Pectinolytic Enzymes of Basidiomycota: Genetic Basis, Culture Conditions, Biochemical Properties, and Industrial Applications
Pectinases are a diverse group of enzymes responsible for the depolymerization and modification of plant cell wall polysaccharides. While bacterial and ascomycete pectinases are well studied and widely applied, the enzymatic potential of Basidiomycota remains underexplored. This review analyzes over...
Saved in:
| Date: | 2026 |
|---|---|
| Main Authors: | , , , , , , , , , |
| Format: | Article |
| Language: | English |
| Published: |
PH "Akademperiodyka" of the NAS of Ukraine
2026
|
| Online Access: | https://ojs.microbiolj.org.ua/index.php/mj/article/view/411 |
| Tags: |
Add Tag
No Tags, Be the first to tag this record!
|
| Journal Title: | Microbiological Journal |
Institution
Microbiological Journal| _version_ | 1866573082064322560 |
|---|---|
| author | Zubyk, P.R. Klechak, I.R. Linovytska, V.M. Titova, L.O. Dzyhun, L.P. Зубик, П.Р. Клечак, І.Р. Ліновицька, В.М. Тітова, Л.О. Дзигун, Л.П. |
| author_facet | Zubyk, P.R. Klechak, I.R. Linovytska, V.M. Titova, L.O. Dzyhun, L.P. Зубик, П.Р. Клечак, І.Р. Ліновицька, В.М. Тітова, Л.О. Дзигун, Л.П. |
| author_sort | Zubyk, P.R. |
| baseUrl_str | https://ojs.microbiolj.org.ua/index.php/mj/oai |
| collection | OJS |
| datestamp_date | 2026-05-29T15:06:47Z |
| description | Pectinases are a diverse group of enzymes responsible for the depolymerization and modification of plant cell wall polysaccharides. While bacterial and ascomycete pectinases are well studied and widely applied, the enzymatic potential of Basidiomycota remains underexplored. This review analyzes over 70 species of Basidiomycota and summarizes the genetic diversity of pectinase-encoding genes (over 100 genes associated with pectolytic activity), belonging to the CAZy families GH (8–78 genes, e.g., GH28 for polygalacturonases), PL (up to 24 genes, e.g., PL1 and PL3 for pectin/pectate lyases), and CE (up to 19 genes, e.g., CE8 and CE12 for pectinesterases). Special attention is given to the role of cultivation conditions – substrate type and concentration, temperature, pH, nitrogen supplementation, and co-cultivation – in regulating enzyme biosynthesis and activity. Pectinolytic activity varies widely (0.05 µmol/min/mL to 1163.8 units/gsubstrate), with white-rot fungi achieving the upper range. The most promising producers are from the genera Pleurotus, Trametes, and Lentinula. The review also covers isolation methods, including ammonium sulfate precipitation, dialysis, ion-exchange, and gel-filtration chromatography (purification factors 2.4–10.5, recovery 21–65%), and biochemical properties of basidiomycete pectinases, which exhibit moderate thermostability (40–60 °C optima), acidic pH optima (3.5–6.5), glycoprotein structure, and multiple isoforms. These enzymes show promising properties for fruit juice extraction, clarification, tissue maceration, and bioconversion of agro-industrial wastes. Therefore, Basidiomycota represents a valuable but insufficiently characterized source of industrial pectinases, requiring further study of new strain selection, cultivation optimization, and large-scale enzyme applications. |
| first_indexed | 2026-05-29T01:00:08Z |
| format | Article |
| id | oai:ojs2.ojs.microbiolj.org.ua:article-411 |
| institution | Microbiological Journal |
| keywords_txt_mv | keywords |
| language | English |
| last_indexed | 2026-05-30T01:00:07Z |
| publishDate | 2026 |
| publisher | PH "Akademperiodyka" of the NAS of Ukraine |
| record_format | ojs |
| spelling | oai:ojs2.ojs.microbiolj.org.ua:article-4112026-05-29T15:06:47Z Pectinolytic Enzymes of Basidiomycota: Genetic Basis, Culture Conditions, Biochemical Properties, and Industrial Applications Пектинолітичні ферменти Basidiomycota: генетична основа, умови вирощування, біохімічні властивості та промислове застосування Zubyk, P.R. Klechak, I.R. Linovytska, V.M. Titova, L.O. Dzyhun, L.P. Зубик, П.Р. Клечак, І.Р. Ліновицька, В.М. Тітова, Л.О. Дзигун, Л.П. Basidiomycota pectinase biotechnology enzyme cultivation enzyme purification clarification базидієві макроміцети пектиназа біотехнології фермент співкультивування очищення ферментів освітлення Pectinases are a diverse group of enzymes responsible for the depolymerization and modification of plant cell wall polysaccharides. While bacterial and ascomycete pectinases are well studied and widely applied, the enzymatic potential of Basidiomycota remains underexplored. This review analyzes over 70 species of Basidiomycota and summarizes the genetic diversity of pectinase-encoding genes (over 100 genes associated with pectolytic activity), belonging to the CAZy families GH (8–78 genes, e.g., GH28 for polygalacturonases), PL (up to 24 genes, e.g., PL1 and PL3 for pectin/pectate lyases), and CE (up to 19 genes, e.g., CE8 and CE12 for pectinesterases). Special attention is given to the role of cultivation conditions – substrate type and concentration, temperature, pH, nitrogen supplementation, and co-cultivation – in regulating enzyme biosynthesis and activity. Pectinolytic activity varies widely (0.05 µmol/min/mL to 1163.8 units/gsubstrate), with white-rot fungi achieving the upper range. The most promising producers are from the genera Pleurotus, Trametes, and Lentinula. The review also covers isolation methods, including ammonium sulfate precipitation, dialysis, ion-exchange, and gel-filtration chromatography (purification factors 2.4–10.5, recovery 21–65%), and biochemical properties of basidiomycete pectinases, which exhibit moderate thermostability (40–60 °C optima), acidic pH optima (3.5–6.5), glycoprotein structure, and multiple isoforms. These enzymes show promising properties for fruit juice extraction, clarification, tissue maceration, and bioconversion of agro-industrial wastes. Therefore, Basidiomycota represents a valuable but insufficiently characterized source of industrial pectinases, requiring further study of new strain selection, cultivation optimization, and large-scale enzyme applications. Пектинази – це різноманітна група ферментів, відповідальних за деполімеризацію та модифікацію полісахаридів клітинних стінок рослин. Хоча пектинази бактерій та мікроміцетів добре вивчені та широко застосовуються, ферментативний потенціал Basidiomycota залишається недостатньо вивченим. У цьому огляді аналізується понад 70 видів Basidiomycota та узагальнюється генетичне різноманіття генів, що кодують пектинази (понад 100 генів, пов'язаних з пектолітичною активністю), що належать до родин CAZy GH (8–78 генів, наприклад, GH28 для полігалактуроназ), PL (до 24 генів, наприклад, PL1, PL3 для пектин/пектатліаз) та CE (до 19 генів, наприклад, CE8, CE12 для пектинестераз). Особлива увага приділяється ролі умов культивування – типу та концентрації субстрату, температури, pH, додавання азоту та спільного культивування – у регуляції біосинтезу та активності ферментів. Пектинолітична активність коливається в широких межах (від 0.05 мкмоль/хв/мл до 1163.8 одиниць/гсубстрату), причому гриби білої гнилі досягають верхнього діапазону. Найбільш перспективними продуцентами є представники родів Pleurotus, Trametes та Lentinula. В огляді також розглядаються методи виділення, включаючи осадження сульфатом амонію, діаліз, іонообмінну та гель-фільтраційну хроматографію (коефіцієнти очищення 2.4–10.5, відновлення 21–65 %), а також біохімічні властивості базидіоміцетних пектиназ, які демонструють помірну термостабільність (оптимум 40–60 °C), кислий оптимум pH (3.5–6.5), структуру глікопротеїнів та численні ізоформи. Ці ферменти демонструють перспективні властивості для екстракції фруктового соку, освітлення, мацерації тканин та біоконверсії агропромислових відходів. Тому базидієві макроміцети є цінним, але недостатньо охарактеризованим джерелом промислових пектиназ, що вимагає подальшого вивчення селекції нових штамів, оптимізації культивування та широкомасштабного застосування ферментів. PH "Akademperiodyka" of the NAS of Ukraine 2026-05-28 Article Article application/pdf https://ojs.microbiolj.org.ua/index.php/mj/article/view/411 10.15407/ Mikrobiolohichnyi Zhurnal; Vol. 88 No. 1 (2026): Mikrobiolohichnyi Zhurnal; 83-103 Мікробіологічний журнал; Том 88 № 1 (2026): Мікробіологічний журнал; 83-103 2616-9258 1028-0987 10.15407/ en https://ojs.microbiolj.org.ua/index.php/mj/article/view/411/165 Copyright (c) 2026 Mikrobiolohichnyi Zhurnal https://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0 |
| spellingShingle | Zubyk, P.R. Klechak, I.R. Linovytska, V.M. Titova, L.O. Dzyhun, L.P. Зубик, П.Р. Клечак, І.Р. Ліновицька, В.М. Тітова, Л.О. Дзигун, Л.П. Pectinolytic Enzymes of Basidiomycota: Genetic Basis, Culture Conditions, Biochemical Properties, and Industrial Applications |
| title | Pectinolytic Enzymes of Basidiomycota: Genetic Basis, Culture Conditions, Biochemical Properties, and Industrial Applications |
| title_alt | Пектинолітичні ферменти Basidiomycota: генетична основа, умови вирощування, біохімічні властивості та промислове застосування |
| title_full | Pectinolytic Enzymes of Basidiomycota: Genetic Basis, Culture Conditions, Biochemical Properties, and Industrial Applications |
| title_fullStr | Pectinolytic Enzymes of Basidiomycota: Genetic Basis, Culture Conditions, Biochemical Properties, and Industrial Applications |
| title_full_unstemmed | Pectinolytic Enzymes of Basidiomycota: Genetic Basis, Culture Conditions, Biochemical Properties, and Industrial Applications |
| title_short | Pectinolytic Enzymes of Basidiomycota: Genetic Basis, Culture Conditions, Biochemical Properties, and Industrial Applications |
| title_sort | pectinolytic enzymes of basidiomycota: genetic basis, culture conditions, biochemical properties, and industrial applications |
| topic_facet | Basidiomycota pectinase biotechnology enzyme cultivation enzyme purification clarification базидієві макроміцети пектиназа біотехнології фермент співкультивування очищення ферментів освітлення |
| url | https://ojs.microbiolj.org.ua/index.php/mj/article/view/411 |
| work_keys_str_mv | AT zubykpr pectinolyticenzymesofbasidiomycotageneticbasiscultureconditionsbiochemicalpropertiesandindustrialapplications AT klechakir pectinolyticenzymesofbasidiomycotageneticbasiscultureconditionsbiochemicalpropertiesandindustrialapplications AT linovytskavm pectinolyticenzymesofbasidiomycotageneticbasiscultureconditionsbiochemicalpropertiesandindustrialapplications AT titovalo pectinolyticenzymesofbasidiomycotageneticbasiscultureconditionsbiochemicalpropertiesandindustrialapplications AT dzyhunlp pectinolyticenzymesofbasidiomycotageneticbasiscultureconditionsbiochemicalpropertiesandindustrialapplications AT zubikpr pectinolyticenzymesofbasidiomycotageneticbasiscultureconditionsbiochemicalpropertiesandindustrialapplications AT klečakír pectinolyticenzymesofbasidiomycotageneticbasiscultureconditionsbiochemicalpropertiesandindustrialapplications AT línovicʹkavm pectinolyticenzymesofbasidiomycotageneticbasiscultureconditionsbiochemicalpropertiesandindustrialapplications AT títovalo pectinolyticenzymesofbasidiomycotageneticbasiscultureconditionsbiochemicalpropertiesandindustrialapplications AT dzigunlp pectinolyticenzymesofbasidiomycotageneticbasiscultureconditionsbiochemicalpropertiesandindustrialapplications AT zubykpr pektinolítičnífermentibasidiomycotagenetičnaosnovaumoviviroŝuvannâbíohímíčnívlastivostítapromislovezastosuvannâ AT klechakir pektinolítičnífermentibasidiomycotagenetičnaosnovaumoviviroŝuvannâbíohímíčnívlastivostítapromislovezastosuvannâ AT linovytskavm pektinolítičnífermentibasidiomycotagenetičnaosnovaumoviviroŝuvannâbíohímíčnívlastivostítapromislovezastosuvannâ AT titovalo pektinolítičnífermentibasidiomycotagenetičnaosnovaumoviviroŝuvannâbíohímíčnívlastivostítapromislovezastosuvannâ AT dzyhunlp pektinolítičnífermentibasidiomycotagenetičnaosnovaumoviviroŝuvannâbíohímíčnívlastivostítapromislovezastosuvannâ AT zubikpr pektinolítičnífermentibasidiomycotagenetičnaosnovaumoviviroŝuvannâbíohímíčnívlastivostítapromislovezastosuvannâ AT klečakír pektinolítičnífermentibasidiomycotagenetičnaosnovaumoviviroŝuvannâbíohímíčnívlastivostítapromislovezastosuvannâ AT línovicʹkavm pektinolítičnífermentibasidiomycotagenetičnaosnovaumoviviroŝuvannâbíohímíčnívlastivostítapromislovezastosuvannâ AT títovalo pektinolítičnífermentibasidiomycotagenetičnaosnovaumoviviroŝuvannâbíohímíčnívlastivostítapromislovezastosuvannâ AT dzigunlp pektinolítičnífermentibasidiomycotagenetičnaosnovaumoviviroŝuvannâbíohímíčnívlastivostítapromislovezastosuvannâ |