CHARACTERISTICS OF THE BINDING BETWEEN THE ENZYME PREPARATION RAPHANUS SATIVUS L. AND NATURAL LAYERED ALUMOSILICA IN THE PRESENCE OF IRON OXIDES
IR and X-ray analyses of bentonite modified with magnetite and enzyme established the dependence of enzyme immobilization on the presence of iron oxides. IR studies have proven that the binding of the enzyme to the carrier is adsorption in nature without stable chemical interactions. This type of bi...
Saved in:
| Date: | 2023 |
|---|---|
| Main Authors: | , , , |
| Format: | Article |
| Language: | English |
| Published: |
V.I.Vernadsky Institute of General and Inorganic Chemistry
2023
|
| Online Access: | https://ucj.org.ua/index.php/journal/article/view/546 |
| Tags: |
Add Tag
No Tags, Be the first to tag this record!
|
| Journal Title: | Ukrainian Chemistry Journal |
| Download file: |  |
Institution
Ukrainian Chemistry Journal| _version_ | 1871465935621062656 |
|---|---|
| author | Boychuk, Oleksandr Pershina, Katherine Kolomiets, Eugene Pletenets, Yelyzaveta |
| author_facet | Boychuk, Oleksandr Pershina, Katherine Kolomiets, Eugene Pletenets, Yelyzaveta |
| author_institution_txt_mv | [
{
"author": "Oleksandr Boychuk",
"institution": "Vernadsky Institute of General and Inorganic Chemistry N.A.S of Ukraine, Kiev, Palladin av., 32\/34,03142 Ukraine"
},
{
"author": "Katherine Pershina",
"institution": "Vernadsky Institute of General and Inorganic Chemistry N.A.S of Ukraine, Kiev, Palladin av., 32\/34,03142 Ukraine"
},
{
"author": "Eugene Kolomiets",
"institution": "V.I.Vernadsky Institute of General and Inorganic Chemistry of the National Academy of Sciences of Ukraine, 32\/34 Academic Palladin Avenue, Kyiv, 03142, Ukraine"
},
{
"author": "Yelyzaveta Pletenets",
"institution": "V. I. Vernadskii Institute of General and Inorganic Chemistry of the Ukrainian National Academy of Sciences, Akad. Palladin Avenue 32\/34, Kyiv 03142, Ukraine"
}
] |
| author_sort | Boychuk, Oleksandr |
| baseUrl_str | https://ucj.org.ua/index.php/journal/oai |
| collection | OJS |
| datestamp_date | 2026-07-22T08:23:51Z |
| description | IR and X-ray analyses of bentonite modified with magnetite and enzyme established the dependence of enzyme immobilization on the presence of iron oxides. IR studies have proven that the binding of the enzyme to the carrier is adsorption in nature without stable chemical interactions. This type of binding does not significantly affect the change in the structure of the enzyme module. Characteristic bands of vibrations of amide groups of proteins were detected at 1637 cm-1 ( ν-vibrations of C=O bonds (amide I)), 713 cm-1 (δ – vibrations of O=C-N in the plane (amide IV)), which can participate in the sorption binding of the enzyme to bentonite and the SiO2 group, which is characterized by a weak connection of the outer part of protein with the formation of a surface structure, which disappears over time due to the diffusion of molecules into the pores of the mineral. Comparison of the basal distances in the samples established the following dependence: 12.43 Å bentonite+ Fe3O4+enz (48 h) > 12.38; Å natural bentonite> 12.31; Å bentonite+ Fe3O4+enz (2 hours) > 11.91; Å bentonite+ Fe3O4 , which indicates a high probability of iron compounds entering the interlayer space due to the hydrolysis of magnetite with the formation of Fe-(OH)n bonds and unstable compounds. According to the research results, a scheme of the interaction of the enzyme with modified layered iron aluminosilicate is proposed: 1 – transport of the enzyme to the surface (phase distribution boundaries); 2 – deformation of the enzyme under the action of the surface as a result of a polycondensation reaction with the formation of water molecules; 3 – entry of water molecules into the interlayer space; 4 – hydrolysis of magnetite particles; 5 – extraction of iron hydroxide from the interlayer space due to the formation of aggregates with an enzyme molecule that has a related adsorption center. |
| doi_str_mv | 10.33609/2708-129X.89.04.2023.90-101 |
| first_indexed | 2025-09-24T17:43:50Z |
| format | Article |
| fulltext |
90 ISSN 2708-129X. Укр. хім. журн., 2023
УДК 544.023+549.02+553.08+547.99 doi: 10.33609/2708-129X.89.04.2023.90-101
ОСОБЛИВОСТІ ЗВ’ЯЗУВАННЯ ФЕРМЕНТНОГО ПРЕПАРАТУ
RAPHANUS SATIVUS L. ІЗ ПРИРОДНИМ ШАРУВАТИМ
АЛЮМОСИЛІКАТОМ ЗА ПРИСУТНОСТІ ОКСИДІВ ЗАЛІЗА
О. В. Бойчук1, Є. С. Плетинець1, К. Д. Першина1,2 , Є. О. Коломієць1
1Інститут загальної та неорганічної хімії імені. В. І. Вернадського НАН України,
просп. Акад. Палладіна, 32/34, Київ 03142, Україна
2Міжвідомче відділення електрохімічної енергетики НАН України,
просп. Акад. Вернадського, 38 А, Київ 03142, Україна
e-mail: Pershina@ionc.kiev.ua
Синтезовано та проведено ІЧ- та РФА-аналіз зразків природного бентоніту, бенто-
ніту з магнетитом та бентоніту з магнетитом та ензимним препаратом редьки чорної з
різним часом контакту при модифікуванні. ІЧ-дослідженнями встановлено наявність
адсорбції молекули ферменту з носієм, яка незначно впливає на зміну її структури.
Було виявлено характерні смуги коливань амідних груп білків на 1637 см-1 – ν-коли-
вання зв’язків С=О (амід I), 713 см-1 – δ-коливання О=С-N у площині (амід IV), які
можуть брати участь у сорбційному зв'язуванні ферменту з бентонітом та SiО2-групи,
які характеризується слабким зв’язком зовнішньої частини білку з утворенням по-
верхневої структури і яка з часом зникає завдяки дифузії молекули у пори мінералу.
РФА-аналізом зафіксовано зміну інтенсивності максимумів монтморілоніту у діапазо-
ні 2θ = 5–100 у зразках після модифікування залізом природного бентоніту та залеж-
ність базальної відстані від складу зразка та часу контакту з ферментним препаратом.
За результатами досліджень запропоновано схему взаємодії ферменту з модифікова-
ним залізом шаруватим алюмосилікатом.
Ключові слова: бентоніт, магнетит, модифікація, Raphanus Sativus L., ІЧ-спектро
скопія, РФА-аналіз.
ВСТУП. Природні і модифіковані гли-
нисті мінерали широко використовують у
промисловості та для захисту навколиш-
нього середовища, особливо як адсорбен-
ти, молекулярні сита, іонообмінні матеріа-
ли та каталізатори [1]. Такі мінерали є ще
й вихідним матеріалом для синтезу стовп-
частих глин (PILC) і пористих глинистих
гетероструктур (PCH), які використовують
як ефективні носії каталітично активних
фаз редокс-перетворень [2, 3]. Саме таку
активність мають ензими класу оксидоре-
дуктаз, які здатні каталізувати як окислен-
ня, так і відновлення різноманітних сполук
91https://ucj.org.ua
О. В. Бойчук, Є. С. Плетинець, К. Д. Першина, Є. О. Коломієць УХЖ № 04 / ТОМ 89
за рахунок наявності в них пероксидаз, які
є гемовими білками з молекулярною масою
в діапазоні від 30 до 150 кіло Дальтон (KD)
та специфічною простетичною групою фе-
рипротопорфірин IX, також відомий як
залізо (III) протопорфірин IX [4]. Найчас-
тіше органічні та неорганічні речовини на
поверхні мінералів та у міжшаровому про-
сторі утворюють певні просторові структу-
ри, які мають нові фізико-хімічні власти-
вості та відрізняються властивостями від
вихідних реагентів, але успадковують певні
властивості та функції вихідних компонен-
тів. Утворення таких структур відбуваєть-
ся або під час гелеутворення гідрозолів,
що виникає внаслідок асоціації частинок
у водній суспензії (наприклад, через вод-
неві зв'язки між групами, що належать до
різних частинок), або внаслідок гідролі-
тичної поліконденсації вихідних сполук у
водно-органічних середовищах [2–4]. При
використанні гідролітичних методів в алю-
мосилікатах на першому етапі – гідролізі
металоксидних компонентів – утворюється
зв'язок М-ОН, який є нестійким і реагує з
органічними компонентами. На другому
етапі лабільна група M-OH конденсується
з іншими M-OH або M-OR (коли вихід-
ним продуктом золь-гель-процесу були
органічні сполуки з ОН-групами) груп для
утворення М-О-М-зв'язків і виведення
води або спиртів. Таким чином утворюєть-
ся тривимірна ґратка. Як правило, отри-
маний проміжний продукт не повністю
конденсується на поверхні [5–7] й до його
складу входять вода або ОН-групи. Отже,
отримані продукти можна класифікувати
як гідратовані оксиди. При використан-
ні шаруватих алюмосилікатів зв’язуван-
ня органічної компоненти здійснюється
у міжшаровому просторі з приєднанням
метоксильних груп до октаедричного шару.
Зміна хімічної природи органічної скла-
дової впливає на параметри міжшарового
простору вихідної структури [8]. Але до-
сліджень впливу неорганічної складової,
яку було попередньо інтеркальовано у між-
шаровий простір алюмосилікату, на утво-
рення таких структур майже не проводили,
особливо оксидів заліза, які присутні у всіх
зразках природних алюмосилікатів [9–10].
Тому метою цієї роботи було встановлен-
ня впливу суміші FeO та Fe2O3 на зміну по-
верхневої структури, фазового складу та
міжшарового простору органо-мінераль-
ної гібридної структури на основі моди-
фікованого залізом природного бентоні-
ту та рослинного ферментного препарату
з Raphanus Sativus L.
ЕКСПЕРИМЕНТ ТА ОБГОВОРЕННЯ
РЕЗУЛЬТАТІВ. Як носії для іммобілізації
ферментного препарату використовували
природний бентоніт, модифікований маг-
нетитом (родовище Дашуківка, Україна).
Оцінку питомої поверхні бентоніту прово-
дили методом БЕТ на приладі «СОРБІ–М»
шляхом порівняння обсягів газу-адсорба-
та, сорбуючого досліджуваним зразком і
стандартним зразком матеріалу (Al2O3) з ві-
домою питомою поверхнею. Вимірювання
питомої поверхні проводили за 4-х-точко-
вим методом БЕТ. Як газ-адсорбат у цій мо-
дифікації використовували газоподібний
азот (Табл.1). Модифікацію природного
бентоніту проводили наступним шляхом:
до 10 мл водного розчину FeCl3 з концентра-
цією 1М/дм3 додавали наважку бентоніту
масою 10 г. Отриману суспензію перемішу-
вали протягом 30 хв для отримання стійкої
суспензії. Далі до неї додавали 25% водний
92 ISSN 2708-129X. Укр. хім. журн., 2023
ОСОБЛИВОСТІ ЗВ’ЯЗУВАННЯ ФЕРМЕНТНОГО ПРЕПАРАТУ RAPHANUS SATIVUS L. ІЗ ПРИРОДНИМ
ШАРУВАТИМ АЛЮМОСИЛІКАТОМ ЗА ПРИСУТНОСТІ ОКСИДІВ ЗАЛІЗАФІЗИЧНА ХІМІЯ
Таблиця 1
Склад, природна вологість, структура, площа питомої поверхні та значення рН
водної суспензії природного бентоніту Table 1.
Composition, natural humidity, structure, specific surface area and pH value of an aqueous
suspension of natural bentonite.
Склад, мас. % рН суспензий Структура Sуд, м
2/г
SiO2 – 58.3;
А12О3 – 12.8;
Fe2O3 – 6.8;
СаО – 1.45;
MgO – 1.6;
Na2O+К2О – 0.5;
Вологість – 9.3
8
Шарувата
Розмір одиничної
структури
50–110 нм
37±
розчин NH3 по краплям до рН 9. Отрима-
ний модифікат відмивали дистильованою
водою до значення рН 8 та висушували за
кімнатної температури упродовж 7 діб до
досягнення природної вологості модифіко-
ваного бентоніту.
Ферментний препарат отримували
шляхом змішування 3 г рослинної маси з
25 г скляних гранул (розмір 0,25 мм), 7 мл
фосфатного буфера рН 6,86 і розтиранням
протягом 5 хв. Значення рН для виділення
ферментного препарату вибирали відпо-
відно до рН максимальної активності пе-
роксидази хрону рН 5–8 [4]. Виділення пре-
парату проводили в центрифузі «СМ-50»
на швидкості 7 000 об / хв протягом 10 хв.
Прозору надосадову рідину використову-
вали як джерело ферментного препарату.
Іммобілізацію проводили методом погли-
нання ферментного препарату з 20% роз-
чину у фосфатному буфері при рН 6,86.
Модифікований залізом бентоніт масою
10 г заливали розчином ферментної сумі-
ші об'ємом 100 мл за температури 25 0С і
витримували протягом 2 год на повітрі.
Для вивчення впливу часу контакту пре-
парату з носієм було виготовлено інші
зразки, які витримували 48 год на повітрі.
Отриманий матеріал (неорганічний но-
сій – ферментний препарат) відокремлю-
вали від вихідного розчину фільтруванням
з подальшою сушкою на повітрі протягом
48 год. Зразки матеріалу зберігали без
доступу повітря в поліетиленових контей-
нерах.
ІЧ-спектри отримували зі зразків, з яких
було видалено вологу протягом тривалого
висушування (декілька діб) за температури
60 0С. Усі спектри записували за допомогою
спектрометра Nicolet Nexus 470. ІЧ-спектри
порушеного повного внутрішнього відбит-
тя (attenuated total reflection, ATR) запи-
сували для перетертих порошкоподібних
зразків за допомогою приставки ППВВ
Smart Orbit (виробництво фірми Thermo
Scientific), оптичний елемент – діамант, кут
падаючого променя θ=45°. Діапазон – 4000–
400 см-1, кількість сканів – 128, роздільна
здатність – 4 см-1. Фон записували відносно
оптичного елемента без зразка.
93https://ucj.org.ua
О. В. Бойчук, Є. С. Плетинець, К. Д. Першина, Є. О. Коломієць УХЖ № 04 / ТОМ 89
Рис. 1а. ІК-спектри природного бентоніту з
ферментом та природного бентоніту із
залізом (Fe) у діапазоні ( 3700–3000 см−1)
Fig. 1a IR-spectrum of the natural bentonite with
enzyms’ preparation and natural bentonite with
iron oxides.
Рис. 1б. ІК-спектри природного бентоніту з
ферментом та природного бентоніту із залізом
(Fe) у діапазоні (1500–430 см−1)
Fig. 1б IR-spectrum of the natural bentonite with
enzyms’ preparation and natural bentonite with
iron oxides.
Таблиця 2
Характеристичні довжини хвиль ІЧ-спектрів іммобілізованого ферменту на бентоніт-
залізовмісний носій
Table 2.
Characteristic wavelengths of IR spectra of immobilized enzyme on bentonite-iron carrier.
Частота коливань (см-1) Тип коливань Атомні групи [55]
3700 3621 ν -OH (структурн.)
3400 3396 ν H2O (адс.)
1627–1683 1637 δ C=O
1100 1118 ν Si-O-Si
987 δ -OH
970 912 ν P-O
850–1100 877 ν
молекули тетраедрів, що
складаються з атомів О2 з
атомами Si всередині
730–760 796 ν SiО2 групи
613–700 713 δ О=С-N у площині (амід IV)
525 514 δ Змішані Si-O-Al і Mg-O
470 430 δ Fe(III)–O в окт. позиції
Порівняння даних РФА-зразків природного бентоніту, бентоніту, модифікованого
залізом та зразків модифікованого залізом бентоніту з органічною складовою (ферментного
рослинного препарату) (Рис. 2) встановило збільшення інтенсивності окремих фаз магнетиту та
зменшення максимумів інтенсивності монтморілоніту в малокутовому діапазоні (Ѳ – 7,11÷7,45)
відносно чистого бентоніту для всіх зразків, але максимальне зменшення спостерігали в
модифікованому залізом бентоніті (з 6500 до 900), подальша модифікація цього бентоніту
ферментним препаратом призвела до збільшення інтенсивності цього піку у разі витримки 2
Рис. 1а. ІК-спектри природного бентоніту з
ферментом та природного бентоніту із
залізом (Fe) у діапазоні ( 3700–3000 см−1)
Fig. 1a IR-spectrum of the natural bentonite with
enzyms’ preparation and natural bentonite with
iron oxides.
Рис. 1б. ІК-спектри природного бентоніту з
ферментом та природного бентоніту із залізом
(Fe) у діапазоні (1500–430 см−1)
Fig. 1б IR-spectrum of the natural bentonite with
enzyms’ preparation and natural bentonite with
iron oxides.
Таблиця 2
Характеристичні довжини хвиль ІЧ-спектрів іммобілізованого ферменту на бентоніт-
залізовмісний носій
Table 2.
Characteristic wavelengths of IR spectra of immobilized enzyme on bentonite-iron carrier.
Частота коливань (см-1) Тип коливань Атомні групи [55]
3700 3621 ν -OH (структурн.)
3400 3396 ν H2O (адс.)
1627–1683 1637 δ C=O
1100 1118 ν Si-O-Si
987 δ -OH
970 912 ν P-O
850–1100 877 ν
молекули тетраедрів, що
складаються з атомів О2 з
атомами Si всередині
730–760 796 ν SiО2 групи
613–700 713 δ О=С-N у площині (амід IV)
525 514 δ Змішані Si-O-Al і Mg-O
470 430 δ Fe(III)–O в окт. позиції
Порівняння даних РФА-зразків природного бентоніту, бентоніту, модифікованого
залізом та зразків модифікованого залізом бентоніту з органічною складовою (ферментного
рослинного препарату) (Рис. 2) встановило збільшення інтенсивності окремих фаз магнетиту та
зменшення максимумів інтенсивності монтморілоніту в малокутовому діапазоні (Ѳ – 7,11÷7,45)
відносно чистого бентоніту для всіх зразків, але максимальне зменшення спостерігали в
модифікованому залізом бентоніті (з 6500 до 900), подальша модифікація цього бентоніту
ферментним препаратом призвела до збільшення інтенсивності цього піку у разі витримки 2
Фазовий склад зразків встановлювали
рентгенофазовим аналізом (РФА) на диф-
рактометрі «ДРОН–4–07» із CuKα-випро-
міненням в інтервалі 2θ = 5–60° із кроком
знімання 0,05° та експозицією 3с. Похибка
вимірювання – до 1 %. Для розшифруван-
ня фазового складу використовували базу
даних Міжнародного комітету порошкових
дифракційних даних (ICDD) та комп’ютер-
ну програму Match, розроблену Dr. K. Bran
denburg & Dr. H. Putz GbR (Germany). Ба-
зальні відстані зразків бентоніту розрахо-
вували за формулою Бреґґа – Вульфа:
2dsinθ = nλ; звідси:
d = nλ
2sinθ
λ – 1, 54178 (лампа випромінювання Cu Kα);
n – 1 (кількість зразків підчас одного зняття);
θ – бреґґівські кути відбивання.
У спектрі бентоніт залізо – фермент
(Рис. 1 а, б, табл. 2) було ідентифіковано най-
більш характерні для бентоніту смуги по-
глинання, які зумовлені коливаннями Si-O-
зв’язків (максимуми на 441 та 1118 см-1),
514 – коливання Si-O-Al-зв’язків; коли-
вання ОН-груп мають максимуми смуг
поглинання в межах 3750–3400 та при
987 см-1. Також було виявлено характер-
ні смуги коливань амідних груп білків на
1637 см-1 – ν-коливання зв’язків С=О (амід I),
713 см-1 – δ-коливання О=С-N у площині
(амід IV) можуть брати участь у сорбцій-
ному зв'язуванні ферменту з бентонітом.
Також SiО2-групи частіше беруть участь у
процесах адсорбції з утворенням слабких
зв’язків із зовнішньою частиною білка, яка
з часом зникає завдяки дифузії молекули
білка у пори. Ця адсорбція викликає тільки
зміни у вторинній структури молекули біл-
ка та його термічну стабільність [11]. Також
у цьому випадку існує велика ймовірність
утворення крос-лінкерного зшивання моле-
кули ензиму з поверхнею, що є характерною
для адсорбційних поверхневих структур [12].
Рис. 1а. ІК-спектри природного бентоніту з
ферментом та природного бентоніту із залізом
(Fe) у діапазоні ( 3700–3000 см−1)
Fig. 1a IR-spectrum of the natural bentonite
with enzyms’ preparation and natural bentonite
with iron oxides.
Рис. 1б. ІК-спектри природного бентоніту з
ферментом та природного бентоніту із залізом
(Fe) у діапазоні (1500–430 см−1)
Fig. 1б IR-spectrum of the natural bentonite
with enzyms’ preparation and natural bentonite
with iron oxides.
94 ISSN 2708-129X. Укр. хім. журн., 2023
ОСОБЛИВОСТІ ЗВ’ЯЗУВАННЯ ФЕРМЕНТНОГО ПРЕПАРАТУ RAPHANUS SATIVUS L. ІЗ ПРИРОДНИМ
ШАРУВАТИМ АЛЮМОСИЛІКАТОМ ЗА ПРИСУТНОСТІ ОКСИДІВ ЗАЛІЗАФІЗИЧНА ХІМІЯ
Таблиця 2
Характеристичні довжини хвиль ІЧ-спектрів іммобілізованого ферменту на бенто-
ніт-залізовмісний носій Table 2.
Characteristic wavelengths of IR spectra of immobilized enzyme on bentonite-iron
carrier.
Частота коливань (см-1) Тип коливань Атомні групи [55]
3700 3621 ν -OH (структурн.)
3400 3396 ν H2O (адс.)
1627–1683 1637 δ C=O
1100 1118 ν Si-O-Si
987 δ -OH
970 912 ν P-O
850–1100 877 ν молекули тетраедрів, що
складаються з атомів О2
з атомами Si всередині
730–760 796 ν SiО2 групи
613–700 713 δ О=С-N у площині (амід IV)
525 514 δ Змішані Si-O-Al і Mg-O
470 430 δ Fe(III)–O в окт. позиції
Порівняння даних РФА-зразків природ-
ного бентоніту, бентоніту, модифікованого
залізом та зразків модифікованого залізом
бентоніту з органічною складовою (фер-
ментного рослинного препарату) (Рис. 2)
встановило збільшення інтенсивності ок-
ремих фаз магнетиту та зменшення мак-
симумів інтенсивності монтморілоніту в
малокутовому діапазоні (Ѳ – 7,11÷7,45)
відносно чистого бентоніту для всіх зраз-
ків, але максимальне зменшення спостері-
гали в модифікованому залізом бентоніті
(з 6500 до 900), подальша модифікація цьо-
го бентоніту ферментним препаратом при-
звела до збільшення інтенсивності цього
піку у разі витримки 2 години – збільшення
інтенсивності з 900 до 2000, за 48 год – з 900
до 1600. Це свідчить, що оксиди заліза мо-
жуть утворювати конгломерати із залишка-
ми денатурованого під дією гідролізу білка,
що узгоджується з даними робіт [2–4].
Подальша ідентифікація даних РФА та
розрахунки базальних відстаней у міжша-
ровому просторі (таблиця 3–6) підтверди-
ли вплив надлишків оксидів заліза на вхо-
дження ферментного препарату у міжша-
ровий простір шаруватого алюмосилікату
(монтморілоніту) (рис. 3, табл. 3–6).
95https://ucj.org.ua
О. В. Бойчук, Є. С. Плетинець, К. Д. Першина, Є. О. Коломієць УХЖ № 04 / ТОМ 89
Рис. 2. РФА бентоніту у діапазоні 2θ = 5–60°: 1 – бентоніту з магнетитом без органічної
складової; 2 – бентоніту з магнетитом та органічною складовою після виготовлення (2 год. );
3 – бентоніту з магнетитом та органічною складовою після виготовлення (48 год.); 4 – природного
бентоніту. Умовні позначення: M – монтморилоніт; Q – SiO2 (кварц); C – SiO2 (кристобаліт);
F– Fe3O4 (магнетит)
Fig. 2. XRD of bentonite in the range 2θ = 5–60°: 1 – bentonite with magnetite without an organic
component; 2 – bentonite with magnetite and an organic component after production (2 hours); 3 –
bentonite with magnetite and an organic component after production (48 hours); 4 – natural bentonite.
Conventional designations: M – montmorillonite; Q – SiO2 (quartz); C – SiO2 (cristobalite); F – Fe3O4
(magnetite).
години – збільшення інтенсивності з 900 до 2000, за 48 год – з 900 до 1600. Це свідчить, що
оксиди заліза можуть утворювати конгломерати із залишками денатурованого під дією гідролізу
білка, що узгоджується з даними робіт [2–4].
Рис. 2. РФА бентоніту у діапазоні 2θ = 5–60°: 1 – бентоніту з магнетитом без органічної складової; 2 –
бентоніту з магнетитом та органічною складовою після виготовлення (2 год. ); 3 – бентоніту з
магнетитом та органічною складовою після виготовлення (48 год.); 4 – природного бентоніту. Умовні
позначення: M – монтморилоніт; Q – SiO2 (кварц); C – SiO2 (кристобаліт); F– Fe3O4 (магнетит)
Fig. 2. XRD of bentonite in the range 2θ = 5–60°: 1 – bentonite with magnetite without an organic component; 2
– bentonite with magnetite and an organic component after production (2 hours); 3 – bentonite with magnetite
and an organic component after production (48 hours); 4 – natural bentonite. Conventional designations: M –
montmorillonite; Q – SiO2 (quartz); C – SiO2 (cristobalite); F – Fe3O4 (magnetite).
Подальша ідентифікація даних РФА та розрахунки базальних відстаней у міжшаровому
просторі (таблиця 3–6) підтвердили вплив надлишків оксидів заліза на входження ферментного
препарату у міжшаровий простір шаруватого алюмосилікату (монтморілоніту) (рис. 3, табл. 3–
6).
Порівняння базальних відстаней у зраз-
ках встановило наступну залежність 12,43 Å
бентоніт+ Fe3O4+enz (48 год) > 12,38 Å
природний бентоніт > 12,31 Å бентоніт+
Fe3O4+enz (2 години) > 11,91 Å бентоніт+
Fe3O4, що свідчить про велику ймовірність
входження сполук заліза у міжшаровий
простір за рахунок гідролізу магнетиту з
утворенням зв’язків Fe-(ОН)n та нестійких
сполук, які здатні конденсуватися у нано-
частинки Fe3O4 у тривимірну ґратку [6, 7,
13]. Наявність такої структури призводить
до зменшення базальної відстані та міжша-
рового простору алюмосилікату. Введення
ензиму збільшує цю відстань на 3 % (що
перевищує похибку вимірювання) 12,31 Å,
але ця відстань значно менша за розміри
молекули пероксидази, яка може мати мі-
німальний розмір 28,45 Å. Тобто, в міжша-
ровий простір можуть входити або про-
дукти денатурації ферменту, або продукти
гідролізу заліза. З урахуванням здатності
природних алюмосилікатів до розширен-
ня ґратки за присутності води (набухан-
ня), незначна зміна базальної відстані є
можливою саме за рахунок накопичення
певної кількості молекул води, які утво-
рюються в результаті взаємодії ферменту з
поверхнею алюмосилікату, де за присутно-
сті води можливий гідроліз металоксидних
96 ISSN 2708-129X. Укр. хім. журн., 2023
ОСОБЛИВОСТІ ЗВ’ЯЗУВАННЯ ФЕРМЕНТНОГО ПРЕПАРАТУ RAPHANUS SATIVUS L. ІЗ ПРИРОДНИМ
ШАРУВАТИМ АЛЮМОСИЛІКАТОМ ЗА ПРИСУТНОСТІ ОКСИДІВ ЗАЛІЗАФІЗИЧНА ХІМІЯ
компонентів з утворенням зв'язку -Fe-ОН,
який є нестійким і реагує з органічними
компонентами. За даними авторів [14], фер-
менти, як і білки, виявляють сильну спорід-
неність з поверхнею шаруватих мінералів.
Процес зв’язування ферменту з поверхнею
має декілька етапів: 1 – транспортуван-
ня ферменту до поверхні (межі розподілу
фаз); 2 – осадження на поверхні, 3 – розгор-
тання ферменту, 4 – відрив ферменту від
поверхні, 5 – транспортування від поверхні
6 – перебудова адсорбованого ферменту.
Але якщо мінерал та білок мають однакові
центральні атоми у адсорбційних комплек-
сах (залізо в гемі ферменту та залізо у між-
шаровому просторі у формі гідроксокомп-
лексу), то можлива стійка агрегація білка
на поверхні з подальшим розгортанням
ферменту на поверхні шару алюмосилікату.
Припущення про розгортання ферменту та
утворення агрегатів із магнетитом корелює
з часом контакту з білком [13, 15, 16].
Таким чином, іммобілізація ферменту
у разі бентоніту, модифікованого залізом,
буде мати наступні етапи: 1 – транспорту-
вання ферменту до поверхні (межі розподі-
лу фаз); 2 – деформація ферменту під дією
поверхні в результаті реакції полікондеса-
ції з утворенням додаткових молекул води;
3 – входження молекул води у міжшаровий
простір; 4 – гідроліз частинок магнетиту;
5 – вилучення гадроксиду заліза з міжша-
рового простору за рахунок утворення
агрегатів з молекулою ферменту, який має
споріднений адсорбційний центр (рис. 4).
Рис. 3. РФА-рефлекси монтморилоніту у малокутовому діапазоні: 1 – бентоніту з магнетитом без
органічної складової; 2 – бентоніту з магнетитом та органічною складовою після виготовлення (2 год. ); 3
– бентоніту з магнетитом та органічною складовою після виготовлення (48 год.); 4 – природного
бентоніту
Fig. 3. XRD-reflections of montmorillonite in the small-angle range: 1 – bentonite with magnetite without an
organic component; 2 – bentonite with magnetite and an organic component after production (2 hours); 3 –
bentonite with magnetite and an organic component after production (48 hours); 4 – natural bentonite.
Порівняння базальних відстаней у зразках встановило наступну залежність 12,43 Å
бентоніт+ Fe3O4+enz (48 год) > 12,38 Å природний бентоніт > 12,31 Å бентоніт+ Fe3O4+enz (2
години) > 11,91 Å бентоніт+ Fe3O4, що свідчить про велику ймовірність входження сполук заліза
у міжшаровий простір за рахунок гідролізу магнетиту з утворенням зв’язків Fe-(ОН)n та
нестійких сполук, які здатні конденсуватися у наночастинки Fe3O4 у тривимірну ґратку [6, 7,
13]. Наявність такої структури призводить до зменшення базальної відстані та міжшарового
простору алюмосилікату. Введення ензиму збільшує цю відстань на 3 % (що перевищує похибку
вимірювання) 12,31 Å, але ця відстань значно менша за розміри молекули пероксидази, яка
може мати мінімальний розмір 28,45 Å. Тобто, в міжшаровий простір можуть входити або
продукти денатурації ферменту, або продукти гідролізу заліза. З урахуванням здатності
природних алюмосилікатів до розширення ґратки за присутності води (набухання), незначна
зміна базальної відстані є можливою саме за рахунок накопичення певної кількості молекул
води, які утворюються в результаті взаємодії ферменту з поверхнею алюмосилікату, де за
присутності води можливий гідроліз металоксидних компонентів з утворенням зв'язку -Fe-ОН,
який є нестійким і реагує з органічними компонентами. За даними авторів [14], ферменти, як і
білки, виявляють сильну спорідненість з поверхнею шаруватих мінералів. Процес зв’язування
ферменту з поверхнею має декілька етапів:1 – транспортування ферменту до поверхні (межі
розподілу фаз); 2 – осадження на поверхні, 3 – розгортання ферменту, 4 – відрив ферменту від
поверхні, 5 – транспортування від поверхні 6 – перебудова адсорбованого ферменту. Але якщо
мінерал та білок мають однакові центральні атоми у адсорбційних комплексах (залізо в гемі
ферменту та залізо у міжшаровому просторі у формі гідроксокомплексу), то можлива стійка
агрегація білка на поверхні з подальшим розгортанням ферменту на поверхні шару
алюмосилікату. Припущення про розгортання ферменту та утворення агрегатів із магнетитом
корелює з часом контакту з білком [13, 15, 16].
Рис. 3. РФА-рефлекси монтморилоніту у малокутовому діапазоні: 1 – бентоніту з магнетитом
без органічної складової; 2 – бентоніту з магнетитом та органічною складовою після виготовлення
(2 год. ); 3 – бентоніту з магнетитом та органічною складовою після виготовлення (48 год.);
4 – природного бентоніту
Fig. 3. XRD-reflections of montmorillonite in the small-angle range: 1 – bentonite with magnetite
without an organic component; 2 – bentonite with magnetite and an organic component after production
(2 hours); 3 – bentonite with magnetite and an organic component after production (48 hours); 4 – na
tural bentonite.
97https://ucj.org.ua
О. В. Бойчук, Є. С. Плетинець, К. Д. Першина, Є. О. Коломієць УХЖ № 04 / ТОМ 89
Рис. 4. Схема взаємодії ферменту з модифікованим залізом шаруватим алюмосилікатом
Fig. 4. Scheme of the interaction of the enzyme with the modified iron layered aluminosilicate.
Рис. 4. Схема взаємодії ферменту з модифікованим залізом шаруватим алюмосилікатом
Fig. 4. Scheme of the interaction of the enzyme with the modified iron layered aluminosilicate.
Таким чином, іммобілізація ферменту у разі бентоніту, модифікованого залізом, буде
мати наступні етапи: 1 – транспортування ферменту до поверхні (межі розподілу фаз); 2 –
деформація ферменту під дією поверхні в результаті реакції полікондесації з утворенням
додаткових молекул води; 3 – входження молекул води у міжшаровий простір; 4 – гідроліз
частинок магнетиту; 5 – вилучення гадроксиду заліза з міжшарового простору за рахунок
утворення агрегатів з молекулою ферменту, який має споріднений адсорбційний центр (рис. 4).
Таблиця 3
Фазовий склад суміші природного бентоніту
Table 3.
Phase composition of natural bentonite mixture.
Фазовий склад № картки ICDD 2, (o) d(Å)
Montmorillonite 00-012-0232 7,14 12,38021
Montmorillonite 00-012-0232 19,9 4,461461
SiO2(Quartz) 087-2096 20,76 4,278543
SiO2(Cristobalite) 082-1403 22,03 4,03468
SiO2(Quartz) 087-2096 26,7 3,338647
SiO2(Cristobalite) 082-1403 28,57 3,124234
Fe3O4(Magnetite) 076-0958 30,16 2,963053
Montmorillonite 00-012-0232 35,35 2,539018
Fe3O4(Magnetite) 076-0958 35,48 2,530013
SiO2(Cristobalite) 082-1403 36,16 2,483981
SiO2(Quartz) 087-2096 36,69 2,449307
Montmorillonite 00-012-0232 40,59 2,222521
Fe3O4(Magnetite) 076-0958 43,06 2,100584
SiO2(Quartz) 087-2096 50,02 1,823399
Montmorillonite 00-012-0232 54,25 1,690796
Таблиця 3
Фазовий склад суміші природного бентоніту
Table 3.
Phase composition of natural bentonite mixture.
Фазовий склад № картки ICDD 2q d(Å)
Montmorillonite 00-012-0232 7,14 12,38021
Montmorillonite 00-012-0232 19,9 4,461461
SiO2(Quartz) 087-2096 20,76 4,278543
SiO2(Cristobalite) 082-1403 22,03 4,03468
SiO2(Quartz) 087-2096 26,7 3,338647
SiO2(Cristobalite) 082-1403 28,57 3,124234
Fe3O4(Magnetite) 076-0958 30,16 2,963053
Montmorillonite 00-012-0232 35,35 2,539018
Fe3O4(Magnetite) 076-0958 35,48 2,530013
SiO2(Cristobalite) 082-1403 36,16 2,483981
SiO2(Quartz) 087-2096 36,69 2,449307
Montmorillonite 00-012-0232 40,59 2,222521
Fe3O4(Magnetite) 076-0958 43,06 2,100584
SiO2(Quartz) 087-2096 50,02 1,823399
Montmorillonite 00-012-0232 54,25 1,690796
98 ISSN 2708-129X. Укр. хім. журн., 2023
ОСОБЛИВОСТІ ЗВ’ЯЗУВАННЯ ФЕРМЕНТНОГО ПРЕПАРАТУ RAPHANUS SATIVUS L. ІЗ ПРИРОДНИМ
ШАРУВАТИМ АЛЮМОСИЛІКАТОМ ЗА ПРИСУТНОСТІ ОКСИДІВ ЗАЛІЗАФІЗИЧНА ХІМІЯ
Таблиця. 4
Фазовий склад суміші бентоніту з магнетитом без органічної складової
Table 4.
Phase composition of a mixture of bentonite with magnetite without an organic component.
Фазовий склад № картки ICDD 2q d(Å)
Montmorillonite 00-012-0232 7,42 11,91365
Montmorillonite 00-012-0232 19,86 4,470356
SiO2(Quartz) 087-2096 20,87 4,25624
SiO2(Cristobalite) 082-1403 21,99 4,041928
SiO2(Quartz) 087-2096 26,66 3,343566
SiO2(Cristobalite) 082-1403 28,41 3,141464
Fe3O4(Magnetite) 076-0958 30,1 2,968822
Montmorillonite 00-012-0232 34,98 2,565022
Fe3O4(Magnetite) 076-0958 35,45 2,532085
SiO2(Cristobalite) 082-1403 36,19 2,48199
SiO2(Quartz) 087-2096 36,53 2,459666
Montmorillonite 00-012-0232 40,38 2,233594
Fe3O4(Magnetite) 076-0958 43,01 2,10291
SiO2(Quartz) 087-2096 50,06 1,822035
Montmorillonite 00-012-0232 54,55 1,682204
Таблиця 5
Фазовий склад суміші бентоніту з магнетитом та органічною складовою
після виготовлення (2 год. )
Table 5.
Phase composition of the mixture of bentonite with magnetite and an organic
component after production (2 hours).
Фазовий склад № картки ICDD 2q d(Å)
Montmorillonite 00-012-0232 7,18 12,31133
Montmorillonite 00-012-0232 19,87 4,468129
SiO2(Quartz) 087-2096 20,75 4,280583
SiO2(Cristobalite) 082-1403 22,04 4,032872
SiO2(Quartz) 087-2096 26,72 3,336194
SiO2(Cristobalite) 082-1403 28,6 3,121025
Fe3O4(Magnetite) 076-0958 30,15 2,964013
Montmorillonite 00-012-0232 34,84 2,575008
Fe3O4(Magnetite) 076-0958 35,47 2,530703
SiO2(Cristobalite) 082-1403 36,14 2,485309
SiO2(Quartz) 087-2096 36,67 2,450597
Montmorillonite 00-012-0232 40,37 2,234124
Fe3O4(Magnetite) 076-0958 43,05 2,101049
SiO2(Quartz) 087-2096 50,13 1,819655
Montmorillonite 00-012-0232 54,24 1,691084
99https://ucj.org.ua
О. В. Бойчук, Є. С. Плетинець, К. Д. Першина, Є. О. Коломієць УХЖ № 04 / ТОМ 89
Таблиця 6
Фазовий склад суміші бентоніту з магнетитом та органічною складовою
після виготовлення (48 год.)
Table 6.
Phase composition of the mixture of bentonite with magnetite and an organic
component after production (48 hours).
Фазовий склад № картки ICDD 2q d(Å)
Монтморилоніт 00-012-0232 7,11 12,43238
Монтморилоніт 00-012-0232 19,78 4,488255
SiO2(Кварц) 087-2096 20,72 4,286713
SiO2(Кристобаліт) 082-1403 21,91 4,056505
SiO2(Кварц) 087-2096 26,59 3,352209
SiO2(Кристобаліт) 082-1403 28,6 3,121025
Fe3O4(Магнетит) 076-0958 30,15 2,964013
Монтморилоніт 00-012-0232 34,83 2,575724
Fe3O4(Магнетит) 076-0958 35,47 2,530703
SiO2(Кристобаліт) 082-1403 36,14 2,485309
SiO2(Кварц) 087-2096 36,67 2,450597
Монтморилоніт 00-012-0232 40,37 2,234124
Fe3O4(Магнетит) 076-0958 43,04 2,101514
SiO2(Кварц) 087-2096 50,13 1,819655
Монтморилоніт 00-012-0232 54 1,698031
ВИСНОВКИ. ІЧ- та РФА-аналіз бенто-
ніту, модифікованого магнетитом та ен-
зимом, встановив залежність іммобіліза-
ції ферменту від наявності оксидів заліза.
ІЧ-дослідженнями доведено, що зв’язуван-
ня ферменту з носієм має адсорбційний
характер без утворення стійких хімічних
взаємодій. Такий вид зв’язування незнач-
но впливає на зміну структури молекули
ферменту. Було виявлено характерні смуги
коливань амідних груп білків на 1637 см-1 –
ν-коливання зв’язків С=О (амід I), 713 см-1 –
δ-коливання О=С-N у площині (амід IV),
які можуть брати участь у сорбційному зв'я-
зуванні ферменту з бентонітом, та SiО2-гру-
пи, які характеризуються слабким зв’язком
зовнішньої частини білку з утворенням
поверхневої структури, яка з часом зникає
завдяки дифузії молекули у пори мінералу.
Порівняння базальних відстаней у зразках
встановило наступну залежність: 12,43 Å
бентоніт+ Fe3O4+enz (48 год) > 12,38; Å
природний бентоніт> 12,31; Å бентоніт+
Fe3O4+enz (2 години) > 11,91; Å бентоніт+
Fe3O4, що свідчить про велику ймовірність
входження сполук заліза у міжшаровий
простір за рахунок гідролізу магнетиту з
утворенням зв’язків Fe-(ОН)n та нестій-
ких сполук. За результатами досліджень
запропоновано схему взаємодії ферменту з
модифікованим залізом шаруватим алюмо-
силікатом: 1 – транспортування ферменту
до поверхні (межі розподілу фаз); 2 – де-
формація ферменту під дією поверхні в
100 ISSN 2708-129X. Укр. хім. журн., 2023
ОСОБЛИВОСТІ ЗВ’ЯЗУВАННЯ ФЕРМЕНТНОГО ПРЕПАРАТУ RAPHANUS SATIVUS L. ІЗ ПРИРОДНИМ
ШАРУВАТИМ АЛЮМОСИЛІКАТОМ ЗА ПРИСУТНОСТІ ОКСИДІВ ЗАЛІЗАФІЗИЧНА ХІМІЯ
результаті реакції полікондесації з утво-
ренням молекул води; 3 – входження моле-
кул води у міжшаровий простір; 4 – гідро-
ліз частинок магнетиту; 5 – вилучення гід-
роксиду заліза з міжшарового простору за
рахунок утворення агрегатів із молекулою
ферменту, який має споріднений адсорб-
ційний центр.
Роботу виконано в рамках націо-
нального проєкту 316НТ «Розроб
лення матеріалів і процесів для ви-
лучення цінних і токсичних компо-
нентів із рідин біогенного та техно-
генного походження».
CHARACTERISTICS OF THE BINDING BETWEEN
THE ENZYME PREPARATION RAPHANUS SATI-
VUS L. AND NATURAL LAYERED ALUMOSILICA
IN THE PRESENCE OF IRON OXIDES
O.V. Boychuk1, Ye.S. Pletynets1,
K.D. Pershina1,2 , E.O. Kolomiets1
1V.I.Vernadsky Institute of General and Inor-
ganic Chemistry NAS of Ukraine,
32/34 Acад. Palladin Ave., 03142 Kyiv, Ukraine
2Joint Department of Electrochemical Energy
Systems NAS of Ukraine,
38-A Acад. Vernadsky Ave., 03142 Kyiv, Ukraine
e-mail: Pershina@ionc.kiev.ua
IR and X-ray analyses of bentonite modi-
fied with magnetite and enzyme established
the dependence of enzyme immobilization on
the presence of iron oxides. IR studies have
proven that the binding of the enzyme to the
carrier is adsorption in nature without stable
chemical interactions. This type of binding
does not significantly affect the change in the
structure of the enzyme module. Characte
ristic bands of vibrations of amide groups of
proteins were detected at 1637 cm-1 ( ν-vibra-
tions of C=O bonds (amide I)), 713 cm-1 (δ –
vibrations of O=C-N in the plane (amide IV)),
which can participate in the sorption binding
of the enzyme to bentonite and the SiO2 group,
which is characterized by a weak connection
of the outer part of protein with the forma-
tion of a surface structure, which disappears
over time due to the diffusion of molecules
into the pores of the mineral. Comparison of
the basal distances in the samples established
the following dependence: 12.43 Å bentonite+
Fe3O4+enz (48 h) > 12.38; Å natural bentoni
te> 12.31; Å bentonite+ Fe3O4+enz (2 hours)
> 11.91; Å bentonite+ Fe3O4 , which indicates
a high probability of iron compounds enter-
ing the interlayer space due to the hydrolysis
of magnetite with the formation of Fe-(OH)n
bonds and unstable compounds. According to
the research results, a scheme of the interac-
tion of the enzyme with modified layered iron
aluminosilicate is proposed: 1 – transport of
the enzyme to the surface (phase distribution
boundaries); 2 – deformation of the enzyme
under the action of the surface as a result of a
polycondensation reaction with the formation
of water molecules; 3 – entry of water mole-
cules into the interlayer space; 4 – hydrolysis
of magnetite particles; 5 – extraction of iron
hydroxide from the interlayer space due to the
formation of aggregates with an enzyme mole-
cule that has a related adsorption center.
Keywords: bentonite, magnetite, modifi-
cation, Raphanus Sativus L., IR-spectroscopy,
XRD-analysis.
101https://ucj.org.ua
О. В. Бойчук, Є. С. Плетинець, К. Д. Першина, Є. О. Коломієць УХЖ № 04 / ТОМ 89
REFERENCES
1. Matusik J., & Kłapyta Z. Characterization of
kaolinite intercalation compounds with ben-
zylalkylammonium chlorides using XRD,
TGA/DTA and CHNS elemental analysis. Ap-
plied Clay Science. 2013. 83: 433–440.
2. Chmielarz L., Kuśtrowski P., Piwowarska Z.,
Dudek B., Gil B., Michalik M. Montmoril-
lonite, vermiculite and saponite based porous
clay heterostructures modified with transition
metals as catalysts for the DeNOx process. Ap-
plied Catalysis B. 2009. 88: 331–340.
3. Galarneau A., Barodawalla A., Pinnavaia T.J.
Porous clay heterostructures formed by gallery
templated synthesis. Nature. 1995. 374: 529.
4. Akbar H., Sedzro D. M., Khan M., Bellah S. F.,
& Billah S.S. Structure, function and applica-
tions of a classic enzyme: Horseradish peroxi
dase. J. Chem. Environ. Biol. Eng. 2018. 2(2):
52–59.
5. Rouster P., Dondelinger M., Galleni M., Nys
ten B., Jonas A.M., & Glinel K. Layer-by-layer
assembly of enzyme-loaded halloysite nano-
tubes for the fabrication of highly active coat-
ings. Colloids and Surfaces B: Biointerfaces.
2019. 178: 508–514.
6. Campos G.P., Albuquerque E.M., Fraga M.A.,
& Pastore H.O. Continuous Cellobiose Hy-
drolysis over Lamellar Aluminosilicates–Un-
veiling [Al]-magadiite Water-Tolerant Acid
Sites. Industrial & Engineering Chemistry Re-
search. 2021. 60(13): 4794–4805.
7. Thomas A., Tripathi R.K., & Yadu L.K. A labo
ratory investigation of soil stabilization using
enzyme and alkali-activated ground granula
ted blast-furnace slag. Arabian Journal for Sci-
ence and Engineering. 2018. 43: 5193–5202.
8. Díaz U., & Corma A. Organic-Inorganic Hy-
brid Materials: Multi-Functional Solids for
Multi-Step Reaction Processes. Chemistry–
A European Journal. 2018. 24(16): 3944–3958.
9. Rodrigues I.A., Villalba J.C., Santos M.J.,
Melquiades F.L., & Anaissi F.J. Smectitic clays
enriched with ferric ions for the rapid removal
of anionic dyes in aqueous media. Clay Mine
rals. 2020. 55(1): 12–23.
10. Srodon J., Drits V.A., McCarty D.K., Hsieh
J.C., & Eberl D.D. Quantitative X-ray diffrac-
tion analysis of clay-bearing rocks from ran-
dom preparations. Clays and Clay Minerals.
2001. 49(6): 514–528.
11. Pota G., Gallucci N., Cavasso D., Krauss I. R.,
Vitiello G. Controlling the Adsorption of
β-Glucosidase onto Wrinkled SiO2 Nanopar-
ticles To Boost the Yield of Immobilization of
an Efficient Biocatalyst. Langmuir. 2023
12. Sun H., Jin X., Jiang F., & Zhang R. Immobi-
lization of horseradish peroxidase on ZnO
nanowires/macroporous SiO2 composites for
the complete decolorization of anthraquinone
dyes. Biotechnology and applied biochemistry.
2018. 65(2): 220–229.
13. Iype T., Thomas J., Mohan S., Johnson K. K.,
George L. E., Ambattu L. A., ... & Ramchand
C. N. A novel method for immobilization of
proteins via entrapment of magnetic nanopar-
ticles through epoxy cross-linking. Analytical
biochмemistry. 2017. 519: 42–50.
14. Datta R., Anand S., Moulick A., Baraniya D.,
Imran Pathan S., Rejsek K., & Kelkar A. How
enzymes are adsorbed on soil solid phase and
factors limiting its activity: A Review. Interna-
tional agrophysics. 2017. 31(2).
15. Jiang D., Ni D., Rosenkrans Z. T., Huang P.,
Yan X., & Cai W. Nanozyme: new horizons for
responsive biomedical applications. Chemical
Society Reviews. 2019. 48(14): 3683–3704
16. Nazir M.S., Mohamad Kassim M.H., Moha
patra L., Gilani M.A., Raza M.R., & Majeed K.
Characteristic properties of nanoclays and
characterization of nanoparticulates and na-
nocomposites. Nanoclay reinforced polymer
composites: Naonocomposites and bionanocom-
posites. 2016. 35–55.
Cтаття надійшла 12.03.2023.
|
| id | oai:ojs2.1444248.nisspano.web.hosting-test.net:article-546 |
| institution | Ukrainian Chemistry Journal |
| keywords_txt_mv | keywords |
| language | English |
| last_indexed | 2026-07-23T01:09:56Z |
| publishDate | 2023 |
| publisher | V.I.Vernadsky Institute of General and Inorganic Chemistry |
| record_format | ojs |
| resource_txt_mv | ucjorgua/0b/0a03ab9fb19c7051d021ba0e84913a0b.pdf |
| spelling | oai:ojs2.1444248.nisspano.web.hosting-test.net:article-5462026-07-22T08:23:51Z CHARACTERISTICS OF THE BINDING BETWEEN THE ENZYME PREPARATION RAPHANUS SATIVUS L. AND NATURAL LAYERED ALUMOSILICA IN THE PRESENCE OF IRON OXIDES Boychuk, Oleksandr Pershina, Katherine Kolomiets, Eugene Pletenets, Yelyzaveta bentonite, magnetite, modification, Raphanus Sativus L., IR-spectroscopy, XRD-analysis. IR and X-ray analyses of bentonite modified with magnetite and enzyme established the dependence of enzyme immobilization on the presence of iron oxides. IR studies have proven that the binding of the enzyme to the carrier is adsorption in nature without stable chemical interactions. This type of binding does not significantly affect the change in the structure of the enzyme module. Characteristic bands of vibrations of amide groups of proteins were detected at 1637 cm-1 ( ν-vibrations of C=O bonds (amide I)), 713 cm-1 (δ – vibrations of O=C-N in the plane (amide IV)), which can participate in the sorption binding of the enzyme to bentonite and the SiO2 group, which is characterized by a weak connection of the outer part of protein with the formation of a surface structure, which disappears over time due to the diffusion of molecules into the pores of the mineral. Comparison of the basal distances in the samples established the following dependence: 12.43 Å bentonite+ Fe3O4+enz (48 h) > 12.38; Å natural bentonite> 12.31; Å bentonite+ Fe3O4+enz (2 hours) > 11.91; Å bentonite+ Fe3O4 , which indicates a high probability of iron compounds entering the interlayer space due to the hydrolysis of magnetite with the formation of Fe-(OH)n bonds and unstable compounds. According to the research results, a scheme of the interaction of the enzyme with modified layered iron aluminosilicate is proposed: 1 – transport of the enzyme to the surface (phase distribution boundaries); 2 – deformation of the enzyme under the action of the surface as a result of a polycondensation reaction with the formation of water molecules; 3 – entry of water molecules into the interlayer space; 4 – hydrolysis of magnetite particles; 5 – extraction of iron hydroxide from the interlayer space due to the formation of aggregates with an enzyme molecule that has a related adsorption center. V.I.Vernadsky Institute of General and Inorganic Chemistry 2023-05-25 Article Article Physical chemistry Физическая xимия Фізична xімія application/pdf https://ucj.org.ua/index.php/journal/article/view/546 10.33609/2708-129X.89.04.2023.90-101 Ukrainian Chemistry Journal; Vol. 89 No. 4 (2023): Ukrainian Chemistry Journal; 90-101 Украинский химический журнал; ##issue.vol## 89 ##issue.no## 4 (2023): Ukrainian Chemistry Journal; 90-101 Український хімічний журнал; Том 89 № 4 (2023): Ukrainian Chemistry Journal; 90-101 2708-129X 2708-1281 en https://ucj.org.ua/index.php/journal/article/view/546/277 Copyright (c) 2023 Oleksandr Boychuk, Katherine Pershina, Eugene Kolomiets, Yelyzaveta Pletenets https://creativecommons.org/licenses/by-nc/4.0 |
| spellingShingle | Boychuk, Oleksandr Pershina, Katherine Kolomiets, Eugene Pletenets, Yelyzaveta CHARACTERISTICS OF THE BINDING BETWEEN THE ENZYME PREPARATION RAPHANUS SATIVUS L. AND NATURAL LAYERED ALUMOSILICA IN THE PRESENCE OF IRON OXIDES |
| title | CHARACTERISTICS OF THE BINDING BETWEEN THE ENZYME PREPARATION RAPHANUS SATIVUS L. AND NATURAL LAYERED ALUMOSILICA IN THE PRESENCE OF IRON OXIDES |
| title_full | CHARACTERISTICS OF THE BINDING BETWEEN THE ENZYME PREPARATION RAPHANUS SATIVUS L. AND NATURAL LAYERED ALUMOSILICA IN THE PRESENCE OF IRON OXIDES |
| title_fullStr | CHARACTERISTICS OF THE BINDING BETWEEN THE ENZYME PREPARATION RAPHANUS SATIVUS L. AND NATURAL LAYERED ALUMOSILICA IN THE PRESENCE OF IRON OXIDES |
| title_full_unstemmed | CHARACTERISTICS OF THE BINDING BETWEEN THE ENZYME PREPARATION RAPHANUS SATIVUS L. AND NATURAL LAYERED ALUMOSILICA IN THE PRESENCE OF IRON OXIDES |
| title_short | CHARACTERISTICS OF THE BINDING BETWEEN THE ENZYME PREPARATION RAPHANUS SATIVUS L. AND NATURAL LAYERED ALUMOSILICA IN THE PRESENCE OF IRON OXIDES |
| title_sort | characteristics of the binding between the enzyme preparation raphanus sativus l. and natural layered alumosilica in the presence of iron oxides |
| topic_facet | bentonite magnetite modification Raphanus Sativus L. IR-spectroscopy XRD-analysis. |
| url | https://ucj.org.ua/index.php/journal/article/view/546 |
| work_keys_str_mv | AT boychukoleksandr characteristicsofthebindingbetweentheenzymepreparationraphanussativuslandnaturallayeredalumosilicainthepresenceofironoxides AT pershinakatherine characteristicsofthebindingbetweentheenzymepreparationraphanussativuslandnaturallayeredalumosilicainthepresenceofironoxides AT kolomietseugene characteristicsofthebindingbetweentheenzymepreparationraphanussativuslandnaturallayeredalumosilicainthepresenceofironoxides AT pletenetsyelyzaveta characteristicsofthebindingbetweentheenzymepreparationraphanussativuslandnaturallayeredalumosilicainthepresenceofironoxides |