Інгібіторний потенціал каліксаренів відносно нуклеотидопірофосфатази/ фосфодіестерази 1

It has been previously shown that phosphonic acids covalently attached to the macrocyclic platform of calix[4]arenes are capable of inhibiting alkaline phosphatases. In this paper the effects of the upper-rim functionalized calix[4]arenes on the activity of nucleotide pyrophosphatase/phosphodiestera...

Ausführliche Beschreibung

Gespeichert in:
Bibliographische Detailangaben
Datum:2017
Hauptverfasser: Buldenko, V. M., Kononets, L. A., Kobzar, O. L., Drapailo, A. B., Vyshnevsky, S. G., Kalchenko, V. I., Vovk, A. I.
Format: Artikel
Sprache:English
Veröffentlicht: National University of Pharmacy 2017
Schlagworte:
Online Zugang:https://ophcj.nuph.edu.ua/article/view/ophcj.17.928
Tags: Tag hinzufügen
Keine Tags, Fügen Sie den ersten Tag hinzu!
Назва журналу:Journal of Organic and Pharmaceutical Chemistry

Institution

Journal of Organic and Pharmaceutical Chemistry
id oai:ojs.journals.uran.ua:article-118681
record_format ojs
institution Journal of Organic and Pharmaceutical Chemistry
baseUrl_str
datestamp_date 2018-06-05T15:18:54Z
collection OJS
language English
topic калікс[4]арен
тіакалікс[4]арен
сульфонілкалікс[4]арен
нуклеотидопірофосфатаза/ фосфодіестераза 1
інгібування
молекулярний докінг
УДК 577.152.31 547.639
spellingShingle калікс[4]арен
тіакалікс[4]арен
сульфонілкалікс[4]арен
нуклеотидопірофосфатаза/ фосфодіестераза 1
інгібування
молекулярний докінг
УДК 577.152.31 547.639
Buldenko, V. M.
Kononets, L. A.
Kobzar, O. L.
Drapailo, A. B.
Vyshnevsky, S. G.
Kalchenko, V. I.
Vovk, A. I.
Інгібіторний потенціал каліксаренів відносно нуклеотидопірофосфатази/ фосфодіестерази 1
topic_facet calix[4]arene
thiacalix[4]arene
sulfonylcalix[4]arene
nucleotide pyrophosphatase/phosphodiesterase 1
inhibition
molecular docking
UDC 577.152.31 547.639
каликс[4]арен
тиакаликс[4]арен
сульфонилкаликс[4]арен
нуклеотидпирофосфатаза/фосфодиэстераза 1
ингибирование
молекулярный докинг
УДК 577.152.31 547.639
калікс[4]арен
тіакалікс[4]арен
сульфонілкалікс[4]арен
нуклеотидопірофосфатаза/ фосфодіестераза 1
інгібування
молекулярний докінг
УДК 577.152.31 547.639
format Article
author Buldenko, V. M.
Kononets, L. A.
Kobzar, O. L.
Drapailo, A. B.
Vyshnevsky, S. G.
Kalchenko, V. I.
Vovk, A. I.
author_facet Buldenko, V. M.
Kononets, L. A.
Kobzar, O. L.
Drapailo, A. B.
Vyshnevsky, S. G.
Kalchenko, V. I.
Vovk, A. I.
author_sort Buldenko, V. M.
title Інгібіторний потенціал каліксаренів відносно нуклеотидопірофосфатази/ фосфодіестерази 1
title_short Інгібіторний потенціал каліксаренів відносно нуклеотидопірофосфатази/ фосфодіестерази 1
title_full Інгібіторний потенціал каліксаренів відносно нуклеотидопірофосфатази/ фосфодіестерази 1
title_fullStr Інгібіторний потенціал каліксаренів відносно нуклеотидопірофосфатази/ фосфодіестерази 1
title_full_unstemmed Інгібіторний потенціал каліксаренів відносно нуклеотидопірофосфатази/ фосфодіестерази 1
title_sort інгібіторний потенціал каліксаренів відносно нуклеотидопірофосфатази/ фосфодіестерази 1
title_alt The inhibitory potential of calixarenes against nucleotide pyrophosphatase/phosphodiesterase 1
Ингибиторный потенциал каликсаренов относительно нуклеотидпирофосфатазы/ фосфодиэстеразы 1
description It has been previously shown that phosphonic acids covalently attached to the macrocyclic platform of calix[4]arenes are capable of inhibiting alkaline phosphatases. In this paper the effects of the upper-rim functionalized calix[4]arenes on the activity of nucleotide pyrophosphatase/phosphodiesterase 1 (NPP1) have been examined.Aim. To assess the inhibitory potential of calix[4]arene, thiacalix[4]arene and sulfonylcalix[4]arene derivatives against NPP1.Results and discussion. It has been found that calix[4]arene, thiacalix[4]arene, and sulfonylcalix[4]arene tetrakismethylphosphonic acids inhibit NPP1 with the IC50 values in the micromolar range. The derivatives of sulfonylcalix[4]arene demonstrated the selectivity of inhibition of NPP1 over alkaline phosphatases. In addition, sulfonylcalix[4]arene tetrakismethylphosphonic acid was able to inhibit the nucleotide pyrophosphatase/phosphodiesterase activity of the human serum. The possible mechanism of the inhibition has been discussed.Experimental part. The activity of NPP1 was monitored by spectrophotometry measuring the rate of hydrolysis of bis-p-nitrophenyl phosphate. The phosphodiesterase activity of the human serum was assessed in the presence of p-nitrophenyl ester of thymidine-5-monophosphate as a substrate. The homology model of the human NPP1 was generated based on the crystal structure of the murine enzyme. The molecular docking was performed using AutoDock 4.2.Conclusions. The results obtained have shown the ability of sulfonylcalix[4]arene derivatives to inhibit the activity of NPP1 in vitro, including the nucleotide pyrophosphatase/phosphodiesterase activity in the human blood serum.
publisher National University of Pharmacy
publishDate 2017
url https://ophcj.nuph.edu.ua/article/view/ophcj.17.928
work_keys_str_mv AT buldenkovm theinhibitorypotentialofcalixarenesagainstnucleotidepyrophosphatasephosphodiesterase1
AT kononetsla theinhibitorypotentialofcalixarenesagainstnucleotidepyrophosphatasephosphodiesterase1
AT kobzarol theinhibitorypotentialofcalixarenesagainstnucleotidepyrophosphatasephosphodiesterase1
AT drapailoab theinhibitorypotentialofcalixarenesagainstnucleotidepyrophosphatasephosphodiesterase1
AT vyshnevskysg theinhibitorypotentialofcalixarenesagainstnucleotidepyrophosphatasephosphodiesterase1
AT kalchenkovi theinhibitorypotentialofcalixarenesagainstnucleotidepyrophosphatasephosphodiesterase1
AT vovkai theinhibitorypotentialofcalixarenesagainstnucleotidepyrophosphatasephosphodiesterase1
AT buldenkovm ingibitornyjpotencialkaliksarenovotnositelʹnonukleotidpirofosfatazyfosfodiésterazy1
AT kononetsla ingibitornyjpotencialkaliksarenovotnositelʹnonukleotidpirofosfatazyfosfodiésterazy1
AT kobzarol ingibitornyjpotencialkaliksarenovotnositelʹnonukleotidpirofosfatazyfosfodiésterazy1
AT drapailoab ingibitornyjpotencialkaliksarenovotnositelʹnonukleotidpirofosfatazyfosfodiésterazy1
AT vyshnevskysg ingibitornyjpotencialkaliksarenovotnositelʹnonukleotidpirofosfatazyfosfodiésterazy1
AT kalchenkovi ingibitornyjpotencialkaliksarenovotnositelʹnonukleotidpirofosfatazyfosfodiésterazy1
AT vovkai ingibitornyjpotencialkaliksarenovotnositelʹnonukleotidpirofosfatazyfosfodiésterazy1
AT buldenkovm íngíbítornijpotencíalkalíksarenívvídnosnonukleotidopírofosfatazifosfodíesterazi1
AT kononetsla íngíbítornijpotencíalkalíksarenívvídnosnonukleotidopírofosfatazifosfodíesterazi1
AT kobzarol íngíbítornijpotencíalkalíksarenívvídnosnonukleotidopírofosfatazifosfodíesterazi1
AT drapailoab íngíbítornijpotencíalkalíksarenívvídnosnonukleotidopírofosfatazifosfodíesterazi1
AT vyshnevskysg íngíbítornijpotencíalkalíksarenívvídnosnonukleotidopírofosfatazifosfodíesterazi1
AT kalchenkovi íngíbítornijpotencíalkalíksarenívvídnosnonukleotidopírofosfatazifosfodíesterazi1
AT vovkai íngíbítornijpotencíalkalíksarenívvídnosnonukleotidopírofosfatazifosfodíesterazi1
AT buldenkovm inhibitorypotentialofcalixarenesagainstnucleotidepyrophosphatasephosphodiesterase1
AT kononetsla inhibitorypotentialofcalixarenesagainstnucleotidepyrophosphatasephosphodiesterase1
AT kobzarol inhibitorypotentialofcalixarenesagainstnucleotidepyrophosphatasephosphodiesterase1
AT drapailoab inhibitorypotentialofcalixarenesagainstnucleotidepyrophosphatasephosphodiesterase1
AT vyshnevskysg inhibitorypotentialofcalixarenesagainstnucleotidepyrophosphatasephosphodiesterase1
AT kalchenkovi inhibitorypotentialofcalixarenesagainstnucleotidepyrophosphatasephosphodiesterase1
AT vovkai inhibitorypotentialofcalixarenesagainstnucleotidepyrophosphatasephosphodiesterase1
first_indexed 2025-07-17T12:59:26Z
last_indexed 2025-09-24T17:14:30Z
_version_ 1850411038218911744
spelling oai:ojs.journals.uran.ua:article-1186812018-06-05T15:18:54Z The inhibitory potential of calixarenes against nucleotide pyrophosphatase/phosphodiesterase 1 Ингибиторный потенциал каликсаренов относительно нуклеотидпирофосфатазы/ фосфодиэстеразы 1 Інгібіторний потенціал каліксаренів відносно нуклеотидопірофосфатази/ фосфодіестерази 1 Buldenko, V. M. Kononets, L. A. Kobzar, O. L. Drapailo, A. B. Vyshnevsky, S. G. Kalchenko, V. I. Vovk, A. I. calix[4]arene thiacalix[4]arene sulfonylcalix[4]arene nucleotide pyrophosphatase/phosphodiesterase 1 inhibition molecular docking UDC 577.152.31 547.639 каликс[4]арен тиакаликс[4]арен сульфонилкаликс[4]арен нуклеотидпирофосфатаза/фосфодиэстераза 1 ингибирование молекулярный докинг УДК 577.152.31 547.639 калікс[4]арен тіакалікс[4]арен сульфонілкалікс[4]арен нуклеотидопірофосфатаза/ фосфодіестераза 1 інгібування молекулярний докінг УДК 577.152.31 547.639 It has been previously shown that phosphonic acids covalently attached to the macrocyclic platform of calix[4]arenes are capable of inhibiting alkaline phosphatases. In this paper the effects of the upper-rim functionalized calix[4]arenes on the activity of nucleotide pyrophosphatase/phosphodiesterase 1 (NPP1) have been examined.Aim. To assess the inhibitory potential of calix[4]arene, thiacalix[4]arene and sulfonylcalix[4]arene derivatives against NPP1.Results and discussion. It has been found that calix[4]arene, thiacalix[4]arene, and sulfonylcalix[4]arene tetrakismethylphosphonic acids inhibit NPP1 with the IC50 values in the micromolar range. The derivatives of sulfonylcalix[4]arene demonstrated the selectivity of inhibition of NPP1 over alkaline phosphatases. In addition, sulfonylcalix[4]arene tetrakismethylphosphonic acid was able to inhibit the nucleotide pyrophosphatase/phosphodiesterase activity of the human serum. The possible mechanism of the inhibition has been discussed.Experimental part. The activity of NPP1 was monitored by spectrophotometry measuring the rate of hydrolysis of bis-p-nitrophenyl phosphate. The phosphodiesterase activity of the human serum was assessed in the presence of p-nitrophenyl ester of thymidine-5-monophosphate as a substrate. The homology model of the human NPP1 was generated based on the crystal structure of the murine enzyme. The molecular docking was performed using AutoDock 4.2.Conclusions. The results obtained have shown the ability of sulfonylcalix[4]arene derivatives to inhibit the activity of NPP1 in vitro, including the nucleotide pyrophosphatase/phosphodiesterase activity in the human blood serum. Ранее было показано, что фосфоновые кислоты, ковалентно присоединенные к макроциклической платформе каликс[4]аренов, способны ингибировать щелочные фосфатазы. В настоящей работе исследовано влияние производных каликс[4]арена на активность нуклеотидпирофосфатазы /фосфодиэстера-зы 1 (NPP1).Цель работы – оценить ингибиторный потенциал производных каликс[4]арена, тиакаликс[4]арена и сульфонилкаликс[4] арена относительно NPP1.                                                                         Результаты и их обсуждение. Установлено, что каликс[4]арен-, тиакаликс[4]арен- и сульфонилкаликс[4]арен-тетракис-метилфосфоновые кислоты ингибируют NPP1 со значениями IC50 в микромолярном диапазоне. Ингибирование NPP1 производными сульфонилкаликс[4]арена было селективным относительно щелочных фосфатаз. Кроме того, сульфонилкаликс[4]арен-тетракис-метилфосфоновая кислота способна ингибировать фосфодиэстеразную активность человеческой сыворотки. Обсуждается возможный механизм ингибирования.                       Экспериментальная часть. Активность NPP1 контролировали спектрофотометрически по скорости гидролиза бис-п-нитрофенилфосфата. Нуклеотидпирофосфатазную/фосфодиэстеразную активность человеческой сыворотки оценивали в присутствии п-нитрофенилового эфира тимидин-5-монофосфата в качестве субстрата. Гомологическая модель человеческой NPP1 была сгенерирована на основе кристаллической структуры мышиного фермента. Молекулярный докинг проводился с помощью программы AutoDock 4.2.                                                                                         Выводы. Полученные результаты показали способность производных сульфонилкаликс[4]арена ингибировать in vitro NPP1, в том числе нуклеотидпирофосфатазную/фосфодиэстеразную активность сыворотки крови человека. Раніше було показано, що фосфонові кислоти, ковалентно приєднані до макроциклічної платформи калікс[4]аренів, здатні інгібувати лужні фосфатази. В цій роботі вивчено вплив похідних калікс[4]арену на активність нуклеотидопірофосфатази /фосфодіестерази 1 (NPP1).Мета роботи – оцінити інгібіторний потенціал похідних калікс[4]арену, тіакалікс[4]арену та сульфонілкалікс[4]арену відносно NPP1.Результати та їх обговорення. Встановлено, що калікс[4]арен-, тіакалікс[4]арен- та сульфонілкалікс[4]арен-тетракіс-метилфосфонові кислоти інгібують NPP1 зі значеннями IC50 в мікромолярному діапазоні. Інгібування NPP1 похідними сульфонілкалікс[4]арену було селективним відносно лужних фосфатаз.Крім того, сульфонілкалікс[4]арен-тетракіс-метилфосфонова кислота здатна інгібувати нуклеотидопірофосфатазну/фосфодіестеразну активність людської сироватки. Обговорюється можливий механізм інгібування.Експерименальна частина. Активність NPP1 контролювали спектрофотометрично за швидкістю гідролізу біс-п-нітрофенілфосфату. Нуклеотидопірофосфатазну/фосфодіестеразну активність людської сироватки оцінювали з використанням п-нітрофенілового естеру тимідин-5-монофосфату як субстрату. Гомологічна модель людської NPP1 була згенерована на основі кристалічної структури мишачого ферменту. Молекулярний докінг проводили за допомогою програми AutoDock 4.2.Висновки. Отримані результати показали здатність похідних сульфонілкалікс[4]арену інгібувати активність NPP1 in vitro, в тому числі нуклеотидопірофосфатазну/фосфодіестеразну активність сироватки крові людини. National University of Pharmacy 2017-12-14 Article Article application/pdf https://ophcj.nuph.edu.ua/article/view/ophcj.17.928 10.24959/ophcj.17.928 Journal of Organic and Pharmaceutical Chemistry; Vol. 15 No. 4(60) (2017); 41-47 Журнал органической и фармацевтической химии; Том 15 № 4(60) (2017); 41-47 Журнал органічної та фармацевтичної хімії; Том 15 № 4(60) (2017); 41-47 2518-1548 2308-8303 en https://ophcj.nuph.edu.ua/article/view/ophcj.17.928/112991 Copyright (c) 2017 National University of Pharmacy https://creativecommons.org/licenses/by/4.0