroperoxy-linoleic acid
 were 3.92 and 6.31 μM. Corresponding Vmax values were 5.54 and 1.94 μM/min. 9-hydroperoxy-
 linoleic alcohol inhibits HPL with an IC₅₀ of 20 μM. Phosphatidic acid inhibits HPL by about 40%
 at 50 μM, indicating a role of this phospholipid in the maintenance of cellular levels of lipid hydroperoxides. uk Видавничий дім "Академперіодика" НАН України Доповіді НАН України Біохімія Каталітичні властивості гідропероксидліази з проростків картоплі Каталитические свойства гидропероксидлиазы из проростков картофеля Catalytic properties of hydroperoxide lyase from potato seedlings Article published earlier |
| spellingShingle | Каталітичні властивості гідропероксидліази з проростків картоплі Копіч, В.М. Харченко, О.В. Біохімія |
| title | Каталітичні властивості гідропероксидліази з проростків картоплі |
| title_alt | Каталитические свойства гидропероксидлиазы из проростков картофеля Catalytic properties of hydroperoxide lyase from potato seedlings |
| title_full | Каталітичні властивості гідропероксидліази з проростків картоплі |
| title_fullStr | Каталітичні властивості гідропероксидліази з проростків картоплі |
| title_full_unstemmed | Каталітичні властивості гідропероксидліази з проростків картоплі |
| title_short | Каталітичні властивості гідропероксидліази з проростків картоплі |
| title_sort | каталітичні властивості гідропероксидліази з проростків картоплі |
| topic | Біохімія |
| topic_facet | Біохімія |
| url | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/96618 |
| work_keys_str_mv | AT kopíčvm katalítičnívlastivostígídroperoksidlíazizprorostkívkartoplí AT harčenkoov katalítičnívlastivostígídroperoksidlíazizprorostkívkartoplí AT kopíčvm katalitičeskiesvoistvagidroperoksidliazyizprorostkovkartofelâ AT harčenkoov katalitičeskiesvoistvagidroperoksidliazyizprorostkovkartofelâ AT kopíčvm catalyticpropertiesofhydroperoxidelyasefrompotatoseedlings AT harčenkoov catalyticpropertiesofhydroperoxidelyasefrompotatoseedlings |